Каталаза - Catalase

Каталаза
PDB 7cat EBI.jpg
Идентификаторы
СимволКаталаза
PfamPF00199
ИнтерПроIPR011614
PROSITEPDOC00395
SCOP27кот / Объем / СУПФАМ
OPM суперсемейство370
Белок OPM3e4w
CDDcd00328
Каталаза
Идентификаторы
Номер ЕС1.11.1.6
Количество CAS9001-05-2
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmiGO / QuickGO
каталаза
Каталаза Structure.png
Идентификаторы
ПсевдонимыСемейство белков активного центра каталазы
Внешние идентификаторыГенные карты: [1]
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

н / д

н / д

Ансамбль

н / д

н / д

UniProt

н / д

н / д

RefSeq (мРНК)

н / д

н / д

RefSeq (белок)

н / д

н / д

Расположение (UCSC)н / дн / д
PubMed поискн / дн / д
Викиданные
Просмотр / редактирование человека

Каталаза общий фермент обнаружены почти во всех живых организмах, подвергающихся воздействию кислорода (например, бактерии, растения и животные), которые катализирует разложение пероксид водорода к воды и кислород.[1] Это очень важный фермент для защиты клетки от окислительное повреждение к активные формы кислорода (ROS). Точно так же каталаза имеет один из самых высоких цифры оборота всех ферментов; одна молекула каталазы может каждую секунду превращать миллионы молекул перекиси водорода в воду и кислород.[2]

Каталаза - это тетрамер четырех полипептидных цепей, каждая более 500 аминокислоты длинный.[3] Он содержит четыре железосодержащих гем группы, которые позволяют ферменту реагировать с перекисью водорода. Оптимальный pH для каталазы человека составляет примерно 7,[4] и имеет довольно широкий максимум: скорость реакции существенно не меняется в диапазоне pH от 6,8 до 7,5.[5] Оптимум pH для других каталаз колеблется от 4 до 11 в зависимости от вида.[6] Оптимальная температура также зависит от вида.[7]

Структура

Каталаза человека образует тетрамер состоит из четырех подразделения, каждый из которых можно концептуально разделить на четыре области.[8] Обширное ядро ​​каждой субъединицы образовано восьмицепочечным антипараллельным бочка (b1-8), при этом связь ближайшего соседа ограничена петлями b-типа с одной стороны и петлями a9 с другой.[8] А спиральный домен на одной стороне b-цилиндра состоит из четырех C-концевых спиралей (a16, a17, a18 и a19) и четырех спиралей, образованных из остатков между b4 и b5 (a4, a5, a6 и a7).[8] Альтернативный сплайсинг может привести к различным вариантам белка.

История

Каталаза была впервые замечена в 1818 году, когда Луи Жак Тенар, открывший H2О2 (пероксид водорода ), предположил, что его поломка вызвана неизвестным веществом. В 1900 г. Оскар Лёв был первым, кто дал ему название каталаза, и нашел его во многих растениях и животных.[9] В 1937 г. каталаза из говяжьей печени была кристаллизована Джеймс Б. Самнер и Александр Даунс[10] а молекулярный вес был найден в 1938 году.[11]

В аминокислота Последовательность из бык каталаза была определена в 1969 г.,[12] и трехмерная структура в 1981 году.[13]

Функция

Реакция

2 ч2О2 → 2 H2О + О2

Присутствие каталазы в микробном образце или образце ткани может быть продемонстрировано путем добавления пероксид водорода и наблюдая за реакцией. Производство кислород можно увидеть по образованию пузырей. Этот простой тест, который можно увидеть невооруженным глазом, без помощи инструментов, возможен, потому что каталаза имеет очень высокую специфическая деятельность, который дает заметный отклик, а также тот факт, что одним из продуктов является газ.

Молекулярный механизм

Хотя полный механизм каталазы в настоящее время неизвестен,[14] то реакция Считается, что происходит в два этапа:

ЧАС2О2 + Fe (III) -E → H2О + О = Fe (IV) -E (. +)
ЧАС2О2 + O = Fe (IV) -E (. +) → H2O + Fe (III) -E + O2[14]

Здесь Fe () - E представляет собой утюг центр гем группа, присоединенная к ферменту. Fe (IV) -E (. +) Представляет собой мезомерную форму Fe (V) -E, что означает, что железо не полностью окисляется до + V, но получает некоторую стабилизирующую электронную плотность от гемового лиганда, которая затем отображается как катион-радикал (. +).

Поскольку перекись водорода попадает в активный сайт, он взаимодействует с аминокислоты Asn148 (аспарагин в позиции 148) и Его75, вызывая протон (водород ион ) для передачи между атомами кислорода. Свободный атом кислорода координирует, освобождая новообразованную молекулу воды, и Fe (IV) = O. Fe (IV) = O реагирует со второй молекулой пероксида водорода с преобразованием Fe (III) -E и образованием воды и кислорода.[14] Реакционная способность железного центра может быть улучшена за счет присутствия фенолята. лиганд из Tyr358 в пятой координационной позиции, которая может помочь в окисление от Fe (III) до Fe (IV). Эффективность реакции также можно повысить за счет взаимодействия His75 и Asn148 с промежуточные продукты реакции.[14] Разложение пероксида водорода каталазой протекает по кинетике первого порядка, причем скорость пропорциональна концентрации пероксида водорода.[15]

Каталаза также может катализировать окисление за счет пероксид водорода, различных метаболитов и токсинов, в том числе формальдегид, муравьиная кислота, фенолы, ацетальдегид и спирты. Это происходит в соответствии со следующей реакцией:

ЧАС2О2 + H2R → 2H2O + R

Точный механизм этой реакции неизвестен.

Любой ион тяжелых металлов (например, катионы меди в сульфат меди (II) ) может действовать как неконкурентный ингибитор каталазы. Кроме того, яд цианид неконкурентный ингибитор[16] каталазы при высоких концентрациях пероксид водорода.[17]Арсенат действует как активатор.[18] Трехмерный белковые структуры промежуточных продуктов пероксидной каталазы доступны в Банк данных белков.

Сотовая роль

Перекись водорода - вредный побочный продукт многих нормальных метаболический процессы; чтобы предотвратить повреждение клеток и тканей, его необходимо быстро преобразовать в другие, менее опасные вещества. С этой целью клетки часто используют каталазу, чтобы быстро катализировать разложение перекиси водорода в менее реакционноспособный газообразный кислород и молекулы воды.[19]

Мыши, генетически модифицированные с отсутствием каталазы, изначально фенотипически нормальны.[20] однако дефицит каталазы у мышей может увеличить вероятность развития ожирение, жирная печень,[21] и диабет 2 типа.[22] У некоторых людей очень низкий уровень каталазы (акаталазия ), но показывает мало побочных эффектов.

Увеличение окислительный стресс что происходит с старение у мышей облегчается чрезмерное выражение каталазы.[23] У мышей с избыточной экспрессией не наблюдается возрастной потери сперматозоиды, яичко зародыш и Клетки Сертоли наблюдается у мышей дикого типа. Окислительный стресс в дикого типа мыши обычно вызывают окислительный Повреждение ДНК (измеряется как 8-oxodG ) в сперма с возрастом, но эти повреждения значительно уменьшаются у старых мышей с избыточной экспрессией каталазы.[23] Кроме того, у этих сверхэкспрессирующих мышей не наблюдается снижения в зависимости от возраста числа детенышей в помете. Сверхэкспрессия каталазы, нацеленной на митохондрии, увеличивает продолжительность жизни мышей.[24]

Каталаза обычно находится в клеточном органелла называется пероксисома.[25] Пероксисомы в клетках растений участвуют в фотодыхание (использование кислорода и производство углекислого газа) и симбиотический азотфиксация (распад двухатомный азот (N2) к реактивным атомам азота). Перекись водорода используется как мощное противомикробное средство, когда клетки инфицированы патогеном. Каталаза-положительные патогены, такие как Микобактерии туберкулеза, Легионелла пневмофила, и Campylobacter jejuni, заставляют каталазу дезактивировать перекисные радикалы, тем самым позволяя им выживать без повреждений в хозяин.[26]

Нравиться алкогольдегидрогеназа, каталаза превращает этанол в ацетальдегид, но маловероятно, что эта реакция является физиологически значимой.[27]

Распространение среди организмов

Подавляющее большинство известных организмов используют каталазу во всех орган, с особенно высокими концентрациями в печень у млекопитающих.[28] Каталаза содержится в основном в пероксисомы и цитозоль из эритроциты (а иногда и в митохондрии[29])

Почти все аэробные микроорганизмы использовать каталазу. Он также присутствует в некоторых анаэробный микроорганизмы, Такие как Methanosarcina barkeri.[30] Каталаза также универсальна среди растения и встречается в большинстве грибы.[31]

Одно уникальное использование каталазы происходит в Жук-бомбардир. У этого жука два набора жидкостей, которые хранятся отдельно в двух парных железах. Более крупная из пары, камера хранения или резервуар, содержит гидрохиноны и перекись водорода, в то время как реакционная камера меньшего размера содержит каталазы и пероксидазы. Чтобы активировать ядовитую аэрозоль, жук смешивает содержимое двух отсеков, вызывая высвобождение кислорода из перекиси водорода. Кислород окисляет гидрохиноны, а также действует как пропеллент.[32] Реакция окисления очень экзотермический (ΔH = -202,8 кДж / моль) и быстро нагревает смесь до точки кипения.[33]

Долгожители королевы термит Ретикулитермес speratus значительно ниже окислительное повреждение их ДНК чем непродуктивные особи (рабочие и солдаты).[34] Куинс имеет более чем в два раза более высокую активность каталазы и в семь раз более высокий уровень экспрессии гена каталазы RsCAT1, чем рабочие.[34] Похоже, что эффективный антиоксидант Способность королев термитов может частично объяснить, как они достигают более долгой жизни.

Ферменты каталазы разных видов имеют сильно различающиеся оптимальные температуры. Пойкилотермный животные обычно имеют каталазы с оптимальной температурой в диапазоне 15-25 ° C, в то время как каталазы млекопитающих или птиц могут иметь оптимальную температуру выше 35 ° C,[35][36] и каталазы растений различаются в зависимости от их привычка к росту.[35] Напротив, каталаза, выделенная из гипертермофил Археон Pyrobaculum calidifontis имеет температурный оптимум 90 ° C.[37]

Клиническое значение и применение

Пероксид водорода

Каталаза используется в пищевой промышленности для удаления пероксид водорода из молоко до сыр производство.[38] Другое использование - в пищевых обертках, где они предотвращают попадание пищи. окисляющий.[39] Каталаза также используется в текстиль промышленности, удаляя перекись водорода из тканей, чтобы убедиться, что материал не содержит перекиси.[40]

Незначительное использование в контактные линзы гигиена - несколько средств для чистки линз дезинфицировать линза с использованием раствора перекиси водорода; затем раствор, содержащий каталазу, используется для разложения перекиси водорода перед повторным использованием линзы.[41]

Идентификация бактерий (каталазный тест)

Положительная каталазная реакция

Каталазный тест - один из трех основных тестов, используемых микробиологами для определения видов бактерий. Если бактерии обладают каталазой (т. Е. Каталазоположительны), когда небольшое количество бактерий изолировать добавляется к перекиси водорода, наблюдаются пузырьки кислорода. Тест на каталазу проводится путем нанесения капли перекиси водорода на предметное стекло микроскопа. К колонии прикасаются палочкой-аппликатором, а затем кончик мазка наносится на каплю перекиси водорода.

Хотя тест на каталазу сам по себе не может идентифицировать конкретный организм, он может помочь в идентификации в сочетании с другими тестами, такими как устойчивость к антибиотикам. Присутствие каталазы в бактериальных клетках зависит как от условий роста, так и от среды, используемой для роста клеток.

Капиллярные трубки также могут быть использованы. Небольшой образец бактерий собирается на конце капиллярной трубки, не блокируя пробирку, чтобы избежать ложноотрицательный полученные результаты. Затем противоположный конец погружают в перекись водорода, которая втягивается в трубку через капиллярное действие и переверните так, чтобы образец бактерий был направлен вниз. Затем руку, держащую трубку, постукивают по столу, перемещая перекись водорода вниз, пока она не коснется бактерий. Если при контакте образуются пузырьки, это указывает на положительный результат каталазы. Этот тест может обнаруживать каталаза-положительные бактерии в концентрациях выше примерно 105 клеток / мл,[45] и прост в использовании.

Бактериальная вирулентность

Нейтрофилов и другие фагоциты используйте перекись, чтобы убить бактерии. Фермент НАДФН оксидаза генерирует супероксид в пределах фагосома, который превращается через перекись водорода в другие окисляющие вещества, такие как хлорноватистая кислота которые убивают фагоцитированный патогены.[46] У лиц с хроническая гранулематозная болезнь (CGD) существует дефект в производстве пероксида из-за мутаций в оксидаз фагоцитов, таких как миелопероксидаза.[47] Нормальный клеточный метаболизм по-прежнему будет производить небольшое количество перекиси, и эту перекись можно использовать для производства хлорноватистой кислоты для искоренения бактериальной инфекции. Однако, если люди с ХГБ инфицированы каталаза-положительными бактериями, бактериальная каталаза может разрушить избыток пероксида, прежде чем его можно будет использовать для производства других окисляющих веществ. У этих людей патоген выживает и переходит в хроническую инфекцию. Эта хроническая инфекция обычно окружена макрофагами в попытке изолировать инфекцию. Эта стена из макрофагов, окружающая патоген, называется гранулема. Многие бактерии являются каталазоположительными, но одни лучше продуцируют каталазу, чем другие. Мнемоника «кошкам нужно место, чтобы отрыгнуть комочки шерсти» может быть использована для запоминания каталазоположительных бактерий (а также грибов Candida и Aspergillus): нокардия, псевдомонады, листерия, аспергиллы, Candida, Кишечная палочка, стафилококк, серратия, Б. cepacia и Хеликобактер пилори.[48]

Акаталазия

Акаталазия это состояние, вызванное гомозиготными мутациями в CAT, что приводит к недостатку каталазы. Симптомы легкие и включают язвы во рту. Гетерозиготная мутация CAT приводит к более низкому, но все же присутствующему уровню каталазы.[49]

серые волосы

Низкий уровень каталазы может играть роль в седеющий процесс человеческих волос. Перекись водорода естественным образом вырабатывается организмом и расщепляется каталазой. Если уровень каталазы снижается, перекись водорода не может так хорошо расщепляться. Перекись водорода препятствует образованию меланин, пигмент, придающий цвет волосам.[50][51]

Взаимодействия

Каталаза была показана взаимодействовать с ABL2[52] и Abl гены.[52] Заражение вирус лейкемии мышей вызывает снижение активности каталазы в легких, сердце и почках мышей. И наоборот, диетический рыбий жир увеличивает активность каталазы в сердце и почках мышей.[53]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Chelikani P, Fita I, Loewen PC (январь 2004 г.). «Разнообразие структур и свойств каталаз». Клеточные и молекулярные науки о жизни. 61 (2): 192–208. Дои:10.1007 / s00018-003-3206-5. HDL:10261/111097. PMID  14745498. S2CID  4411482.
  2. ^ Гудселл Д.С. (1 сентября 2004 г.). «Каталаза». Молекула месяца. Банк данных белков RCSB. Получено 2016-08-23.
  3. ^ Бун Э.М., Даунс А., Марси Д. "Каталаза: H2О2: H2О2 Оксидоредуктаза ». Структурный учебный текст Catalase. Получено 2007-02-11.
  4. ^ Maehly AC, шанс B (1954). «Анализ каталаз и пероксидаз». Методы биохимического анализа. Методы биохимического анализа. 1. С. 357–424. Дои:10.1002 / 9780470110171.ch14. ISBN  978-0-470-11017-1. PMID  13193536.
  5. ^ Эби Х (1984). Каталаза in vitro. Методы в энзимологии. 105. стр.121–6. Дои:10.1016 / S0076-6879 (84) 05016-3. ISBN  978-0-12-182005-3. PMID  6727660.
  6. ^ «ЭК 1.11.1.6 - каталаза». BRENDA: Комплексная система информации о ферментах. Кафедра биоинформатики и биохимии, Технический университет Брауншвейга. Получено 2009-05-26.
  7. ^ Тонер К, Сойка Г, Эллис Р. «Количественное исследование ферментов; КАТАЛАЗА». bucknell.edu. Архивировано из оригинал на 2000-06-12. Получено 2007-02-11.
  8. ^ а б c Putnam CD, Arvai AS, Bourne Y, Tainer JA (февраль 2000 г.). «Активные и ингибированные структуры каталазы человека: лиганд, связывание NADPH и каталитический механизм». Журнал молекулярной биологии. 296 (1): 295–309. Дои:10.1006 / jmbi.1999.3458. PMID  10656833.
  9. ^ Лёв О. (май 1900 г.). «Новый фермент общего происхождения в организмах». Наука. 11 (279): 701–2. Bibcode:1900Sci .... 11..701L. Дои:10.1126 / science.11.279.701. JSTOR  1625707. PMID  17751716.
  10. ^ Самнер Дж. Б., Даунс А. Л. (апрель 1937 г.). «Кристаллическая каталаза». Наука. 85 (2206): 366–7. Bibcode:1937Sci .... 85..366S. Дои:10.1126 / science.85.2206.366. PMID  17776781.
  11. ^ Самнер JB, Gralén N (март 1938). «Молекулярный вес кристаллической каталазы». Наука. 87 (2256): 284. Bibcode:1938Научный .... 87..284С. Дои:10.1126 / science.87.2256.284. PMID  17831682.
  12. ^ Шредер В.А., Шелтон-младший, Шелтон Дж. Б., Робберсон Б., Апелл Дж. (Май 1969 г.). «Аминокислотная последовательность каталазы бычьей печени: предварительный отчет». Архивы биохимии и биофизики. 131 (2): 653–5. Дои:10.1016 / 0003-9861 (69) 90441-X. PMID  4892021.
  13. ^ Murthy MR, Reid TJ, Sicignano A, Tanaka N, Rossmann MG (октябрь 1981 г.). «Состав каталазы говяжьей печени». Журнал молекулярной биологии. 152 (2): 465–99. Дои:10.1016/0022-2836(81)90254-0. PMID  7328661.
  14. ^ а б c d Бун Э.М., Даунс А., Марси Д. «Предлагаемый механизм каталазы». Каталаза: H2О2: H2О2 Оксидоредуктаза: Учебное пособие по структуре каталазы. Получено 2007-02-11.
  15. ^ Эби Х (1984). «Каталаза in vitro». Методы в энзимологии. 105: 121–6. Дои:10.1016 / S0076-6879 (84) 05016-3. PMID  6727660.
  16. ^ Нестационарное ингибирование действия ферментов. Цианидное ингибирование каталазы
  17. ^ Огура Y, Ямазаки I (август 1983 г.). «Установившаяся кинетика каталазной реакции в присутствии цианида». Журнал биохимии. 94 (2): 403–8. Дои:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a134369. PMID  6630165.
  18. ^ Kertulis-Tartar GM, Rathinasabapathi B, Ma LQ (октябрь 2009 г.). «Характеристика глутатионредуктазы и каталазы в листьях двух папоротников Pteris при воздействии мышьяка». Физиология и биохимия растений. 47 (10): 960–5. Дои:10.1016 / j.plaphy.2009.05.009. PMID  19574057.
  19. ^ Гаэтани Г.Ф., Феррарис А.М., Рольфо М., Мангерини Р., Арена S, Киркман Н.Н. (февраль 1996 г.). «Преобладающая роль каталазы в утилизации перекиси водорода в человеческих эритроцитах». Кровь. 87 (4): 1595–9. Дои:10.1182 / blood.V87.4.1595.bloodjournal8741595. PMID  8608252.
  20. ^ Хо Ю.С., Сюн Й., Ма В., Спектор А., Хо Д.С. (июль 2004 г.). «Мыши, лишенные каталазы, развиваются нормально, но проявляют дифференциальную чувствительность к повреждению тканей окислителем». Журнал биологической химии. 279 (31): 32804–12. Дои:10.1074 / jbc.M404800200. PMID  15178682.
  21. ^ Heit C, Marshall S, Singh S, Yu X, Charkoftaki G, Zhao H, Orlicky DJ, Fritz KS, Thompson DC, Vasiliou V (2017). «Удаление каталазы способствует развитию преддиабетического фенотипа у мышей». Свободная радикальная биология и медицина. 103: 48–56. Дои:10.1016 / j.freeradbiomed.2016.12.011. ЧВК  5513671. PMID  27939935.
  22. ^ Гот Л., Надь Т. (2012). «Акаталаземия и сахарный диабет». Архивы биохимии и биофизики. 525 (2): 195–200. Дои:10.1016 / j.abb.2012.02.005. PMID  22365890.
  23. ^ а б Селваратнам Дж., Робер Б. (ноябрь 2016 г.). «Избыточная экспрессия каталазы у мышей снижает возрастной окислительный стресс и поддерживает производство спермы». Exp. Геронтол. 84: 12–20. Дои:10.1016 / j.exger.2016.08.012. PMID  27575890. S2CID  2416413.
  24. ^ Schriner SE, Линфорд NJ, Мартин GM, Treuting P, Ogburn CE, Emond M, Coskun PE, Ladiges W., Wolf N, Van Remmen H, Wallace DC, Rabinovitch PS (июнь 2005 г.). «Увеличение продолжительности жизни мышей за счет сверхэкспрессии каталазы, направленной на митохондрии». Наука. 308 (5730): 1909–11. Bibcode:2005Наука ... 308.1909С. Дои:10.1126 / science.1106653. PMID  15879174. S2CID  38568666.
  25. ^ Альбертс Б., Джонсон А., Льюис Дж., Рафф М., Робертс К., Уолтер П. (2002). «Пероксисомы». Молекулярная биология клетки (4-е изд.). Нью-Йорк: Наука Гарланд. ISBN  978-0-8153-3218-3.
  26. ^ Шриниваса Рао П.С., Ямада Й., Леунг К.Ю. (сентябрь 2003 г.). «Основная каталаза (KatB), которая необходима для устойчивости к H2O2 и опосредованному фагоцитами уничтожению Edwardsiella tarda». Микробиология. 149 (Pt 9): 2635–44. Дои:10.1099 / мик. 0.26478-0. PMID  12949187.
  27. ^ Либер, Чарльз С. (январь 1997 г.). «Метаболизм этанола, цирроз и алкоголизм». Clinica Chimica Acta. 257 (1): 59–84. Дои:10.1016 / S0009-8981 (96) 06434-0. PMID  9028626.
  28. ^ Илюха В.А. (2001). «Супероксиддисмутаза и каталаза в органах млекопитающих разного экогенеза». Журнал эволюционной биохимии и физиологии. 37 (3): 241–245. Дои:10.1023 / А: 1012663105999. S2CID  38916410.
  29. ^ Бай Дж, Седербаум AI (2001). «Митохондриальная каталаза и окислительное повреждение». Биологические сигналы и рецепторы. 10 (3–4): 3189–199. Дои:10.1159/000046887. PMID  11351128. S2CID  33795198.
  30. ^ Брюханов А.Л., Нетрусов А.И., Эгген Р.И. (июнь 2006 г.). «Гены каталазы и супероксиддисмутазы активируются транскрипционно при окислительном стрессе у строго анаэробных архей Methanosarcina barkeri». Микробиология. 152 (Pt 6): 1671–7. Дои:10.1099 / мик.0.28542-0. PMID  16735730.
  31. ^ Хансберг В., Салас-Лизана Р., Домингес Л. (сентябрь 2012 г.). «Грибковые каталазы: функция, филогенетическое происхождение и структура». Архивы биохимии и биофизики. 525 (2): 170–80. Дои:10.1016 / j.abb.2012.05.014. PMID  22698962.
  32. ^ Эйснер Т., Анешансли DJ (август 1999). «Распылитель на жука-бомбардира: фотографические свидетельства». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 96 (17): 9705–9. Bibcode:1999PNAS ... 96.9705E. Дои:10.1073 / пнас.96.17.9705. ЧВК  22274. PMID  10449758.
  33. ^ Бехешти Н., Макинтош А.С. (2006). «Биомиметическое исследование взрывного разряда жука-бомбардира» (PDF). Int. Журнал дизайна и природы. 1 (1): 1–9. Архивировано из оригинал (PDF) на 2011-07-26.
  34. ^ а б Тасаки Э., Кобаяси К., Мацуура К., Юти Ю. (2017). «Эффективная антиоксидантная система у долгоживущей королевы термитов». PLOS ONE. 12 (1): e0167412. Bibcode:2017PLoSO..1267412T. Дои:10.1371 / journal.pone.0167412. ЧВК  5226355. PMID  28076409.
  35. ^ а б Мицуда, Хисатэру (1956-07-31). «Исследования каталазы» (PDF). Бюллетень Института химических исследований Киотского университета. 34 (4): 165–192. Получено 27 сентября 2017.
  36. ^ Akkuş etinus Ş, Nursevin Öztop H (июнь 2003 г.). «Иммобилизация каталазы в химически сшитых шариках хитозана». Ферментные и микробные технологии. 32 (7): 889–894. Дои:10.1016 / S0141-0229 (03) 00065-6.
  37. ^ Амо Т, Атоми Х, Иманака Т (июнь 2002 г.). «Уникальное присутствие марганцевой каталазы в гипертермофильном археоне Pyrobaculum calidifontis VA1». Журнал бактериологии. 184 (12): 3305–12. Дои:10.1128 / JB.184.12.3305-3312.2002. ЧВК  135111. PMID  12029047.
  38. ^ «Каталаза». Руководство по ферментам Worthington. Worthington Biochemical Corporation. Получено 2009-03-01.
  39. ^ Хенгге А (1999-03-16). "Re: как каталаза используется в промышленности?". Общая биология. MadSci Network. Получено 2009-03-01.
  40. ^ "текстильная промышленность". Пример использования 228. Международный центр обмена информацией о чистом производстве. Архивировано из оригинал на 2008-11-04. Получено 2009-03-01.
  41. ^ Патент США 5521091, Кук Дж. Н., Уорсли Дж. Л., «Композиции и метод разрушения перекиси водорода на контактных линзах», выпущенный 1996-05-28 
  42. ^ Роллинз Д.М. (1 августа 2000 г.). «Список бактериальных патогенов». BSCI 424 Патогенная микробиология. Университет Мэриленда. Получено 2009-03-01.
  43. ^ Джонсон М. «Производство каталазы». Биохимические тесты. Общественный колледж Меса. Архивировано из оригинал на 2008-12-11. Получено 2009-03-01.
  44. ^ Фокс А. «Streptococcus pneumoniae и стафилококки». Университет Южной Каролины. Получено 2009-03-01.
  45. ^ Мартин, А. М. (2012-12-06). Обработка рыболовства: биотехнологические приложения. Springer Science & Business Media. ISBN  9781461553038.
  46. ^ Уинтерборн, Кристин С.; Чайник, Энтони Дж .; Хэмптон, Марк Б. (02.06.2016). «Реактивные виды кислорода и функция нейтрофилов». Ежегодный обзор биохимии. 85 (1): 765–792. Дои:10.1146 / annurev-biochem-060815-014442. ISSN  0066-4154. PMID  27050287.
  47. ^ Мерфи, Патрик (2012-12-06). Нейтрофил. Springer Science & Business Media. ISBN  9781468474183.
  48. ^ Ле, Дао; Бхушан, Викас (2017-01-06). Первая помощь для USMLE step 1 2017: руководство для студентов. Ле, Тао, Бхушан, Викас, Сочат, Мэтью, Каллианос, Кимберли, Чавда, Яш, Зурейк, Эндрю Х. (Эндрю Харрисон), 1991- (27-е изд.). Нью-Йорк. ISBN  9781259837623. OCLC  986222844.
  49. ^ «Запись OMIM - № 614097 - АКАТАЛАЗЕМИЯ». www.omim.org.
  50. ^ «Почему волосы седеют - это уже не серая область: наши волосы отбеливаются по мере взросления». Новости науки. ScienceDaily. 2009-02-24. Получено 2009-03-01.
  51. ^ Wood JM, Decker H, Hartmann H, Chavan B, Rokos H, Spencer JD, Hasse S, Thornton MJ, Shalbaf M, Paus R, Schallreuter KU (июль 2009 г.).«Сенильное поседение волос: окислительный стресс, вызванный H2O2, влияет на цвет волос человека, притупляя восстановление сульфоксида метионина». Журнал FASEB. 23 (7): 2065–75. arXiv:0706.4406. Дои:10.1096 / fj.08-125435. PMID  19237503.
  52. ^ а б Цао Ц., Ленг Й., Куфе Д. (август 2003 г.). «Активность каталазы регулируется c-Abl и Arg в ответ на окислительный стресс». Журнал биологической химии. 278 (32): 29667–75. Дои:10.1074 / jbc.M301292200. PMID  12777400.
  53. ^ Си С., Чен Л. Х. (2000). «Влияние диетического рыбьего жира на тканевый глутатион и ферменты антиоксидантной защиты у мышей с мышиными помощниками». Исследования питания. 20 (9): 1287–99. Дои:10.1016 / S0271-5317 (00) 00214-1.

внешняя ссылка