Дигидродипиколинатсинтаза - Dihydrodipicolinate synthase
| 4-гидрокси-тетрагидродипиколинатсинтаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 4.3.3.7 | ||||||||
| Количество CAS | 9055-59-8 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| Семейство дигидродипиколинат синтетазы | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Кристаллическая структура дигидродипиколинатсинтазы dapa-2 (ba3935) из бацилла сибирской язвы при разрешении 1.94a. | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | DHDPS | ||||||||
| Pfam | PF00701 | ||||||||
| Pfam клан | CL0036 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR002220 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00569 | ||||||||
| SCOP2 | 1 дн. / Объем / СУПФАМ | ||||||||
| CDD | cd00950 | ||||||||
| |||||||||
4-гидрокситетрагидродипиколинатсинтаза (EC 4.3.3.7, дигидродипиколинатсинтаза, дигидропиколинатсинтетаза, дигидродипиколиновая кислота синтаза, L-аспартат-4-полуальдегид гидролаза (добавление пирувата и циклизация), dapA (ген)) является фермент с систематическое название L-аспартат-4-полуальдегид гидролаза (добавление пирувата и циклизация; образование (4S) -4-гидрокси-2,3,4,5-тетрагидро- (2S) -дипиколината).[1][2][3][4] Этот фермент катализирует следующее химическая реакция
- пируват + L-аспартат-4-полуальдегид (2S, 4S) -4-гидрокси-2,3,4,5-тетрагидродипиколинат + H2О
Реакция протекает в три последовательных этапа.
Функция
Этот фермент принадлежит к семейству лиасы, в частности, амино-лиазы, которые расщепляют связи углерод-азот. 4-гидрокси-тетрагидродипиколинатсинтаза является ключевым фермент в биосинтез лизина через диаминопимелатный путь прокариоты, немного фикомицеты, и высшие растения. Фермент катализирует конденсация L-аспартат-бета-полуальдегида и пирувата до 4-гидрокситетрагидропиколиновой кислоты по механизму пинг-понга, в котором пируват связывается с ферментом, образуя База Шиффа с лизин остаток.[5]
Родственные ферменты
Три других белки находятся структурно связаны с этим ферментом и, вероятно, также действуют через аналогичный каталитический механизм. Это кишечная палочка N-ацетилнейраминатлиаза (EC 4.1.3.3 ) (белок NanA), который катализирует конденсация N-ацетил-D-маннозамин и пируват с образованием N-ацетилнейраминат; Rhizobium meliloti (Sinorhizobium meliloti) белок MosA,[6] который участвует в биосинтезе ризопина 3-О-метилсциллоинозамин; и Кишечная палочка гипотетический белок YjhH.
Структура
В последовательности 4-гидрокситетрагидродипиколинатсинтазы из разных источников хорошо сохраняются. Структура имеет вид гомотетрамера, в котором 2 мономеры связаны примерно в 2 раза симметрия.[5] Каждый мономер включает 2 домена: 8-кратный альфа- / бета-бочонок и C-терминал альфа-спиральный домен. В складывать похож на N-ацетилнейраминатлиаза. В активный сайт лизин расположен в цилиндрическом домене и имеет доступ через 2 канала на С-концевой стороне цилиндра.
Рекомендации
- ^ Югари Ю., Гилварг С. (декабрь 1965 г.). «Стадия конденсации в синтезе диаминопимелата». Журнал биологической химии. 240 (12): 4710–6. PMID 5321309.
- ^ Blickling S, Renner C, Laber B, Pohlenz HD, Holak TA, Huber R (январь 1997 г.). «Механизм реакции дигидродипиколинатсинтазы Escherichia coli исследован методами рентгеновской кристаллографии и ЯМР-спектроскопии». Биохимия. 36 (1): 24–33. Дои:10.1021 / bi962272d. PMID 8993314.
- ^ Девениш С. Р., Блант Дж. В., Джеррард Дж. А. (июнь 2010 г.). «Исследования ЯМР раскрывают альтернативные субстраты для дигидродипиколинатсинтазы и предполагают, что дигидродипиколинатредуктаза также является дегидратазой». Журнал медицинской химии. 53 (12): 4808–12. Дои:10.1021 / jm100349s. PMID 20503968.
- ^ Соареш да Коста Т.П., Маскрофт-Тейлор АК, Добсон Р.К., Девениш С.Р., Джеймсон Г.Б., Джеррард Дж. А. (июль 2010 г.). «Насколько важен« незаменимый »лизин активного центра в дигидродипиколинатсинтазе?». Биохимия. 92 (7): 837–45. Дои:10.1016 / j.biochi.2010.03.004. PMID 20353808.
- ^ а б Mirwaldt C, Korndörfer I, Huber R (февраль 1995 г.). «Кристаллическая структура дигидродипиколинатсинтазы из Escherichia coli при разрешении 2,5 A». Журнал молекулярной биологии. 246 (1): 227–39. Дои:10.1006 / jmbi.1994.0078. PMID 7853400.
- ^ Мерфи П.Дж., Тренц С.П., Гжемски В., Де Брейн Ф.Дж., Шелл Дж. (Август 1993 г.). «Мос локус Rhizobium meliloti rhizopine представляет собой мозаичную структуру, облегчающую его симбиотическую регуляцию». Журнал бактериологии. 175 (16): 5193–204. Дои:10.1128 / jb.175.16.5193-5204.1993. ЧВК 204987. PMID 8349559.
дальнейшее чтение
- Shedlarski JG, Gilvarg C (март 1970 г.). «Пируват-аспарагиновый полуальдегид-конденсирующий фермент Escherichia coli». Журнал биологической химии. 245 (6): 1362–73. PMID 4910051.
внешняя ссылка
- 4-гидрокси-тетрагидродипиколинат + синтаза в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)
