FKBP1A - Википедия - FKBP1A

FKBP1A
Белок FKBP1A PDB 1a7x.png
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыFKBP1A, FKBP-12, FKBP-1A, FKBP1, FKBP12, PKC12, PKCI2, PPIASE, FK506-связывающий белок 1A, FKBP пролилизомераза 1A
Внешние идентификаторыOMIM: 186945 MGI: 95541 ГомолоГен: 105139 Генные карты: FKBP1A
Расположение гена (человек)
Хромосома 20 (человек)
Chr.Хромосома 20 (человек)[1]
Хромосома 20 (человек)
Геномное расположение FKBP1A
Геномное расположение FKBP1A
Группа20p13Начинать1,368,978 бп[1]
Конец1,393,172 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE FKBP1A 210186 s в формате fs.png

PBB GE FKBP1A 210187 в формате fs.png

PBB GE FKBP1A 214119 s в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_054014
NM_000801
NM_001199786

RefSeq (белок)

NP_000792
NP_001186715
NP_463460

Расположение (UCSC)Chr 20: 1.37 - 1.39 МбChr 2: 151,54 - 151,56 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Пептидил-пролил цис-транс-изомераза FKBP1A является фермент что у людей кодируется FKBP1A ген.[5]

Функция

Белок, кодируемый этим геном, является членом иммунофилин семейство белков, которые играют роль в иммунорегуляции и основных клеточных процессах, включая сворачивание и транспортировку белков. Этот кодируемый белок представляет собой цис-транс-пролилизомеразу, которая связывает иммунодепрессанты. FK506 (такролимус) и рапамицин (сиролимус). Он взаимодействует с несколькими белками передачи внутриклеточного сигнала, включая рецептор TGF-бета I типа. Он также взаимодействует с множеством внутриклеточных каналов высвобождения кальция, включая тетрамерный рианодиновый рецептор скелетных мышц. У мышей делеция этого гомологичного гена вызывает врожденное заболевание сердца, известное как несуплотнение миокарда левого желудочка. Имеются данные о множестве альтернативно сплайсированных вариантов транскриптов для этого гена, но полноразмерная природа некоторых вариантов не установлена.[6]

Взаимодействия

FKBP1A был показан взаимодействовать с:

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000088832 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000032966 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ DiLella AG (сентябрь 1991 г.). «Хромосомная принадлежность гена иммунофилина человека FKBP-12». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 179 (3): 1427–33. Дои:10.1016 / 0006-291X (91) 91732-R. PMID  1930186.
  6. ^ «Ген Entrez: FKBP1A FK506 связывающий белок 1A, 12 кДа».
  7. ^ Chambraud B, Radanyi C, Camonis JH, Shazand K, Rajkowski K, Baulieu EE (декабрь 1996 г.). «FAP48, новый белок, который образует специфические комплексы как с иммунофилинами FKBP59, так и с FKBP12. Профилактика с помощью иммунодепрессантов FK506 и рапамицина». Журнал биологической химии. 271 (51): 32923–9. Дои:10.1074 / jbc.271.51.32923. PMID  8955134.
  8. ^ Neye H (март 2001 г.). «Мутация FKBP-ассоциированного белка 48 (FAP48) в пролине 219 нарушает взаимодействие с FKBP12 и FKBP52». Регуляторные пептиды. 97 (2–3): 147–52. Дои:10.1016 / s0167-0115 (00) 00206-8. PMID  11164950. S2CID  20617551.
  9. ^ Макмиллан Д., Карри С., Брэдли К.Н., Мьюир Т.С., Маккаррон Дж. Г. (декабрь 2005 г.). «В гладких мышцах FK506-связывающий белок модулирует вызванное рецептором IP3 высвобождение Ca2 + с помощью mTOR и кальциневрина». Журнал клеточной науки. 118 (Pt 23): 5443–51. Дои:10.1242 / jcs.02657. PMID  16278292.
  10. ^ Cameron AM, Nucifora FC, Fung ET, Livingston DJ, Aldape RA, Ross CA, Snyder SH (октябрь 1997 г.). «FKBP12 связывает инозитол-1,4,5-трифосфатный рецептор с лейцин-пролином (1400-1401) и прикрепляет кальциневрин к этому FK506-подобному домену». Журнал биологической химии. 272 (44): 27582–8. Дои:10.1074 / jbc.272.44.27582. PMID  9346894.
  11. ^ а б Хасинто Э., Лёвит Р., Шмидт А., Лин С., Рюегг М.А., Зал А, Зал Миннесота (ноябрь 2004 г.). «Комплекс TOR 2 млекопитающих контролирует актиновый цитоскелет и нечувствителен к рапамицину». Природа клеточной биологии. 6 (11): 1122–8. Дои:10.1038 / ncb1183. PMID  15467718. S2CID  13831153.
  12. ^ а б Сарбасов Д.Д., Али С.М., Ким Д.Х., Гертин Д.А., Латек Р.Р., Эрдджумент-Бромаж Х., Темпст П., Сабатини Д.М. (июль 2004 г.). «Rictor, новый связывающий партнер mTOR, определяет нечувствительный к рапамицину и независимый от хищников путь, регулирующий цитоскелет». Текущая биология. 14 (14): 1296–302. Дои:10.1016 / j.cub.2004.06.054. PMID  15268862. S2CID  4658268.
  13. ^ Чой Дж., Чен Дж., Шрайбер С.Л., Кларди Дж. (Июль 1996 г.). «Структура комплекса FKBP12-рапамицин, взаимодействующего со связывающим доменом FRAP человека». Наука. 273 (5272): 239–42. Дои:10.1126 / science.273.5272.239. PMID  8662507. S2CID  27706675.
  14. ^ Люкер К.Э., Смит М.К., Люкер Г.Д., Гаммон С.Т., Пивница-Вормс Х., Пивница-Вормс Д. (август 2004 г.). «Кинетика регулируемых белок-белковых взаимодействий, выявленная с помощью комплементационной визуализации люциферазы светлячков в клетках и живых животных». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 101 (33): 12288–93. Дои:10.1073 / pnas.0404041101. ЧВК  514471. PMID  15284440.
  15. ^ Банашинский Л.А., Лю CW, Wandless TJ (апрель 2005 г.). «Характеристика тройного комплекса FKBP.rapamycin.FRB». Журнал Американского химического общества. 127 (13): 4715–21. Дои:10.1021 / ja043277y. PMID  15796538.
  16. ^ Sabers CJ, Martin MM, Brunn GJ, Williams JM, Dumont FJ, Wiederrecht G, Abraham RT (январь 1995 г.). «Выделение белка-мишени комплекса FKBP12-рапамицин в клетках млекопитающих». Журнал биологической химии. 270 (2): 815–22. Дои:10.1074 / jbc.270.2.815. PMID  7822316.
  17. ^ Авила Г., Ли Э. Х., Перес К. Ф., Аллен П. Д., Дирксен Р. Т. (июнь 2003 г.). «Связывание FKBP12 с RyR1 модулирует сцепление возбуждения и сокращения в скелетных мышечных трубках мышей». Журнал биологической химии. 278 (25): 22600–8. Дои:10.1074 / jbc.M205866200. PMID  12704193.
  18. ^ Bultynck G, De Smet P, Rossi D, Callewaert G, Missiaen L, Sorrentino V, De Smedt H, Parys JB (март 2001 г.). «Характеристика и картирование сайта связывания 12 кДа FK506-связывающего белка (FKBP12) на различных изоформах рецептора рианодина и рецептора инозитол-1,4,5-трифосфата». Биохимический журнал. 354 (Pt 2): 413–22. Дои:10.1042 / bj3540413. ЧВК  1221670. PMID  11171121.
  19. ^ Габурякова М., Габурякова Дж., Рейкен С., Хуанг Ф., Маркс С.О., Роземблит Н., Маркс А.Р. (май 2001 г.). «Связывание FKBP12 модулирует стробирование канала рианодинового рецептора». Журнал биологической химии. 276 (20): 16931–5. Дои:10.1074 / jbc.M100856200. PMID  11279144.
  20. ^ Ван Т., Донахью П.К., Зервос А.С. (июль 1994 г.). «Специфическое взаимодействие рецепторов типа I семейства TGF-бета с иммунофилином FKBP-12». Наука. 265 (5172): 674–6. Дои:10.1126 / science.7518616. PMID  7518616.
  21. ^ Лю Ф., Вентура Ф., Дуди Дж., Массагуэ Дж. (Июль 1995 г.). «Рецептор человеческого типа II для костных морфогенных белков (BMP): расширение модели двухкиназного рецептора на BMP». Молекулярная и клеточная биология. 15 (7): 3479–86. Дои:10.1128 / mcb.15.7.3479. ЧВК  230584. PMID  7791754.

дальнейшее чтение