Ферредоксин гидрогеназа - Википедия - Ferredoxin hydrogenase
 Мультяшное изображение фермента ферредоксин гидрогеназы | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Номер ЕС | 1.12.7.2 | ||||||||
| Количество CAS | 9080-02-8 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
В энзимология, ферредоксин гидрогеназа (ЕС 1.12.7.2 ), также называемый [Fe-Fe] гидрогеназа, гидрогеназа, окисляющая H2, H2, продуцирующий гидрогеназу, двунаправленную гидрогеназу, гидрогеназу (ферредоксин), гидрогенлиазу и поглощающую гидрогеназу, находится в Clostridium pasteurianum, Clostridium acetobutylicum, Chlamydomonas reinhardtii, и другие организмы. В систематическое название этого фермента водород: ферредоксин оксидоредуктаза[1][2]
Ферредоксин гидрогеназа принадлежит к семейству оксидоредуктазы особенно те, которые действуют на водород как донор с белком железо-сера в качестве акцептора. Ферредоксин гидрогеназа имеет активный участок металлокластера, называемый «H-кластер» или «H домен», который участвует во взаимном преобразовании протонов и электронов с газообразным водородом.
Ферментативная реакция и механизм
- Ферредоксин гидрогеназа катализирует следующую обратимую реакцию:
- ЧАС2 + 2 окисленных ферредоксина 2 восстановленный ферредоксин + 2 H+
Точный механизм, с помощью которого происходит эта реакция, до сих пор полностью не известен; однако несколько промежуточных продуктов были идентифицированы в стационарных условиях.[2] Предлагаемый механизм катализируемой реакции ферредоксин гидрогеназы:
Два субстраты этого фермента ЧАС2 и окисленный ферредоксин, а его два товары находятся восстановленный ферредоксин и ЧАС+. Во время оборота газообразного водорода H-кластер претерпевает серию окислительно-восстановительных переходов по мере перемещения протонов.[2] Скорость реакции зависит от pH окружающей среды и наблюдается повышение активности в среде pH между 7-9.[3] Дополнительные кластеры позволяют ферменту сохранять полную ферментативную активность при потенциалах около и выше равновесного потенциала. Однако важно отметить, что дополнительные кластеры не так эффективны при крайне низких потенциалах.[4]
Структура фермента
Реакция происходит в части [2Fe] активного сайта H-кластера, которая также включает кластер [4Fe4S], ковалентно связанный через цистеинилтиолат. Дополнительный вспомогательный сайт, известный как F-домен, который содержит четыре кластера Fe-S, известен как главные ворота для переноса электронов к каталитическому сайту и от него.[4] Субсайт [2Fe] координируется несколькими лигандами CO и CN и азадитиолатным мостиком, который позволяет перемещать протоны.[2] Окисленное состояние субсайта, обозначаемое сокращенно как Hox, включает парамагнитный фрагмент смешанной валентности [Fe (I) Fe (II)] и диамагнитный окисленный кластер [4Fe4S] 2+.[2] Одноэлектронное восстановление Hox дает два протомера, которые различаются локализацией добавленных электрона и протона.[2] Добавление второго электрона приводит к конфигурации [Fe (I) Fe (II)] - [4Fe4S] + и протонированному азадитиолатному мостику.
Биологическая функция
Гидрогеназы обнаружены у прокариот, низших эукариот и архей. Эту широкую категорию металлоферментов можно разделить на варианты [NiFe], [FeFe] и [Fe] на основе переходных металлов, находящихся в их активных центрах. Однако активности окисления газообразного водорода и восстановления протонов сильно различаются между вариантами и даже в пределах их собственных подкатегорий.[1] Ферредоксин гидрогеназа участвует в метаболизм глиоксилата и дикарбоксилата и метаболизм метана. Имеет 3 кофакторы: утюг, Сера, и Никель.
Ферредоксин гидрогеназа обнаружена в зеленых водорослях Chlamydomonas reinhardtii использовать поступающие электроны из фотосистемы I для восстановления протонов в газообразный водород. Этот перенос электронного питания возможен через взаимодействия фотосистемы I с фотосинтетическим ферредоксином, переносящим электроны (PetF).[5][6] Взаимопревращение протонов и электронов с газообразным водородом позволяет организмам модулировать ввод и вывод энергии, регулировать окислительно-восстановительный потенциал органелл и преобразовывать химические сигналы.[7]
Промышленное значение
Газообразный водород является потенциальным кандидатом на частичную замену ископаемого топлива в качестве экологически чистого энергоносителя в топливных элементах. Однако из-за веса газа он часто выходит из земной атмосферы в космос, что делает его дефицитным ресурсом на Земле.[8]
Фотопродукция водорода в зеленых водорослях, катализируемая ферредоксин гидрогеназой, является потенциальным источником газообразного водорода. К сожалению, неэффективность реакции и фермента в целом для производства водорода создает барьер для жизнеспособности этой реакции в промышленных масштабах.[9] Кроме того, ферредоксин гидрогеназа чувствительна к кислороду; типичный период полураспада фермента в аэробных условиях измеряется секундами, что затрудняет его культивирование и коммерческое использование.[9]
Рекомендации
- ^ а б Artz JH, Zadvornyy OA, Mulder DW, Keable SM, Cohen AE, Ratzloff MW и др. (Январь 2020 г.). «Настройка каталитического смещения гидрогеназ, производящих водородный газ». Журнал Американского химического общества. 142 (3): 1227–1235. Дои:10.1021 / jacs.9b08756. PMID 31816235.
- ^ а б c d е ж Lorent C, Katz S, Duan J, Kulka CJ, Caserta G, Teutloff C и др. (Март 2020 г.). «Изучение динамики протонов и электронов в гидрогеназах [FeFe]». Журнал Американского химического общества. 142 (12): 5493–5497. Дои:10.1021 / jacs.9b13075. PMID 32125830.
- ^ Дьяконова А.Н., Хрущев С.С., Коваленко И.Б., Ризниченко Г.Ю., Рубин А.Б. (октябрь 2016 г.). «Влияние pH и ионной силы на электростатические свойства ферредоксина, FNR и гидрогеназы и константы скорости их взаимодействия». Физическая биология. 13 (5): 056004. Bibcode:2016PhBio..13e6004D. Дои:10.1088/1478-3975/13/5/056004. PMID 27716644.
- ^ а б Gauquelin C, Baffert C, Richaud P, Kamionka E, Etienne E, Guieysse D, et al. (Февраль 2018). «Роль F-домена в [FeFe] гидрогеназе». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика. 1859 (2): 69–77. Дои:10.1016 / j.bbabio.2017.08.010. PMID 28842179.
- ^ Лонг Х., Кинг П.В., Жирарди М.Л., Ким К. (апрель 2009 г.). «Комплексы с переносом заряда гидрогеназа / ферредоксин: влияние мутаций гидрогеназы на комплексную ассоциацию». Журнал физической химии A. 113 (16): 4060–7. Дои:10.1021 / jp810409z. PMID 19317477.
- ^ Rumpel S, Siebel JF, Diallo M, Farès C, Reijerse EJ, Lubitz W (июль 2015 г.). «Структурное понимание комплекса ферредоксина и [FeFe] гидрогеназы из Chlamydomonas reinhardtii». ChemBioChem. 16 (11): 1663–9. Дои:10.1002 / cbic.201500130. PMID 26010059.
- ^ Сикерман Н.С., Ху Y (2019). «Гидрогеназы». В Ху Y (ред.). Металлопротеины. Металлопротеины: методы и протоколы. Методы молекулярной биологии. 1876. Springer. С. 65–88. Дои:10.1007/978-1-4939-8864-8_5. ISBN 978-1-4939-8864-8. PMID 30317475.
- ^ Catling DC, Zahnle KJ, McKay C (август 2001 г.). «Биогенный метан, утечка водорода и необратимое окисление ранней Земли». Наука. 293 (5531): 839–43. Bibcode:2001Sci ... 293..839C. Дои:10.1126 / science.1061976. PMID 11486082.
- ^ а б Эйленберг Х., Вайнер И., Бен-Цви О., Пундак С., Мармари А., Лиран О. и др. (30.08.2016). «Двойной эффект слитого белка ферредоксин-гидрогеназа in vivo: успешное отклонение фотосинтетического потока электронов в сторону производства водорода и повышенная устойчивость к кислороду». Биотехнология для биотоплива. 9 (1): 182. Дои:10.1186 / s13068-016-0601-3. ЧВК 5006448. PMID 27582874.
