Гамма-глутамилкарбоксилаза - Википедия - Gamma-glutamyl carboxylase

GGCX
Идентификаторы
Псевдонимы	GGCX, VKCFD1, гамма-глутамилкарбоксилаза, гамма-глутамилкарбоксилаза; GGCX
Внешние идентификаторы	OMIM: 137167 MGI: 1927655 ГомолоГен: 639 Генные карты: GGCX
Расположение гена (человек)
Chr.	Хромосома 2 (человек)
Конец	85,561,547 бп
Экспрессия РНК шаблон
	; ;
	Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция	• активность гамма-глутамилкарбоксилазы; • лиазная активность;
Сотовый компонент	• неотъемлемый компонент мембраны; • мембрана эндоплазматического ретикулума; • мембрана; • эндоплазматический ретикулум;
Биологический процесс	• карбоксилирование пептидилглутаминовой кислоты; • процесс модификации клеточного белка; • коагуляция крови;
	Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
	2677
	56316
	ENSG00000115486
	ENSMUSG00000053460
	P38435
	Q9QYC7
	NM_000821; NM_001142269; NM_001311312
	NM_019802
	NP_000812; NP_001135741; NP_001298241
	NP_062776
	Викиданные
Просмотр / редактирование человека	Просмотр / редактирование мыши

Гамма-глутамилкарбоксилаза является фермент что у людей кодируется GGCX ген, расположен на хромосома 2 при 2п12.^[4]

Функция

Гамма-глутамилкарбоксилаза - это фермент, который катализирует посттрансляционная модификация из витамин К -зависимые белки. Многие из этих витамин К-зависимых белков участвуют в коагуляция поэтому функция закодированного фермента важна для гемостаза.^[5] Наиболее домен gla -содержащие белки зависят от этой реакции карбоксилирования для посттрансляционная модификация.^[6] У людей фермент гамма-глутамилкарбоксилаза наиболее сильно экспрессируется в печени.

Каталитическая реакция

Гамма-глутамилкарбоксилаза окисляет Витамин К гидрохинон к эпоксиду витамина К 2,3 при одновременном добавлении CO₂ к белкам глютаминовая кислота (аббревиатура = Glu) с образованием гамма-карбоксиглутаминовой кислоты (также называемой гамма-карбоксиглутамат, аббревиатура = Gla). Наличие двух карбоксилатных групп вызывает хелатирование Ca2 +, что приводит к изменению третичной структуры белка и его активации. Реакция карбоксилирования будет протекать только в том случае, если фермент карбоксилаза способен одновременно окислять гидрохинон витамина К до эпоксида витамина К. реакции карбоксилирования и эпоксидирования называются сопряженными реакциями.^[7]^[8]^[9]

a [белок] -α-L-глутамат (Glu) + филлохинол (KH
₂) + CO
₂ + кислород → [белок] 4-карбокси-L-глутамат (Gla) + 2,3-эпоксид витамина K (KO) + ЧАС⁺
+ ЧАС
₂О

Клиническое значение

Мутации в этом гене связаны с витамин К-зависимым дефектом свертывания крови и PXE -подобное расстройство с недостаточностью множественных факторов свертывания крови.^[5]^[10]

Смотрите также

Карбоксиглутамат

дальнейшее чтение

Bandyopadhyay PK (2008). «Витамин К-зависимое гамма-глутамилкарбоксилирование: древняя посттрансляционная модификация». Витам. Horm. Витамины и гормоны. 78: 157–84. Дои:10.1016 / S0083-6729 (07) 00008-8. ISBN 9780123741134. PMID 18374194.
Беркнер К.Л. (2008). «Витамин К-зависимое карбоксилирование». Витам. Horm. Витамины и гормоны. 78: 131–56. Дои:10.1016 / S0083-6729 (07) 00007-6. ISBN 9780123741134. PMID 18374193.
Ольденбург Дж., Маринова М, Мюллер-Рибле С., Вацка М (2008). «Цикл витамина К». Витам. Horm. Витамины и гормоны. 78: 35–62. Дои:10.1016 / S0083-6729 (07) 00003-9. ISBN 9780123741134. PMID 18374189.
Беркнер К.Л. (2005). «Витамин К-зависимая карбоксилаза». Анну. Преподобный Нутр. 25 (1): 127–49. Дои:10.1146 / annurev.nutr.25.050304.092713. PMID 16011462.
Чжан Б., Гинзбург Д. (сентябрь 2004 г.). «Семейная недостаточность множественных факторов свертывания крови: новый биологический взгляд на редкие генетические нарушения свертывания крови». J. Thromb. Haemost. 2 (9): 1564–72. Дои:10.1111 / j.1538-7836.2004.00857.x. HDL:2027.42/74529. PMID 15333032. S2CID 7437035.
Валлин Р., Хатсон С.М. (июль 2004 г.). «Варфарин и витамин К-зависимая система гамма-карбоксилирования». Тенденции Мол Мед. 10 (7): 299–302. Дои:10.1016 / молмед.2004.05.003. PMID 15242675.
Беркнер К.Л. (август 2000 г.). «Витамин К-зависимая карбоксилаза». J. Nutr. 130 (8): 1877–80. Дои:10.1093 / jn / 130.8.1877. PMID 10917896.
Преснелл С.Р., Стаффорд Д.В. (июнь 2002 г.). «Витамин К-зависимая карбоксилаза». Тромб. Haemost. 87 (6): 937–46. Дои:10.1055 / с-0037-1613115. PMID 12083499.
Бендер, Дэвид А. (2003). Биохимия питания витаминов. Кембридж, Великобритания: Издательство Кембриджского университета. ISBN 0-521-80388-8.
Болл, Джордж Э. (2004). Витамины: их роль в организме человека. Оксфорд: Blackwell Science. ISBN 0-632-06478-1.
Комбс, Джеральд Ф. (1998). Витамины: фундаментальные аспекты питания и здоровья. Бостон: Academic Press. ISBN 0-12-183492-1.

внешняя ссылка

глутамил + карбоксилаза в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)

Эта статья включает текст из Национальная медицинская библиотека США, который находится в всеобщее достояние.

[refGRCh38Ensembl-1] а ^б ^c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000115486 - Ансамбль, Май 2017

[2] "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.

[3] "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.

[pmid1749935-4] Ву С.М., Чунг В.Ф., Фрейзер Д., Стаффорд Д.В. (декабрь 1991 г.). «Клонирование и экспрессия кДНК гамма-глутамилкарбоксилазы человека». Наука. 254 (5038): 1634–6. Дои:10.1126 / science.1749935. PMID 1749935.

[entrez-5] а ^б "Энтрез Джин: GGCX".

[pmid2145029-6] Бреннер Б., Тавори С., Зивелин А., Келлер С. Б., Сатти Дж. В., Татарский И., Селигсон Ю. (август 1990 г.). «Наследственный дефицит всех витамин К-зависимых прокоагулянтов и антикоагулянтов». Br. J. Haematol. 75 (4): 537–42. Дои:10.1111 / j.1365-2141.1990.tb07795.x. PMID 2145029. S2CID 24679257.

[pmid3896125-7] Сатти Дж. В. (1985). «Витамин К-зависимая карбоксилаза». Анну. Преподобный Biochem. 54 (1): 459–77. Дои:10.1146 / annurev.bi.54.070185.002331. PMID 3896125.

[pmid12083499-8] Преснелл С.Р., Стаффорд Д.В. (2002). «Витамин К-зависимая карбоксилаза». Тромб. Haemost. 87 (6): 937–46. Дои:10.1055 / с-0037-1613115. PMID 12083499.

[pmid17935315-9] Сильва П.Дж., Рамос М.Дж. (2007). «Механизм реакции витамин К-зависимой глутаматкарбоксилазы: компьютерное исследование». J Phys Chem B. 111 (44): 12883–7. Дои:10.1021 / jp0738208. PMID 17935315.

[pmid17110937-10] Ванаккер О.М., Мартин Л., Гедуцци Д., Лерой Б.П., Лойс Б.Л., Гуэрчи В.И., Маттис Д., Терри С.Ф., Кук П.Дж., Паскуали-Рончетти И., Де Паэпе А. (март 2007 г.). «Псевдоксантомоподобный фенотип с cutis laxa и множественным дефицитом факторов свертывания крови представляет собой отдельную генетическую сущность». J. Invest. Дерматол. 127 (3): 581–7. Дои:10.1038 / sj.jid.5700610. PMID 17110937.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

Лигазы: углерод-углеродные лигазы (EC 6.4 )
Биотин зависимый карбоксилирование	Пируват карбоксилаза Ацетил-КоА карбоксилаза Пропионил-КоА карбоксилаза Метилкротонил-КоА карбоксилаза
Другой	Поликетидсинтаза

Ферменты
Мероприятия	Активный сайт Сайт привязки Каталитическая триада Оксианионная дыра Ферментная распущенность Каталитически совершенный фермент Коэнзим Кофактор Ферментный катализ
Регулирование	Аллостерическая регуляция Сотрудничество Ингибитор ферментов Активатор ферментов
Классификация	Номер ЕС Ферментное суперсемейство Семейство ферментов Список ферментов
Кинетика	Кинетика ферментов Диаграмма Иди – Хофсти Заговор Ханеса – Вульфа Заговор Лайнуивера – Берка Кинетика Михаэлиса – Ментен
Типы	EC1 Оксидоредуктазы (список ) EC2 Трансферазы (список ) EC3 Гидролазы (список ) EC4 Лиасы (список ) EC5 Изомеразы (список ) EC6 Лигазы (список ) EC7 Транслоказы (список )