Галоалкандегалогеназа - Haloalkane dehalogenase
| галогеналкандегалогеназа | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Структурное представление галогеналкандегидрогеназы | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 3.8.1.5 | ||||||||
| Количество CAS | 95990-29-7 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
В энзимология, а галогеналкандегалогеназа (EC 3.8.1.5 ) является фермент который катализирует то химическая реакция
- 1-галогеналкан + H2О первичный спирт + галогенид
Таким образом, два субстраты этого фермента являются 1-галогеналкан и ЧАС2О, а его два товары находятся первичный спирт и галогенид.
Этот фермент принадлежит к семейству гидролазы особенно те, которые действуют на галогенидные связи в галогенуглеродных соединениях. В систематическое название этого класса ферментов 1-галогеналкан галидогидролаза. Другие широко используемые имена включают 1-хлоргексан галидогидролаза, и 1-галогеналкандегалогеназа. Галоалкандегалогеназы обнаружены у некоторых бактерий и принадлежат к суперсемейству ферментов альфа-бета гидролазной складки. Они участвуют в нескольких метаболические пути: Разложение 1,2-дихлорэтана, разложение 1-хлор-н-бутана, разложение гексахлорциклогексана, разложение 1,2-дибромэтана, разложение 2-хлорэтилвинилового эфира и разложение 1,3-дихлорпропена.
Структура ферментов и структурные исследования
Структурно галогеналкандегалогеназы относятся к альфа / бета-гидролаза надсемейство. Их активный сайт похоронен в преимущественно гидрофобной полости на границе основного домена альфа / бета-гидролазы и домена спиральной крышки и связан с основной частью растворитель туннелями доступа. Остатки активного центра, которые необходимы для катализа, называются каталитической пентадой и включают нуклеофильный аспартат остаток, основной гистидин остаток, аспарагиновая или глутаминовый кислотный фрагмент, который служит общей кислотой и двумя триптофан остатки или пара триптофан-аспарагин, которые служат для стабилизации уходящего галогенид-иона. Семейство галогеналкандегалогеназ в настоящее время включает 14 различных ферментов с экспериментально подтвержденной активностью дегалогенирования. Анализ последовательностей и структур галогеналкандегалогеназы и их гомологи разделили семейство на три подсемейства, которые различаются главным образом составом каталитических пентад и кэп-домена.
На конец 2007 г. 25 структуры были решены для этого класса ферментов, с PDB коды доступа 1B6G, 1BE0, 1BEE, 1БЭЗ, 1БН6, 1BN7, 1CIJ, 1CQW, 1CV2, 1D07, 1EDB, 1EDD, 1EDE, 1HDE, 1К5П, 1К63, 1К6Е, 1MJ5, 2DHC, 2DHD, 2DHE, 2EDA, 2EDC, 2PKY, и 2YXP.
Ферментный механизм
Основная реакция - это SN2 вытеснение галогена на гидроксил группа, полученная из воды. Для начала аспартат 124 идеально выравнивается с подложкой. Это отгонит галоген и образует сложный эфир функциональность углерод-кислородной связи. После этого смещения идет гидролиз реакция с использованием имидазол кольцо гистидина 289 в качестве общего основания. Это будет депротонировать воду, образовывать тетраэдрический промежуточный продукт в исходном сложном эфире и создавать имидазолий. катион на гистидине. Последний шаг - бета-версия.устранение. Когда вновь образованный катион имидазолия готов стать кислотой, аспартат 124 возвращается в свое исходное кислотное состояние и разрывает сложноэфирную связь, а также депротонирует гистидин 289. Спирт удаляется, и галоген теперь представляет собой свободный анион. Кроме того, триптофановые группы на периферии активного центра играют вспомогательную роль. Эти остатки обеспечивают водородная связь донорные группы хлорида, поскольку он начинает подвергаться реакции SN2 и становится анионом. Второй триптофан также обеспечивает жесткость за счет стабильной пептидная связь в аспартат 124. Он удерживает бета-углеродный кислород на месте, так что он находится в лучшем положении для образования сложноэфирной связи.
Промышленная функциональность
Ряд галогенированных соединений экологически токсичный побочные продукты промышленного производства, и было высказано предположение, что галогеналкандегалогеназы могут быть полезными катализаторами для их биоразложение, с потенциальным применением в биоремедиация. В биокатализе существует постоянный интерес к этим ферментам, особенно для производства оптически чистых спиртов. Следовательно, идентификация дегалогенирующих ферментов с соответствующими избирательность паттерны очень важны с точки зрения их промышленного применения.
Рекомендации
- Кеунинг С., Янссен Д. Б., Витолт Б. (1985). «Очистка и характеристика гидролитической галогеналкандегалогеназы из Xanthobacter autotrophicus GJ10». J. Bacteriol. 163 (2): 635–9. Дои:10.1128 / JB.163.2.635-639.1985. ЧВК 219169. PMID 4019411.
- Шольц Р., Лейзингер Т., Сутер Ф, Кук А.М. (1987). «Характеристика 1-хлоргексангалидогидролазы, дегалогеназы широкого диапазона субстратов из Arthrobacter sp». J. Bacteriol. 169 (11): 5016–21. Дои:10.1128 / jb.169.11.5016-5021.1987. ЧВК 213902. PMID 3667524.
- Йокота Т., Омори Т., Кодама Т. (1987). «Очистка и свойства галогеналкандегалогеназы из штамма Corynebacterium sp. M15-3». J. Bacteriol. 169 (9): 4049–54. Дои:10.1128 / jb.169.9.4049-4054.1987. ЧВК 213707. PMID 3624201.
- Poelarends GJ, van Hylckama Vlieg JE, Marchesi JR, Freitas Dos Santos LM, Janssen DB (1999). «Разложение 1,2-дибромэтана штаммом Mycobacterium sp. GP1». J. Bacteriol. 181 (7): 2050–8. Дои:10.1128 / JB.181.7.2050-2058.1999. ЧВК 93616. PMID 10094681.
- Poelarends GJ, Wilkens M, Larkin MJ, van Elsas JD, Janssen DB (1999). «Разложение 1,3-дихлорпропена под действием pseudomonas cichorii 170». Appl. Environ. Микробиол. 64 (8): 2931–6. Дои:10.1128 / AEM.64.8.2931-2936.1998. ЧВК 106795. PMID 9687453.
- Нагата Ю., Мияучи К., Дамборский Дж., Манова К., Ансоргова А., Такаги М. (1997). «Очистка и характеристика галогеналкандегалогеназы нового класса субстратов из бактерии, разлагающей гамма-гексахлорциклогексан, Sphingomonas paucimobilis UT26». Appl. Environ. Микробиол. 63 (9): 3707–10. Дои:10.1128 / AEM.63.9.3707-3710.1997. ЧВК 168677. PMID 9293022.
- Лау Е., Кан К., Баш П., Брюс Т. (2000). «Важность позиционирования реагента в ферментном катализе: гибридное исследование квантовой механики / молекулярной механики галогеналкановодегалогена». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 97 (18): 9937–43. Bibcode:2000PNAS ... 97.9937L. Дои:10.1073 / пнас.97.18.9937. ЧВК 27632. PMID 10963662.
- Куделакова Т., Чованцова Е., Брезовский Дж., Монинцова М., Фортова А., Ярковский Дж., Дамборский Дж. (2011). «Субстратная специфичность галоалкановодегалогеназ» (PDF). Biochem. J. 435 (2): 345–54. Дои:10.1042 / bj20101405. PMID 21294712.
- Богданович X, Hesseler M, Palm G, Bornscheuer U, Hinrichs W (2010). «Кристаллизация и предварительные рентгеноструктурные исследования предполагаемой галогеналкандегалогеназы DppA из Plesiocystis pacifica SIR-I». Acta Crystallographica Раздел F. 66 (7): 828–30. Дои:10.1107 / s1744309110018932. ЧВК 2898472. PMID 20606284.
- Шиндлер Дж, Наранджо П., Хонабергер Д., Чанг С., Брейнард Дж., Вандерберг Л., Ункефер С. (1999). «Галоалкандегалогеназы: стационарная кинетика и галогенидное ингибирование». Биохимия. 38 (18): 5772–8. Дои:10.1021 / bi982853y. PMID 10231528.
- Ньюман Дж., Пит Т., Ричард Р., Кан Л., Суонсон П., Афхольтер Дж., Холмс И., Шиндлер Дж., Ункефер К., Тервиллигер Т. (1999). «Галоалкандегалогеназы: структура фермента Rhodococcus». Биохимия. 38 (49): 16105–14. Дои:10.1021 / bi9913855. PMID 10587433.
- Трацяк К., Дегтярик О., Дриеновская И., Храст Л., Резакова П., Куты М., Чалоупкова Р., Дамборский Ю., Кута Сматанова И. (2013). «Кристаллографический анализ новой психрофильной галогеналкандегалогеназы: DpcA из Psychrobacter cryohalolentis K5 и DmxA из Marinobacter sp. ELB17». Acta Crystallogr. F69 (6): 683–688. Дои:10.1107 / S1744309113012979. ЧВК 3668595. PMID 23722854.
