Родоторулапепсин - Rhodotorulapepsin
| Родоторулапепсин | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 3.4.23.26 | ||||||||
| Количество CAS | 37259-59-9 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Родоторулапепсин (EC 3.4.23.26, Аспарагиновая протеиназа Rhodotorula, Протеаза кладоспориевой кислоты, Протеиназа кладоспориевой кислоты, Аспарагиновая протеиназа кладоспориума, Протеиназа Paecilomyces, Аспарагиновая протеиназа Rhodotorula glutinis, Кислая протеиназа Rhodotorula glutinis, Аспарагиновая протеиназа II Rhodotorula glutinis, Кислая протеиназа родоторулы) является фермент.[1][2][3][4][5][6][7][8] Этот фермент катализирует следующее химическая реакция
- Специфичность аналогична таковой у пепсин А. Расщепляет Z-Lys-Ala-Ala-Ala и активирует трипсиноген
Этот фермент присутствует в дрожжи Rhodotorula glutinis.
Рекомендации
- ^ Савада, Дж. (1963). "Исследования кислотной протеазы Paecilomyces varioti Байнер ТПР-220. Часть I. Кристаллизация кислотной протеазы Paecilomyces varioti Bainier TPR-220 ». Agric. Биол. Chem. 27: 677–683. Дои:10.1080/00021369.1963.10858167.
- ^ Савада, Дж. (1964). "Кислотная протеаза Paecilomyces varioti. III. Специфичность кристаллической кислоты-протеазы на синтетических субстратах ». Agric. Биол. Chem. 28: 869–875. Дои:10.1080/00021369.1964.10858312.
- ^ Камада М., Ода К., Мурао С. (1972). "Очистка протеазы внеклеточной кислоты Rhodotorula glutinis К-24 и его общие свойства ». Agric. Биол. Chem. 36: 1095–1101. Дои:10.1271 / bbb1961.36.1095.
- ^ Мурао С., Фунакоши С., Ода К. (1972). «Очистка, кристаллизация и некоторые ферментативные свойства кислой протеазы Кладоспорий sp. № 45-2 ". Agric. Биол. Chem. 36: 1327–1333. Дои:10.1271 / bbb1961.36.1327.
- ^ Ода К., Камада М., Мурао С. (1972). «Некоторые физико-химические свойства и субстратная специфичность кислой протеазы Rhodotorula glutinis К-24 ". Agric. Биол. Chem. 36: 1103–1108. Дои:10.1271 / bbb1961.36.1103.
- ^ Ода К., Фунакоши С., Мурао С. (1973). «Некоторые физико-химические свойства и субстратная специфичность кислой протеазы, выделенной из Кладоспорий sp. № 45-2 ". Agric. Биол. Chem. 37: 1723–1729. Дои:10.1271 / bbb1961.37.1723.
- ^ Такахаши К., Чанг В.Дж. (сентябрь 1976 г.). «Структура и функция кислотных протеаз. V. Сравнительные исследования специфического ингибирования кислотных протеаз диазоацетил-DL-норлейцином метиловым эфиром, 1,2-эпокси-3- (п-нитрофенокси) пропаном и пепстатином». Журнал биохимии. 80 (3): 497–506. PMID 10290.
- ^ Мадзима Э, Ода К., Мурао С., Ичисима Э (1988). «Сравнительное исследование специфичности некоторых грибковых аспарагиновых и кислых протеиназ в отношении тетрадекапептида субстрата ренина». Agric. Биол. Chem. 52: 787–793. Дои:10.1271 / bbb1961.52.787.
внешняя ссылка
- Родоторулапепсин в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)
