S100A1 - S100A1

S100A1
Протеин S100A1 PDB 1k2h.png
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыS100A1, S100, S100-альфа, S100A, S100 кальций-связывающий белок A1, S100 кальций-связывающий белок A1
Внешние идентификаторыOMIM: 176940 MGI: 1338917 ГомолоГен: 4566 Генные карты: S100A1
Расположение гена (человек)
Хромосома 1 (человек)
Chr.Хромосома 1 (человек)[1]
Хромосома 1 (человек)
Геномное расположение S100A1
Геномное расположение S100A1
Группа1q21.3Начните153,627,926 бп[1]
Конец153,632,039 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE S100A1 205334 в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
ВидыЧеловекМышь
Entrez

6271

20193

Ансамбль

ENSG00000160678

ENSMUSG00000044080

UniProt

P23297

P56565

RefSeq (мРНК)

NM_006271

NM_011309

RefSeq (белок)

NP_006262

NP_035439

Расположение (UCSC)Chr 1: 153.63 - 153.63 МбChr 3: 90.51 - 90.51 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

S100A1, также известен как S100 кальций-связывающий белок A1 это белок который у человека кодируется S100A1 ген.[5][6] S100A1 высоко экспрессируется в сердечный и скелетная мышца, и локализуется на Z-диски и саркоплазматический ретикулум. S100A1 показал себя многообещающим в качестве эффективного кандидата на генная терапия лечить пост-инфаркт миокарда сердечная ткань.

Структура

S100A1 является членом Семья S100 белков, экспрессируемых в сердечная мышца, скелетная мышца и мозг,[7] с наибольшей плотностью на Z-линии и саркоплазматический ретикулум.[8] S100A1 содержит 4 EF-рука кальций переплет мотивы в димеризованной форме,[9] и может существовать как гетеро, так и гомодимер. Гомодимер S100A1 имеет высокое сродство (наномолярный диапазон или более плотный) и образуется через гидрофобный упаковка пучка из 4 спиралей X-типа, образованного между спиралями 1, 1 ', 4 и 4'. Спектроскопия ядерного магнитного резонанса белков структурная информация о гомодимерной форме этого белка показывает, что каждый мономер спиральный и содержит два Кальций-связывающие петли EF-hand; один в N-конец и канонический EF рука в C-конец имея более высокий кальций близость (константа диссоциации примерно 20 микромоль). Два EF рука домены соседствуют друг с другом в трехмерном пространстве и связаны друг с другом коротким бета-лист область (остатки 27–29 и 68–70).

После связывания кальция спираль 3 S100A1 переориентируется из относительно антипараллельной спираль 4 примерно перпендикулярно. Это конформационное изменение отличается от большинства EF руки в том, что движется входящая спираль, а не выходящая. Это конформационное изменение обнажает большой гидрофобный карман между спиралью 3, 4 и шарнирной областью S100A1, который участвует практически во всех кальций -зависимые взаимодействия белков-мишеней. Эти биофизические свойства, по-видимому, хорошо сохраняются в семействе белков S100. Спираль 3, 4 и шарнирная область являются наиболее расходящимися областями между отдельными белками S100, и поэтому вполне вероятно, что последовательность этих областей является ключевой в тонкой настройке кальций-зависимого связывания мишеней белками S100.[10] S-нитрозилирование S100A1 на Cys 85 реорганизует конформацию S100A1 в C-терминал спираль и линкер, соединяющий два EF рука домены.[11]

Наиболее точная структура раствора человеческого белка apo-S100A1 с высоким разрешением (код доступа PDB: 2L0P) была определена с помощью ЯМР-спектроскопии в 2011 году.[12]

Гены S100 включают по крайней мере 19 членов, которые расположены в виде кластера на хромосоме 1q21.[13][14]

Функция

Белки S100 локализуются в цитоплазма и / или ядро из широкого спектра клеток и участвует в регуляции ряда клеточных процессов, таких как клеточный цикл прогресс и дифференциация. Этот белок может действовать в стимуляции Са2+-индуцированный Ca2+ выпуск, торможение микротрубочка сборка и запрещение протеинкиназа C -опосредованный фосфорилирование.

S100A1 экспрессируется во время развития в примитивном сердце на 8-й эмбриональный день на уровнях, аналогичных между предсердие и желудочки. По мере развития до 17,5-го дня эмбриона экспрессия S100A1 смещается на более низкие уровни в предсердие и более высокие уровни в желудочковый миокард.[15]

Показано, что S100A1 является регулятором сократимости миокарда. Сверхэкспрессия S100A1 через аденовирусный перенос генов у взрослого кролика кардиомиоциты или мышиного трансгенного S100A1 с ограничением сердечной деятельности, усиленного сердечная сократительная способность за счет увеличения саркоплазматический ретикулярный кальций переходные процессы и поглощение, изменяя кальций чувствительность и сотрудничество миофибриллы, усиление SERCA2A активность и повышение кальций-индуцированное высвобождение кальция.[16][17][18] В частности, S100A1 увеличивает усиление связь возбуждения-сжатия[19] и снижает частоту искр кальция[20] в кардиомиоциты. Улучшение Кальциевый канал L-типа транссарколеммаль кальций приток S100A зависит от протеинкиназа А.[21] Воздействие S100A1 на белки миофиламентов может происходить через Титин; Было показано, что S100A1 взаимодействует с областью PEVK Титин в кальций -зависимым образом, и его связывание снижает силу в анализе подвижности in vitro, предполагая, что S100A может модулировать Титин -основное пассивное напряжение перед систола.[22][23] У мышей с удалением гена S100A1 (S100A1 - / -) сердечный резерв при бета-адренергическая стимуляция был нарушен, показывая уменьшенное скорость сокращения и скорости релаксации, а также снижены кальций чувствительность. Однако S100A1 - / - не показал возможного сердечная гипертрофия или расширение камеры у старых мышей.[24]

В животных моделях заболевания S100A1 белок уровни были изменены в правый желудочек гипертрофированный ткань в модели легочная гипертензия;[25] несколько типов тканей (мозг, скелетная мышца и сердечная мышца ) в модели сахарный диабет I типа;[26] S100A1 был продемонстрирован как регулятор генетической программы, лежащей в основе сердечная гипертрофия, в том, что S100A1 ингибирует альфа1 адренергическая стимуляция из гипертрофический гены, в том числе MYH7, ACTA1 и S100B.[27] В модели крысы инфаркт миокарда, интракоронарный S100A1 аденовирусный передача гена восстановлена саркоплазматический ретикулярный кальций переходные процессы и нагрузка, нормализованные внутриклеточные натрий концентрации, обращали вспять патологическую экспрессию генной программы плода, восстанавливали энергоснабжение, нормализовали сократительную функцию, сохраняли инотропный резерв и снижали сердечная гипертрофия 1 неделя послеинфаркт миокарда.[28][29] В поддержку аденовирусный экспериментов, трансгенные мыши со сверхэкспрессией S100A1, подвергнутые инфаркт миокарда сохранена сократительная функция, аннулирована апоптоз, сохранилось саркоплазматический ретикулум кальций езда на велосипеде и бета-адренергическая передача сигналов, предотвращение от сердечная гипертрофия и сердечная недостаточность, а также продолжительное выживание по сравнению с нетрансгенными контролями.[30][31]

S100A1 также был определен как новый регулятор эндотелиальная клетка постишемический ангиогенез, поскольку у пациентов с ишемией конечностей наблюдается подавление экспрессии S100A1 в гипоксической ткани.[32][33]

В меланоцитарный клетки, экспрессия гена S100A1 может регулироваться MITF.[34]

Клиническое значение

S100A1 доказал свою эффективность при лечении сердечная недостаточность симптомы на крупных доклинических моделях и кардиомиоцитах человека,[35][36] и, таким образом, имеет большие перспективы для клинических испытаний.[37][38][39][40][41][42][43]

Снижение экспрессии этого белка связано с кардиомиопатии,[44] и вспомогательное устройство левого желудочка терапия на основе S100A1 не восстанавливает у пациентов.[45] S100A1 показал себя многообещающим в качестве раннего диагностического биомаркера острого ишемия миокарда, представляющие собой отчетливую динамику в плазме крови человека после ишемического события по сравнению с традиционными маркерами креатинкиназа, СКМБ и тропонин I.[46][47] Этот внеклеточный пул S100A1, высвобождаемый травмой, был исследован на новорожденных мышах. кардиомиоциты и было показано, что он предотвращает апоптоз посредством ERK1 / 2-зависимого пути, предполагая, что высвобождение S100A1 из поврежденных клеток является внутренним механизмом выживания жизнеспособного миокарда.[48] S100 также показал себя многообещающим в качестве биомаркера неконтролируемой гипероксической реоксигенации во время сердечно-легочный обход у младенцев с цианотическая болезнь сердца[49] и у взрослых.[50] Перенос гена S100A1 в сконструированную ткань сердца, как было показано, увеличивает сократительную способность тканевых имплантатов, предполагая, что S100A1 может быть эффективным в облегчении заместительной терапии сердечной ткани при сердечная недостаточность пациенты.[51] Однако клиническая эффективность этой стратегии еще предстоит определить. Пентамидин,[10] Амлексанокс, Олопатадин, Кромолин, и Пропанолол,[10] известно, что они связываются с S100A1, хотя их аффинность часто находится в среднем микромолярном диапазоне.

Взаимодействия

S100 взаимодействует с участием

использованная литература

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000160678 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000044080 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ «Ген Entrez: S100A1 S100 кальций-связывающий белок A1».
  6. ^ Мори К., Танака Р., Такахаши Ю., Миношима С., Фукуяма Р., Симидзу Н., Кувано Р. (февраль 1991 г.). «Структура и хромосомная принадлежность генов альфа- и бета-субъединиц S100 человека». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 175 (1): 185–91. Дои:10.1016 / S0006-291X (05) 81218-5. PMID  1998503.
  7. ^ Энгелькамп Д., Шефер Б. В., Эрне П., Хейцман К. В. (октябрь 1992 г.). «S100 альфа, CAPL и CACY: молекулярное клонирование и анализ экспрессии трех кальций-связывающих белков из сердца человека». Биохимия. 31 (42): 10258–64. Дои:10.1021 / bi00157a012. PMID  1384693.
  8. ^ Мако Б., Мандинова А., Дюрренбергер МБ, Шефер Б.В., Урик Б., Хейцманн К.В. (2001). «Ультраструктурное распределение Са2 + -связывающего белка S100A1 в сердце человека». Физиологические исследования. 50 (6): 567–74. PMID  11829317.
  9. ^ Маренхольц И., Хейцманн CW, Фриц Г. (октябрь 2004 г.). «Белки S100 у мышей и человека: от эволюции к функциям и патологии (включая обновление номенклатуры)». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 322 (4): 1111–22. Дои:10.1016 / j.bbrc.2004.07.096. PMID  15336958.
  10. ^ а б c Райт, Северная Каролина; Пушка, BR; Циммер, ДБ; Вебер, ди-джей (1 мая 2009 г.). «S100A1: структура, функции и терапевтический потенциал». Современная химическая биология. 3 (2): 138–145. Дои:10.2174/2212796810903020138. ЧВК  2771873. PMID  19890475.
  11. ^ Ленарчич Живкович, М; Заремба-Козиол, М; Жукова, Л; Познанский, Я; Жуков, Я; Выслоух-Цешинская, А (23 ноября 2012 г.). «Посттрансляционное S-нитрозилирование - это эндогенный фактор, регулирующий свойства человеческого белка S100A1». Журнал биологической химии. 287 (48): 40457–70. Дои:10.1074 / jbc.m112.418392. ЧВК  3504761. PMID  22989881.
  12. ^ Новаковски М., Яремко Ł, Яремко М., Жуков И., Бельчик А., Бежинский А., Эйчарт А. (май 2011 г.). «Структура и динамика ЯМР раствора человеческого белка apo-S100A1». Журнал структурной биологии. 174 (2): 391–9. Дои:10.1016 / j.jsb.2011.01.011. PMID  21296671.
  13. ^ Донато Р. (июль 1999 г.). «Функциональные роли белков S100, кальций-связывающих белков типа EF-hand». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток. 1450 (3): 191–231. Дои:10.1016 / s0167-4889 (99) 00058-0. PMID  10395934.
  14. ^ Вики Р., Шефер Б.В., Эрне П., Хейцманн С.В. (октябрь 1996 г.). «Характеристика кДНК человека и мыши, кодирующей S100A13, нового члена семейства белков S100». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 227 (2): 594–9. Дои:10.1006 / bbrc.1996.1551. PMID  8878558.
  15. ^ Kiewitz R, Lyons GE, Schäfer BW, Heizmann CW (декабрь 2000 г.). «Регуляция транскрипции S100A1 и экспрессия во время развития сердца мыши». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток. 1498 (2–3): 207–19. Дои:10.1016 / s0167-4889 (00) 00097-5. PMID  11108964.
  16. ^ а б Most P, Remppis A, Pleger ST, Löffler E, Ehlermann P, Bernotat J, Kleuss C, Heierhorst J, Ruiz P, Witt H, Karczewski P, Mao L, Rockman HA, Duncan SJ, Katus HA, Koch WJ (сентябрь 2003 г. ). «Трансгенная сверхэкспрессия Са2 + -связывающего белка S100A1 в сердце приводит к усилению сократительной способности миокарда in vivo». Журнал биологической химии. 278 (36): 33809–17. Дои:10.1074 / jbc.M301788200. PMID  12777394.
  17. ^ Ремпис А., Мост П., Лёффлер Э., Элерманн П., Бернотат Дж., Плегер С., Бёррис М., Реппель М., Фишер Дж., Кох В.Дж., Смит Г., Катус Х.А. (2002). «Небольшой Ca2 + -связывающий белок S100A1 EF-руки увеличивает сократительную способность и цикл Ca2 + в сердечных миоцитах крыс». Фундаментальные исследования в кардиологии. 97 Дополнение 1 (7): I56–62. Дои:10.1007 / s003950200031. PMID  12479236. S2CID  25461816.
  18. ^ Most P, Bernotat J, Ehlermann P, Pleger ST, Reppel M, Börries M, Niroomand F, Pieske B, Janssen PM, Eschenhagen T., Karczewski P, Smith GL, Koch WJ, Katus HA, Remppis A (ноябрь 2001 г.). «S100A1: регулятор сократимости миокарда». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 98 (24): 13889–94. Bibcode:2001ПНАС ... 9813889М. Дои:10.1073 / pnas.241393598. ЧВК  61137. PMID  11717446.
  19. ^ Кеттлвелл С., Мост П., Карри С., Кох В.Дж., Смит Г.Л. (декабрь 2005 г.). «S100A1 увеличивает усиление связи возбуждения и сокращения в изолированных кардиомиоцитах желудочков кролика». Журнал молекулярной и клеточной кардиологии. 39 (6): 900–10. Дои:10.1016 / j.yjmcc.2005.06.018. PMID  16236309.
  20. ^ Völkers M, Loughrey CM, Macquaide N, Remppis A, DeGeorge BR, Wegner FV, Friedrich O, Fink RH, Koch WJ, Smith GL, Most P (февраль 2007 г.). «S100A1 снижает частоту кальциевых искр и изменяет их пространственные характеристики в кардиомиоцитах желудочков взрослых с проницаемостью». Клеточный кальций. 41 (2): 135–43. Дои:10.1016 / j.ceca.2006.06.001. PMID  16919727.
  21. ^ Реппель М., Сассе П., Пикорз Р., Тан М., Роэлл В., Дуан И., Клетке А., Хешелер Дж., Нюрнберг Б., Флейшманн Б.К. (октябрь 2005 г.). «S100A1 усиливает ток Ca2 + L-типа в кардиомиоцитах желудочков эмбриона мыши и новорожденных крыс». Журнал биологической химии. 280 (43): 36019–28. Дои:10.1074 / jbc.M504750200. PMID  16129693.
  22. ^ а б Ямасаки Р., Берри М., Ву И, Тромбитас К., Макнабб М., Келлермайер М.С., Витт С., Лабейт Д., Лабейт С., Гризер М., Гранзье Х (октябрь 2001 г.). «Взаимодействие титина с актином в миокарде мышей: пассивная модуляция напряжения и его регуляция кальцием / S100A1». Биофизический журнал. 81 (4): 2297–313. Bibcode:2001BpJ .... 81.2297Y. Дои:10.1016 / S0006-3495 (01) 75876-6. ЧВК  1301700. PMID  11566799.
  23. ^ Фукусима, H; Чанг, CS; Гранзье, Х (2010). «Титин-изоформная зависимость взаимодействия тайтин-актин и ее регуляция с помощью S100A1 / Ca2 + в кожном миокарде». Журнал биомедицины и биотехнологии. 2010: 727239. Дои:10.1155/2010/727239. ЧВК  2855102. PMID  20414336.
  24. ^ Du XJ, Cole TJ, Tenis N, Gao XM, Köntgen F, Kemp BE, Heierhorst J (апрель 2002 г.). «Нарушение сердечной сократимости в ответ на гемодинамический стресс у мышей с дефицитом S100A1». Молекулярная и клеточная биология. 22 (8): 2821–9. Дои:10.1128 / mcb.22.8.2821-2829.2002. ЧВК  133731. PMID  11909974.
  25. ^ Ehlermann P, Remppis A, Guddat O, Weimann J, Schnabel PA, Motsch J, Heizmann CW, Katus HA (февраль 2000 г.). «Правожелудочковая активация Са (2+) связывающего белка S100A1 при хронической легочной гипертензии». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Молекулярная основа болезни. 1500 (2): 249–55. Дои:10.1016 / s0925-4439 (99) 00106-4. PMID  10657594.
  26. ^ Циммер ДБ, Чешер Дж., Уилсон Г.Л., Циммер В.Е. (декабрь 1997 г.). «Экспрессия S100A1 и S100B и целевые белки при диабете I типа». Эндокринология. 138 (12): 5176–83. Дои:10.1210 / endo.138.12.5579. PMID  9389498.
  27. ^ Цопорис Дж. Н., Маркс А., Циммер Д. Б., МакМахон С., Паркер Т. Г. (январь 2003 г.). «Белок миокарда S100A1 играет роль в поддержании нормальной экспрессии генов в сердце взрослого человека». Молекулярная и клеточная биохимия. 242 (1–2): 27–33. Дои:10.1023 / А: 1021148503861. PMID  12619862. S2CID  12957638.
  28. ^ Most P, Pleger ST, Völkers M, Heidt B, Boerries M, Weichenhan D, Löffler E, Janssen PM, Eckhart AD, Martini J, Williams ML, Katus HA, Remppis A, Koch WJ (декабрь 2004 г.). «Доставка гена сердечного аденовируса S100A1 спасает поврежденный миокард». Журнал клинических исследований. 114 (11): 1550–63. Дои:10.1172 / JCI21454. ЧВК  529280. PMID  15578088.
  29. ^ Pleger ST, Remppis A, Heidt B, Völkers M, Chuprun JK, Kuhn M, Zhou RH, Gao E, Szabo G, Weichenhan D, Müller OJ, Eckhart AD, Katus HA, Koch WJ, Most P (декабрь 2005 г.). «Генная терапия S100A1 сохраняет сердечную функцию in vivo после инфаркта миокарда». Молекулярная терапия. 12 (6): 1120–9. Дои:10.1016 / j.ymthe.2005.08.002. PMID  16168714.
  30. ^ Most P, Seifert H, Gao E, Funakoshi H, Völkers M, Heierhorst J, Remppis A, Pleger ST, DeGeorge BR, Eckhart AD, Feldman AM, Koch WJ (сентябрь 2006 г.). «Уровни сердечного белка S100A1 определяют сократительную способность и склонность к сердечной недостаточности после инфаркта миокарда». Тираж. 114 (12): 1258–68. Дои:10.1161 / CIRCULATIONAHA.106.622415. PMID  16952982.
  31. ^ Pleger ST, Most P, Boucher M, Soltys S, Chuprun JK, Pleger W, Gao E, Dasgupta A, Rengo G, Remppis A, Katus HA, Eckhart AD, Rabinowitz JE, Koch WJ (май 2007 г.). «Стабильная генная терапия, специфичная для миокарда AAV6-S100A1, приводит к спасению от хронической функциональной сердечной недостаточности». Тираж. 115 (19): 2506–15. Дои:10.1161 / CIRCULATIONAHA.106.671701. PMID  17470693.
  32. ^ Декамп, В; Madeddu, P; Эмануэли, К. (4 января 2013 г.). «S100A1: новый и важный молекулярный компонент постишемического ангиогенеза». Циркуляционные исследования. 112 (1): 3–5. Дои:10.1161 / circresaha.112.281022. ЧВК  3616364. PMID  23287450.
  33. ^ Большинство, P; Lerchenmüller, C; Ренго, G; Mahlmann, A; Риттерхофф, Дж; Роде, Д; Гудман, C; Буш, CJ; Лаубе, Ф; Heissenberg, J; Pleger, ST; Weiss, N; Катус, HA; Koch, WJ; Пеппел, К. (4 января 2013 г.). «Дефицит S100A1 нарушает постишемический ангиогенез из-за нарушения функции проангиогенных эндотелиальных клеток и регуляции синтазы оксида азота». Циркуляционные исследования. 112 (1): 66–78. Дои:10.1161 / circresaha.112.275156. ЧВК  3760372. PMID  23048072.
  34. ^ Хук К.С., Шлегель Н.С., Эйххофф О.М., Видмер Д.С., Преториус К., Эйнарссон С.О., Валгейрсдоттир С., Бергстейнсдоттир К., Щепски А., Даммер Р., Штайнгримссон Е. (декабрь 2008 г.). «Новые мишени MITF идентифицированы с использованием двухэтапной стратегии ДНК-микрочипов». Исследования пигментных клеток и меланомы. 21 (6): 665–76. Дои:10.1111 / j.1755-148X.2008.00505.x. PMID  19067971. S2CID  24698373.
  35. ^ Brinks, H; Роде, Д; Voelkers, M; Цю, G; Pleger, ST; Herzog, N; Рабиновиц, Дж; Рупарвар, А; Сильвестри, S; Lerchenmüller, C; Mather, PJ; Экхарт, AD; Катус, HA; Каррел, Т; Koch, WJ; Мост, П (23 августа 2011 г.). «Генетически направленная терапия S100A1 обращает вспять дисфункцию кардиомиоцитов человека». Журнал Американского колледжа кардиологии. 58 (9): 966–73. Дои:10.1016 / j.jacc.2011.03.054. ЧВК  3919460. PMID  21851887.
  36. ^ Pleger, ST; Шан, К; Ksienzyk, J; Бекереджян, Р; Boekstegers, P; Hinkel, R; Шинкель, S; Leuchs, B; Людвиг, Дж; Цю, G; Вебер, К; Raake, P; Koch, WJ; Катус, HA; Müller, OJ; Мост, П (20 июля 2011 г.). «Сердечная генная терапия AAV9-S100A1 спасает постишемическую сердечную недостаточность в доклинической модели на крупных животных». Научная трансляционная медицина. 3 (92): 92ra64. Дои:10.1126 / scitranslmed.3002097. ЧВК  4095769. PMID  21775667.
  37. ^ Бельмонте, SL; Маргулис, КБ; Блаксолл, Британская Колумбия (23 августа 2011 г.). «S100A1: еще один шаг к терапевтическому развитию сердечной недостаточности». Журнал Американского колледжа кардиологии. 58 (9): 974–6. Дои:10.1016 / j.jacc.2011.04.032. PMID  21851888.
  38. ^ Роде, Д; Brinks, H; Риттерхофф, Дж; Qui, G; Рен, S; Мост, П (май 2011 г.). «Генная терапия S100A1 при сердечной недостаточности: новая стратегия на грани клинических испытаний». Журнал молекулярной и клеточной кардиологии. 50 (5): 777–84. Дои:10.1016 / j.yjmcc.2010.08.012. PMID  20732326.
  39. ^ Роде, Д; Риттерхофф, Дж; Voelkers, M; Катус, HA; Паркер, Т. Г.; Мост, П (октябрь 2010 г.). «S100A1: многогранная терапевтическая мишень при сердечно-сосудистых заболеваниях». Журнал кардиоваскулярных трансляционных исследований. 3 (5): 525–37. Дои:10.1007 / s12265-010-9211-9. ЧВК  2933808. PMID  20645037.
  40. ^ Краус, С; Роде, Д; Weidenhammer, C; Цю, G; Pleger, ST; Voelkers, M; Boerries, M; Ремпис, А; Катус, HA; Мост, П (октябрь 2009 г.). «S100A1 в сердечно-сосудистых заболеваниях и заболеваниях: устранение разрыва между фундаментальной наукой и клинической терапией». Журнал молекулярной и клеточной кардиологии. 47 (4): 445–55. Дои:10.1016 / j.yjmcc.2009.06.003. ЧВК  2739260. PMID  19538970.
  41. ^ Риттерхофф, Дж; Мост, П (июнь 2012 г.). «Ориентация на S100A1 при сердечной недостаточности». Генная терапия. 19 (6): 613–21. Дои:10.1038 / gt.2012.8. PMID  22336719. S2CID  22951165.
  42. ^ Кайруз, В; Липская, Л; Хаджар, RJ; Chemaly, ER (апрель 2012 г.). «Молекулярные мишени в генной терапии сердечной недостаточности: текущие споры и трансляционные перспективы». Летопись Нью-Йоркской академии наук. 1254 (1): 42–50. Bibcode:2012НЯСА1254 ... 42К. Дои:10.1111 / j.1749-6632.2012.06520.x. ЧВК  3470446. PMID  22548568.
  43. ^ Zouein, FA; Booz, GW (2013). «AAV-опосредованная генная терапия сердечной недостаточности: повышение сократимости и усвоение кальция». Отчеты F1000Prime. 5: 27. Дои:10.12703 / п5-27. ЧВК  3732072. PMID  23967378.
  44. ^ Ремпис, А; Гретен, Т; Schäfer, BW; Hunziker, P; Erne, P; Катус, HA; Heizmann, CW (11 октября 1996 г.). «Измененная экспрессия Са (2 +) - связывающего белка S100A1 при кардиомиопатии человека». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток. 1313 (3): 253–7. Дои:10.1016/0167-4889(96)00097-3. PMID  8898862.
  45. ^ Беннетт, МК; Милая, МЫ; Baicker-McKee, S; Луни, Э; Кароль, К; Mountis, M; Тан, WH; Starling, RC; Моравец, CS (июль 2014 г.). «S100A1 при сердечной недостаточности человека: отсутствие восстановления после поддержки вспомогательного устройства левого желудочка». Циркуляция: сердечная недостаточность. 7 (4): 612–8. Дои:10.1161 / circheartfailure.113.000849. ЧВК  4102621. PMID  24842913.
  46. ^ Kiewitz, R; Acklin, C; Миндер, E; Хубер, PR; Schäfer, BW; Heizmann, CW (11 августа 2000 г.). «S100A1 - новый маркер острой ишемии миокарда». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 274 (3): 865–71. Дои:10.1006 / bbrc.2000.3229. PMID  10924368.
  47. ^ Роде, Д; Schön, C; Boerries, M; Didrihsone, I; Риттерхофф, Дж; Кубацкий К.Ф .; Völkers, M; Herzog, N; Mähler, M; Цопорис, JN; Паркер, Т. Г.; Линке, Б; Giannitsis, E; Gao, E; Пеппель, К; Катус, HA; Мост, П (15 мая 2014 г.). «S100A1 высвобождается из ишемических кардиомиоцитов и сигнализирует о повреждении миокарда через Toll-подобный рецептор 4». EMBO Молекулярная медицина. 6 (6): 778–94. Дои:10.15252 / emmm.201303498. ЧВК  4203355. PMID  24833748.
  48. ^ Большинство, P; Boerries, M; Eicher, C; Schweda, C; Ehlermann, P; Pleger, ST; Loeffler, E; Koch, WJ; Катус, HA; Шененбергер, Калифорния; Ремпис, А (28 ноября 2003 г.). «Внеклеточный белок S100A1 ингибирует апоптоз в кардиомиоцитах желудочков посредством активации регулируемой внеклеточным сигналом протеинкиназы 1/2 (ERK1 / 2)». Журнал биологической химии. 278 (48): 48404–12. Дои:10.1074 / jbc.m308587200. PMID  12960148.
  49. ^ Matheis, G; Абдель-Рахман, У; Браун, S; Виммер-Грейнекер, G; Эсмаили, А; Зейтц, U; Бастаньер, СК; Мориц, А; Хофштеттер, Р. (октябрь 2000 г.). «Неконтролируемая реоксигенация путем инициирования искусственного кровообращения связана с более высоким содержанием белка S100 у цианозных пациентов по сравнению с бледными». Торакальный и сердечно-сосудистый хирург. 48 (5): 263–8. Дои:10.1055 / с-2000-7879. PMID  11100757.
  50. ^ Бретт, Вт; Мандинова, А; Ремпис, А; Sauder, U; Rüter, F; Хейзманн, CW; Aebi, U; Зерковски, HR (15 июня 2001 г.). «Транслокация кальций-связывающего белка S100A1 (1) во время операции на сердце». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 284 (3): 698–703. Дои:10.1006 / bbrc.2001.4996. PMID  11396958.
  51. ^ Ремпис, А; Pleger, ST; Большинство, P; Линденкамп, Дж; Ehlermann, P; Schweda, C; Löffler, E; Weichenhan, D; Циммерманн, В; Eschenhagen, T; Koch, WJ; Катус, HA (апрель 2004 г.). «Перенос гена S100A1: стратегия укрепления искусственных сердечных трансплантатов». Журнал генной медицины. 6 (4): 387–94. Дои:10.1002 / jgm.513. PMID  15079813. S2CID  30629576.
  52. ^ Ландар А., Кадделл Дж., Чешер Дж., Циммер Д.Б. (сентябрь 1996 г.). «Идентификация целевого белка S100A1 / S100B: фосфоглюкомутаза». Клеточный кальций. 20 (3): 279–85. Дои:10.1016 / S0143-4160 (96) 90033-0. PMID  8894274.
  53. ^ а б Руал Дж. Ф., Венкатесан К., Хао Т., Хирозане-Кишикава Т., Дрикот А., Ли Н., Беррис Г. Ф., Гиббонс Ф. Д., Дрезе М., Айви-Гедехуссу Н., Клитгорд Н., Саймон К., Боксем М., Мильштейн С., Розенберг Дж., Голдберг DS, Zhang LV, Wong SL, Franklin G, Li S, Albala JS, Lim J, Fraughton C, Llamosas E, Cevik S, Bex C, Lamesch P, Sikorski RS, Vandenhaute J, Zoghbi HY, Smolyar A, Bosak S, Sequerra R, Doucette-Stamm L, Cusick ME, Hill DE, Roth FP, Vidal M (октябрь 2005 г.). «К карте протеомного масштаба сети взаимодействия белка и белка человека». Природа. 437 (7062): 1173–8. Bibcode:2005 Натур.437.1173R. Дои:10.1038 / природа04209. PMID  16189514. S2CID  4427026.
  54. ^ Делульм Дж. К., Ассар Н., Мбеле Г. О., Мангин С., Кувано Р., Бодье Дж. (Ноябрь 2000 г.). «S100A6 и S100A11 являются специфическими мишенями для кальций- и цинк-связывающего белка S100B in vivo». Журнал биологической химии. 275 (45): 35302–10. Дои:10.1074 / jbc.M003943200. PMID  10913138.
  55. ^ Ян Кью, О'Ханлон Д., Хейцманн CW, Маркс А. (февраль 1999 г.). «Демонстрация образования гетеродимера между S100B и S100A6 в дрожжевой двугибридной системе и меланоме человека». Экспериментальные исследования клеток. 246 (2): 501–9. Дои:10.1006 / excr.1998.4314. PMID  9925766.
  56. ^ Ван Г., Рудланд П.С., Уайт М.Р., Барраклаф Р. (апрель 2000 г.). «Взаимодействие in vivo и in vitro индуцирующего метастазирование белка S100, S100A4 (p9Ka) с S100A1». Журнал биологической химии. 275 (15): 11141–6. Дои:10.1074 / jbc.275.15.11141. PMID  10753920.
  57. ^ Холаковска Б., Грыцова Л., Йирку М., Сульк М., Бумба Л., Тейзингер Дж. (Май 2012 г.). «Кальмодулин и белок S100A1 взаимодействуют с N-концом канала TRPM3». Журнал биологической химии. 287 (20): 16645–55. Дои:10.1074 / jbc.M112.350686. ЧВК  3351314. PMID  22451665.
  58. ^ Райт, Северная Каролина; Проссер, Б.Л .; Варней, КМ; Циммер, ДБ; Шнайдер, MF; Вебер, ди-джей (26 сентября 2008 г.). «S100A1 и кальмодулин конкурируют за один и тот же сайт связывания на рецепторе рианодина». Журнал биологической химии. 283 (39): 26676–83. Дои:10.1074 / jbc.m804432200. ЧВК  2546546. PMID  18650434.
  59. ^ Проссер, Б.Л .; Эрнандес-Очоа, EO; Шнайдер, MF (октябрь 2011 г.). «Регулирование S100A1 и кальмодулина рецептора рианодина в поперечно-полосатых мышцах». Клеточный кальций. 50 (4): 323–31. Дои:10.1016 / j.ceca.2011.06.001. ЧВК  3185186. PMID  21784520.
  60. ^ а б Kiewitz R, Acklin C, Schäfer BW, Maco B, Uhrík B, Wuytack F, Erne P, Heizmann CW (июнь 2003 г.). «Ca2 + -зависимое взаимодействие S100A1 с Ca2 + -ATPase2a и фосфоламбаном саркоплазматического ретикулума в сердце человека». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 306 (2): 550–7. Дои:10.1016 / s0006-291x (03) 00987-2. PMID  12804600.
  61. ^ Most P, Boerries M, Eicher C, Schweda C, Völkers M, Wedel T., Söllner S, Katus HA, Remppis A, Aebi U, Koch WJ, Schoenenberger CA (январь 2005 г.). «Четкое субклеточное расположение Са2 + -связывающего белка S100A1 по-разному модулирует Са2 + -циклирование в кардиомиоцитах желудочков крысы». Журнал клеточной науки. 118 (Pt 2): 421–31. Дои:10.1242 / jcs.01614. PMID  15654019.
  62. ^ Проссер, Б.Л .; Райт, Северная Каролина; Эрнандес-Очоа, EO; Варней, КМ; Лю, Y; Olojo, RO; Циммер, ДБ; Вебер, диджей; Шнайдер, MF (22 февраля 2008 г.). «S100A1 связывается с сайтом связывания кальмодулина рианодинового рецептора и модулирует связь возбуждения и сокращения скелетных мышц». Журнал биологической химии. 283 (8): 5046–57. Дои:10.1074 / jbc.m709231200. ЧВК  4821168. PMID  18089560.

дальнейшее чтение

  • Циммер Д. Б., Корнуолл Э. Х., Ландар А., Сонг В. (1995). «Семейство белков S100: история, функция и выражение». Бюллетень исследований мозга. 37 (4): 417–29. Дои:10.1016/0361-9230(95)00040-2. PMID  7620916. S2CID  34720854.
  • Schäfer BW, Heizmann CW (апрель 1996 г.). «Семейство S100 кальций-связывающих белков руки EF: функции и патология». Тенденции в биохимических науках. 21 (4): 134–40. Дои:10.1016 / S0968-0004 (96) 80167-8. PMID  8701470.
  • Гарбуглиа М., Верзини М., Сорчи Дж., Бьянки Р., Джамбанко И., Агнелетти А. Л., Донато Р. (октябрь 1999 г.). «Модулируемые кальцием белки, S100A1 и S100B, как потенциальные регуляторы динамики промежуточных филаментов типа III». Бразильский журнал медико-биологических исследований. 32 (10): 1177–85. Дои:10.1590 / с0100-879x1999001000001. PMID  10510252.
  • Энгелькамп Д., Шефер Б. В., Эрне П., Хейцман К. В. (октябрь 1992 г.). «S100 альфа, CAPL и CACY: молекулярное клонирование и анализ экспрессии трех кальций-связывающих белков из сердца человека». Биохимия. 31 (42): 10258–64. Дои:10.1021 / bi00157a012. PMID  1384693.
  • Мори К., Танака Р., Такахаши Ю., Миношима С., Фукуяма Р., Симидзу Н., Кувано Р. (февраль 1991 г.). «Структура и хромосомная принадлежность генов альфа- и бета-субъединиц S100 человека». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 175 (1): 185–91. Дои:10.1016 / S0006-291X (05) 81218-5. PMID  1998503.
  • Бодье Дж, Глассер Н., Жерар Д. (июнь 1986). «Связывание ионов с белками S100. I. Кальций- и цинк-связывающие свойства белка S100 альфа, S100a (альфа-бета) и S100b (бета-бета) мозга крупного рогатого скота: Zn2 + регулирует связывание Ca2 + с белком S100b». Журнал биологической химии. 261 (18): 8192–203. PMID  3722149.
  • Като К., Кимура С. (октябрь 1985 г.). «Белок S100ao (альфа-альфа) в основном находится в сердце и поперечно-полосатых мышцах». Biochimica et Biophysica Acta. 842 (2–3): 146–50. Дои:10.1016/0304-4165(85)90196-5. PMID  4052452.
  • Шефер Б.В., Вики Р., Энгелькамп Д., Маттей М.Г., Хейцманн С.В. (февраль 1995 г.). «Выделение клона YAC, покрывающего кластер из девяти генов S100 на хромосоме 1q21 человека: обоснование новой номенклатуры семейства кальций-связывающих белков S100». Геномика. 25 (3): 638–43. Дои:10.1016/0888-7543(95)80005-7. PMID  7759097.
  • Энгелькамп Д., Шефер Б.В., Маттей М.Г., Эрне П., Хейцманн К.В. (июль 1993 г.). «Шесть генов S100 сгруппированы на хромосоме 1q21 человека: идентификация двух генов, кодирующих два ранее неизвестных кальций-связывающих белка S100D и S100E». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 90 (14): 6547–51. Bibcode:1993ПНАС ... 90.6547Е. Дои:10.1073 / пнас.90.14.6547. ЧВК  46969. PMID  8341667.
  • Гарбулия М., Верзини М., Джамбанко И., Спрека А., Донато Р. (февраль 1996 г.). «Влияние кальций-связывающих белков (S-100a (o), S-100a, S-100b) на сборку десмина in vitro». Журнал FASEB. 10 (2): 317–24. Дои:10.1096 / fasebj.10.2.8641565. PMID  8641565. S2CID  9718288.
  • Ландар А., Кадделл Дж., Чешер Дж., Циммер Д.Б. (сентябрь 1996 г.). «Идентификация целевого белка S100A1 / S100B: фосфоглюкомутаза». Клеточный кальций. 20 (3): 279–85. Дои:10.1016 / S0143-4160 (96) 90033-0. PMID  8894274.
  • Ремпис А., Гретен Т., Шефер Б.В., Хунцикер П., Эрне П., Катус Г.А., Хейцманн К.В. (октябрь 1996 г.). «Измененная экспрессия Са (2 +) - связывающего белка S100A1 при кардиомиопатии человека». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток. 1313 (3): 253–7. Дои:10.1016/0167-4889(96)00097-3. PMID  8898862.
  • Treves S, Scutari E, Robert M, Groh S, Ottolia M, Prestipino G, Ronjat M, Zorzato F (сентябрь 1997 г.). «Взаимодействие S100A1 с каналом высвобождения Са2 + (рианодиновым рецептором) скелетных мышц». Биохимия. 36 (38): 11496–503. Дои:10.1021 / bi970160w. PMID  9298970.
  • Groves P, Finn BE, Kunicki J, Forsén S (январь 1998 г.). «Модель связывания белка-мишени с димерами S100, активируемыми кальцием». Письма FEBS. 421 (3): 175–9. Дои:10.1016 / S0014-5793 (97) 01535-4. PMID  9468301. S2CID  7749285.
  • Мандинова А., Атар Д., Шефер Б.В., Шписс М., Эби Ю., Хейцман К.В. (июль 1998 г.). «Четкая субклеточная локализация кальций-связывающих белков S100 в клетках гладких мышц человека и их перемещение в ответ на повышение уровня внутриклеточного кальция». Журнал клеточной науки. 111 (14): 2043–54. PMID  9645951.
  • Остерлох Д., Иваненков В.В., Герке В. (август 1998 г.). «Гидрофобные остатки в С-концевой области S100A1 важны для связывания целевого белка, но не для димеризации». Клеточный кальций. 24 (2): 137–51. Дои:10.1016 / S0143-4160 (98) 90081-1. PMID  9803314.
  • Гарбуглиа М., Верзини М., Донато Р. (сентябрь 1998 г.). «Аннексин VI связывает S100A1 и S100B и блокирует способность S100A1 и S100B ингибировать сборки десмина и GFAP в промежуточные филаменты». Клеточный кальций. 24 (3): 177–91. Дои:10.1016 / S0143-4160 (98) 90127-0. PMID  9883272.
  • Райдингер К., Илг Е.К., Ниггли Ф.К., Хейцманн К.В., Шефер Б.В. (декабрь 1998 г.). «Кластерная организация генов S100 у человека и мыши». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток. 1448 (2): 254–63. Дои:10.1016 / S0167-4889 (98) 00137-2. PMID  9920416.

внешние ссылки

  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt: P23297 (Белок S100-A1) на PDBe-KB.