TNNI3 - TNNI3

TNNI3
Белок TNNI3 PDB 1j1d.png
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыTNNI3, CMD1FF, CMD2A, CMH7, RCM1, TNNC1, cTnI, тропонин I3, сердечный тип
Внешние идентификаторыOMIM: 191044 MGI: 98783 ГомолоГен: 309 Генные карты: TNNI3
Расположение гена (человек)
Хромосома 19 (человек)
Chr.Хромосома 19 (человек)[1]
Хромосома 19 (человек)
Геномное расположение TNNI3
Геномное расположение TNNI3
Группа19q13.42Начинать55,151,767 бп[1]
Конец55,157,773 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE TNNI3 205742 в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

7137

21954

Ансамбль

ENSG00000129991

ENSMUSG00000035458

UniProt

P19429
Q6FGX2

P48787

RefSeq (мРНК)

NM_000363

NM_009406

RefSeq (белок)

NP_000354
NP_000354.4

NP_033432

Расположение (UCSC)Chr 19: 55.15 - 55.16 МбChr 7: 4.52 - 4.52 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Тропонин I, сердечная мышца это белок что у людей кодируется TNNI3 ген.[5][6]Это тканеспецифичный подтип тропонин I, который, в свою очередь, является частью тропониновый комплекс.

В TNNI3 Ген, кодирующий сердечный тропонин I (cTnI), расположен в 19q13.4 в хромосомном геноме человека. CTnI человека представляет собой белок 24 кДа, состоящий из 210 аминокислот с изоэлектрической точкой (pI) 9,87. cTnI экспрессируется исключительно в сердечной мышце взрослого человека.[7][8]

Генная эволюция

Рисунок 1: Филогенетическое дерево получено из выравнивания аминокислотных последовательностей.

cTnI отделился от изоформ TnI в скелетных мышцах (медленный TnI и быстрый TnI) в основном за счет уникального N-концевого удлинения. Аминокислотная последовательность cTnI строго консервативна среди видов млекопитающих (рис. 1). С другой стороны, N-концевое удлинение cTnI имеет существенно разные структуры у млекопитающих, амфибий и рыб.[8]

Распределение тканей

TNNI3 выражается как специфический для сердца ген.[8] Сердце раннего эмбриона выражает только TnI медленных скелетных мышц. cTnI начинает экспрессироваться в сердце мыши примерно на 10-й эмбриональный день, и уровень постепенно увеличивается до половины от общего количества TnI в сердечной мышце при рождении.[9] cTnI полностью заменяет медленный TnI в сердце мыши примерно через 14 дней после рождения [10]

Белковая структура

На основе in vitroВ исследованиях взаимосвязи структура-функция структуру cTnI можно разделить на шесть функциональных сегментов:[11] а) специфическое для сердца N-концевое удлинение (остатки 1–30), которое отсутствует в быстром TnI и медленном TnI; б)N-концевую область (остатки 42–79), которая связывает C домен TnC; в) участок связывания TnT (остатки 80–136); г) ингибирующий пептид (остатки 128–147), который взаимодействует с TnC и актин-тропомиозином; д) переключающий или запускающий участок (остатки 148–163), который связывает N-домен TnC; и е) C-концевой мобильный домен (остатки 164–210), который связывает актин-тропомиозин и является наиболее консервативным сегментом, очень сходным среди изоформ и у разных видов. Определена частично кристаллическая структура тропонина человека.[12]

Посттрансляционные модификации

  1. Фосфорилирование: cTnI был первым саркомерным белком, идентифицированным как субстрат PKA.[13] Фосфорилирование cTnI по Ser23/ Ser24 при адренергической стимуляции усиливает расслабление сердечной мышцы, что имеет решающее значение для сердечной функции, особенно при высокой частоте сердечных сокращений. Тогда как фосфорилирование Ser23/ Ser24 снижает Ca миофиламента2+ чувствительность и увеличивает релаксацию, фосфорилирование Ser42/ Ser44 с помощью PKC увеличивает Ca2+ чувствительность и снижает расслабление сердечной мышцы.[14] Сер5/ Ser6, Тюр26, Thr31, Сер39, Thr51, Сер77, Thr78, Thr129, Thr143 и Сер150 также являются сайтами фосфорилирования в cTnI человека.[15]
  2. О-связанная модификация GlcNAc: исследования изолированных кардиомиоцитов обнаружили повышенные уровни O-GlcNA-цилирования сердечных белков в сердцах с диабетической дисфункцией.[16] Масс-спектрометрия идентифицировала Ser150 cTnI мыши в качестве сайта O-GlcNAcylation, что предполагает потенциальную роль в регуляции сократимости миокарда.
  3. С-концевое усечение: С-концевой сегмент является наиболее консервативной областью TnI.[17] Как аллостерическая структура, регулируемая Ca2+ в комплексе тропонинов,[17][18][19] он связывает и стабилизирует положение тропомиозина в низком Са2+ штат[18][20] предполагая роль в ингибировании актомиозиновой АТФазы. Во время ишемии-реперфузии миокарда в перфузируемых по Лангендорфу сердцах крыс была обнаружена делеция С-концевых 19 аминокислот.[21] Это также наблюдалось при оглушении миокарда у пациентов с коронарным шунтированием.[22] Сверхэкспрессия C-терминального усеченного сердечного TnI (cTnI1-192) в сердце трансгенных мышей приводило к фенотипу оглушения миокарда с систолической и диастолической дисфункциями.[23] Замена интактного cTnI на cTnT1-192 в миофибриллах и кардиомиоцитах не влияли на развитие максимального напряжения, но снижали скорость восстановления силы и расслабления.[24]
  4. Ограничительное N-концевое усечение: N-концевое удлинение cTnI примерно из 30 аминокислот представляет собой структуру, специфичную для взрослого сердца.[25][26] N-концевое удлинение содержит сайты фосфорилирования PKA Ser23/ Ser24 и играет роль в модуляции общей молекулярной конформации и функции cTnI.[27] Ограничительное N-концевое усечение cTnI происходит на низких уровнях в нормальных сердцах всех исследованных видов позвоночных, включая человека, и значительно увеличивает адаптацию к гемодинамическому стрессу.[28] и Gsнедостаточность сердец мышей.[29] В отличие от вредного C-концевого усечения, рестриктивное N-концевое усечение cTnI, избирательно удаляя специфическое для сердца взрослых удлинение, формирует регуляторный механизм адаптации сердца к физиологическим и патологическим стрессовым условиям.[30]

Патологические мутации

Было обнаружено, что множественные мутации в cTnI вызывают кардиомиопатии.[31][32] Мутации cTnI составляют примерно 5% случаев семейной гипертрофической кардиомиопатии, и на сегодняшний день охарактеризовано более 20 миопатических мутаций cTnI.[15]

Клинические последствия

Период полураспада cTnI в кардиомиоцитах взрослых оценивается примерно в 3,2 дня, а в цитоплазме имеется пул несобранных сердечных TnI.[33] Сердечный TnI экспрессируется исключительно в миокарде и, таким образом, является высокоспецифическим диагностическим маркером повреждений сердечной мышцы, а cTnI повсеместно используется в качестве индикатора инфаркта миокарда.[34] Повышенный уровень cTnI в сыворотке также независимо предсказывает плохой прогноз для пациентов в критическом состоянии при отсутствии острого коронарного синдрома.[35][36]

Примечания


Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000129991 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000035458 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Могенсен Дж., Круз Т.А., Бёрглум А.Д. (июнь 1998 г.). «Отнесение гена сердечного тропонина I человека (TNNI3) к хромосоме 19q13.4 с помощью радиационного гибридного картирования». Цитогенетика и клеточная генетика. 79 (3–4): 272–3. Дои:10.1159/000134740. PMID  9605869.
  6. ^ Кимура А., Харада Х, Пак Дж. Э., Ниси Х., Сато М., Такахаши М., Хирои С., Сасаока Т., Охбути Н., Накамура Т., Коянаги Т., Хван Т.Х., Чу Дж. А., Чунг К.С., Хасэгава А., Нагай Р., Окадзаки О. , Накамура Х., Мацузаки М., Сакамото Т., Тошима Х., Кога Й., Имаидзуми Т., Сасадзуки Т. (август 1997 г.). «Мутации в гене сердечного тропонина I, связанные с гипертрофической кардиомиопатией». Природа Генетика. 16 (4): 379–82. Дои:10.1038 / ng0897-379. PMID  9241277. S2CID  31578767.
  7. ^ Бодор Г.С., Портерфилд Д., Восс Е.М., Смит С., Apple FS (декабрь 1995 г.). «Сердечный тропонин-I не экспрессируется в тканях скелетных мышц плода и здоровых или больных взрослых людей». Клиническая химия. 41 (12, Пт 1): 1710–5. Дои:10.1093 / Clinchem / 41.12.1710. PMID  7497610.
  8. ^ а б c Джин Дж. П., Чжан З., Баутиста Дж. А. (2008). «Разнообразие изоформ, регуляция и функциональная адаптация тропонина и кальпонина». Критические обзоры экспрессии эукариотических генов. 18 (2): 93–124. Дои:10.1615 / critreveukargeneexpr.v18.i2.10. PMID  18304026.
  9. ^ Джин JP (август 1996 г.). «Альтернативное переключение изоформ сердечного тропонина Т, вызванное сплайсингом РНК: генетическое программирование без ограничения сердца, синхронизированное с развитием сердечной и скелетной мускулатуры». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 225 (3): 883–9. Дои:10.1006 / bbrc.1996.1267. PMID  8780706.
  10. ^ Feng HZ, Hossain MM, Huang XP, Jin JP (июль 2009 г.). «Включение миофиламентов определяет стехиометрию тропонина I в трансгенной экспрессии и спасение от нулевой мутации». Архивы биохимии и биофизики. 487 (1): 36–41. Дои:10.1016 / j.abb.2009.05.001. ЧВК  2752407. PMID  19433057.
  11. ^ Ли МХ, Ван Х, Сайкс Б.Д. (01.01.2004). «Структурное понимание роли тропонина в патофизиологии сердечной мышцы». Журнал исследований мышц и подвижности клеток. 25 (7): 559–79. Дои:10.1007 / s10974-004-5879-2. PMID  15711886. S2CID  8973787.
  12. ^ PDB: 1J1E 1J1E​; Такеда С., Ямасита А., Маеда К., Маеда Y (июль 2003 г.). «Структура основного домена сердечного тропонина человека в Ca (2 +) - насыщенной форме». Природа. 424 (6944): 35–41. Дои:10.1038 / природа01780. PMID  12840750. S2CID  2174019.
  13. ^ Стулл Дж. Т., Бростром СО, Кребс Э. Г. (август 1972 г.). «Фосфорилирование ингибиторного компонента тропонина киназой фосфорилазы». Журнал биологической химии. 247 (16): 5272–4. PMID  4262569.
  14. ^ Solaro RJ, van der Velden J (май 2010 г.). «Почему у тропонина I так много сайтов фосфорилирования? Факт и фантазия». Журнал молекулярной и клеточной кардиологии. 48 (5): 810–6. Дои:10.1016 / j.yjmcc.2010.02.014. ЧВК  2854207. PMID  20188739.
  15. ^ а б Шэн Дж.Дж., Джин Дж.П. (01.01.2014). «Регуляция генов, альтернативный сплайсинг и посттрансляционная модификация субъединиц тропонина в развитии и адаптации сердца: целенаправленный обзор». Границы физиологии. 5: 165. Дои:10.3389 / fphys.2014.00165. ЧВК  4012202. PMID  24817852.
  16. ^ Фюлоп Н., Мейсон М.М., Датта К., Ван П., Давидофф А.Дж., Маршейз РБ, Чатем Дж.С. (апрель 2007 г.). «Влияние диабета 2 типа и старения на функцию кардиомиоцитов и уровни O-связанного N-ацетилглюкозамина в сердце». Американский журнал физиологии. Клеточная физиология. 292 (4): C1370–8. Дои:10.1152 / ajpcell.00422.2006. PMID  17135297.
  17. ^ а б Джин Дж. П., Ян Ф. В., Ю З. Б., Русе К. И., Бонд М., Чен А. (февраль 2001 г.). «Высококонсервативный СООН-конец тропонина I формирует аллостерический домен, модулированный Са2 +, в комплексе тропонина». Биохимия. 40 (8): 2623–31. Дои:10.1021 / bi002423j. PMID  11327886.
  18. ^ а б Zhang Z, Akhter S, Mottl S, Jin JP (сентябрь 2011 г.). «Регулируемое кальцием конформационное изменение С-концевого сегмента тропонина I и его связывание с тропомиозином». Журнал FEBS. 278 (18): 3348–59. Дои:10.1111 / j.1742-4658.2011.08250.x. ЧВК  3168705. PMID  21777381.
  19. ^ Ван Х, Чалович Дж. М., Marriott G (01.01.2012). «Структурная динамика тропонина I во время Са2 + -активации сердечных тонких филаментов: исследование многоцентрового резонансного переноса энергии Фёрстера». PLOS ONE. 7 (12): e50420. Дои:10.1371 / journal.pone.0050420. ЧВК  3515578. PMID  23227172.
  20. ^ Галинска А., Люк V, Крейг Р., Мерфи А.М., Ван Эйк Дж. Э., Ван К.Л., Леман В., Фостер ДБ (март 2010 г.). «С-конец сердечного тропонина I стабилизирует Са2 + -активированное состояние тропомиозина на актиновых филаментах». Циркуляционные исследования. 106 (4): 705–11. Дои:10.1161 / CIRCRESAHA.109.210047. ЧВК  2834238. PMID  20035081.,
  21. ^ МакДоноу Дж. Л., Аррелл Д. К., Ван Эйк Дж. Э. (1999-01-08). «Распад тропонина I и образование ковалентных комплексов сопровождают ишемию / реперфузионное повреждение миокарда». Циркуляционные исследования. 84 (1): 9–20. Дои:10.1161 / 01.res.84.1.9. PMID  9915770.
  22. ^ Макдоно Дж. Л., Лабаггер Р., Пикет В., Це М. Ю., Маккензи С., Панг С. К., Атар Д., Ропчан Дж., Ван Эйк Дж. Э. (январь 2001 г.). «Сердечный тропонин I изменяется в миокарде пациентов с шунтированием». Тираж. 103 (1): 58–64. Дои:10.1161 / 01.cir.103.1.58. PMID  11136686. S2CID  14065002.
  23. ^ Мерфи А.М., Кеглер Х., Георгакопулос Д., МакДоноу Д.Л., Касс Д.А., Ван Эйк Дж.Э., Марбан Е. (январь 2000 г.). «Трансгенная мышь-модель оглушенного миокарда». Наука. 287 (5452): 488–91. Дои:10.1126 / science.287.5452.488. PMID  10642551.
  24. ^ Нарольска Н.А., Пиродди Н., Белус А., Бунтье Н.М., Щеллини Б., Депперманн С., Заремба Р., Мустерс Р.Дж., дос Ремедиос С., Жаке К., Фостер Д. Б., Мерфи А. М., ван Эйк Д. Е., Теси С., Поггези С., ван дер Фельден J, Stienen GJ (октябрь 2006 г.). «Нарушение диастолической функции после замены эндогенного тропонина I на С-концевой усеченный тропонин I в сердечной мышце человека». Циркуляционные исследования. 99 (9): 1012–20. Дои:10.1161 / 01.RES.0000248753.30340.af. PMID  17023673. S2CID  22328470.
  25. ^ Perry SV (январь 1999 г.). «Тропонин I: ингибитор или фасилитатор». Молекулярная и клеточная биохимия. 190 (1–2): 9–32. Дои:10.1023 / А: 1006939307715. PMID  10098965. S2CID  23721684.
  26. ^ Чонг С.М., Джин Дж.П. (май 2009 г.). «Чтобы исследовать эволюцию белка путем обнаружения структур подавленных эпитопов». Журнал молекулярной эволюции. 68 (5): 448–60. Дои:10.1007 / s00239-009-9202-0. ЧВК  2752406. PMID  19365646.
  27. ^ Akhter S, Zhang Z, Jin JP (февраль 2012 г.). «Специфичное для сердца удлинение NH2-конца регулирует молекулярную конформацию и функцию сердечного тропонина I». Американский журнал физиологии. Сердце и физиология кровообращения. 302 (4): H923–33. Дои:10.1152 / ajpheart.00637.2011. ЧВК  3322736. PMID  22140044.
  28. ^ Ю З.Б., Чжан Л.Ф., Цзинь Дж.П. (май 2001 г.). «Протеолитическое NH2-концевое усечение сердечного тропонина I, которое активируется в моделируемой микрогравитации». Журнал биологической химии. 276 (19): 15753–60. Дои:10.1074 / jbc.M011048200. PMID  11278823. S2CID  19133505.
  29. ^ Барбато Дж. К., Хуанг QQ, Хоссейн М. М., Бонд М., Джин Дж. П. (февраль 2005 г.). «Протеолитическое N-концевое усечение сердечного тропонина I увеличивает диастолическую функцию желудочков». Журнал биологической химии. 280 (8): 6602–9. Дои:10.1074 / jbc.M408525200. PMID  15611140. S2CID  41228834.
  30. ^ Feng HZ, Chen M, Weinstein LS, Jin JP (ноябрь 2008 г.). «Удаление N-концевого удлинения сердечного тропонина I как функциональная компенсация нарушения миокардиальной бета-адренергической передачи сигналов». Журнал биологической химии. 283 (48): 33384–93. Дои:10.1074 / jbc.M803302200. ЧВК  2586242. PMID  18815135.
  31. ^ Seidman JG, Seidman C (февраль 2001 г.). «Генетическая основа кардиомиопатии: от идентификации мутаций до механистических парадигм». Клетка. 104 (4): 557–67. Дои:10.1016 / s0092-8674 (01) 00242-2. PMID  11239412. S2CID  16788126.
  32. ^ Курила К., Бенешова Л., Пеника М., Минарик М., Земанек Д., Веселка Дж., Видимски П., Грегор П. (февраль 2012 г.). «Спектр и клинические проявления мутаций в генах, ответственных за гипертрофическую кардиомиопатию». Acta Cardiologica. 67 (1): 23–9. Дои:10.2143 / AC.67.1.2146562. PMID  22455086.
  33. ^ Мартин А.Ф. (январь 1981 г.). «Оборот сердечных субъединиц тропонина. Кинетические доказательства пула предшественников тропонина-I». Журнал биологической химии. 256 (2): 964–8. PMID  7451483.
  34. ^ Januzzi JL, Filippatos G, Nieminen M, Gheorghiade M (сентябрь 2012 г.). «Повышение уровня тропонина у пациентов с сердечной недостаточностью: от имени третьей Глобальной целевой группы по универсальному определению инфаркта миокарда: раздел по сердечной недостаточности». Европейский журнал сердца. 33 (18): 2265–71. Дои:10.1093 / eurheartj / ehs191. PMID  22745356.
  35. ^ Рейнольдс Т., Чеккони М., Коллинсон П., Родос А., Граундс Р.М., Гамильтон Массачусетс (август 2012 г.). «Повышенные концентрации сердечного тропонина I в сыворотке крови позволяют прогнозировать больничную смертность среди пациентов отделения интенсивной терапии». Британский журнал анестезии. 109 (2): 219–24. Дои:10.1093 / bja / aes141. PMID  22617093.
  36. ^ Ли Й.Дж., Ли Х., Пак Дж.С., Ким С.Дж., Чо ИДж., Юн Х.И., Ли Дж.Х., Ли К.Т., Пак Дж.С. «Сердечный тропонин I как прогностический фактор у тяжелобольных пациентов с пневмонией при отсутствии острого коронарного синдрома». Журнал интенсивной терапии. 30 (2): 390–4. Дои:10.1016 / j.jcrc.2014.12.001. PMID  25534985.

дальнейшее чтение

  • Ni CY (2002). «Сердечный тропонин I: биомаркер для обнаружения и стратификации риска незначительного повреждения миокарда». Клиническая лаборатория. 47 (9–10): 483–92. PMID  11596911.
  • Хункелер Н.М., Куллман Дж., Мерфи А.М. (ноябрь 1991 г.). «Экспрессия изоформы тропонина I в сердце человека». Циркуляционные исследования. 69 (5): 1409–14. Дои:10.1161 / 01.res.69.5.1409. PMID  1934363.
  • МакГеоч К., Бартон П.Дж., Валлинс В.Дж., Бхавсар П., Сперр Н.К. (ноябрь 1991 г.). "Локус человеческого сердечного тропонина I: отнесение к хромосоме 19p13.2-19q13.2". Генетика человека. 88 (1): 101–4. Дои:10.1007 / BF00204938. PMID  1959915. S2CID  5850640.
  • Валлинс WJ, Brand NJ, Dabhade N, Butler-Browne G, Yacoub MH, Barton PJ (сентябрь 1990 г.). «Молекулярное клонирование сердечного тропонина I человека с использованием полимеразной цепной реакции». Письма FEBS. 270 (1–2): 57–61. Дои:10.1016 / 0014-5793 (90) 81234-Ф. PMID  2226790. S2CID  41606318.
  • Mittmann K, Jaquet K, Heilmeyer LM (октябрь 1990 г.). «Общий мотив двух соседних фосфосеринов в сердечном тропонине I крупного рогатого скота, кролика и человека». Письма FEBS. 273 (1–2): 41–5. Дои:10.1016 / 0014-5793 (90) 81046-Q. PMID  2226863. S2CID  85405610.
  • Ноланд Т.А., Рейнор Р.Л., Куо Дж.Ф. (декабрь 1989 г.). «Идентификация сайтов, фосфорилированных в бычьем сердечном тропонине I и тропонине T протеинкиназой C, и сравнительная субстратная активность синтетических пептидов, содержащих сайты фосфорилирования». Журнал биологической химии. 264 (34): 20778–85. PMID  2584239.
  • Маруяма К., Сугано С. (январь 1994 г.). «Олиго-кэппинг: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Ген. 138 (1–2): 171–4. Дои:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID  8125298.
  • Armor KL, Харрис WJ, Tempest PR (сентябрь 1993 г.). «Клонирование и экспрессия в Escherichia coli кДНК, кодирующей сердечный тропонин I человека». Ген. 131 (2): 287–92. Дои:10.1016 / 0378-1119 (93) 90308-П. PMID  8406024.
  • Бхавсар П.К., Брэнд Нью-Джерси, Якуб М.Х., Бартон П.Дж. (июль 1996 г.). «Выделение и характеристика гена сердечного тропонина I человека (TNNI3)». Геномика. 35 (1): 11–23. Дои:10.1006 / geno.1996.0317. PMID  8661099.
  • Джидама Н.М., Ноланд Т.А., Рейнор Р.Л., Блоб Г.С., Фаббро Д., Казаньец М.Г., Блумберг П.М., Ханнун Ю.А., Куо Дж.Ф. (сентябрь 1996 г.). «Специфичность фосфорилирования изоферментов протеинкиназы C для бычьего сердечного тропонина I и тропонина T и участков в этих белках и регуляция свойств миофиламентов». Журнал биологической химии. 271 (38): 23277–83. Дои:10.1074 / jbc.271.38.23277. PMID  8798526. S2CID  43915534.
  • Такэда С., Кобаяси Т., Танигучи Х., Хаяси Х., Маэда Й. (июнь 1997 г.). «Структурные и функциональные домены тропонинового комплекса, выявленные при ограниченном переваривании». Европейский журнал биохимии / FEBS. 246 (3): 611–7. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1997.00611.x. PMID  9219516.
  • Кин NE, Quirk PG, Gao Y, Patchell VB, Perry SV, Levine BA (сентябрь 1997 г.). «Упорядоченное фосфорилирование сердечного тропонина I цАМФ-зависимой протеинкиназой - структурные последствия и функциональные последствия». Европейский журнал биохимии / FEBS. 248 (2): 329–37. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1997.00329.x. PMID  9346285.
  • Судзуки Ю., Ёситомо-Накагава К., Маруяма К., Суяма А., Сугано С. (октябрь 1997 г.). «Создание и характеристика полноразмерной библиотеки кДНК, обогащенной по 5'-концу». Ген. 200 (1–2): 149–56. Дои:10.1016 / S0378-1119 (97) 00411-3. PMID  9373149.
  • Васылев Д.Г., Такеда С., Вакацуки С., Маеда К., Маеда Y (апрель 1998 г.). «Кристаллическая структура тропонина C в комплексе с фрагментом тропонина I при разрешении 2,3-A». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 95 (9): 4847–52. Дои:10.1073 / пнас.95.9.4847. ЧВК  20176. PMID  9560191.
  • Бартон П.Дж., Каллен М.Э., Таунсенд П.Дж., Брэнд Нью-Джерси, Маллен А.Дж., Норман Д.А., Бхавсар П.К., Якуб М.Х. (апрель 1999 г.). «Тесная физическая связь генов тропонина человека: организация, последовательность и экспрессия локуса, кодирующего сердечный тропонин I и медленный скелетный тропонин Т». Геномика. 57 (1): 102–9. Дои:10.1006 / geno.1998.5702. PMID  10191089.
  • Ли М.Х., Спайракопулос Л., Сайкс Б.Д. (июнь 1999 г.). «Связывание сердечного тропонина-I147-163 вызывает структурное открытие сердечного тропонина-С человека». Биохимия. 38 (26): 8289–98. Дои:10.1021 / bi9901679. PMID  10387074.
  • Редвуд С., Ломанн К., Бинг В., Эспозито Г.М., Эллиотт К., Абдулраззак Х., Нотт А., Перселл И., Марстон С., Уоткинс Х. (июнь 2000 г.). «Исследование усеченного сердечного тропонина Т, который вызывает семейную гипертрофическую кардиомиопатию: регуляторные свойства Са (2+) восстановленных тонких филаментов зависят от соотношения мутантного белка к белку дикого типа». Циркуляционные исследования. 86 (11): 1146–52. Дои:10.1161 / 01.res.86.11.1146. PMID  10850966.
  • Ward DG, Ashton PR, Trayer HR, Trayer IP (январь 2001 г.). «Дополнительные сайты фосфорилирования PKA в сердечном тропонине I человека». Европейский журнал биохимии / FEBS. 268 (1): 179–85. Дои:10.1046 / j.1432-1327.2001.01871.x. PMID  11121119.

внешняя ссылка