Тропомодулин - Википедия - Tropomodulin
Тропомодулин (TMOD) представляет собой белок, который связывает и закрывает минус-конец актин («заостренный» конец), регулируя длину актин волокна в мышца и немышечные клетки.[1] Белок функционирует, физически блокируя спонтанную диссоциацию ADP -связанные мономеры актина с минус-конца актинового волокна. Это, наряду с белками, блокирующими положительный конец, такими как capZ стабилизируют структуру актинового филамента. Концевое покрытие особенно важно, когда необходимы долгоживущие актиновые филаменты, например: миофибриллы. Ингибирование кэпирующей активности тропомодулина приводит к резкому увеличению длины тонкого филамента от его заостренного конца.[2][3]
Гены
Рекомендации
- ^ Rao, J. N .; Madasu, Y .; Домингес, Р. (24 июля 2014 г.). «Механизм улавливания заостренных концов актиновых филаментов тропомодулином». Наука. 345 (6195): 463–467. Дои:10.1126 / science.1256159. ЧВК 4367809. PMID 25061212.
- ^ Требование покрытия заостренным концом тропомодулином для сохранения длины актинового филамента в эмбриональном состоянии., получено 2009-04-10
- ^ Gunning PW, Ghoshdastider U, Whitaker S, Popp D, Robinson RC (2015). «Эволюция композиционно и функционально различных актиновых филаментов». Журнал клеточной науки. 128 (11): 2009–19. Дои:10.1242 / jcs.165563. PMID 25788699.
внешняя ссылка
- Тропомодулин в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)
 | Этот белок -связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |