Бета-кератин - Beta-keratin

Не путать с бета-каротин.
Кератин (птичий)
Идентификаторы
СимволКератин
PfamPF02422
ИнтерПроIPR003461

β-кератин или бета-кератин является членом структурной белок семья, найденная в эпидермисе рептилии и птицы.[1][2] β-кератины были названы так потому, что они являются компонентами рогового слоя эпидермиса, богатого сложенными β плиссированные листы, в отличие от альфа-кератины, белки промежуточных филаментов также обнаруживаются в роговом слое и богаты альфа спирали.[3] Потому что точное использование термина кератин ограничивается альфа-кератинами, термин «бета-кератины» в последних работах заменен на «роговые бета-белки"[3] или же "кератин-ассоциированные бета-белки."[4]

β-кератины придают большую жесткость рептилоид кожи, чем одни альфа-кератины млекопитающее кожа. β-кератины проникают в роговой слой кожи рептилий, обеспечивая гидроизоляция и предотвращение высыхание.

В напольные весы, клювы, когти и перья из птицы содержат β-кератин птичьего семейства. Филогенетические исследования последовательностей β-кератина показывают, что β-кератины перьев произошли от β-кератинов чешуек.[5] Чешуйчатые β-кератины образуют базальную группу у птиц. События дублирования и дивергенции затем привели к генам β-кератина когтей, а дальнейшая рекомбинация привела к появлению новых перьев и подобных перьям птичьих β-кератиновых генов. Доказательства этих событий дупликации исходят из корреляции структуры клады β-кератина пера с их геномными локусами.[6]

Изменения в β-кератинах также могли повлиять на развитие силового полета. Недавнее исследование с использованием методов молекулярного датирования, чтобы связать эволюцию генов птичьего β-кератина в целом с генами перьев, в частности, показывает, что семейство птичьего β-кератина начало отличаться от семейства крокодиловых около 216 миллионов лет назад.[6] Было также обнаружено, что семейство β-кератинов пера не начало расходиться до 125 миллионов лет назад, что соответствует адаптивной радиации птиц во время Меловой. β-кератины, обнаруженные в современных перьях, обладают повышенной эластичностью, что, возможно, способствовало их роли в полете.[6] Таким образом, пернатые родственники птиц, такие как Анхиорнис и Археоптерикс, чьи летные возможности были подвергнуты сомнению,[7] имел бы птичий, но не перьевой β-кератин.

Маленький Альваресзаурид динозавр Шувуйя пустыня показывает доказательства перистый кожный покров. Анализ Швейцера и другие. (1999) показали, что эти похожие на перья структуры состоят из бета-кератина.[8]

Рекомендации

  1. ^ Далла Валле Л., Нарди А., Бельведер П., Тони М., Алибарди Л. (июль 2007 г.). «Бета-кератины дифференцирующегося эпидермиса змеи включают богатые глицином-пролином-серином белки с птичьей генной организацией». Dev. Dyn. 236 (7): 1939–53. Дои:10.1002 / dvdy.21202. PMID  17576619.
  2. ^ Далла Валле Л., Нарди А., Тоффоло В., Ниеро С., Тони М., Алибарди Л. (февраль 2007 г.). «Клонирование и характеристика чешуйчатых бета-кератинов в дифференцирующемся эпидермисе гекконов показывает, что они представляют собой богатые глицином-пролином-серином белки с центральным мотивом, гомологичным птичьим бета-кератинам». Dev. Dyn. 236 (2): 374–88. Дои:10.1002 / dvdy.21022. PMID  17191254.
  3. ^ а б Кальварези М., Экхарт Л., Алибарди Л. (июнь 2016 г.). «Молекулярная организация области бета-листа в бета-белках роговицы (бета-кератины) завропсид объясняет их стабильность и полимеризацию в филаменты». J. Struct. Биол. 194 (3): 282–91. Дои:10.1016 / j.jsb.2016.03.004. PMID  26965557.
  4. ^ Алибарди Л. (февраль 2013 г.). «Корнификация в эпидермисе рептилий происходит за счет отложения связанных с кератином бета-белков (бета-кератинов) на каркас из кератинов промежуточных волокон». Дж. Морфол. 274 (2): 175–93. Дои:10.1002 / jmor.20086. PMID  23065677.
  5. ^ Greenwold, M.J .; Сойер, Р.Х. (2010). «Геномная организация и молекулярная филогения мультигенного семейства бета (β) кератина курицы (Gallus gallus) и зебрового зяблика (Taeniopygia guttata): последствия для эволюции перьев». BMC Эволюционная биология. 10: 148. Дои:10.1186/1471-2148-10-148. ЧВК  2894828. PMID  20482795.
  6. ^ а б c Greenwold, M.J .; Сойер, Р.Х. (2011). «Связь молекулярной эволюции птичьих бета (β) кератинов с эволюцией перьев». Журнал экспериментальной зоологии. 316B (8): 609–616. Дои:10.1002 / jez.b.21436. PMID  21898788.
  7. ^ Nudds, R.L .; Дайк, Г.Дж. (14 мая 2010 г.). «Узкие первичные разрастания перьев у Confuciusornis и Archeopteryx указывают на плохую способность к полету». Наука. 328 (5980): 887–889. Дои:10.1126 / science.1188895. PMID  20466930. S2CID  12340187.
  8. ^ Швайцер, Мэри Хигби, Ватт, Дж. А., Авчи, Р., Кнапп, Л., Чиаппе, Л., Норелл, Марк А., Маршалл, М. (1999). «Специфическая иммунологическая реактивность бета-кератина в перьевидных структурах меловых альваресзаурид, Шувуйя пустыня Журнал экспериментальной биологии (Mol Dev Evol) 255: 146-157

внешняя ссылка

Есть две основные формы кератина: альфа-кератин и бета-кератин. Альфа-кератин встречается у людей и других млекопитающих, бета-кератин присутствует у птиц и рептилий. Бета-кератин сложнее альфа-кератина. Структурно альфа-кератин имеет структуру альфа-спиральной спиральной спирали, в то время как бета-кератин имеет структуру скрученных бета-листов. B В случае β-листов это обеспечивает стерически беспрепятственное водородное связывание между амино- и карбоксильными группами пептидных связей на соседних белковых цепях, облегчая их близкое выравнивание и прочное связывание. Волокнистые молекулы кератина могут закручиваться друг вокруг друга, образуя спиральные промежуточные филаменты.

Вторичная структура шелка является примером бета-гофрированного полотна. В этой структуре отдельные белковые цепи выровнены бок о бок с каждой другой белковой цепью, выровненной в противоположном направлении. Цепи антипараллельны, с чередующейся ориентацией C → N. Белковые цепи удерживаются вместе за счет межмолекулярной водородной связи, то есть водородной связи между амидными группами двух отдельных цепей. Эта межмолекулярная водородная связь в бета-складчатом листе контрастирует с внутримолекулярной водородной связью в альфа-спирали.

Водород на амиде одной белковой цепи связан водородной связью с амидным кислородом соседней белковой цепи. Эффект складчатого листа возникает из-за того, что амидная структура является плоской, в то время как «изгибы» происходят на углероде, содержащем боковую цепь.

«Боковые» группы R в шелке не очень громоздки. Основная первичная структура шелка состоит из шести повторяющихся аминокислотных единиц. Последовательность, в которой каждая вторая единица в шелке представляет собой глицин, следующая: -гли-ала-гли-ала-гли-ала. Хотя глицин и аланин составляют 75-80% аминокислот в шелке, еще 10-15% составляют серин, а последние 10% содержат объемные боковые цепи, такие как tyr, arg, val, asp и glu.