Эми Розенцвейг - Amy Rosenzweig

Эми К. Розенцвейг профессор химии и молекулярных биологических наук в Северо-Западный университет.^[1] Она родилась в 1967 году в Питтсбурге, штат Пенсильвания. Она получила степень бакалавра в химия из Амхерст Колледж в 1988 г. и ее докторская степень. из Массачусетский Институт Технологий в 1994 году. В Массачусетском технологическом институте Розенцвейг работал под руководством Стивен Дж. Липпард где она была пионером в структурных исследованиях гидроксилаза компонент метанмонооксигеназа из метилоккозная капсула. В настоящее время ее исследовательские интересы включают: структурная биология и биоинорганическая химия, поглощение и транспорт металлов, активация кислорода металлоферменты, и характеристика мембранный белок. За свою работу она была отмечена рядом национальных и международных наград, в том числе Премия Макартура "Гений" в 2003 г.

Биологическое окисление метана

Структура pMMO

Розенцвейг определил молекулярные структуры основного метана Природы. окисление катализаторы. Монооксигеназы метана (MMO ) являются металлоферментами, входящими в семейство метанотрофные бактерии. Эти ферменты относятся к оксидоредуктаза учебный класс. Они активируют углеродно-водородные связи, чтобы селективно переносить кислород на субстрат. Существуют два основных вида MMO - растворимые MMO (sMMO) и твердые частицы MMO (пММО). Несмотря на то, что они опосредуют одну и ту же химическую реакцию, структура и механизм этих двух ферментов существенно различаются.

С начала 1990-х годов Розенцвейг изучал ферменты MMO в различных биологических системах. Ее команда первой решила Кристальная структура твердых частиц MMO в 1993 году. В последующие годы она добилась значительных успехов в определении ферментов биологическая активность и химическое строение, в том числе огромный вклад в исследования в области координации металлов активный сайт.^[2][3]

Предлагаемый в настоящее время механизм для sMMO включает Утюг (II) координационный комплекс который дважды окисляется с образованием металлопероксид разновидность. Затем этот вид подвергается восстановлению в присутствии субстрата. метан чтобы получить окисленный алкил метанол. Определена кристаллическая структура белкового комплекса sMMO.^[3][4]

Активный сайт pMMO

В настоящее время остается загадкой прямое понимание взаимодействия pMMO-субстрат, особенно при диагностике сложного механизма. По словам Розенцвейга, эта неуловимая проблема остается «одной из основных нерешенных проблем в биоинорганической химии».^[1]

Металлический транспорт

В своей работе с pMMOs Розенцвейг выяснила молекулярные основы безопасного обращения с потенциально опасными веществами. токсичный ионы металлов посредством прямой передачи между белковыми партнерами. Метанотрофы выделяют метанобактин. Метанобактин хелатный с высокой близостью к медь, и образует комплекс (CuMbn), который может быть повторно интернализован клеткой посредством активного транспорта. Между CuMbn и белками MbnT и MbnE существуют специфические взаимодействия. Эти находки раскрывают механизмы распознавания и транспорта CuMbn.^[2]

Металлопротеиновая функция

Розенцвейг определил структуры важных металлопротеинов, оказывающих устойчивое влияние на область биоинорганической химии. Конкретные белки, структуру которых она определила, - это E. coli Mn (II) 2-NrdF и Fe (II) 2-NrdF, которые имеют разные координационные сайты. Это предполагает наличие различных начальных участков связывания оксидантов во время активации кофактора с помощью E. coli и нуклеотидов.^[5]

Награды

• Избранный член, Национальная Академия Наук, 2017^[6]
• Избранный сотрудник, Американская академия искусств и наук, 2014^[7]
• Королевское химическое общество Премия Джозефа Чатта, 2014 г.^[8]
• Премия Ивано Бертини, 2014 г.^[9]
• Американское химическое общество Подпись лауреата Нобелевской премии в области последипломного образования, 2006 г.^[10]
• Почетная степень, доктор наук, Амхерст Колледж, 2005^[11]
• Сотрудник Макартура, 2003 г.^[1]

Работает

• Либерман, Р. Л. и Розенцвейг, А. С. "Кристаллическая структура мембраносвязанного металлофермента, который катализирует биологическое окисление метана", Природа 2005, 434, 177-182.
• Либерман, Р.Л., Кондапалли, К.К., Шреста, Д.Б., Хакемиан, А.С., Смит, С.М., Телсер, Дж., Кузелка, Дж., Гупта, Р., Боровик, А.С., Липпард, С.Дж., Хоффман, Б.М., Розенцвейг, А.К. , & Стеммлер, Т.Л. "Характеристика металлических центров метанмонооксигеназы в виде частиц в нескольких окислительно-восстановительных состояниях с помощью спектроскопии поглощения рентгеновских лучей". Неорг. Chem. 2006, 45, 8372-8381.
• Сазинский, М. Х., Мандал, А. Л., Аргуэлло, Дж. М., и Розенцвейг, А. С. «Структура АТФ-связывающего домена из Cu1 + -АТФазы Archaeglobus fulgidus». J. Biol. Chem.. 2006, 281, 11161-11166.
• Яцуник, Л. А. и Розенцвейг, А. С. "Связывание и перенос меди N-концом белка болезни Вильсона", J. Biol. Chem.. 2007, 282, 8622-8631.
• Розенцвейг, Липпард, "Структура и биохимия ферментных систем метанмонооксигеназы", Переходные металлы в микробном метаболизме, Редакторы Гюнтер Винкельманн, Карл Дж. Каррано, CRC Press, 1997, ISBN  978-90-5702-220-3
• Розенцвейг, Фен, Липпард, «Исследования модельных комплексов метанмонооксигеназы и окисления алканов», Применение ферментной биотехнологии, Редакторы Джеффри В. Келли, Томас О. Болдуин, Springer, 1991, ISBN  978-0-306-44095-3

Рекомендации

внешняя ссылка

• "Эми Розенцвейг", Факультет 1000