Диглицерид ацилтрансфераза - Википедия - Diglyceride acyltransferase
диацилглицерин-O-ацилтрансфераза | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||||
Номер ЕС | 2.3.1.20 | ||||||||
Количество CAS | 9029-98-5 | ||||||||
Базы данных | |||||||||
IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
ПРИАМ | профиль | ||||||||
PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
диацилглицерин-O-ацилтрансфераза 1 | |||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||
Символ | DGAT1 | ||||||
Ген NCBI | 8694 | ||||||
HGNC | 2843 | ||||||
OMIM | 604900 | ||||||
RefSeq | NM_012079 | ||||||
UniProt | O75907 | ||||||
Прочие данные | |||||||
Locus | Chr. 8 q24.3 | ||||||
|
диацилглицерин-O-ацилтрансфераза 2 | |||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||
Символ | DGAT2 | ||||||
Ген NCBI | 84649 | ||||||
HGNC | 16940 | ||||||
OMIM | 606983 | ||||||
RefSeq | NM_032564 | ||||||
UniProt | Q96PD7 | ||||||
Прочие данные | |||||||
Locus | Chr. 11 q13.3 | ||||||
|
Диглицерид ацилтрансфераза (или O-ацилтрансфераза), DGAT, катализирует образование триглицериды из диацилглицерин и Ацил-КоА. Реакция, катализируемая DGAT, считается конечной и единственной совершенный шаг в синтезе триглицеридов и необходим для всасывания в кишечнике (например, DGAT1) [1] и образование жировой ткани (т.е. DGAT2).[2]
Белок гомологичен другим мембраносвязанные O-ацилтрансферазы.
Изоформы
Есть два изоферменты DGAT, кодируемого генами DGAT1[3] и DGAT2.[4] Хотя оба изофермента катализируют сходные реакции, у них нет гомологии последовательности друг с другом.
DGAT1 в основном находится в абсорбционной энтероцит клетки, выстилающие кишечник и двенадцатиперстную кишку, где они собираются заново триглицериды которые были разложены липолизом в процессе кишечной абсорбции. DGAT1 восстанавливает триглицериды на обязательном этапе, после которого они упаковываются вместе с холестерином и белками для образования хиломикроны.
DGAT2 в основном находится в жировых клетках, клетках печени и кожи.
Мутации
У людей мутации DGAT1 связаны с врожденными диарейными расстройствами.[1][5][6] В врожденное диарейное расстройство через 2–3 дня после рождения с рвота снарядом и неспособность процветать. Врожденное диарейное расстройство можно лечить полным парентеральное питание избегая сепсис при этом большинство симптомов исчезают в возрасте от 10 до 12 месяцев. Врожденное диарейное расстройство требует строгой диеты с низким содержанием жира или без него (т. Е. жирные кислоты, моноглицериды, диглицериды, и триглицериды которые разрушаются и объединяются с образованием субстратов DGAT1, которые накапливаются и раздражают слизистую оболочку кишечника). Точная причина диареи неизвестна, и предполагается, что она связана с аномальным всасыванием жира и накоплением субстратов DGAT1 в слизистой оболочке кишечника.
Нокаут-исследования
Мыши с генетическим нарушением DGAT1 или же DGAT2 гены были созданы лабораторией Фарезе в UCSF. Удивительно, но DGAT1−/− мышей[7] здоровы и плодовиты, и уровень триглицеридов не меняется. Эти мыши также худы и устойчивы к ожирению, вызванному диетой, что, следовательно, вызывает интерес к ингибиторам DGAT1 для лечения ожирения. Однако эти мыши также не могут лактат, показывая полное отсутствие молочной продуктивности из-за их неспособности производить капли липидов молока.[7] Напротив, DGAT2−/− мышей[8] у них снижен уровень триглицеридов, но они липопеничны, страдают нарушениями кожного барьера (включая неспособность удерживать влагу) и умирают вскоре после рождения.
Терапевтическое применение
Ингибиторы DGAT1 имеют потенциал для лечения ожирение[9][10] и ряд ингибиторов DGAT-1 находятся в клинические испытания для этого указания.[11]Однако недавние результаты вызывают обеспокоенность по поводу ингибирования DGAT1 у людей из-за серьезных побочных эффектов, которые включают тошноту, диарею и рвоту после приема пищи, содержащей жир.[1]
Рекомендации
- ^ а б c Хаас, JT; Зимний, HS; Лайм; Кирби, А; Blumenstiel, B; ДеФеличе, М; Габриэль, S; Джалас, C; Брански, Д; Грютер, Калифорния; Топоровский М.С. Вальтер, ТС; Дейли, MJ; Фарезе Р.В., младший (декабрь 2012 г.). «Мутация DGAT1 связана с врожденным диарейным расстройством». Журнал клинических исследований. 122 (12): 4680–4. Дои:10.1172 / JCI64873. ЧВК 3533555. PMID 23114594.
- ^ Cases S, Смит SJ, Zheng YW, Myers HM, Lear SR, Sande E, Novak S, Collins C, Welch CB, Lusis AJ, Erickson SK, Farese RV (октябрь 1998 г.). «Идентификация гена, кодирующего ацил-КоА: диацилглицерин ацилтрансферазу, ключевой фермент в синтезе триацилглицерина». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 95 (22): 13018–23. Дои:10.1073 / пнас.95.22.13018. ЧВК 23692. PMID 9789033.
- ^ Элкерс П., Бехари А., Кромли Д., Биллхаймер Дж. Т., Стерли С. Л. (октябрь 1998 г.). «Характеристика двух генов человека, кодирующих ацилкофермент A: ферменты, связанные с холестерин-ацилтрансферазой». Журнал биологической химии. 273 (41): 26765–71. Дои:10.1074 / jbc.273.41.26765. PMID 9756920.
- ^ Случаи S, Stone SJ, Zhou P, Yen E, Tow B, Lardizabal KD, Voelker T, Farese RV (октябрь 2001 г.). «Клонирование DGAT2, второй диацилглицерин ацилтрансферазы млекопитающих и родственных членов семьи». Журнал биологической химии. 276 (42): 38870–6. Дои:10.1074 / jbc.M106219200. PMID 11481335.
- ^ Глуховски, Нидерланды; Читраджу, К; Picoraro, JA; Mejhert, N; Пинто, S; Синь, Вт; Камин Д.С. Зимний, HS; Chung, WK; Вальтер, ТС; Фарезе Р.В., младший (июнь 2017 г.). "Идентификация и характеристика романа DGAT1 миссенс-мутация, связанная с врожденной диареей ». Журнал липидных исследований. 58 (6): 1230–1237. Дои:10.1194 / мл. P075119. ЧВК 5454518. PMID 28373485.
- ^ Стивен, Дж; Вилбу, Т; Хаберман, Y; При-Чен, Н; Поде-Шаккед, Б; Мазахери, S; Марек-Ягель, Д; Барел, О; Ди Сеньи, А; Eyal, E; Hout-Siloni, G; Лахад, А; Шален, Т; Rechavi, G; Malicdan, MC; Вайс, В; Гал, Вашингтон; Аникстер, Y (август 2016). «Врожденная энтеропатия с потерей белка: врожденная ошибка липидного обмена из-за мутаций DGAT1». Европейский журнал генетики человека. 24 (9): 1268–73. Дои:10.1038 / ejhg.2016.5. ЧВК 4989215. PMID 26883093.
- ^ а б Смит SJ, Cases S, Jensen DR, Chen HC, Sande E, Tow B, Sanan DA, Raber J, Eckel RH, Farese RV (май 2000 г.). «Устойчивость к ожирению и множественные механизмы синтеза триглицеридов у мышей, лишенных Dgat». Природа Генетика. 25 (1): 87–90. Дои:10.1038/75651. PMID 10802663. S2CID 10043699.
- ^ Stone SJ, Myers HM, Watkins SM, Brown BE, Feingold KR, Elias PM, Farese RV (март 2004 г.). «Липопения и нарушения кожного барьера у мышей с дефицитом DGAT2». Журнал биологической химии. 279 (12): 11767–76. Дои:10.1074 / jbc.M311000200. PMID 14668353.
- ^ Чен ХК, Фарезе Р.В. (март 2005 г.). «Ингибирование синтеза триглицеридов как стратегия лечения ожирения: уроки мышей с дефицитом DGAT1». Артериосклероз, тромбоз и биология сосудов. 25 (3): 482–6. Дои:10.1161 / 01.ATV.0000151874.81059.ad. PMID 15569818.
- ^ Cheng D, Iqbal J, Devenny J, Chu CH, Chen L, Dong J, Seethala R, Keim WJ, Azzara AV, Lawrence RM, Pelleymounter MA, Hussain MM (октябрь 2008 г.). «Ацилирование ацилглицеринов ацилкоферментом A: диацилглицерин ацилтрансфераза 1 (DGAT1). Функциональное значение DGAT1 в абсорбции кишечного жира». Журнал биологической химии. 283 (44): 29802–11. Дои:10.1074 / jbc.M800494200. ЧВК 2662058. PMID 18768481.
- ^ «Pfizer и Бристоль завершают сделку по метаболическим препаратам». Рейтер. 2007-08-27. Получено 2007-08-27.