Лизин карбоксипептидаза - Lysine carboxypeptidase
| Лизин карбоксипептидаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 3.4.17.3 | ||||||||
| Количество CAS | 9013-89-2 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Лизин карбоксипептидаза (EC 3.4.17.3, карбоксипептидаза N, аргининкарбоксипептидаза, кининаза I, инактиватор анафилатоксина, карбоксипептидаза плазмы B, коэффициент преобразования креатинкиназы, брадикиназа, кининаза Ia, гиппуриллизингидролаза, фермент, разлагающий брадикинин, протаминаза, CPase N, конвертаза креатининкиназы, пептидил-L-лизин (-L-аргинин) гидролаза, CPN) является фермент.[1][2][3] Этот фермент катализирует следующее химическая реакция
- Выпуск C-терминал основная аминокислота, предпочтительно лизин
Это цинк фермент, обнаруженный в плазме. Он инактивирует брадикинин и анафилатоксины.
использованная литература
- ^ Пламмер TH, Erdös EG (1981). «Карбоксипептидаза N плазмы человека». Методы в энзимологии. 80 Pt C: 442–9. Дои:10.1016 / с0076-6879 (81) 80038-9. PMID 7341915.
- ^ Левин Ю., Скидгель Р.А., Эрдеш Э.Г. (август 1982 г.). «Выделение и характеристика субъединиц карбоксипептидазы N плазмы человека (кининаза i)». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 79 (15): 4618–22. Дои:10.1073 / pnas.79.15.4618. ЧВК 346726. PMID 6750606.
- ^ Скидгель Р.А. (август 1988 г.). «Основные карбоксипептидазы: регуляторы активности пептидных гормонов». Тенденции в фармакологических науках. 9 (8): 299–304. Дои:10.1016/0165-6147(88)90015-6. PMID 3074547.
внешние ссылки
- Лизин + карбоксипептидаза в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)
