НАДФН-дегидрогеназа - NADPH dehydrogenase
| НАДФН-дегидрогеназа | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 1.6.99.1 | ||||||||
| Количество CAS | 9001-68-7 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
В энзимология, а НАДФН-дегидрогеназа (EC 1.6.99.1 ) является фермент который катализирует в химическая реакция
- НАДФН + Н+ + акцептор НАДФ+ + уменьшенный акцептор
3 субстраты этого фермента НАДФН, ЧАС+, и акцептор, а его два товары находятся НАДФ+ и восстановленный акцептор.
Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктазы особенно те, которые действуют на НАДН или НАДФН с другими акцепторами. В систематическое название этого класса ферментов НАДФН: акцептор оксидоредуктазы. Другие широко используемые имена включают НАДФН2 диафораза, НАДФН диафораза, OYE, диафораза, дигидроникотинамидадениндинуклеотидфосфатдегидрогеназа, НАДФН-дегидрогеназа, НАДФН-диафораза, НАДФН2-дегидрогеназа, старый желтый фермент, восстановленная никотинамидадениндинуклеотидфосфатдегидрогеназа, TPNH дегидрогеназа, TPNH-диафораза, трифосфопиридиндиафораза, трифосфопиридиннуклеотид диафораза, НАДФН2 дегидрогеназа, и НАДФН: (акцептор) оксидоредуктаза. Имеет 2 кофакторы: FAD, и FMN.
Рекомендации
- Бойер П.Д., Ларди Х. и Мирбэк К. (ред.), Ферменты, 2-е изд., Т. 7, Academic Press, Нью-Йорк, 1963, стр. 477-494.
- АВРОН М., ЯГЕНДОРФ А.Т. (1957). «Некоторые дальнейшие исследования диафоразы TPNH хлоропластов». Arch. Biochem. Биофизы. 72 (1): 17–24. Дои:10.1016/0003-9861(57)90169-8. PMID 13471057.
- Ягендорф А.Т. (1963). «Хлоропластная диафораза ТПНГ». Методы Энзимол. 6: 430–434. Дои:10.1016/0076-6879(63)06200-5.
- Теорелл H (1935). «Das gelbe Oxydationsferment». Biochem. Z. 278: 263–290.
- Теорелл H; Акессон А (1956). «Молекулярная масса и содержание ФМН кристаллического» старого желтого фермента"". Arch. Biochem. Биофизы. 65 (1): 439–448. Дои:10.1016/0003-9861(56)90204-1. PMID 13373435.
- Уолтер Ф. Борон; Эмиль Л. Боулпаэп (2008). Медицинская физиология.
 | Этот EC 1.6 фермент -связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |
- ^ Дэвис Э.М., Рингер К.Л., МакКонки Я, Кротей Р. (2005) Фермент ментолдегидрогеназа.http://mousecyc.jax.org:1555/META/NEW-IMAGE?type=ENZYME-IN-RXNDISPLAY&object=MONOMER-6721&detail-level=3 (Ссылки на внешний сайт.)
- ^ (1986). Удаление ферредоксина: НАДФН + оксидоредуктаза с тилакоидных мембран, повторное связывание с истощенными мембранами и идентификация сайта связывания. Журнал биологической химии. https://www.researchgate.net/publication