Префенатдегидрогеназа - Prephenate dehydrogenase

префенатдегидрогеназа
Идентификаторы
Номер ЕС1.3.1.12
Количество CAS9044-92-2
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmiGO / QuickGO

Префенатдегидрогеназа - это фермент, обнаруженный в пути шикимата, и он помогает катализировать реакцию префената на тирозин.

Номенклатура

Джин: (Saccharomyces Cerevisiae ) TYR1[1]

Путь Шикимата: Арогенат /Префенат (ADH / PDH). Хотя на пути шикимата арогенат и префенатдегидрогеназа катализируют различные реакции, иногда их можно использовать взаимозаменяемо.[2]

  • TyrA (тирозин A: в пути тирозина)[3]
  • Префенатдегидрогеназа[4]
  • Префенат (никотинамидадениндинуклеотидфосфат) дегидрогеназа[5]
  • Префенатдегидрогеназа (НАДФ)[6]
  • НАДФ + оксидоредуктаза[7]

Гомология

Этот фермент на данный момент обнаружен у шестнадцати различных организмов; двенадцать различных видов бактерий (в основном цианобактерии ) и четыре разных вида растений (в основном разные виды бобов).[8]

Бактерии (примеры): Acenitobacter calcoaceticus, Fischerella sp., Флавобактерии так., Comamonas testosteroni, и nostoc sp.

Растительные организмы: Phaseolus coccineus, Phaseolus vulgaris, Vicia Faba, vigna radiata

Функция

Присутствует в пути шикимата, в пути синтеза тирозин (заменимая аминокислота как у растений, так и у животных). Это катализирует окислительный декарбоксилирование реакция префената на 4-гидроксифенилпируват.[9]

Реакция

Катализ префенатдегидрогеназы

В энзимология, а префенатдегидрогеназа (ЕС 1.3.1.12 ) является фермент который катализирует в химическая реакция

префенат + НАД+ 4-гидроксифенилпируват + CO2 + НАДН

Таким образом, два субстраты этого фермента префенат и НАД+, а его 3 товары находятся 4-гидроксифенилпируват, CO2, и НАДН.

Структура

Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктазы, особенно те, которые действуют на группу CH-CH донора с NAD + или NADP + в качестве акцептора. В систематическое название этого класса ферментов префенат: НАД + оксидоредуктаза (декарбоксилирование). Другие широко используемые имена включают гидроксифенилпируватсинтаза, и хоризматмутаза --- префенатдегидрогеназа. Этот фермент участвует в биосинтез фенилаланина, тирозина и триптофана и биосинтез новобиоцина.

Также найдено в haemophilus influenzae, синехоцисты (бактерии) и Aquifex aeolicus (растение).

Однако у haemophilus influenzae префенатдегидрогеназа слит с ферментом хоризмат мутаза. Этот синтез не встречается у растений или животных.[10]

Структурные исследования

По состоянию на конец 2007 г. структуры были решены для этого класса ферментов, с PDB коды доступа 2G5C и 2PV7.

Рекомендации

  1. ^ Mannhaupt G, Stucka R, Pilz U, Schwarzlose C, Feldmann H (1989). «Характеристика гена, кодирующего префенатдегидрогеназу, TYR1, из Saccharomyces Cerevisiae». Ген. 85 (2): 303–11. Дои:10.1016/0378-1119(89)90422-8. PMID  2697638.
  2. ^ «EC 1.3.1.13.» EC 1.3.1.13. Номенклатура ферментов IUBMB, 1972. Web. 24 апреля 2014 г.
  3. ^ «Префенатдегидрогеназа - TyrA - Bacillus Subtilis (штамм 168)».Префенатдегидрогеназа - TyrA - Bacillus Subtilis (штамм 168). UniProt, 13 ноября 2013 г. Web. 24 апреля 2014 г.
  4. ^ «EC 1.3.1.13.» EC 1.3.1.13. Номенклатура ферментов IUBMB, 1972. Web. 24 апреля 2014 г.
  5. ^ «EC 1.3.1.13.» EC 1.3.1.13. Номенклатура ферментов IUBMB, 1972. Web. 24 апреля 2014 г.
  6. ^ «EC 1.3.1.13.» EC 1.3.1.13. Номенклатура ферментов IUBMB, 1972. Web. 24 апреля 2014 г.
  7. ^ «EC 1.3.1.13.» EC 1.3.1.13. Номенклатура ферментов IUBMB, 1972. Web. 24 апреля 2014 г.
  8. ^ «EC 1.3.1.13 - Префенатдегидрогеназа (НАДФ +)». Информация о префенатдегидрогеназе. BRENDA, н.д. Интернет. 24 апреля 2014 г.
  9. ^ «ИнтерПро». Бифункциональный Т-белок хоризматмутазы / префенатдегидрогеназы (IPR008244). ИнтерПро, н.д. Интернет. 24 апреля 2014 г.
  10. ^ Чиу Х.Дж., Абдубек П., Астахова Т., Аксельрод Х.Л., Карлтон Д., Клейтон Т., Дас Д., Деллер М.К., Дуан Л., Фейерхельм Дж., Грант Дж. К., Гжечник А., Хан Г. В., Ярошевский Л., Джин К. К., Клок Х. Э., Кнут М. В. , Козбиал П., Кришна С.С., Кумар А., Марчиано Д., Макмаллан Д., Миллер М.Д., Морс А.Т., Нигогосиан Э., Окач Л., Рейес Р., Тьен Х.Дж., Трейм С.Б., ван ден Бедем Х., Уикс Д., Сюй К., Ходжсон К.О. , Вули Дж., Эльслигер М.А., Дикон А.М., Годзик А., Лесли С.А., Уилсон И.А. (октябрь 2010 г.). «Структура префенатдегидрогеназы Haemophilus Influenzae указывает на уникальные особенности бифункциональных ферментов TyrA». Acta Crystallogr F. 66 (Pt 10): 1317–25. Дои:10.1107 / S1744309110021688. ЧВК  2954222. PMID  20944228.