Пролиламинопептидаза - Википедия - Prolyl aminopeptidase
Пролиламинопептидаза | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||||
Номер ЕС | 3.4.11.5 | ||||||||
Количество CAS | 9025-40-5 | ||||||||
Базы данных | |||||||||
IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
ПРИАМ | профиль | ||||||||
PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
|
Пролиламинопептидаза (EC 3.4.11.5, пролин аминопептидаза, Pro-X аминопептидаза, цитозоль аминопептидаза V, пролиниминопептидаза) является фермент.[1][2][3] Этот фермент катализирует следующее химическая реакция
Этот фермент требует Mn2+ ion для работы.
Рекомендации
- ^ Сарид С., Бергер А., Качальски Э. (июль 1962 г.). «Пролиниминопептидаза. II. Очистка и сравнение с иминодипептидазой (пролиназой)». Журнал биологической химии. 237: 2207–12. PMID 14497218.
- ^ Нордвиг А, Майер Х (апрель 1973 г.). «Расщепление пролилпептидов пептидазами почек. Обнаружение новой пептидазы, способной удалять N-концевой пролин». Hoppe-Seyler's Zeitschrift für Physiologische Chemie. 354 (4): 380–3. Дои:10.1515 / bchm2.1973.354.1.380. PMID 4803482.
- ^ Turzynski A, Mentlein R (июль 1990 г.). «Пролиламинопептидаза из мозга и почек крыс. Действие на пептиды и идентификация как лейциламинопептидаза». Европейский журнал биохимии. 190 (3): 509–15. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1990.tb15603.x. PMID 2373079.
внешняя ссылка
- Пролил + аминопептидаза в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)