Серин-O-ацетилтрансфераза - Serine O-acetyltransferase
| серин-O-ацетилтрансфераза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Гексамер серинацетилтрансферазы, Haemophilus influenzae | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 2.3.1.30 | ||||||||
| Количество CAS | 9023-16-9 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
В энзимология, а серин-O-ацетилтрансфераза (EC 2.3.1.30 ) является фермент который катализирует то химическая реакция
- ацетил-КоА + L-серин CoA + О-ацетил-L-серин
Таким образом, два субстраты этого фермента ацетил-КоА и L-серин, а его два товары находятся CoA и О-ацетил-L-серин.
Этот фермент принадлежит к семейству трансферазы особенно те ацилтрансферазы переносящие группы, отличные от аминоацильных групп. В систематическое название этого класса ферментов ацетил-КоА: L-серин-O-ацетилтрансфераза. Другие широко используемые имена включают SATase, L-серинацетилтрансфераза, серинацетилтрансфераза, и серин трансацетилаза. Этот фермент участвует в метаболизм цистеина и обмен серы.
Структурные исследования
На конец 2007 г. 7 структуры были решены для этого класса ферментов, с PDB коды доступа 1С80, 1ССМ, 1SSQ, 1SST, 1T3D, 1Y7L, и 2ISQ.
N-концевой домен белка
| Концевой домен SATase N | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Структура фермента серинацетилтрансфераза-апофермент (усеченный) | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | SATase_N | ||||||||
| Pfam | PF06426 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR010493 | ||||||||
| |||||||||
В молекулярная биология, то белковый домен SATase является сокращением от серинацетилтрансферазы и относится к фермент который катализирует преобразование L-серин к L-цистеин в Кишечная палочка.[1] В частности, его роль заключается в том, чтобы катализировать активацию L-serine пользователя ацетил-КоА.Эта запись относится к N-конец из белок который имеет последовательность то есть консервированный в растения и бактерии.[2]
Важность функции
N-концевой домен протеина серинацетилтрансферазы помогает катализировать ацетил передача. Этот конкретный фермент катализирует серин в цистеин, который в конечном итоге превращается в незаменимая аминокислота метионин. Особый интерес для ученых представляет способность использовать естественную способность фермента серинацетилтрансферазы создавать питательные вещества. незаменимые аминокислоты и использовать эту способность через трансгенные растения. Эти трансгенные растения будут содержать больше незаменимых серных аминокислот, что означает более здоровую диету для людей и животных.[3]
Структура
Аминоконцевой альфа-спиральный область, особенно аминокислота остатки His158 (гистидин в позиции 158) и Asp143 (аспарагиновая кислота в положении 143) образуют каталитическую триаду с субстратом для ацетил передача.[4] Есть восемь альфа-спиралей, которые образуют N-концевой домен.[4]
Рекомендации
- ^ Денк Д., Бёк А. (март 1987 г.). «Биосинтез L-цистеина в Escherichia coli: нуклеотидная последовательность и экспрессия гена серинацетилтрансферазы (cysE) дикого типа и мутанта, выделяющего цистеин». J. Gen. Microbiol. 133 (3): 515–25. Дои:10.1099/00221287-133-3-515. PMID 3309158.
- ^ Сайто К., Ёкояма Х, Нодзи М., Муракоши И. (июль 1995 г.). «Молекулярное клонирование и характеристика серинацетилтрансферазы растений, играющей регулирующую роль в биосинтезе цистеина из арбуза». J. Biol. Chem. 270 (27): 16321–6. Дои:10.1074 / jbc.270.27.16321. PMID 7608200.
- ^ Табе Л., Вирц М., Молвиг Л., Дру М., Ад Р. (март 2010 г.). «Избыточная экспрессия серинацетитрансферазы приводит к значительному увеличению O-ацетилсерина и свободного цистеина в развивающихся семенах зерновых бобовых». J. Exp. Бот. 61 (3): 721–33. Дои:10.1093 / jxb / erp338. ЧВК 2814105. PMID 19939888.
- ^ а б Пай В.Е., Тинги А.П., Робсон Р.Л., Moody PC (сентябрь 2004 г.). «Структура и механизм действия серинацетилтрансферазы Escherichia coli». J. Biol. Chem. 279 (39): 40729–36. Дои:10.1074 / jbc.M403751200. PMID 15231846.
- Кредич Н.М., Томкинс Г.М. (1966). «Ферментативный синтез L-цистеина в Escherichia coli и Salmonella typhimurium». J. Biol. Chem. 241 (21): 4955–65. PMID 5332668.
- Смит И.К., Томпсон Дж.Ф. (1971). «Очистка и характеристика L-серин-трансацетилазы и O-ацетил-L-серинсульфгидрилазы из проростков фасоли (Phaseolus vulgaris)». Биохим. Биофиз. Acta. 227 (2): 288–95. Дои:10.1016/0005-2744(71)90061-1. PMID 5550822.
| Этот EC 2.3 фермент -связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |