Поверхностно-активный белок A2 - Surfactant protein A2

SFTPA2
Идентификаторы
ПсевдонимыSFTPA2, COLEC5, PSAP, PSP-A, PSPA, SFTP1, SFTPA2B, SP-A, SPA2, SPAII, сурфактантный белок A2, SP-2A
Внешние идентификаторыOMIM: 178642 ГомолоГен: 121995 Генные карты: SFTPA2
Расположение гена (человек)
Хромосома 10 (человек)
Chr.Хромосома 10 (человек)[1]
Хромосома 10 (человек)
Геномное расположение SFTPA2
Геномное расположение SFTPA2
Группа10q22.3Начинать79,555,852 бп[1]
Конец79,560,407 бп[1]
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

729238

н / д

Ансамбль

ENSG00000185303

н / д

UniProt

Q8IWL1

н / д

RefSeq (мРНК)

NM_001098668
NM_001320813
NM_001320814

н / д

RefSeq (белок)

NP_001092138
NP_001307742
NP_001307743

н / д

Расположение (UCSC)Chr 10: 79,56 - 79,56 Мбн / д
PubMed поиск[2]н / д
Викиданные
Просмотр / редактирование человека

Поверхностно-активный белок A2 (SP-A2), также известный как Легочный сурфактант-ассоциированный белок A2 (PSP-A2) это белок что у человека кодируется SFTPA2 ген.[3][4]

Резюме

Белок, кодируемый этим геном (SP-A2), в первую очередь синтезируется в легочных альвеолярных клетках II типа (см. пневмоцит II типа ), как часть комплекса липидов и белков, известного как легочный сурфактант. Функция этого комплекса - уменьшить поверхностное натяжение в альвеола и предотвратить обрушение во время истечение срока. Белковый компонент сурфактанта помогает в модуляции врожденного иммунного ответа и воспалительных процессов.[5]

Область альвеолярного мешка легкого - ПЭМ

SP-A2 является членом подсемейства C-типа лектины называется Colleins. Вместе с (поверхностно-активным белком A1) SP-A1 они являются наиболее распространенными белками легочный сурфактант. SP-A2 связывается с углеводы найдено на поверхности нескольких микроорганизмы и помогает в защите от респираторных патогенов.[6][7][8]

Поверхностно-активное вещество гомеостаз имеет решающее значение для дыхания (и, следовательно, выживания) в недоношенный младенец, но также для поддержания здоровья легких и нормальной функции легких на протяжении всей жизни. Количественные и / или качественные изменения в составе и / или функции поверхностно-активного вещества связаны с респираторными заболеваниями.[9][10][11][12]

Выражение SFTPA2

В легкое является основным сайтом синтеза SFTPA2, но SFTPA2 мРНК выражение также было обнаружено в трахея, предстательная железа, поджелудочная железа, вилочковая железа, двоеточие, глаз, слюнных желез и другие ткани. Хотя большинство этих тканей экспрессируют транскрипты как SFTPA2, так и SFTPA1, в трахее и простате обнаружена только экспрессия SFTPA2.[13] Использование конкретных моноклональные антитела за Поверхностно-активное вещество протеин А, белок может быть обнаружен в альвеолярном пневмоциты II типа, Клетки клуба, и альвеолярные макрофаги, но не наблюдалось внелегочной иммунореактивности SP-A.[13]

Ген

SFTPA2 находится в длинном плече хромосома 10, близкий к SFTPA1. Ген SFTPA2 имеет длину 4556 пар оснований и на 94% похож на SFTPA1. Структура SFTPA2 состоит из четырех кодирующих экзонов (I-IV) и нескольких 5'UTR нетранслируемые экзоны (A, B, B ’, C, C’, D, D ’).[14][15] Экспрессия SFTPA2 регулируется клеточными факторами, включая белки, малые РНК (микроРНК ), глюкокортикоиды и т. д. Его выражение также регулируется эпигенетический и относящийся к окружающей среде факторы.[16]

Различия в последовательности гена SFTPA2 на кодирующая область определить генетические варианты SP-A или гаплотипы среди частных лиц.[15] Было идентифицировано и охарактеризовано более 30 вариантов SFTPA2 (и SFTPA1) в популяции. Варианты SFTPA2 возникают в результате нуклеотидных изменений кодонов аминокислоты 9, 91, 140 и 223. Три из них не изменяют последовательность белка SP-A2 (аминокислоты 9, 91 и 223), тогда как оставшаяся одна приводит к аминокислота замена (аминокислота 140). Шесть вариантов SP-A2 (1A, 1A0, 1А1, 1А2, 1А3, 1А5) чаще встречаются среди населения в целом. Наиболее часто встречается вариант 1А.0.[17][18]

Структура

SP-A2 - это белок из 248 аминокислот, обычно встречающийся в больших олигомерный конструкции. Зрелый мономер SP-A2 представляет собой белок с молекулярной массой 35 кДа, который отличается от SP-A1 четырьмя аминокислотами в кодирующей области. Структура мономеров SP-A2 состоит из четырех доменов: N-концевого, коллагеноподобного домена, шейного участка и домена распознавания углеводов. С-концевой домен узнавания углеводов (CRD) позволяет связываться с различными типами микроорганизмы и молекулы.[17][18] Аминокислотные различия, которые различают гены SFTPA2 и SFTPA1 и их соответствующие варианты, расположены в коллагеноподобном домене. Аминокислотные различия, которые различают варианты SFTPA2, расположены как в области распознавания углеводов, так и в коллагеноподобных доменах.[17][19]

Мономеры SP-A2 группируются с другими мономерами SP-A2 или SP-A1 в тримерные структурные субъединицы 105 кДа. Шесть из этих структур группируются в структуры 630 кДа, которые напоминают цветочные букеты. Эти олигомеры содержат всего восемнадцать мономеров SP-A2 и / или SP-A1.[17]

Функции

Врожденный иммунитет

Роль SFTPA2 в врожденном иммунитете широко изучена. SP-A обладает способностью связывать и агглютинировать бактерии, грибы, вирусы, и другие небиологические антигены. Некоторые функции, с помощью которых как SFTPA2, так и SFTPA1 способствовать врожденный иммунитет включают:

Экологические оскорбления, такие как загрязнение воздуха и воздействие высоких концентраций озона и твердых частиц, могут влиять на экспрессию и функцию SP-A через механизмы, которые включают: эпигенетический регуляция экспрессии SFTPA2.[20]

Клиническое значение

Дефицит уровней SP-A связан с детский респираторный дистресс-синдром в недоношенные младенцы при недостаточности развития продукции сурфактанта и структурной незрелости в легких.[21] Изменения относительных уровней SP-A1 и SP-A2 были обнаружены в БАЛФ от пациентов с кистозный фиброз,[22] астма,[23] и инфекционное заболевание.[22]

Генетические варианты SFTPA2, SNP, гаплотипы и другие генетические вариации были связаны с острыми и хроническими заболевание легких в нескольких популяциях новорожденных, детей и взрослых.[9] Мутации SFTPA2 также связаны с фиброзом легких через механизмы, которые включают белковая нестабильность и эндоплазматический ретикулум стресс.[24]Метилирование промоторных последовательностей SFTPA2 и SFTPA1 также было обнаружено в ткани рака легкого.[25][26]

Варианты транскрипта мРНК SFTPA2

Идентификатор вариантаСоединение 5’UTRКодирование3’UTR последовательностьИдентификатор GenBank
ABD1AABD1А1АHQ021432
ABD1A0ABD1А01А0HQ021421
ABD1A1ABD1А11А1HQ021422
ABD1A2ABD1А21А2HQ021423
ABD1A3ABD1А31А3HQ021424
ABD1A5ABD1А51А5HQ021425
ABD'1AABD '1А1АHQ021426
ABD'1A0ABD '1А01А0HQ021427
ABD'1A1ABD '1А11А1HQ021428
ABD'1A2ABD '1А21А2HQ021429
ABD'1A3ABD '1А31А3HQ021430
ABD'1A5ABD '1А51А5HQ021431
SFTPA2ABD ’1А21А0NM_001098668.2

Генная регуляция

Экспрессия гена SFTPA2 регулируется на разных уровнях, включая: транскрипция гена, посттранскрипционный процессинг, стабильность и перевод (биология) зрелой мРНК.[4] Одной из важных особенностей мРНК человеческого поверхностно-активного белка А является то, что они имеют переменную пять основных непереведенных регионов (5’UTR) создан из сращивание вариации экзонов A, B, C и D.[27][28] Не менее 10 форм человеческого SFTPA2 и SFTPA1 Выявлено 5’UTR, которые отличаются нуклеотид последовательность, длина и относительное количество.[29] Большинство SFTPA2-специфичных 5’UTR включают экзон B. Было показано, что эта 30-нуклеотидная последовательность усиливает оба транскрипция гена и белок перевод (биология), и играет ключевую роль в дифференциальной регуляции экспрессии SFTPA2 и SFTPA1.[30] И ABD, и ABD ’являются наиболее представленными формами среди транскриптов SFTPA2 (~ 49% каждая),[29] и экспериментальная работа показала, что эта последовательность может стабилизировать мРНК, усиливать трансляцию и активировать кэп-независимые эукариотический перевод.[31][32][33][34] Экзон B SFTPA2 также связывает определенные белки (например, 14-3-3 ), которые могут усиливать трансляцию в зависимости от последовательности и вторичной структуры.[33] Хотя показано, что различия в 5’UTR регулируют как транскрипцию, так и трансляцию,[30] полиморфизмы в 3’UTR вариантов SP-A2, как показано, в первую очередь, по-разному влияют на эффективность трансляции [32] через механизмы, которые включают связывание белков [35] и / или [микроРНК].[32] Влияние этой регуляции на относительные уровни белка SFTPA2 может способствовать индивидуальным различиям в предрасположенности к заболеваниям легких.[22][23]Экологические оскорбления и загрязнители также влияют на экспрессию SFTPA2. Воздействие на клетки легких твердые частицы влияет сращивание экзонов 5’UTR транскриптов SFTPA2. Загрязняющие вещества и вирусные инфекции также влияют на механизмы трансляции SFTPA2 (см. эукариотический перевод, перевод (биология) ).[31][36]

Примечания

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000185303 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  3. ^ «Ген Entrez: сурфактант SFTPA2, ассоциированный с легкими белок A2».
  4. ^ а б Сильвейра П., Флорос Дж. (Декабрь 2013 г.). «Генетическая сложность человеческих белков, связанных с поверхностно-активным веществом SP-A1 и SP-A2». Ген. 531 (2): 126–32. Дои:10.1016 / j.gene.2012.09.111. ЧВК  3570704. PMID  23069847.
  5. ^ Перес-Гил Дж., Уивер Т.Э. (июнь 2010 г.). «Патофизиология легочного сурфактанта: современные модели и открытые вопросы». Физиология. 25 (3): 132–41. Дои:10.1152 / Physiol.00006.2010. PMID  20551227.
  6. ^ Крауч ЕС (август 1998 г.). «Коллектины и легочная защита хозяина». Американский журнал респираторной клетки и молекулярной биологии. 19 (2): 177–201. Дои:10.1165 / ajrcmb.19.2.140. PMID  9698590.
  7. ^ Крауч Э., Хартсхорн К., Офек I (февраль 2000 г.). «Коллектины и легочный врожденный иммунитет». Иммунологические обзоры. 173: 52–65. Дои:10.1034 / j.1600-065x.2000.917311.x. PMID  10719667. S2CID  22948014.
  8. ^ Фелпс Д.С. (2001). «Сурфактантная регуляция защитной функции хозяина в легких: вопрос баланса». Детская патология и молекулярная медицина. 20 (4): 269–92. Дои:10.1080/15513810109168822. PMID  11486734. S2CID  19109567.
  9. ^ а б Сильвейра П., Флорос Дж. (2012). «Генетические варианты ассоциации SP-A и SP-D человека с острым и хроническим повреждением легких». Границы биологических наук. 17: 407–29. Дои:10.2741/3935. ЧВК  3635489. PMID  22201752.
  10. ^ Флорос Дж, Кала П. (1998). «Поверхностно-активные белки: молекулярная генетика неонатальных заболеваний легких». Ежегодный обзор физиологии. 60: 365–84. Дои:10.1146 / annurev.physiol.60.1.365. PMID  9558469.
  11. ^ Флорос Дж., Ван Джи (май 2001 г.). «Точка зрения: количественный и качественный дисбаланс в патогенезе заболевания; генетические варианты легочного сурфактанта белка А как модель». Сравнительная биохимия и физиология A. 129 (1): 295–303. Дои:10.1016 / S1095-6433 (01) 00325-7. PMID  11369553.
  12. ^ Whitsett JA, Wert SE, Weaver TE (2010). «Гомеостаз альвеолярного сурфактанта и патогенез болезни легких». Ежегодный обзор медицины. 61: 105–19. Дои:10.1146 / annurev.med.60.041807.123500. ЧВК  4127631. PMID  19824815.
  13. ^ а б Мэдсен Дж, Торное И., Нильсен О, Кох С., Штайнхильбер В., Холмсков Ю. (ноябрь 2003 г.). «Экспрессия и локализация легочного сурфактантного белка А в тканях человека». Американский журнал респираторной клетки и молекулярной биологии. 29 (5): 591–7. CiteSeerX  10.1.1.321.5856. Дои:10.1165 / rcmb.2002-0274OC. PMID  12777246.
  14. ^ Флорос Дж., Гувер Р.Р. (ноябрь 1998 г.). «Генетика гидрофильных ПАВ белков A и D». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Молекулярная основа болезни. 1408 (2–3): 312–22. Дои:10.1016 / S0925-4439 (98) 00077-5. PMID  9813381.
  15. ^ а б ДиАнджело С., Линь З., Ван Дж., Филлипс С., Рамет М., Ло Дж., Флорос Дж. (Декабрь 1999 г.). «Новые, нерадиоактивные, простые и мультиплексные методы ПЦР-cRFLP для генотипирования аллелей маркеров SP-A и SP-D человека». Маркеры заболеваний. 15 (4): 269–81. Дои:10.1155/1999/961430. ЧВК  3851098. PMID  10689550.
  16. ^ Сильвейра П., Флорос Дж. (2012). «Загрязнение воздуха и эпигенетика: влияние на SP-A и врожденную защиту хозяина в легких». Швейцарский медицинский еженедельник. 142: w13579. Дои:10.4414 / smw.2012.13579. ЧВК  3601480. PMID  22553125.
  17. ^ а б c d Флорос Дж., Ван Г, Микеров А.Н. (2009). «Генетическая сложность врожденных защитных молекул хозяина человека, сурфактантного белка A1 (SP-A1) и SP-A2 - влияние на функцию». Критические обзоры экспрессии эукариотических генов. 19 (2): 125–37. Дои:10.1615 / critreveukargeneexpr.v19.i2.30. ЧВК  2967201. PMID  19392648.
  18. ^ а б Floros J; Ван Г; Лин З (2005). «Генетическое разнообразие человеческого SP-A, молекулы с врожденной защитой хозяина и функциями, связанными с поверхностно-активными веществами; характеристики, основная функция и значение». Текущая фармакогеномика. 3 (2): 87–95. Дои:10.2174/1570160054022935.
  19. ^ Ван Г., Майерс С., Микеров А., Флорос Дж. (Июль 2007 г.). «Влияние цистеина 85 на биохимические свойства и биологическую функцию вариантов человеческого сурфактантного белка А». Биохимия. 46 (28): 8425–35. Дои:10.1021 / bi7004569. ЧВК  2531219. PMID  17580966.
  20. ^ Сильвейра П., Флорос Дж. (2012). «Загрязнение воздуха и эпигенетика: влияние на SP-A и врожденную защиту хозяина в легких». Швейцарский медицинский еженедельник. 142: w13579. Дои:10.4414 / smw.2012.13579. ЧВК  3601480. PMID  22553125.
  21. ^ deMello DE, Heyman S, Phelps DS, Floros J (май 1993 г.). «Иммунозолото-локализация SP-A в легких младенцев, умирающих от респираторного дистресс-синдрома». Американский журнал патологии. 142 (5): 1631–40. ЧВК  1886897. PMID  8494055.
  22. ^ а б c Tagaram HR, Wang G, Umstead TM, Mikerov AN, Thomas NJ, Graff GR, Hess JC, Thomassen MJ, Kavuru MS, Phelps DS, Floros J (май 2007 г.). «Характеристика человеческого сурфактантного белка A1 (SP-A1) специфических антител к гену; изменение содержания SP-A1 среди людей разного возраста и здоровья легких». Американский журнал физиологии. Клеточная и молекулярная физиология легких. 292 (5): L1052–63. Дои:10.1152 / ajplung.00249.2006. PMID  17189324.
  23. ^ а б Ван Й, Фолькер Д. Р., Лугого Н. Л., Ван Дж., Флорос Дж., Инграм Дж. Л., Чу Х. В., Черч Т. Д., Кандасами П., Фертел Д., Райт Дж. Р., Крафт М. (октябрь 2011 г.). «Поверхностно-активный протеин А не устраняет воспаление при астме». Американский журнал физиологии. Клеточная и молекулярная физиология легких. 301 (4): L598–606. Дои:10.1152 / ajplung.00381.2010. ЧВК  3191759. PMID  21784968.
  24. ^ Майтра М., Ван И, Жерар Р. Д., Мендельсон С. Р., Гарсия К. К. (июль 2010 г.). «Мутации поверхностно-активного белка А2, связанные с фиброзом легких, приводят к нестабильности белка и стрессу эндоплазматического ретикулума». Журнал биологической химии. 285 (29): 22103–13. Дои:10.1074 / jbc.M110.121467. ЧВК  2903395. PMID  20466729.
  25. ^ Вайд М., Флорос Дж. (Январь 2009 г.). «Метилирование ДНК сурфактантного белка: новый участник в области диагностики рака легких? (Обзор)». Отчеты онкологии. 21 (1): 3–11. Дои:10.3892 / или_00000182. ЧВК  2899699. PMID  19082436.
  26. ^ Lin Z, Thomas NJ, Bibikova M, Seifart C, Wang Y, Guo X, Wang G, Vollmer E, Goldmann T, Garcia EW, Zhou L, Fan JB, Floros J (июль 2007 г.). «Маркеры метилирования ДНК сурфактантных белков при раке легких». Международный журнал онкологии. 31 (1): 181–91. Дои:10.3892 / ijo.31.1.181. PMID  17549420.
  27. ^ Каринч AM, Deiter G, Ballard PL, Floros J (июнь 1998 г.). «Регулирование экспрессии человеческих генов SP-A1 и SP-A2 в культуре эксплантата легких плода». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Структура и экспрессия гена. 1398 (2): 192–202. Дои:10.1016 / S0167-4781 (98) 00047-5. PMID  9689918.
  28. ^ Каринч AM, Флорос Дж. (Апрель 1995 г.). «Трансляция in vivo 5'-вариантов сплайсинга нетранслируемой области человеческого сурфактантного белка-A». Биохимический журнал. 307 (Pt 2): 327–30. Дои:10.1042 / bj3070327. ЧВК  1136651. PMID  7733864.
  29. ^ а б Каринч AM, Флорос Дж. (Январь 1995 г.). «5 'сплайсинг и аллельные варианты генов легочного сурфактантного белка А человека». Американский журнал респираторной клетки и молекулярной биологии. 12 (1): 77–88. Дои:10.1165 / ajrcmb.12.1.7811473. PMID  7811473.
  30. ^ а б Сильвейра П., Раваль М., Симмонс Б., Диангело С., Ван Г., Флорос Дж. (Ноябрь 2011 г.). «Нетранслируемый экзон B мРНК человеческого поверхностно-активного белка A2 является энхансером транскрипции и трансляции». Американский журнал физиологии. Клеточная и молекулярная физиология легких. 301 (5): L795–803. Дои:10.1152 / ajplung.00439.2010. ЧВК  3290452. PMID  21840962.
  31. ^ а б Ван Г, Го Х, Сильвейра П., Кимбалл С.Р., Флорос Дж. (Апрель 2009 г.). «Cap-независимая трансляция вариантов 5'-UTR человеческого SP-A: двойная петля и вклад цис-элемента». Американский журнал физиологии. Клеточная и молекулярная физиология легких. 296 (4): L635–47. Дои:10.1152 / ajplung.90508.2008. ЧВК  2670766. PMID  19181744.
  32. ^ а б c Сильвейра П., Ван Г, Флорос Дж. (Октябрь 2010 г.). «3'-UTR, специфичные для варианта SP-A1 человека (SFTPA1), и поли (A) хвост по-разному влияют на трансляцию репортерного гена in vitro». Американский журнал физиологии. Клеточная и молекулярная физиология легких. 299 (4): L523–34. Дои:10.1152 / ajplung.00113.2010. ЧВК  2957414. PMID  20693318.
  33. ^ а б Noutsios GT, Silveyra P, Bhatti F, Floros J (июнь 2013 г.). «Экзон B мРНК человеческого сурфактантного белка A2, отдельно или в окружающих его последовательностях, взаимодействует с 14-3-3; роль цис-элементов и вторичной структуры». Американский журнал физиологии. Клеточная и молекулярная физиология легких. 304 (11): L722–35. Дои:10.1152 / ajplung.00324.2012. ЧВК  3680765. PMID  23525782.
  34. ^ Ван Г, Го Х, Флорос Дж. (Сентябрь 2005 г.). «Различия в эффективности трансляции и стабильности мРНК, опосредованные вариантами сплайсинга 5'-UTR человеческих генов SP-A1 и SP-A2». Американский журнал физиологии. Клеточная и молекулярная физиология легких. 289 (3): L497–508. Дои:10.1152 / ajplung.00100.2005. PMID  15894557.
  35. ^ Ван Г, Го Х, Флорос Дж. (Май 2003 г.). «Варианты 3'-UTR человеческого SP-A опосредуют дифференциальную экспрессию генов на базальных уровнях и в ответ на дексаметазон». Американский журнал физиологии. Клеточная и молекулярная физиология легких. 284 (5): L738–48. Дои:10.1152 / ajplung.00375.2002. PMID  12676764.
  36. ^ Брюс С.Р., Аткинс К.Л., Коласурдо Г.Н., Алькорн Дж.Л. (октябрь 2009 г.). «Инфекция респираторно-синцитиальным вирусом изменяет экспрессию сурфактантного белка А в эпителиальных клетках легких человека за счет снижения эффективности трансляции». Американский журнал физиологии. Клеточная и молекулярная физиология легких. 297 (4): L559–67. Дои:10.1152 / ajplung.90507.2008. ЧВК  2770795. PMID  19525387.

дальнейшее чтение

  • Флорос Дж., Гувер Р.Р. (ноябрь 1998 г.). «Генетика гидрофильных ПАВ белков A и D». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Молекулярная основа болезни. 1408 (2–3): 312–22. Дои:10.1016 / S0925-4439 (98) 00077-5. PMID  9813381.
  • Катяль С.Л., Сингх Дж., Локер Дж. (Апрель 1992 г.). «Характеристика второго гена SP-A белка, ассоциированного с легочным сурфактантом человека». Американский журнал респираторной клетки и молекулярной биологии. 6 (4): 446–52. Дои:10.1165 / ajrcmb / 6.4.446. PMID  1372511.
  • Voss T, Melchers K, Scheirle G, Schäfer KP (январь 1991 г.). «Структурное сравнение рекомбинантного легочного поверхностно-активного белка SP-A, полученного из двух кодирующих последовательностей человека: влияние на состав цепи природного SP-A человека». Американский журнал респираторной клетки и молекулярной биологии. 4 (1): 88–94. Дои:10.1165 / ajrcmb / 4.1.88. PMID  1986781.
  • Haagsman HP, White RT, Schilling J, Lau K, Benson BJ, Golden J, Hawgood S, Clements JA (декабрь 1989 г.). «Исследования структуры легочного сурфактанта белка SP-A». Американский журнал физиологии. 257 (6, п. 1): L421–9. Дои:10.1152 / ajplung.1989.257.6.L421. PMID  2610270.
  • Белый RT, Дамм Д., Миллер Дж., Спратт К., Шиллинг Дж., Хавгуд С., Бенсон Б., Корделл Б. (1985). «Выделение и характеристика гена апопротеина легочного сурфактанта человека». Природа. 317 (6035): 361–3. Bibcode:1985Натура.317..361Вт. Дои:10.1038 / 317361a0. PMID  2995821. S2CID  4357498.
  • Флорос Дж., Стейнбринк Р., Джейкобс К., Фелпс Д., Криз Р., Рекни М., Сульцман Л., Джонс С., Тэуш Х. В., Фрэнк Х.А. (июль 1986 г.). «Выделение и характеристика клонов кДНК легочного сурфактант-ассоциированного белка массой 35 кДа». Журнал биологической химии. 261 (19): 9029–33. PMID  3755136.
  • Маруяма К., Сугано С. (январь 1994 г.). «Олиго-кэппинг: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Ген. 138 (1–2): 171–4. Дои:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID  8125298.
  • Маккормик С.М., Боггарам В., Мендельсон С.Р. (апрель 1994 г.). «Характеристика транскриптов мРНК и организация человеческих генов SP-A1 и SP-A2». Американский журнал физиологии. 266 (4, часть 1): L354–66. Дои:10.1152 / ajplung.1994.266.4.L354. PMID  8179012.
  • Кёльбле К., Лу Дж., Моле С.Е., Калуз С., Рид КБ (август 1993 г.). «Отнесение гена легочного сурфактантного белка D человека (SFTP4) к 10q22-q23 близко к кластеру генов сурфактантного белка А». Геномика. 17 (2): 294–8. Дои:10.1006 / geno.1993.1324. PMID  8406480.
  • Судзуки Ю., Ёситомо-Накагава К., Маруяма К., Суяма А., Сугано С. (октябрь 1997 г.). «Создание и характеристика полноразмерной библиотеки кДНК, обогащенной по 5'-концу». Ген. 200 (1–2): 149–56. Дои:10.1016 / S0378-1119 (97) 00411-3. PMID  9373149.
  • Стюарт Г.Р., Линч, штат Нью-Джерси, Дэй А.Дж., Швебл, В.Дж., Сим РБ (декабрь 1997 г.). «Сайт связывания C1q и коллектина в рецепторе C1q (кальретикулин клеточной поверхности)». Иммунофармакология. 38 (1–2): 73–80. Дои:10.1016 / S0162-3109 (97) 00076-3. PMID  9476117.
  • Каринч AM, Deiter G, Ballard PL, Floros J (июнь 1998 г.). «Регулирование экспрессии человеческих генов SP-A1 и SP-A2 в культуре эксплантата легких плода». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Структура и экспрессия гена. 1398 (2): 192–202. Дои:10.1016 / S0167-4781 (98) 00047-5. PMID  9689918.
  • Сайто Х., Окаяма Х., Шимура С., Фусими Т., Масуда Т., Ширато К. (август 1998 г.). «Экспрессия гена поверхностно-активного белка А2 клетками подслизистой железы дыхательных путей человека». Американский журнал респираторной клетки и молекулярной биологии. 19 (2): 202–9. Дои:10.1165 / ajrcmb.19.2.3239. PMID  9698591.
  • Госс К.Л., Кумар А.Р., Снайдер Дж.М. (октябрь 1998 г.). «Экспрессия гена SP-A2 в дыхательных путях легких плода человека». Американский журнал респираторной клетки и молекулярной биологии. 19 (4): 613–21. CiteSeerX  10.1.1.322.5594. Дои:10.1165 / ajrcmb.19.4.3155. PMID  9761758.
  • Диас Нето Е., Корреа Р.Г., Верджовски-Алмейда С., Брионес М.Р., Нагаи М.А., да Силва В., Заго М.А., Бордин С., Коста Ф.Ф., Голдман Г.Х., Карвалью А.Ф., Мацукума А., Байя Г.С., Симпсон Д.Х., Брунштейн А., де Оливейра П.С., Бучер П., Джонженель К.В., О'Хара М.Дж., Соарес Ф., Брентани Р.Р., Рейс Л.Ф., де Соуза С.Дж., Симпсон А.Дж. (март 2000 г.). «Секвенирование человеческого транскриптома с использованием тегов последовательности, экспрессируемой ORF». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 97 (7): 3491–6. Bibcode:2000PNAS ... 97.3491D. Дои:10.1073 / pnas.97.7.3491. ЧВК  16267. PMID  10737800.
  • Ван Г., Фелпс Д.С., Амстед TM, Флорос Дж. (Май 2000 г.). «Варианты белка SP-A человека, полученные из одного или обоих генов, стимулируют продукцию TNF-альфа в линии клеток THP-1». Американский журнал физиологии. Клеточная и молекулярная физиология легких. 278 (5): L946–54. Дои:10.1152 / ajplung.2000.278.5.l946. PMID  10781424.
  • Берг Т., Лет-Ларсен Р., Холмсков Ю., Хёйруп П. (ноябрь 2000 г.). «Структурная характеристика протеина человека сурфактантный белок А». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология. 1543 (1): 159–73. Дои:10.1016 / S0167-4838 (00) 00184-9. PMID  11087951.
  • Лин З, де Мелло Д., Фелпс Д. С., Колтун В. А., Пейдж М., Флорос Дж. (2002). «И человеческие гены SP-A1, и Sp-A2 экспрессируются в тонком и толстом кишечнике». Детская патология и молекулярная медицина. 20 (5): 367–86. Дои:10.3109/15513810109168621. PMID  11552738.
  • Мадан Т., Саксена С., Мурти К.Дж., Муралидхар К., Сарма PU (октябрь 2002 г.). «Ассоциация полиморфизмов в области коллагена человеческих генов SP-A1 и SP-A2 с туберкулезом легких в индийской популяции». Клиническая химия и лабораторная медицина. 40 (10): 1002–8. Дои:10.1515 / CCLM.2002.174. PMID  12476938. S2CID  20022095.