Бифлавиолинсинтаза - Biflaviolin synthase

Бифлавиолинсинтаза
Идентификаторы
Номер ЕС1.14.21.7
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum

Бифлавиолинсинтаза (EC 1.14.21.7, CYP158A2, CYP 158A2, цитохром P450 158A2) является фермент с систематическое название флавиолин, НАДФН: оксидоредуктаза кислорода.[1][2][3] Этот фермент катализирует следующее химическая реакция

(1) 2 флавиолин + НАДФН + Н+ + O2 3,3'-бифлавиолин + НАДФ+ + 2 часа2О
(2) 2 флавиолин + НАДФН + Н+ + O2 3,8'-бифлавиолин + НАДФ+ + 2 часа2О

Этот цитохром P450 фермент, из почвы-жилища бактерия Streptomyces coelicolor A3 (2), катализирует фенол окисление Реакция сочетания C-C.

Рекомендации

  1. ^ Zhao B, Guengerich FP, Bellamine A, Lamb DC, Izumikawa M, Lei L, Podust LM, Sundaramoorthy M, Kalaitzis JA, Reddy LM, Kelly SL, Moore BS, Stec D, Voehler M, Falck JR, Shimada T, Waterman MR (Март 2005 г.). «Связывание двух молекул флавиолинового субстрата, окислительное связывание и кристаллическая структура цитохрома P450 158A2 Streptomyces coelicolor A3 (2)». Журнал биологической химии. 280 (12): 11599–607. Дои:10.1074 / jbc.M410933200. PMID  15659395.
  2. ^ Чжао Б., Генгерих Ф.П., Фёлер М., Уотерман М.Р. (декабрь 2005 г.). «Роль молекул воды активного центра и гидроксильных групп субстрата в активации кислорода цитохромом P450 158A2: новый механизм переноса протона». Журнал биологической химии. 280 (51): 42188–97. Дои:10.1074 / jbc.M509220200. PMID  16239228.
  3. ^ Чжао Б., Лэмб, округ Колумбия, Лей Л., Келли С.Л., Юань Х., Хачи Д.Л., Уотерман М.Р. (июль 2007 г.). «Различные способы связывания двух молекул субстрата флавиолина в цитохроме P450 158A1 (CYP158A1) по сравнению с CYP158A2». Биохимия. 46 (30): 8725–33. Дои:10.1021 / bi7006959. PMID  17614370.

внешняя ссылка