Камфора 5-монооксигеназа - Camphor 5-monooxygenase

камфорная 5-монооксигеназа
Идентификаторы
Номер ЕС1.14.15.1
Количество CAS9030-82-4
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmiGO / QuickGO

В энзимология, а камфорная 5-монооксигеназа (ЕС 1.14.15.1 ) является фермент который катализирует в химическая реакция

(+) - камфора + путидаредоксин + O2 (+) - экзо-5-гидроксикамфора + окисленный путидаредоксин + H2О

3 субстраты этого фермента (+) - камфора, путидаредоксин, и О2, а его 3 товары находятся (+) - экзо-5-гидроксикамфора, окисленный путидаредоксин, и ЧАС2О.

Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктазы особенно те, которые действуют на парные доноры, с O2 в качестве окислителя и с включением или восстановлением кислорода. Введенный кислород необязательно должен происходить из O2 с восстановленным железо-серным белком в качестве одного донора и включением одного атома кислорода в другой донор. В систематическое название этого класса ферментов (+) - камфора, восстановленный путидаредоксин: оксидоредуктаза кислорода (5-гидроксилирование). Другие широко используемые имена включают камфорная 5-экзо-метиленгидроксилаза, 2-борнанон 5-экзо-гидроксилаза, борнанон-5-экзо-гидроксилаза, камфорная 5-экзо-гидроксилаза, камфорная 5-экзогидроксилаза, камфорная гидроксилаза, d-камфорная монооксигеназа, метиленгидроксилаза, метиленмонооксигеназа, D-камфора-экзо-гидроксилаза, и камформетиленгидроксилаза. Здесь работает один кофактор, гем.

Структурные исследования

На конец 2007 г. 58 структуры были решены для этого класса ферментов, с PDB коды доступа 1AKD, 1C8J, 1CP4, 1GEB, 1ГЭК, 1GEM, 1GJM, 1IWI, 1IWJ, 1IWK, 1J51, 1K2O, 1LWL, 1MPW, 1НО, 1O76, 1P2Y, 1П7Р, 1PHA, 1PHB, 1PHC, 1PHD, 1PHE, 1PHF, 1PHG, 1QMQ, 1RE9, 1RF9, 1T85, 1T86, 1Т87, 1T88, 1YRC, 1YRD, 2А1М, 2A1N, 2A1O, 2CP4, 2CPP, 2FE6, 2FER, 2FEU, 2FRZ, 2GQX, 2GR6, 2H7Q, 2H7R, 2H7S, 3CP4, 3CPP, 4CP4, 4CPP, 5CP4, 5CPP, 6CP4, 6CPP, 7CPP, и 8CPP.

Примеры

Камфора 5-монооксигеназа
Идентификаторы
ОрганизмPseudomonas putida
СимволcamC
Альт. символыcyp101
UniProtP00183
Прочие данные
Номер ЕС1.14.15.1
Путидаредоксин
Идентификаторы
ОрганизмPseudomonas putida
СимволcamB
Альт. символыPDX
UniProtP00259
Путидаредоксинредуктаза CamA
Идентификаторы
ОрганизмPseudomonas putida
СимволcamA
Альт. символыPdr
UniProtP16640
Прочие данные
Номер ЕС1.18.1.5

Камфор-5-монооксигеназа цитохрома P450 является бактериальным фермент первоначально из Pseudomonas putida, который катализирует важный этап метаболизма камфора. В 1987 году Cytochrome P450cam был первой трехмерной структурой белка цитохрома P450, решенной с помощью Рентгеновская кристаллография.[1]

Это гетеротримерный белок, полученный из продуктов трех генов: цитохром P450 фермент (кодируемый геном CamC из семейства CYP101), Путидаредоксин (кодируемый геном CamB) в комплексе с кофакторы 2Fe-2S, а НАДН -зависимый Путидаредоксин редуктаза (кодируется геном CamA).[2]

Рекомендации

  1. ^ Поулос Т.Л., Финзел BC, Ховард А.Дж. (июнь 1987 г.). «Кристаллическая структура цитохрома P450cam с высоким разрешением». Журнал молекулярной биологии. 195 (3): 687–700. Дои:10.1016/0022-2836(87)90190-2. PMID  3656428.
  2. ^ Ли С., Wackett LP (сентябрь 1993 г.). «Восстановительное дегалогенирование цитохромом P450CAM: связывание субстрата и катализ». Биохимия. 32 (36): 9355–61. Дои:10.1021 / bi00087a014. PMID  8369306.

дальнейшее чтение

  • Hedegaard J, Gunsalus IC (Октябрь 1965 г.). «Окисление со смешанной функцией. IV. Индуцированная метиленгидроксилаза при окислении камфоры». Журнал биологической химии. 240 (10): 4038–43. PMID  4378858.
  • Тайсон, Калифорния, Липскомб Джей Ди, Gunsalus IC (Сентябрь 1972 г.). «Роль путидаредоксина и P450 cam в гидроксилировании метилена». Журнал биологической химии. 247 (18): 5777–84. PMID  4341491.