Бутират — КоА лигаза - Butyrate—CoA ligase
| бутират-КоА лигаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 6.2.1.2 | ||||||||
| Количество CAS | 9080-51-7 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Бутират — КоА лигаза, также известный как ксенобиотик / лигаза жирных кислот со средней длиной цепи (XM-лигаза), является фермент (EC 6.2.1.2 ) который катализирует то химическая реакция:
- АТФ + карбоновая кислота + КоА АМФ + дифосфат + ацил-КоА
3 субстраты этого фермента АТФ, карбоновая кислота, и CoA, а его 3 товары находятся AMP, дифосфат, и ацил-КоА.
Этот фермент принадлежит к семейству лигазы особенно те, которые образуют связи углерод-сера в виде кислотно-тиоловых лигаз. Этот фермент участвует в глициновая конъюгация ксенобиотиков[1] и метаболизм бутаноата.
Номенклатура
В систематическое название этого класса ферментов является бутаноат: КоА-лигаза (АМФ-образующая). Другие широко используемые имена включают:
- бутирил-КоА синтетаза, тиокиназа жирных кислот (средняя цепь),
- ацил-активирующий фермент, удлиненный жирных кислот,
- фермент, активирующий жирные кислоты,
- жирная ацилкофермент синтетаза,
- ацил-КоА синтетаза со средней длиной цепи,
- бутирил-коэнзим А-синтетаза,
- L - (+) - 3-гидроксибутирил-КоА лигаза,
- ксенобиотик / лигаза среднецепочечных жирных кислот и
- короткоцепочечная ацил-КоА синтетаза.
Белки человека, содержащие этот домен
Рекомендации
- ^ Badenhorst CP, van der Sluis R, Erasmus E, van Dijk AA (сентябрь 2013 г.). «Конъюгация глицина: важность в метаболизме, роль глицин N-ацилтрансферазы и факторы, влияющие на индивидуальные различия». Мнение эксперта по метаболизму лекарств и токсикологии. 9 (9): 1139–1153. Дои:10.1517/17425255.2013.796929. PMID 23650932.
Конъюгация митохондриальных ацил-КоА с глицином, катализируемая глицин-N-ацилтрансферазой (GLYAT, E.C. 2.3.1.13), является важным метаболическим путем, ответственным за поддержание адекватных уровней свободного кофермента А (CoASH). Однако из-за небольшого количества фармацевтических препаратов, конъюгированных с глицином, этот путь еще не охарактеризован подробно. Здесь мы рассматриваем причины и возможные последствия индивидуальной вариабельности пути конъюгации глицина. ...
Рисунок 1. Конъюгация бензойной кислоты глицином. Путь конъюгации глицина состоит из двух этапов. Сначала бензоат лигируется с CoASH с образованием высокоэнергетического тиоэфира бензоил-CoA. Эта реакция катализируется HXM-A и HXM-B кислотой со средней длиной цепи: лигазами CoA и требует энергии в виде АТФ. ... Бензоил-КоА затем конъюгируется с глицином с помощью ГЛИАТ с образованием гиппуровой кислоты, высвобождая CoASH. В дополнение к факторам, перечисленным в рамках, уровни АТФ, CoASH и глицина могут влиять на общую скорость пути конъюгации глицина.
- Малер Х.Р., Вакил С.Дж., Бок Р.М. (1953). «Исследования по окислению жирных кислот. I. Ферментативная активация жирных кислот». J. Biol. Chem. 204 (1): 453–68. PMID 13084616.
- Massaro EJ; Леннарц WJ (1965). «Частичная очистка и характеристика бактериальной жирной ацилкоферментной синтетазы А». Биохимия. 4: 85–90. Дои:10.1021 / bi00877a015. PMID 14285249.
- Вебстерлт Дж. Р., Геровин Л. Д., Ракита Л. (1965). «Очистка и характеристики бутирилкофермент синтетазы из митохондрий бычьего сердца». J. Biol. Chem. 240: 29–33. PMID 14253428.
| Этот лигаза статья - это заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |