В Кристальная структура аденилосукцинатсинтетазы из E. coli показывает, что доминирующий структурный элемент каждого мономер из гомодимер центральный бета-лист из 10 прядей. Первые девять нитей листа взаимно параллельны с правыми перекрестными связями между нитями. 10-я прядь антипараллельный относительно первых девяти нитей. В дополнение фермент имеет два антипараллельных бета-листа, состоящих из двух нитей и трех нитей каждая, 11 альфа-спирали и две короткие 3/10-спирали. Кроме того, было высказано предположение, что сходство в связывании GTP домены синтетазы и p21ras белок являются примером конвергентная эволюция двух разных семейств GTP-связывания белки.[1]Структуры аденилосукцинатсинтетазы из Triticum aestivum и Арабидопсис Талиана по сравнению с известными конструкциями из Кишечная палочка показывает, что в целом складывать очень похож на белок E. coli.[2]
Изоферменты
Люди экспрессируют два изофермента аденилосукцинатсинтазы:
^Poland BW, Silva MM, Serra MA, Cho Y, Kim KH, Harris EM, Honzatko RB (декабрь 1993 г.). «Кристаллическая структура аденилосукцинатсинтетазы из Escherichia coli. Доказательства конвергентной эволюции GTP-связывающих доменов». J. Biol. Chem. 268 (34): 25334–42. PMID8244965.
^Prade L, Cowan-Jacob SW, Chemla P, Potter S, Ward E, Fonne-Pfister R (февраль 2000 г.). «Структуры аденилосукцинатсинтетазы из Triticum aestivum и Arabidopsis thaliana». J. Mol. Биол. 296 (2): 569–77. Дои:10.1006 / jmbi.1999.3473. PMID10669609.
