Треонин — тРНК лигаза - Threonine—tRNA ligase

треонин-тРНК лигаза
Идентификаторы
Номер ЕС6.1.1.3
Количество CAS9023-46-5
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
BRENDABRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmiGO / QuickGO

В энзимология, а треонин-тРНК лигаза (ЕС 6.1.1.3 ) является фермент который катализирует то химическая реакция

АТФ + L-треонин + тРНК (Thr) АМФ + дифосфат + L-треонил-тРНК (Thr)

Три субстраты этого фермента АТФ, L-треонин, и треонин-специфичные переносить РНК [тРНК (Thr)], тогда как ее три товары находятся AMP, дифосфат и L-треонил-тРНК (Thr).

В систематическое название этого класса ферментов L-треонин: лигаза tRNAThr (AMP-образующая). Другие широко используемые имена включают треонил-тРНК синтетаза, рибонуклеатсинтетаза с переносом треонила, РНК-синтетаза для переноса треонила, синтетаза рибонуклеиновой кислоты с переносом треонила, треонил рибонуклеиновая синтетаза, рибонуклеатсинтетаза с переносом треонина, треониновая транслаза, треонил-тРНК синтетаза, и ТАРС.

Треонин-тРНК-лигаза (TARS) принадлежит к семейству лигазы, а именно те, которые образуют углерод-кислородные связи в тРНК и родственных соединениях. Точнее, принадлежит к семейству аминоацил-тРНК синтетазы. Эти последние ферменты связывают аминокислоты с их родственными им переносить РНК (тРНК) в реакциях аминоацилирования, которые устанавливают связь между определенными аминокислота и нуклеотид триплет антикодон встроена в тРНК. В ходе своей долгой эволюции некоторые из этих ферментов приобрели дополнительные функции, в том числе роль в Сплайсинг РНК, Трафик РНК, транскрипционная регуляция, трансляционное регулирование, и клеточная сигнализация.

Структурные исследования

На конец 2007 г. 17 структуры были решены для этого класса ферментов, с PDB коды доступа 1EVK, 1EVL, 1ФГФ, 1КОГ, 1NYQ, 1NYR, 1QF6, 1TJE, 1ТКЕ, 1ТКГ, 1TKY, 1WWT, 1Y2Q, 2HKZ, 2HL0, 2HL1, и 2HL2.

Переводческое регулирование

Треонил-тРНК синтетаза (TARS) из кишечная палочка кодируется thS ген. Это гомодимерный фермент, который аминоацилирует тРНК (Thr) аминокислотой треонин.[1] Кроме того, TARS может связываться с собственными информационная РНК (мРНК) непосредственно перед AUG стартовый кодон, чтобы подавить его перевод конкурируя с рибосома связывание, и тем самым негативно регулировать экспрессию собственного гена. Цис-действующий регион, ответственный за контроль, называется оператор, можно разделить на четыре отдельных домена.[2] Каждый из доменов 2 и 4 может быть свернут в структуру стержня и петли, которая имитирует антикодоновую ветвь Кишечная палочка тРНК (Thr). Мутагенез и биохимические эксперименты показали, что два антикодоноподобных домена оператора связываются с двумя сайтами узнавания антикодона тРНК (Thr) (по одному на субъединицу) димерного TARS квазисимметричным образом.[3][4]

Кристаллические структуры (i) TARS в комплексе с двумя молекулами тРНК (Thr),[5] и (ii) TARS в комплексе с двумя изолированными доменами 2,[6] подтвердили, что распознавание TARS в первую очередь регулируется сходными специфическими для основания взаимодействиями между антикодоновой петлей тРНК (Thr) и петлей операторного домена 2. Те же аминокислоты взаимодействуют с антикодоновой последовательностью CGU тРНК (Thr) и аналогичными остатки в домене 2.

Рекомендации

  1. ^ Hennecke, H; Бёк, А; Томале, Дж; Насс, Г. (сентябрь 1977 г.). "Синтетаза рибонуклеиновой кислоты, переносящая треонил, из Escherichia coli: субъединичная структура и генетический анализ структурного гена с помощью мутированного фермента и специализированного трансдуцирующего лямбда-бактериофага". J Бактериол. 131 (3): 943–950. Дои:10.1128 / jb.131.3.943-950.1977. ЧВК  235552. PMID  330505.
  2. ^ Брюнель, К; Кайе, Дж; Lesage, P; Graffe, M; Дондон, Дж; Мойн, H; Romby, P; Ehresmann, C; Ehresmann, B; Grunberg-Manago, M; Спрингер, М. (октябрь 1992 г.). «Домены оператора трансляции треонил-тРНК синтетазы Escherichia coli и их связь с изоакцепторами треониновой тРНК». Дж Мол Биол. 227 (3): 621–634. Дои:10.1016/0022-2836(92)90212-3. PMID  1383551.
  3. ^ Бедуель, Хьюг (апрель 1993 г.). «Симметричные взаимодействия между оператором трансляции гена thrS и димерной РНК-синтетазой для переноса треонила». Дж Мол Биол. 230 (3): 704–708. Дои:10.1006 / jmbi.1993.1190. PMID  7683056.
  4. ^ Romby, P; Кайе, Дж; Эбель, К; Сакердо, К; Graffe, M; Eyermann, F; Брюнель, К; Мойн, H; Ehresmann, C; Ehresmann, B; Спрингер, М. (ноябрь 1996 г.). «Экспрессия треонил-тРНК синтетазы E.coli регулируется на уровне трансляции с помощью симметричных взаимодействий оператор-репрессор». EMBO J. 15 (21): 5976–5987. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1996.tb00984.x. ЧВК  452390. PMID  8918475.
  5. ^ Шанкаранараянан, Р; Док-Брегеон, AC; Romby, P; Кайе, Дж; Springer, M; Рис, В; Ehresmann, C; Ehresmann, B; Морас, Д. (апрель 1999 г.). «Структура комплекса треонил-тРНК-синтетаза-тРНК (Thr) усиливает его репрессорную активность и выявляет важный ион цинка в активном центре». Клетка. 97 (3): 371–381. Дои:10.1016 / s0092-8674 (00) 80746-1. PMID  10319817. S2CID  1019704.
  6. ^ Торрес-Лариос, А; Док-Брегеон, AC; Romby, P; Рис, В; Шанкаранараянан, Р; Кайе, Дж; Springer, M; Ehresmann, C; Ehresmann, B; Морас, Д. (май 2002 г.). «Структурные основы контроля трансляции с помощью треонил тРНК синтетазы Escherichia coli». Нат Структ Биол. 9 (5): 343–347. Дои:10.1038 / nsb789. PMID  11953757. S2CID  2744686.

дальнейшее чтение

  • Аллен EH, Глассман E, Schweet RS (1960). «Включение аминокислот в рибонуклеиновую кислоту. I. Роль активирующих ферментов». J. Biol. Chem. 235: 1061–7. PMID  13792726.
  • Холли Р.В., Брунграбер Э.Ф., Саад Ф., Уильямс Х.Х. (1961). «Частичная очистка активирующих треонин и тирозин ферментов из печени крыс и влияние ионов калия на активность фермента тирозина». J. Biol. Chem. 236: 197–9. PMID  13715350.