Гуанозинтрифосфат - Guanosine triphosphate
Имена | |
---|---|
Название ИЮПАК ((2R, 3S, 4R, 5R) -5- (2-амино-6-оксо-1,6-дигидро-9H-пурин-9-ил) -3,4-дигидрокситетрагидрофуран-2-ил) метилтетрагидроген трифосфат | |
Другие имена гуанозинтрифосфат, 9-β-D-рибофуранозилгуанин-5'-трифосфат, 9-β-D-рибофуранозил-2-амино-6-оксопурин-5'-трифосфат | |
Идентификаторы | |
3D модель (JSmol ) | |
ЧЭБИ | |
ChemSpider | |
ECHA InfoCard | 100.001.498 |
КЕГГ | |
MeSH | Гуанозин + трифосфат |
PubChem CID | |
UNII | |
| |
| |
Характеристики | |
C10ЧАС16N5О14п3 | |
Молярная масса | 523.180 г · моль−1 |
Если не указано иное, данные для материалов приведены в их стандартное состояние (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа). | |
проверить (что ?) | |
Ссылки на инфобоксы | |
Гуанозин-5'-трифосфат (GTP) это пурин нуклеозидтрифосфат. Это один из строительных блоков, необходимых для синтеза РНК вовремя транскрипция процесс. Его структура аналогична структуре гуанозин нуклеозид с той лишь разницей, что нуклеотиды как GTP есть фосфаты на их рибоза сахар. GTP имеет гуанин азотистое основание присоединен к 1 'атому углерода рибозы и имеет трифосфатный фрагмент, присоединенный к 5' атому углерода рибозы.
Он также играет роль источника энергии или активатора субстратов в метаболических реакциях, таких как АТФ, но более конкретно. Он используется как источник энергии для синтез белка и глюконеогенез.
GTP необходим для преобразование сигнала, в частности с G-белки, в механизмах вторичного обмена сообщениями, где он конвертируется в гуанозиндифосфат (ВВП) за счет действия GTPases.
Использует
Передача энергии
GTP участвует в передаче энергии внутри клетки. Например, молекула GTP генерируется одним из ферментов в цикл лимонной кислоты. Это равносильно образованию одной молекулы АТФ, поскольку GTP легко превращается в ATP с нуклеозид-дифосфаткиназа (НДК).[1]
Генетический перевод
На стадии удлинения перевод, GTP используется в качестве источника энергии для связывания новой амино-связанной тРНК на сайт А рибосома. GTP также используется в качестве источника энергии для перемещения рибосомы к 3'-концу мРНК.[2]
Динамическая нестабильность микротрубочек
В течение микротрубочка При полимеризации каждый гетеродимер, образованный молекулой альфа и бета тубулина, несет две молекулы GTP, и GTP гидролизуется до GDP, когда димеры тубулина добавляются к положительному концу растущей микротрубочки. Такой гидролиз GTP не является обязательным для образования микротрубочек, но похоже, что только связанные с GDP молекулы тубулина способны деполимеризоваться. Таким образом, связанный с ГТФ тубулин служит крышкой на конце микротрубочки для защиты от деполимеризации; и как только GTP гидролизуется, микротрубочка начинает быстро деполимеризоваться и сокращаться.[3]
Митохондриальная функция
Транслокация белков в митохондриальный матрикс включает взаимодействия как GTP, так и ATP. Импорт этих белков играет важную роль в нескольких путях, регулируемых внутри митохондриальной органеллы,[4] например, преобразование оксалоацетат к фосфоенолпируват (PEP) в глюконеогенезе.[нужна цитата ]
Биосинтез
В клетке GTP синтезируется посредством множества процессов, включая:
- как побочный продукт Сукцинил-КоА к Сукцинат конверсия, катализируемая Сукцинил-КоА синтетаза фермент как часть Цикл Кребса;[1]
- за счет обмена фосфатных групп с молекул АТФ на Нуклеозид-дифосфаткиназа, фермент, задачей которого является поддержание равновесия между концентрациями различных нуклеозидтрифосфатов.[1]
cGTP
Циклический гуанозинтрифосфат (cGTP) помогает циклический аденозинмонофосфат (cAMP) активировать циклические нуклеотидные ионные каналы в обонятельная система.[5]
Смотрите также
использованная литература
- ^ а б c Берг, JM; Ю.Л. Тимочко; Л. Страйер (2002). Биохимия (5-е изд.). WH Freeman and Company. стр.476. ISBN 0-7167-4684-0.
- ^ Соломон, EP; LR Berg; DW Мартин (2005). Биология (7-е изд.). С. 244–245.
- ^ Гвен В. Чайлдс. «Строение микротрубочек». cytochemistry.net. Архивировано из оригинал 15 февраля 2010 г.
- ^ Сепури, Нареш Бабу V .; Норберт Шюльке; Дебкумар Пейн (16 января 1998 г.). «Гидролиз GTP необходим для импорта белка в митохондриальный матрикс». Журнал биологической химии (273): 1420–1424. Дои:10.1074 / jbc.273.3.1420.
- ^ Бор и Boulpaep (2005). Медицинская физиология (Обновленная ред.). Elsevier Saunders. п. 90. ISBN 1-4160-2328-3.