Семейство гликозид гидролаз 14 - Glycoside hydrolase family 14
| Семейство гликозилгидролаз 14 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 бета-амилаза из bacillus cereus var. микоиды в комплексе с мальтозой | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Glyco_hydro_14 | ||||||||
| Pfam | PF01373 | ||||||||
| Pfam клан | CL0058 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR001554 | ||||||||
| SCOP2 | 1byb / Объем / СУПФАМ | ||||||||
| CAZy | GH14 | ||||||||
| |||||||||
В молекулярной биологии Семейство гликозид гидролаз 14 это семья из гликозидгидролазы.
Гликозид гидролазы EC 3.2.1. представляют собой широко распространенную группу ферментов, которые гидролизовать то гликозидная связь между двумя или более углеводами или между углеводной и неуглеводной составляющей. Система классификации гликозидгидролаз, основанная на сходстве последовательностей, привела к определению> 100 различных семейств.[1][2][3] Эта классификация доступна на CAZy интернет сайт,[4][5] а также обсуждается в CAZypedia, онлайн-энциклопедии углеводно-активных ферментов.[6][7]
Семейство гликозид гидролаз 14 КАЗИ GH_14 содержит ферменты только с одной известной активностью; бета-амилаза (EC 3.2.1.2 ). Остаток Glu был предложен в качестве каталитического остатка, но неизвестно, является ли он нуклеофилом или донором протона. Бета-амилаза[8][9] представляет собой фермент, который гидролизует 1,4-альфа-глюкозидные связи в полисахаридных субстратах крахмального типа, чтобы удалить последовательные единицы мальтозы с невосстанавливающих концов цепей. Бета-амилаза присутствует в некоторых бактериях, а также в растениях.
Во всех известных бета-амилазах обнаружены три высококонсервативных участка последовательности. Первая из этих областей расположена в N-концевой части ферментов и содержит аспартат, который, как известно,[10] участвовать в каталитическом механизме. Второй, расположенный в более центральном месте, сосредоточен на глутамате, который также участвует[11] в каталитическом механизме.
Трехмерная структура комплекса бета-амилазы сои с ингибитором (альфа-циклодекстрином) была определена с разрешением 3,0 А с помощью дифракции рентгеновских лучей.[12] Фермент складывается в большие и маленькие домены: большой домен имеет супервторичное структурное ядро (бета-альфа) 8, в то время как меньший сформирован из двух длинных петель, отходящих от бета-3 и бета-4 нитей (бета-альфа). ) 8 раз.[12] Интерфейс двух доменов вместе с более короткими петлями от ядра (бета-альфа) 8 образуют глубокую щель, в которой связывается ингибитор.[12] Две молекулы мальтозы также связываются в щели: одна имеет общий сайт связывания с альфа-циклодекстрином, а другая располагается более глубоко в щели.[12]
Рекомендации
- ^ Henrissat B, Callebaut I, Fabrega S, Lehn P, Mornon JP, Davies G (июль 1995 г.). «Консервированный каталитический аппарат и прогнозирование общей складки для нескольких семейств гликозилгидролаз». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 92 (15): 7090–4. Bibcode:1995PNAS ... 92.7090H. Дои:10.1073 / пнас.92.15.7090. ЧВК 41477. PMID 7624375.
- ^ Дэвис Дж., Хенриссат Б. (сентябрь 1995 г.). «Строения и механизмы гликозилгидролаз». Структура. 3 (9): 853–9. Дои:10.1016 / S0969-2126 (01) 00220-9. PMID 8535779.
- ^ Henrissat B, Bairoch A (июнь 1996 г.). «Обновление классификации гликозилгидролаз на основе последовательностей». Биохимический журнал. 316 (Pt 2): 695–6. Дои:10.1042 / bj3160695. ЧВК 1217404. PMID 8687420.
- ^ "Дома". CAZy.org. Получено 2018-03-06.
- ^ Ломбард V, Голаконда Рамулу Х, Друла Э, Коутиньо П.М., Хенриссат Б (январь 2014 г.). «База данных по углеводно-активным ферментам (CAZy) за 2013 год». Исследования нуклеиновых кислот. 42 (Проблема с базой данных): D490-5. Дои:10.1093 / нар / gkt1178. ЧВК 3965031. PMID 24270786.
- ^ «Семейство гликозид гидролаз 14». CAZypedia.org. Получено 2018-03-06.
- ^ Консорциум CAZypedia (декабрь 2018 г.). «Десять лет CAZypedia: живая энциклопедия углеводно-активных ферментов» (PDF). Гликобиология. 28 (1): 3–8. Дои:10.1093 / glycob / cwx089. PMID 29040563.
- ^ Миками Б., Морита Ю., Фукадзава С. (март 1988 г.). «[Первичная структура и функция бета-амилазы]». Сэйкагаку. Журнал Японского биохимического общества. 60 (3): 211–6. PMID 2457058.
- ^ Фридберг Ф., Родос С. (1988). «Сегменты сходства аминокислотной последовательности в бета-амилазах». Последовательности белков и анализ данных. 1 (6): 499–501. PMID 2464171.
- ^ Нитта Й, Исода Й, Тода Х, Сакияма Ф. (апрель 1989 г.). «Идентификация глутаминовой кислоты 186, меченной сродством 2,3-эпоксипропил-альфа-D-глюкопиранозида в бета-амилазе сои». Журнал биохимии. 105 (4): 573–6. Дои:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a122706. PMID 2474529.
- ^ Тоцука А., Нонг В.Х., Кадокава Х., Ким С.С., Ито И, Фукадзава С. (апрель 1994 г.). «Остатки, необходимые для каталитической активности бета-амилазы сои». Европейский журнал биохимии. 221 (2): 649–54. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1994.tb18777.x. PMID 8174545.
- ^ а б c d Миками Б., Сато М., Сибата Т., Хиросе М., Айбара С., Кацубе И., Морита Ю. (октябрь 1992 г.). «Трехмерная структура бета-амилазы сои, определенная с разрешением 3,0 A: предварительное отслеживание цепи комплекса с альфа-циклодекстрином». Журнал биохимии. 112 (4): 541–6. Дои:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a123935. PMID 1491009.
