Микробная коллагеназа - Microbial collagenase
| Микробная коллагеназа | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 3.4.24.3 | ||||||||
| Количество CAS | 2593923 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Микробная коллагеназа (EC 3.4.24.3, Коллагеназа Clostridium histolyticum, клостридиопептидаза А, коллагеназа А, коллагеназа I, Коллагеназа ахромобактер iophagus, коллагеназа, аспергиллопептидаза C, нуклеолизин, азоколлаза, металлоколлагеназа, соевый коллагестин, Протеиназа A Clostridium histolyticum, клостридиопептидаза II, ММП-8, клостридиопептидаза I, коллагеновая пептидаза, коллагеновая протеаза, коллагеназа MMP-1, металлопротеиназа-1, коллаза, матричная металлопротеиназа-1, матричная металлопротеиназа-8, matirx-металлопротеиназа-18, интерстициальная коллагеназа) является фермент.[1][2][3][4][5][6][7][8][9][10] Этот фермент катализирует следующее химическая реакция
- Пищеварение родного коллаген в тройная спиральная область at -Gly облигации. Для синтетических пептидов предпочтение отдается Gly на P3 и P1 ', Pro и Ala на P2 и P2', и гидроксипролин, Ala или Arg на P3 '
Шесть видов металлоэндопептидаза действующий на нативный коллаген, можно выделить из среды Clostridium histolyticum.
Смотрите также
Рекомендации
- ^ Hanada, K .; Mizutani, T .; Ямагиши, М .; Tsuji, H .; Misaki, T .; Савада, Дж. (1973). «Выделение коллагеназы и ее энзимологических и физико-химических свойств». Agric. Биол. Chem. 37 (8): 1771–1781. Дои:10.1271 / bbb1961.37.1771.
- ^ Меркель Дж. Р., Драйсбах Дж. Х. (июль 1978 г.). «Очистка и характеристика морской бактериальной коллагеназы». Биохимия. 17 (14): 2857–63. Дои:10.1021 / bi00607a025. PMID 210785.
- ^ Heindl MC, Fermandjian S, Keil B (июль 1980 г.). «Сравнительные исследования кругового дихроизма двух бактериальных коллагеназ и термолизина». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Структура белка. 624 (1): 51–9. Дои:10.1016 / 0005-2795 (80) 90224-х. PMID 6250633.
- ^ Лабади Дж., Монтель МС (январь 1982 г.). «[Очистка и изучение некоторых свойств коллагеназы, производимой Empedobacter collagenolyticum]». Биохимия. 64 (1): 49–53. Дои:10.1016 / с0300-9084 (82) 80609-3. PMID 6279175.
- ^ Bond MD, Van Wart HE (июнь 1984 г.). «Характеристика индивидуальных коллагеназ из Clostridium histolyticum». Биохимия. 23 (13): 3085–91. Дои:10.1021 / bi00308a036. PMID 6087888.
- ^ Bond MD, Van Wart HE (июнь 1984 г.). «Взаимосвязь между отдельными коллагеназами Clostridium histolyticum: доказательства эволюции путем дупликации генов». Биохимия. 23 (13): 3092–9. Дои:10.1021 / bi00308a037. PMID 6087889.
- ^ Ван Варт HE, Steinbrink DR (ноябрь 1985). «Дополнительные субстратные специфичности коллагеназ класса I и класса II из Clostridium histolyticum». Биохимия. 24 (23): 6520–6. Дои:10.1021 / bi00344a032. PMID 3002445.
- ^ Tong, N.T .; Цугита, А .; Кейл-Длоуха, В. (1986). «Очистка и характеристика двух высокомолекулярных форм Коллагеназа ахромобактер". Биохим. Биофиз. Acta. 874 (3): 296–304. Дои:10.1016/0167-4838(86)90028-2.
- ^ Эндо А., Муракава С., Симидзу Х., Сираиси Ю. (июль 1987 г.). «Очистка и свойства коллагеназы из видов Streptomyces». Журнал биохимии. 102 (1): 163–70. Дои:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a122028. PMID 2822678.
- ^ Макинен К.К., Макинен П.Л. (сентябрь 1987 г.). «Очистка и свойства внеклеточной коллагенолитической протеазы, продуцируемой бактериями полости рта человека Bacillus cereus (штамм Soc 67)». Журнал биологической химии. 262 (26): 12488–95. PMID 3040751.
внешняя ссылка
- Микробный + коллагеназа в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)
