Мурамил лигаза - Muramyl ligase
| Mur_ligase | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Mur_ligase | ||||||||
| Pfam | PF01225 | ||||||||
| Pfam клан | CL0063 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR000713 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00773 | ||||||||
| SCOP2 | 1uag / Объем / СУПФАМ | ||||||||
| OPM суперсемейство | 350 | ||||||||
| Белок OPM | 1п31 | ||||||||
| |||||||||
В бактериальный клеточная стенка обеспечивает прочность и жесткость для противодействия внутреннему осмотическому давлению и защиту от окружающей среды. В пептидогликан слой придает клеточной стенке прочность и помогает поддерживать общий форма из клетка. В базовый пептидогликановая структура обоих Грамположительный и Грамотрицательный бактерии состоит из листа гликан цепи, соединенные короткими поперечными связями полипептиды. Биосинтез пептидогликана представляет собой многоступенчатый (11-12 шагов) процесс, включающий три основных этапа:
- формирование UDP-N-ацетилмурамовая кислота (UDPMurNAc) из N-ацетилглюкозамин (GlcNAc).
- добавление короткого полипептид цепочка к UDPMurNAc.
- добавление второго GlcNAc к строительному блоку дисахарид-пентапептид и транспорт этого устройства через цитоплазматическая мембрана и включение в растущий слой пептидогликана.
Второй этап включает четыре ключевых Мур убиквитинлигаза ферменты: MurC (EC ),[1] MurD (EC ),[2] MurE (EC ) [3] и MurF (EC ).[4] Эти четыре лигазы Mur отвечают за последовательное добавление L-аланина, D-глутамата, мезо-диаминопимелат или L-лизин, и D-аланил-D-аланин к UDP-N-ацетилмурамовая кислота. Все четыре лигазы Mur топологически похожи друг на друга, хотя имеют низкую последовательность личность. Каждый из них состоит из трех доменов: N-концевой складки Россмана. домен ответственный за привязка субстрат UDPMurNAc; центральный домен (похожий на АТФ-связывание домены нескольких АТФаз и ГТФаз); и С-концевой домен (аналогичный дигидрофолатредуктаза fold), который, по-видимому, связан с привязкой входящего аминокислота. Консервированные последовательность мотивов обнаруженные в четырех ферментах Mur, также сопоставляются с другими членами семейства лигаз Mur, включая фолилполиглутаматсинтетазу, цианофицин синтетаза и фермент capB из Bacillales.[5]
Это семейство включает UDP-N-ацетилмурамат-L-аланинлигазу (MurC), UDP-N-ацетилмурамоилаланил-D-глутамат-2,6-диаминопимелатлигазу (MurE) и UDP-N-ацетилмурамоилтрипептид-D-аланил- D-аланинлигаза (MurF). Эта статья также включает фолилполиглутамат. синтаза что переводит глутамат к фолилполиглутамату и цианофицинсинтетазе, которые катализирует биосинтез цианобактериального резервного материала мульти-L-аргинил-поли-L-аспартата (цианофицин ).[6]
Рекомендации
- ^ Дева Т., Бейкер EN, Сквайр С.Дж., Смит, Калифорния (декабрь 2006 г.). «Структура UDP-N-ацетилмурамоил Escherichia coli: L-аланинлигаза (MurC)». Acta Crystallogr. D. 62 (Pt 12): 1466–74. Дои:10.1107 / S0907444906038376. PMID 17139082.
- ^ Пердих А., Котник М., Ходосчек М., Солмайер Т. (июль 2007 г.). «Целевые исследования молекулярной динамики моделирования связывания и конформационных изменений в E. coli MurD». Белки. 68 (1): 243–54. Дои:10.1002 / prot.21374. PMID 17427948. S2CID 11577329.
- ^ Boniface A, Bouhss A, Mengin-Lecreulx D, Blanot D (июнь 2006 г.). «Синтетаза MurE из Thermotoga maritima наделена необычной активностью добавления D-лизина». J. Biol. Chem. 281 (23): 15680–6. Дои:10.1074 / jbc.M506311200. PMID 16595662.
- ^ Longenecker KL, Stamper GF, Hajduk PJ, Fry EH, Jakob CG, Harlan JE, Edalji R, Bartley DM, Walter KA, Solomon LR, Holzman TF, Gu YG, Lerner CG, Beutel BA, Stoll VS (декабрь 2005 г.). «Структура MurF из Streptococcus pneumoniae, совместно кристаллизованная с низкомолекулярным ингибитором, демонстрирует междоменное закрытие». Белковая наука. 14 (12): 3039–47. Дои:10.1110 / пс.051604805. ЧВК 2253247. PMID 16322581.
- ^ Смит CA (сентябрь 2006 г.). «Структура, функция и динамика в семействе mur лигаз бактериальной клеточной стенки». J. Mol. Биол. 362 (4): 640–55. Дои:10.1016 / j.jmb.2006.07.066. PMID 16934839.
- ^ Зиглер К., Динер А., Херпин С., Рихтер Р., Дойцманн Р., Локкау В. (май 1998 г.). «Молекулярная характеристика цианофицин синтетазы, фермента, катализирующего биосинтез цианобактериального резервного материала мульти-L-аргинил-поли-L-аспартата (цианофицина)». Евро. J. Biochem. 254 (1): 154–9. Дои:10.1046 / j.1432-1327.1998.2540154.x. PMID 9652408.
