TENM3 - Википедия - TENM3

TENM3
Идентификаторы
ПсевдонимыTENM3, MCOPCB9, ODZ3, TNM3, Ten-m3, ten-3, трансмембранный белок теневрин 3, MCOPS15, TEN3
Внешние идентификаторыOMIM: 610083 MGI: 1345183 ГомолоГен: 22673 Генные карты: TENM3
Расположение гена (человек)
Chromosome 4 (human)
Chr.Хромосома 4 (человек)[1]
Chromosome 4 (human)
Genomic location for TENM3
Genomic location for TENM3
Группа4q34.3-q35.1Начинать182,143,987 бп[1]
Конец182,803,024 бп[1]
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_001080477

NM_001145937
NM_011857

RefSeq (белок)

NP_001073946

н / д

Расположение (UCSC)Chr 4: 182,14 - 182,8 МбChr 8: 48,23 - 48,84 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Тенурин-3, также известный как Десять м3, Odz3, Тен-м / Одз3, Большая молекула, подобная тенасцину 3 или же Трансмембранный белок тенурин 3, представляет собой белок, который в организме человека кодируется TENM3, или же ODZ3, ген.[5][6][7][8] Десять кубометров составляет ~ 300 кДа типа II. трансмембранный гликопротеин который является членом семьи тенерин / тен-м / одз. В теневрин В настоящее время семья состоит из четырех человек: Ten-m1-Ten-m4. Десять мсек сохраняются в обоих позвоночное животное и беспозвоночный разновидность. Они выражаются в отдельных, но часто взаимосвязанных областях развития. нервная система и в некоторых неневральных тканях. Как и семейство Ten-m, Ten-m3 играет решающую роль в регулировании связи нервной системы, особенно в поиск пути аксонов и синаптическая организация в мотор и зрительная система.[9][10] Мутация в TENM3/ODZ3 ген у людей был связан с заболеванием глаз, микрофтальм.[11]

История

Тенерин белок был впервые идентифицирован и охарактеризован в Дрозофила Баумгартнером и Шике-Эрисманном в начале 1990-х.[5] Они искали гомолог гликопротеина внеклеточного матрикса беспозвоночных. тенасцин-C чтобы узнать больше о его структуре и функциях. Эмбриональный Дрозофила кДНК библиотека была проверена с использованием полимеразной цепной реакции (ПЦР) и праймер, полученный из области EGF-подобных повторов белка тенасцин-C курицы. Были идентифицированы две новые молекулы, содержащие аналогичные тенасцин-подобные повторы, которые были названы Ten-a для «дополнительной молекулы, подобной тенасцину» и Ten-m для «основной молекулы, подобной тенасцину».[5][9] Примерно в то же время Levine et al.[6] также опознал Тен-м в Дрозофила путем скрининга фосфорилирование тирозина на кДНК с использованием моноклональные антитела. Однако они назвали этот ген нечетные унции (Odz) после фенотипа с нечетным парным правилом, отображаемого в Odz мутант эмбрионы, где все нечетные сегменты тела были удалены. С момента обнаружения теневринов в Дрозофила, многие другие лаборатории независимо друг от друга описали белки-гомологи Ten-a и Ten-m / Odz у разных позвоночных. Однако этим гомологам позвоночных были присвоены различные названия, что усложняло номенклатуру белков теневрина.[9] Эти белки были названы Ten-ms в данио,[12] теневрины в курица,[13] Тен-м1-4, Одз1-4, Тен-м / Одз1-4, ДОС4 в мышь,[14][15] неврастин в крыса,[16] и теневрин или одз в человек.[17][7]Название теневрин было придумано Minet et al. в 1999 году[7] от первоначального названия, Ten-a, и основной сайт экспрессии белка находится в нервной системе.

Структура

Принципиальная схема предполагаемой структуры пары димеризованный мышь теневрин молекулы. Внеклеточный домен протеина тенурина состоит из линкерной области, области EGF-подобный повторяется с цистеин на втором и пятом повторах для димеризации, а глобулярный домен. Глобулярный домен состоит из богатой цистеином области, пять НХЛ повторяет, 26 YD повторов и TCAP. Внутриклеточный домен состоит из двух полипролин доменов, два EF-рука -подобные мотивы и фосфорилирование тирозина места. Адаптирован из.[10][18]

Как и семейство Ten-m, Ten-m3 - это большой тип II трансмембранный гликопротеин который имеет молекулярную массу ~ 300 кДа и состоит из ~ 2800 аминокислот. Тенерины высоко консервативны внутри и между видами. Первичная структура или идентичность аминокислотной последовательности белков между паралоги идентична ~ 60% и находится между ортологи составляет ~ 90%, в то время как между позвоночными и Дрозофила или же C. elegans идентична всего на 33-41%.[9]Все теневрины, особенно у мышей, относятся к типу II. трансмембранные белки которые состоят из большого внеклеточного С-концевой домен из ~ 2400 аминокислотных остатков, один трансмембранный спиральный домен из ~ 30 гидрофобный остатки и внутриклеточный N-концевой домен ~ 300-375 остатков.[9] Внеклеточный домен молекулы может подвергаться димеризация.

Внеклеточный домен

Внеклеточный С-концевой домен состоит из линкерной области, EGF-подобный повторяется, а затем глобулярный домен. Линкерная область состоит из ~ 200 аминокислотных остатков и находится непосредственно дистальнее трансмембранного домена. За этим следуют восемь филогенетически консервативных EGF-подобных повторов тенасцина С-типа, которые отличаются уникально консервативной заменой одного цистеин в повторах 2 и 5 вместо исходных остатков тирозина и фенилаланина соответственно. Поскольку цистеины склонны к образованию дисульфидные связи одиночные цистеины в EGF-подобных повторах молекулы теневрина могут способствовать гомофильной и гетерофильной димеризации молекул семейства теневрина.[14]Более дистально расположен глобулярный домен, состоящий из области 700-800 аминокислотных остатков. Есть 17 консервативных остатков цистеина, область НХЛ повторяет, повторяется область из 26 остатков YD, а затем пептид, связанный с теневрином С (TCAP). Повторы YD богаты N-связанными гликозилирование и ранее сообщалось только в rhs элемент бактерий.[19][20]TCAP - это пептид, полученный в результате расщепления предполагаемого фурин сайт расщепления обнаруживается сразу на N-конце TCAP. Сайт расщепления фурина богат тирозин остатков и состоит из 4 консервативных остатков цистеина. 4 остатка цистеина помогают в сворачивание белка однако их нет в Ten-m2 и Ten-m3. В TCAP 41 аминокислота, за исключением TCAP-3 из Ten-m3, в котором их 40.[21] TCAP демонстрируют структурную гомологию с CRF семейная молекула и, по-видимому, влияет на рост нейритов и некоторые виды поведения, связанные со стрессом и тревогой.[9][10]

Внутриклеточный домен

N-концевой внутриклеточный домен (ICD) состоит из двух пролин -богатые области в половине, ближайшей к трансмембранному домену, два EF-рука -подобные мотивы около центра и ряд сохранившихся фосфорилирование тирозина места. Богатые пролином участки являются типичными сайтами связывания для SH3 белки, которые могут регулировать внутриклеточный сигнальный путь теневрина.[22]

Взаимодействия

Тенурины представляют собой гомофильные адгезионные молекулы, которые специфически связываются с другими молекулами семейства теневринов на соседних клетках. В НХЛ домен на внеклеточном домене теневринов действует как гомофильный сайт узнавания, опосредуя это специфическое связывание. Это взаимодействие способствует разрастанию нейритов и укрепляет адгезию, необходимую для остановки роста.[19] В димеризация внеклеточных доменов молекул тенурина может привести к протеолитическое расщепление МКБ. Слабый сигнал ядерной локализации в МКБ Ten-m3 способствует перемещению МКБ в ядро.[23][18]TCAP из внеклеточного домена молекулы теневрина могут образовывать межклеточный адгезивный комплекс при связывании с семейством адгезии. Рецептор, связанный с G-белком латрофилин, который участвует в миграции гамет и морфологии гонад.[24]

Выражение

Молекулы теневрина заметно экспрессируются в различных, но часто перекрывающихся популяциях нейронов, особенно во время эмбрионального развития. Они также экспрессируются в некоторых ненейрональных тканях, которые регулируют формирование паттерна и участки миграции клеток. Некоторые выражения размером 10 м3 могут возникать в градиенте от высокого к низкому.[25][9]

Эмбриональное выражение

На 7,5 день у мыши эмбриональное развитие (E7.5), на месте гибридизация показывает Десять м3 экспрессия мРНК в нервная пластинка, особенно в нервные складки. На E8.5, Десять м3 выражается в хвостовой части передний мозг, то средний мозг область и структуры вне ЦНС, в том числе глоточные дуги и слуховые пузырьки. На E9.5 и 10.5, Десять м3 выражение простирается от конечный мозг к среднему мозгу, а также к глоточным дугам, слуховым пузырькам, передним сомиты и зачатки конечностей. Между этими этапами Десять м3 и Десять-м4 выражаются в дополнительных паттернах в головном мозге, предполагая дополнительную функцию во время развития. На E12.5, Десять м3 выше в среднем мозге по сравнению с хвостовым промежуточный мозг и спинной мозг. Он также сочетается с Десять-м4 в первой, второй и третьей глоточных дугах. На E15.5, Десять м3 выражается в переднем мозге и лице мезенхима, но отсутствует в середине и задний мозг. Это также выражается в развивающихся подушечках усов у мышей.[12][25]

Выражение взрослого

У взрослой мыши в возрасте 6 недель Десять м3 выражается совместно с тремя другими Десять метров мРНК в гранулярном слое зубчатые извилины и пирамидальный слой гиппокамп. Он относительно слабо выражен в зернистом слое и в stratum lacunosum molculare, но сильно выражен в подполе CA2 и слабо в подполе CA1 гиппокампа. Однако иммуноокрашивание Ten-m3 показывает слабую экспрессию белка по всему гиппокампу, за исключением молекулярного слоя lacunosum. Десять м3 мРНК заметно коэкспрессируется с Десять м2 и Десять-м4 в клеточной зоне Пуркинье мозжечок. Белок размером 10 м3 экспрессируется в клеточной зоне Пуркинье, молекулярных и гранулярных слоях и белое вещество мозжечка. Все мРНК Ten-m заметно экспрессируются между слоями II и VI. головной мозг.[25]

Выражение градиента

В Десять м3 ген, наряду с Десять м2 и Десять-м4, выражается в неокортекс от низкого рострального к высокому каудальному и от высокого дорсально-медиального к низкому вентрально-латеральному градиенту от E15.5 к P2.[26] В мыши E17 Десять м3 мРНК экспрессируется в парафасцикулярное таламическое ядро, субрегион таламус, а в полосатое тело от высокого дорсально-каудального до низкого вентрально-рострального градиента. Участки этой экспрессии все еще можно наблюдать у мышей в первую неделю после рождения.[27][28] Точно так же есть ступенчатое выражение Десять м3 в зрительный путь, особенно во время эмбрионального и раннего постнатального развития. Выражение наивысшее в спинном латеральное коленчатое ядро (dLGN) и верхний холмик в области, топографически соответствующей брюшной сетчатке.[29][18]

Функция

Приобретение моторных навыков

Десять кубометров на раннем этапе развития играют важную роль в управлении топографической нейронной проекцией и формировании таламостриатных контуров, что критично для приобретения двигательных навыков. Молекула размером 10 м3 является первой, о которой сообщается, регулирующей связность в таламостриатальном пути. Десять кубометров направляют некоторые проекции аксонов из дорсальных областей парафасцикулярного ядра (ПФ) таламуса в дорсальные области стриатума. Это создает отображение топографии с высоким градиентом дорсального и низкого вентрального градиента между двумя структурами. У нулевых мутантных мышей размером Ten-m3 эти выступы диффузные и эктопически проецируются в более вентральные и медиальные области полосатого тела. Кроме того, мыши с нулевым мутантом демонстрируют задержку приобретения двигательных навыков в задаче с ускоряющимся ротором.[28]

Бинокулярное зрение

В in vivo Исследования позвоночных, Ten-m3 действует как ориентированная на глаза молекула на раннем этапе развития. Функциональный бинокулярное зрение требует правильной проекции ипсилатеральных аксонов из сетчатка к спинному латеральное коленчатое ядро (dLGN) и первичный зрительная кора (V1) и верхний холмик (SC) .10 м3 облегчает ретинотопный картирование ипсилатеральных аксонов из вентротемпорального ганглиозные клетки сетчатки, которые кодируют визуальный ввод с бинокля поле зрения, к дорсомедиальному dLGN и к ростромедиальному SC. Иммуноокрашивание выявляет кластер высокой экспрессии белка размером 10 м3 в областях, участвующих в этом ипсилатеральном картировании. У Ten-m3 нулевых мутантных мышей эти выступы уменьшены, а эктопические выступы расширены вентролатерально вдоль dLGN и каудомедиально в SC от обоих глаз. Аберрантное смещение ипсилатеральных аксонов обоих глаз приводит к дефициту бинокулярного зрения. Мыши с нулевым мутантом объемом 10 м3 показали результаты хуже дикого типа (WT) в поведенческих тестах бинокулярной зрительной функции, таких как вертикальное размещение и визуальный обрыв. Однако деактивация входных сигналов от одного глаза (то есть деактивация бинокулярного зрения) восстанавливала зрительное поведение до уровня, аналогичного мышам WT в бинокулярном состоянии.[29][18]

Функции пептидов, связанных с теневрином С

Пептид, отщепленный от С-конца Ten-m3, TCAP-3, стимулирует продукцию лагерь и разрастание нейронов. Он может увеличивать экспрессию своего гена при высоких концентрациях, но ослаблять экспрессию при низких концентрациях.[21]TCAP-1 от Ten-m1, другого члена семьи Ten-m, модулирует стрессовое и тревожное поведение. TCAP-1 увеличивает акустический испуганный ответ у крыс с низким уровнем тревожности, но снижает реакцию у крыс с высоким уровнем тревожности при введении в базолатеральная миндалина. Он также подавляет сенсибилизация ответа при введении в боковые желудочки.[30]

Связь с заболеванием

В тематическом исследовании рассказывается о семье с аутосомно-рецессивный колобоматозный микрофтальм у двоих детей троюродных родителей. Это нарушение развития приводит к уменьшению размера глаз и связано с колобома. ПЦР анализ выявил гомозиготную нулевую мутацию в ODZ3 ген, который важен для рано развивающегося глаза.[11]

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000218336 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000031561 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ а б c Баумгартнер С., Чике-Эрисманн Р. (март 1993 г.). «Tena, ген дрозофилы, связанный с тенасцином, демонстрирует селективную локализацию транскриптов». Механизмы развития. 40 (3): 165–76. Дои:10.1016/0925-4773(93)90074-8. PMID  7684246. S2CID  38892756.
  6. ^ а б Левин А., Башан-Аренд А., Будай-Адриан О., Гартенберг Д., Менашеров С., Уайдес Р. (май 1994 г.). «Странная страна Оз: новый ген, управляющий парой дрозофил». Клетка. 77 (4): 587–98. Дои:10.1016/0092-8674(94)90220-8. PMID  7514504. S2CID  32035939.
  7. ^ а б c Минет А.Д., Рубин Б.П., Такер Р.П., Баумгартнер С., Чике-Эрисманн Р. (июнь 1999 г.). «Тенурин-1, позвоночный гомолог гена парного правила ten-m у дрозофилы, представляет собой нейрональный белок с новым типом гепарин-связывающего домена». Журнал клеточной науки. 112 (Pt 12): 2019–32. PMID  10341219.
  8. ^ «Ген Entrez: трансмембранный белок TENM3 теневрин 3». Получено 2017-10-22.
  9. ^ а б c d е ж грамм Такер Р.П., Чике-Эрисманн Р. (февраль 2006 г.). «Теневрины: консервативное семейство трансмембранных белков, участвующих в межклеточной передаче сигналов во время развития». Биология развития. 290 (2): 237–45. Дои:10.1016 / j.ydbio.2005.11.038. PMID  16406038.
  10. ^ а б c Янг Т.Р., Лими, Калифорния (май 2009 г.). «Тенерины: важные регуляторы нейронной схемы». Международный журнал биохимии и клеточной биологии. 41 (5): 990–3. Дои:10.1016 / j.biocel.2008.06.014. PMID  18723111.
  11. ^ а б Алдахмеш М.А., Мохаммед Дж.Й., Аль-Хазза С., Алькурая Ф.С. (ноябрь 2012 г.). «Гомозиготная нулевая мутация в ODZ3 вызывает микрофтальмию у людей». Генетика в медицине. 14 (11): 900–4. Дои:10.1038 / gim.2012.71. PMID  22766609.
  12. ^ а б Миеда М., Кикучи Ю., Хирате Ю., Аоки М., Окамото Х. (сентябрь 1999 г.). «Компартментарная экспрессия рыбок данио ten-m3 и ten-m4, гомологов гена ten (m) / odd Oz дрозофилы, в центральной нервной системе». Механизмы развития. 87 (1): 223–7. Дои:10.1016 / S0925-4773 (99) 00155-0. PMID  10495292.
  13. ^ Рубин Б.П., Такер Р.П., Мартин Д., Чике-Эрисманн Р. (декабрь 1999 г.). "Теневрины: новое семейство белков нейрональной поверхности клеток позвоночных, гомологичных продукту гена парных правил дрозофилы Ten-m". Биология развития. 216 (1): 195–209. Дои:10.1006 / dbio.1999.9503. PMID  10588872.
  14. ^ а б Oohashi T, Zhou XH, Feng K, Richter B, Mörgelin M, Perez MT, Su WD, Chiquet-Ehrismann R, Rauch U, Fässler R (май 1999 г.). «Mouse Ten-m / Odz - новое семейство димерных трансмембранных белков типа II, экспрессирующихся во многих тканях». Журнал клеточной биологии. 145 (3): 563–77. Дои:10.1083 / jcb.145.3.563. ЧВК  2185078. PMID  10225957.
  15. ^ Ван XZ, Курода М., Сок Дж., Батчварова Н., Киммел Р., Чунг П., Зинзнер Х., Рон Д. (июль 1998 г.). «Идентификация новых генов, индуцированных стрессом, после chop». Журнал EMBO. 17 (13): 3619–30. Дои:10.1093 / emboj / 17.13.3619. ЧВК  1170698. PMID  9649432.
  16. ^ Отаки JM, Firestein S (август 1999). «Neurestin: предполагаемая трансмембранная молекула, участвующая в развитии нейронов». Биология развития. 212 (1): 165–81. Дои:10.1006 / dbio.1999.9310. PMID  10419693.
  17. ^ Бен-Цур Т., Уайдес Р. (май 1999 г.). «Сопоставление гомологов Drosophila odd Oz (odz): Doc4 / Odz4 с хромосомой 7 мыши, Odz1 с хромосомой 11 мыши; и ODZ3 с хромосомой Xq25 человека». Геномика. 58 (1): 102–3. Дои:10.1006 / geno.1999.5798. PMID  10331952.
  18. ^ а б c d Leamey CA, Sawatari A (ноябрь 2014 г.). «Тенерины: новые игроки в генерации визуальной топографии». Семинары по клеточной биологии и биологии развития. 35: 173–9. Дои:10.1016 / j.semcdb.2014.08.007. PMID  25152333.
  19. ^ а б Бекманн Дж., Шуберт Р., Чике-Эрисманн Р., Мюллер Д. Д. (июнь 2013 г.). «Расшифровка теневриновых доменов, которые способствуют клеточному распознаванию, клеточной адгезии и разрастанию нейритов с использованием атомно-силовой микроскопии на основе одноклеточной силовой спектроскопии». Нано буквы. 13 (6): 2937–46. Дои:10.1021 / nl4013248. PMID  23688238.
  20. ^ Минет А.Д., Чике-Эрисманн Р. (октябрь 2000 г.). «Филогенетический анализ генов тенурина и сравнение с элементами горячей точки перестройки E. coli». Ген. 257 (1): 87–97. Дои:10.1016 / S0378-1119 (00) 00388-7. PMID  11054571.
  21. ^ а б Qian X, Barsyte-Lovejoy D, Wang L, Chewpoy B, Gautam N, Al Chawaf A, Lovejoy DA (июнь 2004 г.). «Клонирование и характеристика пептида, ассоциированного с С-концом теневрина (TCAP) -3 из гипоталамуса взрослой радужной форели (Oncorhynchus mykiss)». Общая и сравнительная эндокринология. 137 (2): 205–16. Дои:10.1016 / j.ygcen.2004.02.007. PMID  15158132.
  22. ^ Нуньес С.М., Ферралли Дж., Чой К., Браун-Леуди М., Минет А.Д., Шике-Эрисманн Р. (апрель 2005 г.). «Внутриклеточный домен теневрина-1 взаимодействует с MBD1 и CAP / ponsin, что приводит к субклеточному кодораспределению и транслокации в ядерный матрикс». Экспериментальные исследования клеток. 305 (1): 122–32. Дои:10.1016 / j.yexcr.2004.12.020. PMID  15777793.
  23. ^ Такер Р.П., Бекманн Дж., Личман Н.Т., Шелер Дж., Чике-Эрисманн Р. (март 2012 г.). «Филогенетический анализ теневринов: сохранившиеся признаки и предки преметазоа». Молекулярная биология и эволюция. 29 (2): 1019–29. Дои:10.1093 / molbev / msr271. ЧВК  3278476. PMID  22045996.
  24. ^ Лавджой Д.А., Павлович Т. (ноябрь 2015 г.). «Роль теневринов, пептидов, связанных с С-концом теневрина (TCAP) в репродукции: клинические перспективы». Молекулярная биология гормонов и клинические исследования. 24 (2): 83–90. Дои:10.1515 / hmbci-2015-0032. PMID  26485751. S2CID  35441943.
  25. ^ а б c Чжоу XH, Брандау О, Фенг К., Охаши Т., Ниномия Й., Раух У., Фесслер Р. (август 2003 г.). «Мышиные гены Ten-m / Odz демонстрируют различные, но перекрывающиеся паттерны экспрессии во время развития и во взрослом мозге». Паттерны экспрессии генов. 3 (4): 397–405. Дои:10.1016 / S1567-133X (03) 00087-5. PMID  12915301.
  26. ^ Ли Х., епископ К.М., О'Лири Д.Д. (октябрь 2006 г.). «Потенциальные гены-мишени EMX2 включают Odz / Ten-M и другие семейства генов, влияющие на формирование коркового паттерна». Молекулярная и клеточная неврология. 33 (2): 136–49. Дои:10.1016 / j.mcn.2006.06.012. PMID  16919471. S2CID  24032841.
  27. ^ Leamey CA, Glendining KA, Kreiman G, Kang ND, Wang KH, Fassler R, Sawatari A, Tonegawa S, Sur M (январь 2008 г.). «Дифференциальная экспрессия генов между сенсорными областями неокортекса: потенциальные роли Ten_m3 и Bcl6 в формировании паттернов зрительных и соматосенсорных путей». Кора головного мозга. 18 (1): 53–66. Дои:10.1093 / cercor / bhm031. PMID  17478416.
  28. ^ а б Тран Х., Саватари А., Лими, Калифорния (январь 2015 г.). «Гликопротеин Ten-m3 опосредует топографию и формирование таламостриатальных проекций парафасцикулярного ядра у мышей». Европейский журнал нейробиологии. 41 (1): 55–68. Дои:10.1111 / ejn.12767. PMID  25406022. S2CID  28180602.
  29. ^ а б Leamey CA, Merlin S, Lattouf P, Sawatari A, Zhou X, Demel N, Glendining KA, Oohashi T., Sur M, Fässler R (сентябрь 2007 г.). «Ten_m3 регулирует формирование глаз-специфических паттернов в зрительных путях млекопитающих и требуется для бинокулярного зрения». PLOS Биология. 5 (9): e241. Дои:10.1371 / journal.pbio.0050241. ЧВК  1964777. PMID  17803360.
  30. ^ Ван Л., Ротцингер С., Аль Чаваф А., Элиас К. Ф., Барсайт-Лавджой Д., Цянь Х, Ван Н. С., Де Кристофаро А., Белшем Д., Биттенкур Дж. К., Ваккарино Ф., Лавджой Д. А. (февраль 2005 г.). «Белки теневрина обладают карбоксиконцевой последовательностью с нейромодулирующей активностью». Молекулярные исследования мозга. 133 (2): 253–65. Дои:10.1016 / j.molbrainres.2004.10.019. PMID  15710242.

дальнейшее чтение