TENM3 - Википедия - TENM3
Тенурин-3, также известный как Десять м3, Odz3, Тен-м / Одз3, Большая молекула, подобная тенасцину 3 или же Трансмембранный белок тенурин 3, представляет собой белок, который в организме человека кодируется TENM3, или же ODZ3, ген.[5][6][7][8] Десять кубометров составляет ~ 300 кДа типа II. трансмембранный гликопротеин который является членом семьи тенерин / тен-м / одз. В теневрин В настоящее время семья состоит из четырех человек: Ten-m1-Ten-m4. Десять мсек сохраняются в обоих позвоночное животное и беспозвоночный разновидность. Они выражаются в отдельных, но часто взаимосвязанных областях развития. нервная система и в некоторых неневральных тканях. Как и семейство Ten-m, Ten-m3 играет решающую роль в регулировании связи нервной системы, особенно в поиск пути аксонов и синаптическая организация в мотор и зрительная система.[9][10] Мутация в TENM3/ODZ3 ген у людей был связан с заболеванием глаз, микрофтальм.[11]
История
Тенерин белок был впервые идентифицирован и охарактеризован в Дрозофила Баумгартнером и Шике-Эрисманном в начале 1990-х.[5] Они искали гомолог гликопротеина внеклеточного матрикса беспозвоночных. тенасцин-C чтобы узнать больше о его структуре и функциях. Эмбриональный Дрозофила кДНК библиотека была проверена с использованием полимеразной цепной реакции (ПЦР) и праймер, полученный из области EGF-подобных повторов белка тенасцин-C курицы. Были идентифицированы две новые молекулы, содержащие аналогичные тенасцин-подобные повторы, которые были названы Ten-a для «дополнительной молекулы, подобной тенасцину» и Ten-m для «основной молекулы, подобной тенасцину».[5][9] Примерно в то же время Levine et al.[6] также опознал Тен-м в Дрозофила путем скрининга фосфорилирование тирозина на кДНК с использованием моноклональные антитела. Однако они назвали этот ген нечетные унции (Odz) после фенотипа с нечетным парным правилом, отображаемого в Odz мутант эмбрионы, где все нечетные сегменты тела были удалены. С момента обнаружения теневринов в Дрозофила, многие другие лаборатории независимо друг от друга описали белки-гомологи Ten-a и Ten-m / Odz у разных позвоночных. Однако этим гомологам позвоночных были присвоены различные названия, что усложняло номенклатуру белков теневрина.[9] Эти белки были названы Ten-ms в данио,[12] теневрины в курица,[13] Тен-м1-4, Одз1-4, Тен-м / Одз1-4, ДОС4 в мышь,[14][15] неврастин в крыса,[16] и теневрин или одз в человек.[17][7]Название теневрин было придумано Minet et al. в 1999 году[7] от первоначального названия, Ten-a, и основной сайт экспрессии белка находится в нервной системе.
Структура
Как и семейство Ten-m, Ten-m3 - это большой тип II трансмембранный гликопротеин который имеет молекулярную массу ~ 300 кДа и состоит из ~ 2800 аминокислот. Тенерины высоко консервативны внутри и между видами. Первичная структура или идентичность аминокислотной последовательности белков между паралоги идентична ~ 60% и находится между ортологи составляет ~ 90%, в то время как между позвоночными и Дрозофила или же C. elegans идентична всего на 33-41%.[9]Все теневрины, особенно у мышей, относятся к типу II. трансмембранные белки которые состоят из большого внеклеточного С-концевой домен из ~ 2400 аминокислотных остатков, один трансмембранный спиральный домен из ~ 30 гидрофобный остатки и внутриклеточный N-концевой домен ~ 300-375 остатков.[9] Внеклеточный домен молекулы может подвергаться димеризация.
Внеклеточный домен
Внеклеточный С-концевой домен состоит из линкерной области, EGF-подобный повторяется, а затем глобулярный домен. Линкерная область состоит из ~ 200 аминокислотных остатков и находится непосредственно дистальнее трансмембранного домена. За этим следуют восемь филогенетически консервативных EGF-подобных повторов тенасцина С-типа, которые отличаются уникально консервативной заменой одного цистеин в повторах 2 и 5 вместо исходных остатков тирозина и фенилаланина соответственно. Поскольку цистеины склонны к образованию дисульфидные связи одиночные цистеины в EGF-подобных повторах молекулы теневрина могут способствовать гомофильной и гетерофильной димеризации молекул семейства теневрина.[14]Более дистально расположен глобулярный домен, состоящий из области 700-800 аминокислотных остатков. Есть 17 консервативных остатков цистеина, область НХЛ повторяет, повторяется область из 26 остатков YD, а затем пептид, связанный с теневрином С (TCAP). Повторы YD богаты N-связанными гликозилирование и ранее сообщалось только в rhs элемент бактерий.[19][20]TCAP - это пептид, полученный в результате расщепления предполагаемого фурин сайт расщепления обнаруживается сразу на N-конце TCAP. Сайт расщепления фурина богат тирозин остатков и состоит из 4 консервативных остатков цистеина. 4 остатка цистеина помогают в сворачивание белка однако их нет в Ten-m2 и Ten-m3. В TCAP 41 аминокислота, за исключением TCAP-3 из Ten-m3, в котором их 40.[21] TCAP демонстрируют структурную гомологию с CRF семейная молекула и, по-видимому, влияет на рост нейритов и некоторые виды поведения, связанные со стрессом и тревогой.[9][10]
Внутриклеточный домен
N-концевой внутриклеточный домен (ICD) состоит из двух пролин -богатые области в половине, ближайшей к трансмембранному домену, два EF-рука -подобные мотивы около центра и ряд сохранившихся фосфорилирование тирозина места. Богатые пролином участки являются типичными сайтами связывания для SH3 белки, которые могут регулировать внутриклеточный сигнальный путь теневрина.[22]
Взаимодействия
Тенурины представляют собой гомофильные адгезионные молекулы, которые специфически связываются с другими молекулами семейства теневринов на соседних клетках. В НХЛ домен на внеклеточном домене теневринов действует как гомофильный сайт узнавания, опосредуя это специфическое связывание. Это взаимодействие способствует разрастанию нейритов и укрепляет адгезию, необходимую для остановки роста.[19] В димеризация внеклеточных доменов молекул тенурина может привести к протеолитическое расщепление МКБ. Слабый сигнал ядерной локализации в МКБ Ten-m3 способствует перемещению МКБ в ядро.[23][18]TCAP из внеклеточного домена молекулы теневрина могут образовывать межклеточный адгезивный комплекс при связывании с семейством адгезии. Рецептор, связанный с G-белком латрофилин, который участвует в миграции гамет и морфологии гонад.[24]
Выражение
Молекулы теневрина заметно экспрессируются в различных, но часто перекрывающихся популяциях нейронов, особенно во время эмбрионального развития. Они также экспрессируются в некоторых ненейрональных тканях, которые регулируют формирование паттерна и участки миграции клеток. Некоторые выражения размером 10 м3 могут возникать в градиенте от высокого к низкому.[25][9]
Эмбриональное выражение
На 7,5 день у мыши эмбриональное развитие (E7.5), на месте гибридизация показывает Десять м3 экспрессия мРНК в нервная пластинка, особенно в нервные складки. На E8.5, Десять м3 выражается в хвостовой части передний мозг, то средний мозг область и структуры вне ЦНС, в том числе глоточные дуги и слуховые пузырьки. На E9.5 и 10.5, Десять м3 выражение простирается от конечный мозг к среднему мозгу, а также к глоточным дугам, слуховым пузырькам, передним сомиты и зачатки конечностей. Между этими этапами Десять м3 и Десять-м4 выражаются в дополнительных паттернах в головном мозге, предполагая дополнительную функцию во время развития. На E12.5, Десять м3 выше в среднем мозге по сравнению с хвостовым промежуточный мозг и спинной мозг. Он также сочетается с Десять-м4 в первой, второй и третьей глоточных дугах. На E15.5, Десять м3 выражается в переднем мозге и лице мезенхима, но отсутствует в середине и задний мозг. Это также выражается в развивающихся подушечках усов у мышей.[12][25]
Выражение взрослого
У взрослой мыши в возрасте 6 недель Десять м3 выражается совместно с тремя другими Десять метров мРНК в гранулярном слое зубчатые извилины и пирамидальный слой гиппокамп. Он относительно слабо выражен в зернистом слое и в stratum lacunosum molculare, но сильно выражен в подполе CA2 и слабо в подполе CA1 гиппокампа. Однако иммуноокрашивание Ten-m3 показывает слабую экспрессию белка по всему гиппокампу, за исключением молекулярного слоя lacunosum. Десять м3 мРНК заметно коэкспрессируется с Десять м2 и Десять-м4 в клеточной зоне Пуркинье мозжечок. Белок размером 10 м3 экспрессируется в клеточной зоне Пуркинье, молекулярных и гранулярных слоях и белое вещество мозжечка. Все мРНК Ten-m заметно экспрессируются между слоями II и VI. головной мозг.[25]
Выражение градиента
В Десять м3 ген, наряду с Десять м2 и Десять-м4, выражается в неокортекс от низкого рострального к высокому каудальному и от высокого дорсально-медиального к низкому вентрально-латеральному градиенту от E15.5 к P2.[26] В мыши E17 Десять м3 мРНК экспрессируется в парафасцикулярное таламическое ядро, субрегион таламус, а в полосатое тело от высокого дорсально-каудального до низкого вентрально-рострального градиента. Участки этой экспрессии все еще можно наблюдать у мышей в первую неделю после рождения.[27][28] Точно так же есть ступенчатое выражение Десять м3 в зрительный путь, особенно во время эмбрионального и раннего постнатального развития. Выражение наивысшее в спинном латеральное коленчатое ядро (dLGN) и верхний холмик в области, топографически соответствующей брюшной сетчатке.[29][18]
Функция
Приобретение моторных навыков
Десять кубометров на раннем этапе развития играют важную роль в управлении топографической нейронной проекцией и формировании таламостриатных контуров, что критично для приобретения двигательных навыков. Молекула размером 10 м3 является первой, о которой сообщается, регулирующей связность в таламостриатальном пути. Десять кубометров направляют некоторые проекции аксонов из дорсальных областей парафасцикулярного ядра (ПФ) таламуса в дорсальные области стриатума. Это создает отображение топографии с высоким градиентом дорсального и низкого вентрального градиента между двумя структурами. У нулевых мутантных мышей размером Ten-m3 эти выступы диффузные и эктопически проецируются в более вентральные и медиальные области полосатого тела. Кроме того, мыши с нулевым мутантом демонстрируют задержку приобретения двигательных навыков в задаче с ускоряющимся ротором.[28]
Бинокулярное зрение
В in vivo Исследования позвоночных, Ten-m3 действует как ориентированная на глаза молекула на раннем этапе развития. Функциональный бинокулярное зрение требует правильной проекции ипсилатеральных аксонов из сетчатка к спинному латеральное коленчатое ядро (dLGN) и первичный зрительная кора (V1) и верхний холмик (SC) .10 м3 облегчает ретинотопный картирование ипсилатеральных аксонов из вентротемпорального ганглиозные клетки сетчатки, которые кодируют визуальный ввод с бинокля поле зрения, к дорсомедиальному dLGN и к ростромедиальному SC. Иммуноокрашивание выявляет кластер высокой экспрессии белка размером 10 м3 в областях, участвующих в этом ипсилатеральном картировании. У Ten-m3 нулевых мутантных мышей эти выступы уменьшены, а эктопические выступы расширены вентролатерально вдоль dLGN и каудомедиально в SC от обоих глаз. Аберрантное смещение ипсилатеральных аксонов обоих глаз приводит к дефициту бинокулярного зрения. Мыши с нулевым мутантом объемом 10 м3 показали результаты хуже дикого типа (WT) в поведенческих тестах бинокулярной зрительной функции, таких как вертикальное размещение и визуальный обрыв. Однако деактивация входных сигналов от одного глаза (то есть деактивация бинокулярного зрения) восстанавливала зрительное поведение до уровня, аналогичного мышам WT в бинокулярном состоянии.[29][18]
Функции пептидов, связанных с теневрином С
Пептид, отщепленный от С-конца Ten-m3, TCAP-3, стимулирует продукцию лагерь и разрастание нейронов. Он может увеличивать экспрессию своего гена при высоких концентрациях, но ослаблять экспрессию при низких концентрациях.[21]TCAP-1 от Ten-m1, другого члена семьи Ten-m, модулирует стрессовое и тревожное поведение. TCAP-1 увеличивает акустический испуганный ответ у крыс с низким уровнем тревожности, но снижает реакцию у крыс с высоким уровнем тревожности при введении в базолатеральная миндалина. Он также подавляет сенсибилизация ответа при введении в боковые желудочки.[30]
Связь с заболеванием
В тематическом исследовании рассказывается о семье с аутосомно-рецессивный колобоматозный микрофтальм у двоих детей троюродных родителей. Это нарушение развития приводит к уменьшению размера глаз и связано с колобома. ПЦР анализ выявил гомозиготную нулевую мутацию в ODZ3 ген, который важен для рано развивающегося глаза.[11]
Рекомендации
- ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000218336 - Ансамбль, Май 2017
- ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000031561 - Ансамбль, Май 2017
- ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ^ «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ^ а б c Баумгартнер С., Чике-Эрисманн Р. (март 1993 г.). «Tena, ген дрозофилы, связанный с тенасцином, демонстрирует селективную локализацию транскриптов». Механизмы развития. 40 (3): 165–76. Дои:10.1016/0925-4773(93)90074-8. PMID 7684246. S2CID 38892756.
- ^ а б Левин А., Башан-Аренд А., Будай-Адриан О., Гартенберг Д., Менашеров С., Уайдес Р. (май 1994 г.). «Странная страна Оз: новый ген, управляющий парой дрозофил». Клетка. 77 (4): 587–98. Дои:10.1016/0092-8674(94)90220-8. PMID 7514504. S2CID 32035939.
- ^ а б c Минет А.Д., Рубин Б.П., Такер Р.П., Баумгартнер С., Чике-Эрисманн Р. (июнь 1999 г.). «Тенурин-1, позвоночный гомолог гена парного правила ten-m у дрозофилы, представляет собой нейрональный белок с новым типом гепарин-связывающего домена». Журнал клеточной науки. 112 (Pt 12): 2019–32. PMID 10341219.
- ^ «Ген Entrez: трансмембранный белок TENM3 теневрин 3». Получено 2017-10-22.
- ^ а б c d е ж грамм Такер Р.П., Чике-Эрисманн Р. (февраль 2006 г.). «Теневрины: консервативное семейство трансмембранных белков, участвующих в межклеточной передаче сигналов во время развития». Биология развития. 290 (2): 237–45. Дои:10.1016 / j.ydbio.2005.11.038. PMID 16406038.
- ^ а б c Янг Т.Р., Лими, Калифорния (май 2009 г.). «Тенерины: важные регуляторы нейронной схемы». Международный журнал биохимии и клеточной биологии. 41 (5): 990–3. Дои:10.1016 / j.biocel.2008.06.014. PMID 18723111.
- ^ а б Алдахмеш М.А., Мохаммед Дж.Й., Аль-Хазза С., Алькурая Ф.С. (ноябрь 2012 г.). «Гомозиготная нулевая мутация в ODZ3 вызывает микрофтальмию у людей». Генетика в медицине. 14 (11): 900–4. Дои:10.1038 / gim.2012.71. PMID 22766609.
- ^ а б Миеда М., Кикучи Ю., Хирате Ю., Аоки М., Окамото Х. (сентябрь 1999 г.). «Компартментарная экспрессия рыбок данио ten-m3 и ten-m4, гомологов гена ten (m) / odd Oz дрозофилы, в центральной нервной системе». Механизмы развития. 87 (1): 223–7. Дои:10.1016 / S0925-4773 (99) 00155-0. PMID 10495292.
- ^ Рубин Б.П., Такер Р.П., Мартин Д., Чике-Эрисманн Р. (декабрь 1999 г.). "Теневрины: новое семейство белков нейрональной поверхности клеток позвоночных, гомологичных продукту гена парных правил дрозофилы Ten-m". Биология развития. 216 (1): 195–209. Дои:10.1006 / dbio.1999.9503. PMID 10588872.
- ^ а б Oohashi T, Zhou XH, Feng K, Richter B, Mörgelin M, Perez MT, Su WD, Chiquet-Ehrismann R, Rauch U, Fässler R (май 1999 г.). «Mouse Ten-m / Odz - новое семейство димерных трансмембранных белков типа II, экспрессирующихся во многих тканях». Журнал клеточной биологии. 145 (3): 563–77. Дои:10.1083 / jcb.145.3.563. ЧВК 2185078. PMID 10225957.
- ^ Ван XZ, Курода М., Сок Дж., Батчварова Н., Киммел Р., Чунг П., Зинзнер Х., Рон Д. (июль 1998 г.). «Идентификация новых генов, индуцированных стрессом, после chop». Журнал EMBO. 17 (13): 3619–30. Дои:10.1093 / emboj / 17.13.3619. ЧВК 1170698. PMID 9649432.
- ^ Отаки JM, Firestein S (август 1999). «Neurestin: предполагаемая трансмембранная молекула, участвующая в развитии нейронов». Биология развития. 212 (1): 165–81. Дои:10.1006 / dbio.1999.9310. PMID 10419693.
- ^ Бен-Цур Т., Уайдес Р. (май 1999 г.). «Сопоставление гомологов Drosophila odd Oz (odz): Doc4 / Odz4 с хромосомой 7 мыши, Odz1 с хромосомой 11 мыши; и ODZ3 с хромосомой Xq25 человека». Геномика. 58 (1): 102–3. Дои:10.1006 / geno.1999.5798. PMID 10331952.
- ^ а б c d Leamey CA, Sawatari A (ноябрь 2014 г.). «Тенерины: новые игроки в генерации визуальной топографии». Семинары по клеточной биологии и биологии развития. 35: 173–9. Дои:10.1016 / j.semcdb.2014.08.007. PMID 25152333.
- ^ а б Бекманн Дж., Шуберт Р., Чике-Эрисманн Р., Мюллер Д. Д. (июнь 2013 г.). «Расшифровка теневриновых доменов, которые способствуют клеточному распознаванию, клеточной адгезии и разрастанию нейритов с использованием атомно-силовой микроскопии на основе одноклеточной силовой спектроскопии». Нано буквы. 13 (6): 2937–46. Дои:10.1021 / nl4013248. PMID 23688238.
- ^ Минет А.Д., Чике-Эрисманн Р. (октябрь 2000 г.). «Филогенетический анализ генов тенурина и сравнение с элементами горячей точки перестройки E. coli». Ген. 257 (1): 87–97. Дои:10.1016 / S0378-1119 (00) 00388-7. PMID 11054571.
- ^ а б Qian X, Barsyte-Lovejoy D, Wang L, Chewpoy B, Gautam N, Al Chawaf A, Lovejoy DA (июнь 2004 г.). «Клонирование и характеристика пептида, ассоциированного с С-концом теневрина (TCAP) -3 из гипоталамуса взрослой радужной форели (Oncorhynchus mykiss)». Общая и сравнительная эндокринология. 137 (2): 205–16. Дои:10.1016 / j.ygcen.2004.02.007. PMID 15158132.
- ^ Нуньес С.М., Ферралли Дж., Чой К., Браун-Леуди М., Минет А.Д., Шике-Эрисманн Р. (апрель 2005 г.). «Внутриклеточный домен теневрина-1 взаимодействует с MBD1 и CAP / ponsin, что приводит к субклеточному кодораспределению и транслокации в ядерный матрикс». Экспериментальные исследования клеток. 305 (1): 122–32. Дои:10.1016 / j.yexcr.2004.12.020. PMID 15777793.
- ^ Такер Р.П., Бекманн Дж., Личман Н.Т., Шелер Дж., Чике-Эрисманн Р. (март 2012 г.). «Филогенетический анализ теневринов: сохранившиеся признаки и предки преметазоа». Молекулярная биология и эволюция. 29 (2): 1019–29. Дои:10.1093 / molbev / msr271. ЧВК 3278476. PMID 22045996.
- ^ Лавджой Д.А., Павлович Т. (ноябрь 2015 г.). «Роль теневринов, пептидов, связанных с С-концом теневрина (TCAP) в репродукции: клинические перспективы». Молекулярная биология гормонов и клинические исследования. 24 (2): 83–90. Дои:10.1515 / hmbci-2015-0032. PMID 26485751. S2CID 35441943.
- ^ а б c Чжоу XH, Брандау О, Фенг К., Охаши Т., Ниномия Й., Раух У., Фесслер Р. (август 2003 г.). «Мышиные гены Ten-m / Odz демонстрируют различные, но перекрывающиеся паттерны экспрессии во время развития и во взрослом мозге». Паттерны экспрессии генов. 3 (4): 397–405. Дои:10.1016 / S1567-133X (03) 00087-5. PMID 12915301.
- ^ Ли Х., епископ К.М., О'Лири Д.Д. (октябрь 2006 г.). «Потенциальные гены-мишени EMX2 включают Odz / Ten-M и другие семейства генов, влияющие на формирование коркового паттерна». Молекулярная и клеточная неврология. 33 (2): 136–49. Дои:10.1016 / j.mcn.2006.06.012. PMID 16919471. S2CID 24032841.
- ^ Leamey CA, Glendining KA, Kreiman G, Kang ND, Wang KH, Fassler R, Sawatari A, Tonegawa S, Sur M (январь 2008 г.). «Дифференциальная экспрессия генов между сенсорными областями неокортекса: потенциальные роли Ten_m3 и Bcl6 в формировании паттернов зрительных и соматосенсорных путей». Кора головного мозга. 18 (1): 53–66. Дои:10.1093 / cercor / bhm031. PMID 17478416.
- ^ а б Тран Х., Саватари А., Лими, Калифорния (январь 2015 г.). «Гликопротеин Ten-m3 опосредует топографию и формирование таламостриатальных проекций парафасцикулярного ядра у мышей». Европейский журнал нейробиологии. 41 (1): 55–68. Дои:10.1111 / ejn.12767. PMID 25406022. S2CID 28180602.
- ^ а б Leamey CA, Merlin S, Lattouf P, Sawatari A, Zhou X, Demel N, Glendining KA, Oohashi T., Sur M, Fässler R (сентябрь 2007 г.). «Ten_m3 регулирует формирование глаз-специфических паттернов в зрительных путях млекопитающих и требуется для бинокулярного зрения». PLOS Биология. 5 (9): e241. Дои:10.1371 / journal.pbio.0050241. ЧВК 1964777. PMID 17803360.
- ^ Ван Л., Ротцингер С., Аль Чаваф А., Элиас К. Ф., Барсайт-Лавджой Д., Цянь Х, Ван Н. С., Де Кристофаро А., Белшем Д., Биттенкур Дж. К., Ваккарино Ф., Лавджой Д. А. (февраль 2005 г.). «Белки теневрина обладают карбоксиконцевой последовательностью с нейромодулирующей активностью». Молекулярные исследования мозга. 133 (2): 253–65. Дои:10.1016 / j.molbrainres.2004.10.019. PMID 15710242.
дальнейшее чтение
- Ben-Zur, T .; Feige, E .; Мотро, Б .; Уайдс, Р. (2000). «Семейство генов Odz млекопитающих: гомологи гена парных правил дрозофилы с экспрессией, предполагающей отчетливые, но перекрывающиеся роли в развитии». Биология развития. 217 (1): 107–120. Дои:10.1006 / dbio.1999.9532. PMID 10625539.
- Стрихман-Альмашану, Л. З .; Lee, R. S .; Onyango, P.O .; Perlman, E .; Flam, F .; Frieman, M. B .; Файнберг, А. П. (2002). «Полногеномный скрининг для нормально метилированных человеческих CpG-островов, который может идентифицировать новые импринтированные гены». Геномные исследования. 12 (4): 543–554. Дои:10.1101 / гр.224102. ЧВК 187522. PMID 11932239.
- Hart, A.B .; Engelhardt, B.E .; Wardle, M.C .; Соколов, Г .; Стивенс, М .; De Wit, H .; Палмер, А. А. (2012). Аркинг, Дэн Э. (ред.). «Полногеномное ассоциативное исследование ответа на d-амфетамин у здоровых добровольцев выявляет предполагаемые ассоциации, включая кадгерин 13 (CDH13)». PLOS ONE. 7 (8): e42646. Дои:10.1371 / journal.pone.0042646. ЧВК 3429486. PMID 22952603.
- Clark, A.G .; Glanowski, S .; Nielsen, R .; Thomas, P.D .; Kejariwal, A .; Тодд, М. А .; Tanenbaum, D.M .; Civello, D .; Лу, Ф .; Мерфи, B .; Ferriera, S .; Wang, G .; Чжэн, X .; White, T.J .; Снинский, Дж. Дж .; Adams, M.D .; Каргилл, М. (2003). «Вывод о ненейтральной эволюции из трио ортологичных генов человека, шимпанзе и мыши». Наука. 302 (5652): 1960–1963. Дои:10.1126 / science.1088821. PMID 14671302. S2CID 6682593.
- Aldahmesh, M.A .; Mohammed, J. Y .; Al-Hazzaa, S .; Алькурая, Ф. С. (2012). «Гомозиготная нулевая мутация в ODZ3 вызывает микрофтальмию у людей». Генетика в медицине. 14 (11): 900–904. Дои:10.1038 / gim.2012.71. PMID 22766609.
- Ben-Zur, T .; Уайдс, Р. (1999). «Отображение гомологов Drosophila odd Oz (odz): Doc4 / Odz4to мышиная хромосома 7, Odz1to мышиная хромосома 11; и ODZ3 на хромосому Xq25 человека». Геномика. 58 (1): 102–103. Дои:10.1006 / geno.1999.5798. PMID 10331952.