Аспартат-полуальдегиддегидрогеназа - Aspartate-semialdehyde dehydrogenase
| аспартат-полуальдегиддегидрогеназа | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Тетрамер аспартат-полуальдегиддегидрогеназы, Trichophyton rubrum | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 1.2.1.11 | ||||||||
| Количество CAS | 9000-98-0 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
В энзимология, аспартат-полуальдегиддегидрогеназа (EC 1.2.1.11 ) является фермент это очень важно для биосинтеза аминокислот у прокариот, грибов и некоторых высших растений. Он формирует раннюю точку ветвления метаболического пути, образуя лизин, метионин, лейцин и изолейцин из аспартата. Этот путь также производит диаминопимелат, который играет важную роль в формировании бактериальной клеточной стенки. Особый интерес вызывает ASADH, поскольку отключение этого фермента оказывается фатальным для организма, что дает возможность создать новый класс антибиотиков, фунгицидов и гербицидов, направленных на его ингибирование.[нужна цитата ]
Фермент катализирует обратимый химическая реакция
- L-аспартат 4-полуальдегид + фосфат + НАДФ+ L-4-аспартилфосфат + НАДФН + Н+
3 субстраты этого фермента L-аспартат 4-полуальдегид, фосфат, и НАДФ+, а его 3 товары находятся L-4-аспартилфосфат, НАДФН, и ЧАС+ Однако в физиологических условиях реакция протекает в обратном направлении.
Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктазы особенно те, которые действуют на альдегидную или оксогруппу донора с НАД + или НАДФ + в качестве акцептора. В систематическое название этого класса ферментов L-аспартат-4-полуальдегид: НАДФ + оксидоредуктаза (фосфорилирование). Другие широко используемые имена включают аспартат-полуальдегиддегидрогеназа, аспарагиновая полуальдегиддегидрогеназа, L-аспартат-бета-полуальдегид: НАДФ + оксидоредуктаза, (фосфорилирование), аспарагиновая бета-полуальдегиддегидрогеназа, и АСК дегидрогеназа. Этот фермент участвует в глицин, серин и треонин метаболизм и биосинтез лизина.
Аспартат-полуальдегиддегидрогеназа может быть цис-регулируемый по Мотив РНК Asd найдено в 5 'UTR некоторых генов Asd.
Семейства белков
| Полуальдегиддегидрогеназа, домен димеризации | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Полуальдгид_dhC | ||||||||
| Pfam | PF02774 | ||||||||
| Pfam клан | CL0139 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR012280 | ||||||||
| |||||||||
Этот домен содержит как N-ацетил-полуальдегиддегидрогеназу (AgrC), которая участвует в биосинтезе аргинина, так и аспартат-полуальдегиддегидрогеназу,[1] фермент, участвующий в биосинтезе различных аминокислоты из аспартат. Он также содержит дрожжи и грибковый Белок Arg5,6, который расщепляется на ферменты N-ацетил-гамма-глутамилфосфатредуктаза и ацетилглутаматкиназа. Они также участвуют в аргинин биосинтез. Все белки в этой записи содержат домен димеризации полуальдегиддегидрогеназы.
Структурные исследования
На конец 2007 г. структуры были решены для этого класса ферментов, с PDB коды доступа 1BRM, 1GL3, 1 МБ4, 1MC4, 1NWC, 1NWH, 1NX6, 1ОЗА, 1PQP, 1PQU, 1PR3, 1PS8, 1ПУ2, 1Q2X, 1T4B, 1T4D, 1TA4, 1 ТБ 4, 1YS4, 2EP5, 2ГГГ, 2GZ1, 2GZ2, и 2GZ3.
Рекомендации
- ^ Хэдфилд А., Крыгер Г., Оуян Дж., Петско Г.А., Ринге Д., Виола Р. (1999). «Структура аспартат-бета-полуальдегиддегидрогеназы из Escherichia coli, ключевого фермента в семействе аспартатов в биосинтезе аминокислот». Дж Мол Биол. 289 (4): 991–1002. Дои:10.1006 / jmbi.1999.2828. PMID 10369777.
- ЧЕРНЫЙ S, РАЙТ Н.Г. (1955). «Аспарагиновая бета-полуальдегиддегидрогеназа и аспарагиновая бета-полуальдегид». J. Biol. Chem. 213 (1): 39–50. PMID 14353904.
- Бойер П.Д., Ларди Х. и Мирбэк К. (ред.), Ферменты, 2-е изд., Т. 7, Academic Press, Нью-Йорк, 1963, стр. 203-221.
| Этот EC 1.2 фермент -связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |