Угарный газ дегидрогеназа - Carbon monoxide dehydrogenase

монооксиддегидрогеназа (акцептор)
Идентификаторы
Номер ЕС1.2.7.4
Количество CAS64972-88-9
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmiGO / QuickGO

В энзимология, угарный газ дегидрогеназа (CODH) (EC 1.2.7.4 ) является фермент который катализирует то химическая реакция

CO + H2O + A CO2 + AH2

Химический процесс, катализируемый дегидрогеназой монооксида углерода, называется реакция конверсии водяного газа.

3 субстраты этого фермента CO, ЧАС2O, и A, а его два товары находятся CO2 и AH2.

Разнообразные доноры / приемники электронов (обозначены как "A" и "AH"2"в приведенном выше уравнении реакции) наблюдаются в микроорганизмах, которые используют CODH. Несколько примеров кофакторов электронного переноса включают Ферредоксин, НАДФ + / НАДФН и флавопротеиновые комплексы подобно флавинаденин динуклеотид (FAD).[1][2][3] Дегидрогеназы окиси углерода поддерживают метаболизм различных прокариот, в том числе метаногены, аэробные карбоксидотрофы, ацетогены, сульфатредукторы и гидрогеногенные бактерии. Двунаправленная реакция, катализируемая CODH, играет роль в цикл углерода позволяя организмам использовать CO в качестве источника энергии и использовать CO2 как источник углерода. CODH может образовывать монофункциональный фермент, как в случае Rhodospirillum rubrum, или может образовывать кластер с ацетил-КоА-синтазой, как показано на M.thermoacetica. При совместном действии либо в качестве структурно независимых ферментов, либо в бифункциональном блоке CODH / ACS два каталитических центра являются ключевыми для фиксации углерода в восстановительный путь ацетил-КоА Микробные организмы (оба Аэробика и Анаэробный ) кодируют и синтезируют CODH с целью фиксации углерода (окисление CO и CO2 снижение). В зависимости от прикрепленных дополнительных белков (A, B, C, D-кластеры) они выполняют множество каталитических функций, включая восстановление кластеров [4Fe-4S] и внедрение никеля.[4]

Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктазы особенно те, которые действуют на альдегидную или оксогруппу донора с другими акцепторами. В систематическое название этого класса ферментов монооксид углерода: акцептор оксидоредуктазы. Другие широко используемые названия включают анаэробную дегидрогеназу монооксида углерода, оксигеназу монооксида углерода, дегидрогеназу монооксида углерода и оксидоредуктазу монооксида углерода: (акцепторную).

Классы

Аэробные карбоксидотрофные бактерии используют флавоэнзимы медь-молибден. Анаэробные бактерии используют ХПК на основе никеля и железа из-за их чувствительности к кислороду. CODH, содержащий активный центр Mo- [2Fe-2S] -FAD, был обнаружен у аэробных бактерий, в то время как особый класс ферментов Ni- [3Fe-4S] CODH был очищен от анаэробных бактерий.[5][6][7] Оба класса CODH катализируют обратимое превращение диоксида углерода (CO2) и оксид углерода (CO). CODH существует как в монофункциональной, так и в бифункциональной формах. В последнем случае CODH образует бифункциональный кластер с ацетил-КоА-синтаза, как это было хорошо охарактеризовано у анаэробных бактерий Мурелла термоацетика.[8][9]

Структура

Структура CODH / ACS в M.thermoacetica. Показаны субъединицы альфа (ACS) и бета (CODH). (1)A-кластер Ni- [4Fe-4S]. (2)C-кластер Ni- [3Fe-4S]. (3) B-кластер [4Fe-4S]. (4) D-кластер [4Fe-4S]. Разработано из 3I01

Гомодимерный Ni-CODH состоит из пяти комплексов металлов, называемых кластерами. Каждый отличается индивидуальным координационная геометрия, наличие никеля и расположение активный сайт в любом подразделение α или β.[10] Несколько исследовательских групп предложили кристаллические структуры для α2β2 тетрамерный фермент CODH / ACS из ацетогенных бактерий M. thermoacetica, включая два недавних примера с 2009 года: 3I01 2Z8Y. Две β-единицы являются участком активности CODH и образуют центральное ядро ​​фермента. Всего фермент 310 кДа содержит семь кластеров железо-сера [4Fe-4S]. Каждая α-единица содержит один металлический кластер. Вместе две β-единицы содержат пять кластеров трех типов. Каталитическая активность CODH проявляется в Ni- [3Fe-4S] C-кластерах, в то время как внутренние [4Fe-4S] B и D кластеры переносят электроны от C-кластера к внешним электронным носителям, таким как ферредоксин. Активность ACS происходит в A-кластере, расположенном в двух внешних α единицах.[6][7]

Примечательная особенность M. thermoacetica CODH / ACS - это внутренний газовый туннель, соединяющий несколько активных узлов.[11] Полная роль газового канала в регулировании скорости каталитической активности все еще является предметом исследования, но несколько исследований подтверждают мнение о том, что молекулы CO действительно перемещаются непосредственно от C-кластера к активному сайту ACS, не покидая фермента. Например, на скорость активности ацетил-КоА-синтазы в бифункциональном ферменте не влияет добавление гемоглобина, который будет конкурировать за CO в объеме раствора,[12] и исследования изотопного мечения показывают, что окись углерода, полученная из C-кластера, предпочтительно используется в A-кластере, чем немеченый CO в растворе.[13] Белковая инженерия CODH / ACS в M.thermoacetica показали, что мутирующие остатки, чтобы функционально блокировать туннель, останавливают синтез ацето-КоА, когда только CO2 присутствовал.[14] Открытие функционального туннеля CO помещает CODH в растущий список ферментов, которые независимо развили эту стратегию для переноса реактивных промежуточных продуктов с одного активного сайта на другой.[15]

Механизмы реакции

Окислительный

Каталитический сайт CODH, называемый C-кластером, представляет собой кластер [3Fe-4S], связанный с фрагментом Ni-Fe. Две основные аминокислоты (Lys587 и His 113 в M.thermoacetica) находятся в непосредственной близости от С-кластера и способствуют химии кислот и оснований, необходимых для активности фермента.[16] Основываясь на ИК-спектрах, предполагающих присутствие комплекса Ni-CO, предлагаемая первая стадия окислительного катализа CO в CO2 включает связывание CO с Ni2+ и соответствующее комплексообразование Fe2+ к молекуле воды.[17]

Связывание молекулы CO вызывает сдвиг в координации атома Ni от плоско-квадратной до квадратно-пирамидальной геометрии.[18] Доббек и др. далее предполагают, что движение цистеинового лиганда атома никеля приводит CO в непосредственную близость к гидроксильной группе и способствует нуклеофильной атаке, катализируемой основанием, связанной с железом гидроксильной группой. Карбоксильный мостик между атомами Ni и Fe был предложен в качестве промежуточного соединения.[19] Декарбоксилирование приводит к высвобождению CO2 и сокращение кластера. Хотя итоговая промежуточная степень окисления Ni и степень, в которой электроны распределены по кластеру Ni- [3Fe-4S], являются предметом некоторых споров, электроны в восстановленном C-кластере переносятся в соседние B и D [4Fe -4S], возвращающие Ni- [3Fe-4S] C-кластер в окисленное состояние и восстанавливающие одноэлектронный носитель. ферредоксин.[20][21]

Восстановительный

Учитывая роль CODH в CO2 фиксации, в литературе по биохимии принято считать, что восстановительный механизм выводится как «прямая реверсия» окислительного механизма по «принципу микрообратимости».[22] В процессе восстановления диоксида углерода С-кластер фермента должен сначала быть активирован из окисленного в восстановленное состояние, прежде чем Ni-CO2 облигация образуется.[23]

Экологическая значимость

Дегидрогеназа монооксида углерода тесно связана с регуляцией атмосферного CO и CO.2 уровни, поддерживая оптимальные уровни CO, подходящие для других форм жизни. Микробные организмы полагаются на эти ферменты как для сохранения энергии, так и для CO2 фиксация. Часто кодирование и синтез нескольких уникальных форм CODH для использования по назначению. Дальнейшие исследования конкретных типов CODH показывают, что CO используется и конденсируется с CH.3 (Метильные группы ) с образованием ацетил-КоА.[24] Анаэробные микроорганизмы, такие как Ацетогены пройти Путь Вуд-Юнгдал, полагаясь на CODH для производства CO за счет сокращения CO2 необходим для синтеза Ацетил-КоА из метила, кофермент а (CoA) и корриноид железо-серный белок.[25] Другие типы показывают, что CODH используется для создания движущей силы протона с целью выработки энергии. CODH используется для окисления CO с образованием двух протонов, которые впоследствии восстанавливаются с образованием дигидрогена (H2, известный в просторечии как молекулярный водород ), обеспечивая необходимую бесплатную энергию для генерации АТФ.[26]

Рекомендации

  1. ^ Buckel W, Thauer RK (2018). «+ (Rnf) как акцепторы электронов: исторический обзор». Границы микробиологии. 9: 401. Дои:10.3389 / fmicb.2018.00401. ЧВК  5861303. PMID  29593673.
  2. ^ Краке Ф., Вирдис Б., Бернхардт П.В., Рабай К., Кремер Дж.О. (декабрь 2016 г.). «Clostridium autoethanogenum посредством внеклеточной доставки электронов». Биотехнология для биотоплива. 9 (1): 249. Дои:10.1186 / s13068-016-0663-2. ЧВК  5112729. PMID  27882076.
  3. ^ ван ден Берг В. А., Хаген В. Р., ван Донген В. М. (февраль 2000 г.). «Гибридно-кластерный белок (« присманский белок ») из Escherichia coli. Характеристика гибридно-кластерного белка, окислительно-восстановительные свойства кластеров [2Fe-2S] и [4Fe-2S-2O] и идентификация ассоциированной NADH-оксидоредуктазы, содержащей ФАД и [2Fe-2S] ». Европейский журнал биохимии. 267 (3): 666–76. Дои:10.1046 / j.1432-1327.2000.01032.x. PMID  10651802.
  4. ^ Хадж-Саид Дж., Панделия М.Э., Леже К., Фурмонд В., Дементин С. (декабрь 2015 г.). «Дегидрогеназа окиси углерода из Desulfovibrio vulgaris». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика. 1847 (12): 1574–83. Дои:10.1016 / j.bbabio.2015.08.002. PMID  26255854.
  5. ^ Джунг Дж, Фесселер Дж, Гетцл С., Доббек Х (2014). "Глава 3. Монооксид углерода. Токсичный газ и топливо для анаэробов и аэробов: дегидрогеназы окиси углерода". В Kroneck PM, Torres ME (ред.). Металлическая биогеохимия газообразных соединений окружающей среды. Ионы металлов в науках о жизни. 14. Springer. С. 37–69. Дои:10.1007/978-94-017-9269-1_3. PMID  25416390.
  6. ^ а б Доббек Х., Светличный В., Гремер Л., Хубер Р., Мейер О. (август 2001 г.). «Кристаллическая структура дегидрогеназы монооксида углерода обнаруживает кластер [Ni-4Fe-5S]». Наука. 293 (5533): 1281–5. Bibcode:2001Научный ... 293.1281D. Дои:10.1126 / science.1061500. PMID  11509720. S2CID  21633407.
  7. ^ а б Ragsdale S (сентябрь 2010 г.). Сигель Х, Сигель А (ред.). «Связи металл-углерод в ферментах и ​​кофакторах». Обзоры координационной химии. Ионы металлов в науках о жизни. Королевское химическое общество. 254 (17–18): 1948–1949. Дои:10.1039/9781847559333. ISBN  978-1-84755-915-9. ЧВК  2923820. PMID  20729977.
  8. ^ Доуков Т.И., Бласиак Л.С., Серавалли Дж., Рэгсдейл С.В., Дреннан С.Л. (март 2008 г.). «Ксенон в и в конце туннеля бифункциональной дегидрогеназы монооксида углерода / ацетил-КоА-синтазы». Биохимия. 47 (11): 3474–83. Дои:10.1021 / bi702386t. ЧВК  3040099. PMID  18293927.
  9. ^ Tan X, Volbeda A, Fontecilla-Camps JC, Линдаль, Пенсильвания (апрель 2006 г.). «Функция туннеля в ацетилкофермент А-синтаза / дегидрогеназа монооксида углерода». Журнал биологической неорганической химии. 11 (3): 371–8. Дои:10.1007 / s00775-006-0086-9. PMID  16502006. S2CID  25285535.
  10. ^ Виттенборн Е.С., Мерроуч М., Уэда С., Фрадале Л., Леже С., Фурмонд В. и др. (Октябрь 2018 г.). «Редокс-зависимые перестройки кластера NiFeS дегидрогеназы монооксида углерода». eLife. 7: e39451. Дои:10.7554 / eLife.39451. ЧВК  6168284. PMID  30277213.
  11. ^ Доуков Т.И., Бласиак Л.С., Серавалли Дж., Рэгсдейл С.В., Дреннан С.Л. (март 2008 г.). «Ксенон в и в конце туннеля бифункциональной дегидрогеназы монооксида углерода / ацетил-КоА-синтазы». Биохимия. 47 (11): 3474–83. Дои:10.1021 / bi702386t. ЧВК  3040099. PMID  18293927.[постоянная мертвая ссылка ]
  12. ^ Доуков Т.И., Иверсон Т.М., Серавалли Дж., Рэгсдейл С.В., Дреннан С.Л. (октябрь 2002 г.). «Центр Ni-Fe-Cu в бифункциональной дегидрогеназе монооксида углерода / ацетил-КоА-синтазе» (PDF). Наука. 298 (5593): 567–72. Bibcode:2002Наука ... 298..567D. Дои:10.1126 / science.1075843. PMID  12386327. S2CID  39880131.[постоянная мертвая ссылка ]
  13. ^ Серавалли Дж, Рэгсдейл SW (февраль 2000 г.). «Канализация оксида углерода при анаэробной фиксации диоксида углерода». Биохимия. 39 (6): 1274–7. Дои:10.1021 / bi991812e. PMID  10684606.
  14. ^ Tan X, Loke HK, Fitch S, Lindahl PA (апрель 2005 г.). «Туннель ацетил-кофермент-синтаза / дегидрогеназа монооксида углерода регулирует доставку СО к активному центру». Журнал Американского химического общества. 127 (16): 5833–9. Дои:10.1021 / ja043701v. PMID  15839681.
  15. ^ Недели A, Lund L, Raushel FM (октябрь 2006 г.). «Туннелирование промежуточных продуктов в ферментативно-катализируемых реакциях». Современное мнение в области химической биологии. 10 (5): 465–72. Дои:10.1016 / j.cbpa.2006.08.008. PMID  16931112.
  16. ^ Ragsdale SW (август 2006 г.). «Металлы и их основы, способствующие сложным ферментативным реакциям». Химические обзоры. 106 (8): 3317–37. Дои:10.1021 / cr0503153. PMID  16895330.
  17. ^ Chen J, Huang S, Seravalli J, Gutzman H, Swartz DJ, Ragsdale SW, Bagley KA (декабрь 2003 г.). «Инфракрасные исследования связывания окиси углерода с дегидрогеназой окиси углерода / ацетил-КоА-синтазой из Moorella thermoacetica». Биохимия. 42 (50): 14822–30. Дои:10.1021 / bi0349470. PMID  14674756.
  18. ^ Доббек Х., Светличный В., Гремер Л., Хубер Р., Мейер О. (август 2001 г.). «Кристаллическая структура дегидрогеназы монооксида углерода обнаруживает кластер [Ni-4Fe-5S]». Наука. 293 (5533): 1281–5. Bibcode:2001Научный ... 293.1281D. Дои:10.1126 / science.1061500. PMID  11509720. S2CID  21633407.
  19. ^ Ha SW, Korbas M, Klepsch M, Meyer-Klaucke W, Meyer O, Svetlitchnyi V (апрель 2007 г.). «Взаимодействие цианида калия с кластером активного центра [Ni-4Fe-5S] CO дегидрогеназы из Carboxydothermus Hydrogenoformans». Журнал биологической химии. 282 (14): 10639–46. Дои:10.1074 / jbc.M610641200. PMID  17277357.
  20. ^ Ван В.К., Рэгсдейл С.В., Армстронг Ф.А. (2014). «Исследование эффективных электрокаталитических взаимопревращений углекислого газа и окиси углерода никельсодержащими дегидрогеназами окиси углерода». В Питере М. Кронек, Марта Э. Соса Торрес (ред.). Металлическая биогеохимия газообразных соединений окружающей среды. Ионы металлов в науках о жизни. 14. Springer. С. 71–97. Дои:10.1007/978-94-017-9269-1_4. ISBN  978-94-017-9268-4. ЧВК  4261625. PMID  25416391.
  21. ^ Ragsdale SW (ноябрь 2007 г.). «Никель и углеродный цикл». Журнал неорганической биохимии. 101 (11–12): 1657–66. Дои:10.1016 / j.jinorgbio.2007.07.014. ЧВК  2100024. PMID  17716738.
  22. ^ Ragsdale SW, Пирс Э. (декабрь 2008 г.). «Ацетогенез и путь Вуда-Люнгдаля фиксации CO (2)». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Белки и протеомика. 1784 (12): 1873–98. Дои:10.1016 / j.bbapap.2008.08.012. ЧВК  2646786. PMID  18801467.
  23. ^ Feng J, Lindahl PA (февраль 2004 г.). «Дегидрогеназа оксида углерода из Rhodospirillum rubrum: влияние окислительно-восстановительного потенциала на катализ». Биохимия. 43 (6): 1552–9. Дои:10.1021 / bi0357199. PMID  14769031.
  24. ^ Хадж-Саид Дж., Панделия М.Э., Леже К., Фурмонд В., Дементин С. (декабрь 2015 г.). «Дегидрогеназа окиси углерода из Desulfovibrio vulgaris». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика. 1847 (12): 1574–83. Дои:10.1016 / j.bbabio.2015.08.002. PMID  26255854.
  25. ^ Ragsdale SW, Пирс Э. (декабрь 2008 г.). «Ацетогенез и путь Вуда-Люнгдаля фиксации CO (2)». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Белки и протеомика. 1784 (12): 1873–98. Дои:10.1016 / j.bbapap.2008.08.012. ЧВК  2646786. PMID  18801467.
  26. ^ Ensign SA, Ludden PW (сентябрь 1991 г.). «Характеристика системы окисления CO / выделения H2 Rhodospirillum rubrum. Роль железо-серного белка массой 22 кДа в опосредовании переноса электронов между дегидрогеназой монооксида углерода и гидрогеназой». Журнал биологической химии. 266 (27): 18395–403. PMID  1917963.

дальнейшее чтение