Семейство гликозид гидролаз 36 - Википедия - Glycoside hydrolase family 36

Мелибиаза
PDB 1uas EBI.jpg
кристаллическая структура рисовой альфа-галактозидазы
Идентификаторы
СимволМелибиаза
PfamPF02065
Pfam кланCL0058
ИнтерПроIPR000111
SCOP21ktc / Объем / СУПФАМ
CAZyGH36
Raffinose_syn
Идентификаторы
СимволRaffinose_syn
PfamPF05691
Pfam кланCL0058
ИнтерПроIPR008811
CAZyGH36

В молекулярной биологии семейство гликозид гидролаз 36 это семья из гликозидгидролазы.

Гликозид гидролазы EC 3.2.1. представляют собой широко распространенную группу ферментов, которые гидролизовать то гликозидная связь между двумя или более углеводами или между углеводной и неуглеводной составляющей. Система классификации гликозидгидролаз, основанная на сходстве последовательностей, привела к определению> 100 различных семейств.[1][2][3] Эта классификация доступна на CAZy интернет сайт,[4][5] а также обсуждается в CAZypedia, онлайн-энциклопедии углеводно-активных ферментов.[6][7]

Семейство гликозидгидролаз 36 вместе с семья 31 и семья 27 альфа-галактозидазы образуют гликозилгидролазный клан GH-D, суперсемейство альфа-галактозидаз, альфа-N-ацетилгалактозаминидазы, и изомальтодекстраназы которые могут иметь общие каталитический механизм и структурная топология.

Альфа-галактозидаза (EC 3.2.1.22 ) (мелибиаза)[8] катализирует гидролиз мелибиоза в галактоза и глюкоза. У человека дефицит этого фермента является причиной Болезнь Фабри (Х-сцепленный сфинголипидоз). Альфа-галактозидаза присутствует во многих организмах. Существует значительная степень сходства в последовательности альфа-галактозидазы из разных эукариотический разновидность. кишечная палочка альфа-галактозидаза (ген melA), которой необходимы НАД и магний в качестве кофакторов, структурно не связана с эукариотическими ферментами; напротив, кишечная палочка плазмида кодируемая альфа-галактозидаза (ген rafA P16551)[9] содержит область примерно из 50 аминокислот, которая аналогична домену эукариотических альфа-галактозидаз. Альфа-N-ацетилгалактозаминидаза (EC 3.2.1.49 )[10] катализирует гидролиз концевых невосстанавливающих остатков N-ацетил-D-галактозамина в N-ацетил-альфа-D-галактозаминидах. У человека дефицит этого фермента является причиной Шиндлер и Болезни Канзаки. Последовательность этого фермента очень близка к последовательности альфа-галактозидаз эукариот.

В это семейство также входят рафиноза белки синтазы, также известные как ингибирование семян (Sip1) белки. Рафиноза (O-альфа-D-галактопиранозил- (1 -> 6) - O-альфа- D-глюкопиранозил- (1 <--> 2) - O-бета-D-фруктофуранозид) является широко распространенным олигосахарид в растение семена и другие ткани. Рафинозосинтаза EC 2.4.1.82 это ключ фермент что каналы сахароза в путь олигосахаридов рафинозы.[11]

Семейство гликозидгидролаз 36 также включает ферменты с α-N-ацетилгалактозаминидазой. EC 3.2.1.49 и стахиозосинтаза EC 2.4.1.67 виды деятельности.

Семейство 36 гликозидгидролаз можно подразделить на 11 семейств, от GH36A до GH36K.[12]

Рекомендации

  1. ^ Хенриссат Б., Каллебаут I, Морнон Дж. П., Фабрега С., Лен П., Дэвис Г. (1995). «Консервированный каталитический аппарат и прогнозирование общей складки для нескольких семейств гликозилгидролаз». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 92 (15): 7090–7094. Bibcode:1995PNAS ... 92.7090H. Дои:10.1073 / пнас.92.15.7090. ЧВК  41477. PMID  7624375.
  2. ^ Хенриссат Б., Дэвис Г. (1995). «Строения и механизмы гликозилгидролаз». Структура. 3 (9): 853–859. Дои:10.1016 / S0969-2126 (01) 00220-9. PMID  8535779.
  3. ^ Байрох, А. "Классификация семейств гликозилгидролаз и индекс записей гликозилгидролаз в SWISS-PROT". 1999 г.
  4. ^ "Дома". CAZy.org. Получено 2018-03-06.
  5. ^ Ломбард, Винсент; Голаконда Рамулу, Хемалата; Друла, Элоди; Coutinho, Pedro M .; Хенриссат, Бернар (01.01.2014). «База данных по углеводно-активным ферментам (CAZy) за 2013 год». Исследования нуклеиновых кислот. 42 (D1): D490 – D495. Дои:10.1093 / нар / gkt1178. ISSN  0305-1048. ЧВК  3965031. PMID  24270786.
  6. ^ «Семейство гликозид гидролаз 36». CAZypedia.org. Получено 2018-03-06.
  7. ^ Консорциум CAZypedia (01.12.2018). «Десять лет CAZypedia: живая энциклопедия углеводно-активных ферментов» (PDF). Гликобиология. 28 (1): 3–8. Дои:10.1093 / glycob / cwx089. ISSN  1460-2423. PMID  29040563.
  8. ^ Дей ПМ, Придхэм Дж. Б. (1972). «Биохимия -галактозидаз». Adv. Энзимол. Relat. Районы Мол. Биол. 36: 91–120. Дои:10.1002 / 9780470122815.ch3. PMID  4561015.
  9. ^ Асланидис К., Шмид К., Шмитт Р. (1989). «Нуклеотидные последовательности и структура оперона плазмидных генов, опосредующих поглощение и использование рафинозы в Escherichia coli». J. Bacteriol. 171 (12): 6753–6763. Дои:10.1128 / jb.171.12.6753-6763.1989. ЧВК  210573. PMID  2556373.
  10. ^ Ван А.М., Епископ Д.Ф., Десник Р.Дж. (1990). «Молекулярное клонирование человеческой альфа-N-ацетилгалактозаминидазы, нуклеотидная последовательность и экспрессия полноразмерной кДНК. Гомология с человеческой альфа-галактозидазой А предполагает эволюцию от общего предкового гена». J. Biol. Chem. 265 (35): 21859–21866. PMID  2174888.
  11. ^ Peterbauer T, Mach L, Mucha J, Richter A (сентябрь 2002 г.). «Функциональная экспрессия кДНК, кодирующей раффинозосинтазу гороха (Pisum sativum L.), частичная очистка фермента из созревающих семян и стационарный кинетический анализ синтеза рафинозы». Planta. 215 (5): 839–46. Дои:10.1007 / s00425-002-0804-7. PMID  12244450. S2CID  449826.
  12. ^ Наумов Д.Г. (2011). «Иерархическая классификация гликозидгидролаз». Биохимия (Москва). 76 (6): 622–35. Дои:10.1134 / S0006297911060022. PMID  21639842. S2CID  206838603.

внешняя ссылка

внешняя ссылка

Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR000111