Семейство гликозид гидролаз 65 - Википедия - Glycoside hydrolase family 65

Семейство гликозилгидролаз 65, N-концевой домен
PDB 1h54 EBI.jpg
мальтозофосфорилаза из Lactobacillus brevis
Идентификаторы
СимволGlyco_hydro_65N
PfamPF03636
Pfam кланCL0103
ИнтерПроIPR005196
SCOP21ч54 / Объем / СУПФАМ
CAZyGH65
Центральный каталитический домен семейства гликозилгидролаз 65
PDB 1h54 EBI.jpg
мальтозофосфорилаза из Lactobacillus brevis
Идентификаторы
СимволGlyco_hydro_65m
PfamPF03632
Pfam кланCL0059
ИнтерПроIPR005195
SCOP21ч54 / Объем / СУПФАМ
CAZyGH65
Семейство гликозилгидролаз 65, С-концевой домен
PDB 1h54 EBI.jpg
мальтозофосфорилаза из Lactobacillus brevis
Идентификаторы
СимволGlyco_hydro_65C
PfamPF03633
ИнтерПроIPR005194
SCOP21ч54 / Объем / СУПФАМ
CAZyGH65

В молекулярной биологии семейство гликозид гидролаз 65 это семья из гликозидгидролазы.

Гликозид гидролазы EC 3.2.1. представляют собой широко распространенную группу ферментов, которые гидролизовать то гликозидная связь между двумя или более углеводами или между углеводной и неуглеводной составляющей. Система классификации гликозидгидролаз, основанная на сходстве последовательностей, привела к определению> 100 различных семейств.[1][2][3] Эта классификация доступна на CAZy интернет сайт,[4][5] а также обсуждается в CAZypedia, онлайн-энциклопедии углеводно-активных ферментов.[6][7]

Это семейство гликозилгидролаз (CAZY GH_65 ) включает вакуолярный кислота трехалаза и мальтозофосфорилазы. Мальтозофосфорилаза (МП) представляет собой димерный фермент, который катализирует превращение мальтоза и неорганический фосфат в бета-D-глюкозо-1-фосфат и глюкоза.

Он состоит из трех структурных областей. С-концевой домен образует двухслойный мотив желейного валика. Этот домен расположен в основании каталитический домен, однако его функция остается неизвестной.[8] Центральный домен - это каталитический домен, который связывает фосфат-ион, расположенный проксимальнее высококонсервативного Glu. Расположение фосфата и глутамат считается причиной нуклеофильная атака на аномерный углерод атом.[8] Каталитический домен также формирует большую часть границы раздела димеризации. Считается, что N-концевой домен необходим для каталитической активности.[8] хотя его точная функция остается неизвестной.

Рекомендации

  1. ^ Henrissat B, Callebaut I, Fabrega S, Lehn P, Mornon JP, Davies G (июль 1995 г.). «Консервированный каталитический аппарат и прогнозирование общей складки для нескольких семейств гликозилгидролаз». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 92 (15): 7090–4. Bibcode:1995PNAS ... 92.7090H. Дои:10.1073 / пнас.92.15.7090. ЧВК  41477. PMID  7624375.
  2. ^ Дэвис Дж., Хенриссат Б. (сентябрь 1995 г.). «Структуры и механизмы гликозилгидролаз». Структура. 3 (9): 853–9. Дои:10.1016 / S0969-2126 (01) 00220-9. PMID  8535779.
  3. ^ Henrissat B, Bairoch A (июнь 1996 г.). «Обновление классификации гликозилгидролаз на основе последовательностей». Биохимический журнал. 316 (Pt 2): 695–6. Дои:10.1042 / bj3160695. ЧВК  1217404. PMID  8687420.
  4. ^ "Дома". CAZy.org. Получено 2018-03-06.
  5. ^ Ломбард V, Голаконда Рамулу Х, Друла Э, Коутиньо П.М., Хенриссат Б (январь 2014 г.). «База данных по углеводно-активным ферментам (CAZy) за 2013 год». Исследования нуклеиновых кислот. 42 (Выпуск базы данных): D490–5. Дои:10.1093 / нар / gkt1178. ЧВК  3965031. PMID  24270786.
  6. ^ «Семейство гликозид гидролаз 65». CAZypedia.org. Получено 2018-03-06.
  7. ^ Консорциум CAZypedia (декабрь 2018 г.). «Десять лет CAZypedia: живая энциклопедия углеводно-активных ферментов» (PDF). Гликобиология. 28 (1): 3–8. Дои:10.1093 / glycob / cwx089. PMID  29040563.
  8. ^ а б c ван Тилберг Х., Эглофф М.П., ​​Уппенберг Дж., Хальк Л. (2001). «Кристаллическая структура мальтозофосфорилазы из Lactobacillus brevis: неожиданная эволюционная связь с глюкоамилазами». Структура. 9 (8): 689–697. Дои:10.1016 / S0969-2126 (01) 00626-8. PMID  11587643.
Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR005194
Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR005195
Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR005196