Протеин-аргининдеиминаза - Википедия - Protein-arginine deiminase
протеин-аргининдеиминаза | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Протеин-аргининдеиминаза 4, димер, человек | |||||||||
Идентификаторы | |||||||||
Номер ЕС | 3.5.3.15 | ||||||||
Количество CAS | 75536-80-0 | ||||||||
Базы данных | |||||||||
IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
ПРИАМ | профиль | ||||||||
PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
В энзимология, а протеин-аргининдеиминаза (EC 3.5.3.15 ) является фермент который катализирует форма пост-переводная модификация называется деиминация аргинина или же цитруллина:
- белок L-аргинин + H2О белок L-цитруллин + NH3
Таким образом, два субстраты этого фермента белок L-аргинин и ЧАС2О, а его два товары находятся белок L-цитруллин и NH3.
Этот фермент принадлежит к семейству гидролазы, те, которые действуют на связи углерод-азот, отличные от пептидных связей, особенно в линейных амидинах. В систематическое название этого класса ферментов протеин-L-аргинин иминогидролаза. Этот фермент еще называют пептидиларгинин деиминаза.
Структурные исследования
По состоянию на конец 2007 года семь структуры были решены для этого класса ферментов, с PDB коды доступа 1WD8, 1WD9, 1WDA, 2DEW, 2DEX, 2DEY, и 2DW5.
Смотрите также
Рекомендации
- Фудзисаки М., Сугавара К. (январь 1981 г.). «Свойства пептидиларгининдезиминазы из эпидермиса новорожденных крыс». J. Biochem. Токио. 89 (1): 257–63. Дои:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a133189. PMID 7217033.
- протеин-аргинин + деиминаза в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)
Этот EC 3.5 фермент -связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |