Бета-амилаза - Википедия - Beta-amylase

Бета-амилаза
2xfr b amylase.png
Структура ячмень бета-амилаза. PDB 2xfr[1]
Идентификаторы
Номер ЕС3.2.1.2
Количество CAS9000-91-3
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmiGO / QuickGO

Бета-амилаза (EC 3.2.1.2, β-амилаза, сахарогенамилаза, гликогеназа) является фермент с систематическое название 4-альфа-D-глюкан мальтогидролаза.[2][3][4] Этот фермент катализирует следующее химическая реакция:

Гидролиз (1-> 4) -альфа-D-глюкозидных связей в полисахаридах, чтобы удалить последовательные мальтоза единиц с невосстанавливающих концов цепей.

Этот фермент действует на крахмал, гликоген и связанные полисахариды и олигосахариды производство бетамальтоза инверсией. Бета-амилаза содержится в бактерии, грибы, и растения; источники бактерий и злаков являются наиболее термостойкими. Работая с невосстанавливающего конца, β-амилаза катализирует гидролиз второй α-1,4-гликозидной связи, отщепляя две единицы глюкозы (мальтоза ) вовремя. Вовремя созревание из фрукты, β-амилаза расщепляет крахмал на мальтозу, в результате чего получается сладкий вкус спелых фруктов.

β-амилаза присутствует в неактивной форме до посева прорастание. Много микробы также производят амилазу для разложения внеклеточных крахмалов.Животное ткани не содержат β-амилазу, хотя она может присутствовать в микроорганизмах, содержащихся в пищеварительный тракт. Оптимальный pH для β-амилазы составляет 4,0–5,0.[5] Они принадлежат Семейство гликозид гидролаз 14.

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Рейзек М., Стивенсон К.Э., Саутард А.М., Стэнли Д., Денайер К., Смит А.М., Налдретт М.Дж., Лоусон Д.М., Field RA (март 2011 г.). «Химическая генетика и метаболизм крахмала злаков: структурные основы нековалентного и ковалентного ингибирования β-амилазы ячменя». Молекулярные биосистемы. 7 (3): 718–30. Дои:10.1039 / c0mb00204f. PMID  21085740.
  2. ^ Боллз А.К., Уолден М.К., Томпсон Р.Р. (март 1948 г.). «Кристаллическая бета-амилаза из сладкого картофеля». Журнал биологической химии. 173 (1): 9–19. PMID  18902365.
  3. ^ Французский D (1960). «β-Амилазы». В Boyer PD, Lardy H, Myrbaumlck K (ред.). Ферменты. 4 (2-е изд.). Нью-Йорк: Academic Press. С. 345–368.
  4. ^ Манеры ди-джея (1962). «Ферментативный синтез и разложение крахмала и гликогена». Достижения в химии углеводов. 17: 371–430. Дои:10.1016 / s0096-5332 (08) 60139-3. ISBN  9780120072170.
  5. ^ «Амилаза, Альфа», I.U.B .: 3.2.1.11,4-α-D-глюканглюканогидролаза.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка

  • {http://www.worthington-biochem.com/BA/default.html «Амилаза, альфа», I.U.B .: 3.2.1.11, глюканогидролаза, 4-α-D-глюкан.] «Амилаза, альфа», I.U.B .: 3.2.1.11, 4-α-D-глюканглюканогидролаза.

внешняя ссылка