Пептид-N4- (N-ацетил-бета-глюкозаминил) аспарагин-амидаза - Википедия - Peptide-N4-(N-acetyl-beta-glucosaminyl)asparagine amidase

пептид-N4- (N-ацетил-бета-глюкозаминил) аспарагин амидаза
Белок NGLY1 PDB 2ccq.png
Рендеринг на основе PDB: 2ccq
Идентификаторы
Номер ЕС3.5.1.52
Количество CAS83534-39-8
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmiGO / QuickGO

В энзимология, а пептид-N4- (N-ацетил-бета-глюкозаминил) аспарагин амидаза (EC 3.5.1.52 ) является фермент который катализирует а химическая реакция который раскалывает N4- (ацетил-бета-D-глюкозаминил )аспарагин остаток, в котором может быть дополнительно остаток глюкозамина гликозилированный, чтобы получить (замещенный) N-ацетил-бета-D-глюкозаминиламин и пептид, содержащий аспартат остаток. Этот фермент принадлежит к семейству гидролазы особенно те, которые действуют на связи углерод-азот, отличные от пептидных связей в линейных амидах.

В NGLY1 Ген кодирует ортолог этого фермента у человека.

Номенклатура

В систематическое название этого класса ферментов N-связанный-гликопептид- (N-ацетил-бета-D-глюкозаминил) -L-аспарагин амидогидролаза. Другие широко используемые имена включают:

  • гликопептид N-гликозидаза,
  • гликопептидаза,
  • N-олигосахарид гликопептидаза,
  • N-гликаназа,
  • Гликопептидаза фасоли,
  • PNGase A,[1] и
  • PNGase F

Структурные исследования

Фермент использует каталитическая триада цистеин-гистидин-аспартат в его активный сайт для гидролиза ковалентный катализ.[2] Пептид с аналогичной функциональностью был открыт в 2014 году группой из Университета Фудань в Шанхае, Китай. Этот пептид также расщепляет альфа-1,3-связи и получил название PNGase F-II.[3]

Рекомендации

  1. ^ Альтманн Ф., Пашингер К., Далик Т., Форауэр К. (февраль 1998 г.). «Характеристика пептид-N4- (N-ацетил-бета-глюкозаминил) аспарагин-амидазы А и ее N-гликанов». Европейский журнал биохимии / FEBS. 252 (1): 118–23. Дои:10.1046 / j.1432-1327.1998.2520118.x. PMID  9523720.
  2. ^ Аллен, доктор медицины, Бухбергер А., Байкрофт М. (сентябрь 2006 г.). «Домен PUB функционирует как модуль связывания p97 в пептиде N-гликаназе человека». Журнал биологической химии. 281 (35): 25502–8. Дои:10.1074 / jbc.M601173200. PMID  16807242.
  3. ^ Сунь Г, Ю X, Бао Ц., Ван Л., Ли М, Ган Дж, Цюй Д, Ма Дж, Чен Л. (март 2015 г.). «Идентификация и характеристика нового прокариотического пептида: N-гликозидазы из Elizabethkingia meningoseptica». Журнал биологической химии. 290 (12): 7452–62. Дои:10.1074 / jbc.M114.605493. ЧВК  4367255. PMID  25614628.

дальнейшее чтение

  • Пламмер TH, Тарентино А.Л. (октябрь 1981 г.). «Легкое отщепление сложных олигосахаридов от гликопептидов миндальным эмульсиновым пептидом: N-гликозидазой». Журнал биологической химии. 256 (20): 10243–6. PMID  7287707.
  • Такахаши Н. (июнь 1977 г.). «Демонстрация действия новой амидазы на гликопептиды». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 76 (4): 1194–201. Дои:10.1016 / 0006-291X (77) 90982-2. PMID  901470.
  • Такахаши Н., Нисибе Х. (декабрь 1978 г.). «Некоторые характеристики новой гликопептидазы, действующей на аспартилгликозиламиновые связи». Журнал биохимии. 84 (6): 1467–73. Дои:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a132270. PMID  738997.
  • Тарентино А.Л., Гомес С.М., Пламмер Т.Х. (август 1985 г.). «Дегликозилирование связанных с аспарагином гликанов пептидом: N-гликозидаза F». Биохимия. 24 (17): 4665–71. Дои:10.1021 / bi00338a028. PMID  4063349.