Триптофанамидаза - Tryptophanamidase
триптофанамидаза | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||||
Номер ЕС | 3.5.1.57 | ||||||||
Количество CAS | 76689-19-5 | ||||||||
Базы данных | |||||||||
IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
ПРИАМ | профиль | ||||||||
PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
В энзимология, а триптофанамидаза (EC 3.5.1.57 ) является фермент который катализирует то химическая реакция
- L-триптофанамид + H2О L-триптофан + NH3
Таким образом, два субстраты этого фермента L-триптофанамид и ЧАС2О, а его два товары находятся L-триптофан и NH3.
Этот фермент принадлежит к семейству гидролазы те, которые действуют на связи углерод-азот, отличные от пептидных связей, особенно в линейных амидах. В систематическое название этого класса ферментов L-триптофанамид амидогидролаза. Другие широко используемые имена включают триптофанаминопептидаза, и L-триптофанаминопептидаза. Здесь работает один кофактор, марганец.
Рекомендации
- Иваяма А., Кимура Т., Адачи О, Амеяма М. (1983). «Кристаллизация и характеристика новой аминопептидазы из Trichosporon cutaneum». Agric. Биол. Chem. 47 (11): 2483–2493. Дои:10.1271 / bbb1961.47.2483.
Этот EC 3.5 фермент -связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |