Аргининдеиминаза - Arginine deiminase
| аргининдеиминаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 3.5.3.6 | ||||||||
| Количество CAS | 9027-98-9 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
В энзимология, аргининдеиминаза (EC 3.5.3.6 ) является фермент который катализирует то химическая реакция
- L-аргинин + H2О L-цитруллин + NH3
Таким образом, два субстраты этого фермента L-аргинин и ЧАС2О, а его два товары находятся L-цитруллин и NH3.
Этот фермент принадлежит к семейству гидролазы, те, которые действуют на связи углерод-азот, отличные от пептидных связей, особенно в линейных амидинах. В систематическое название этого класса ферментов L-аргинин иминогидролаза. Другие широко используемые имена включают аргинин дигидролаза, цитруллин иминаза, и L-аргинин деиминаза. Этот фермент участвует в метаболизм аргинина и пролина. Этот фермент широко экспрессируется в бактериях, включая стрептококк и актиномицеты. Экспрессия бактериальной аргининдезиминазы может регулироваться различными факторами окружающей среды.
Недавно появился новый фермент который катализирует то химическая реакция
- L-аргинин + 2H2О L-орнитин + 2NH3 + CO2 был идентифицирован в цианобактерии[1] который следует назвать как аргинин дигидролаза.
Структурные исследования
На конец 2007 г. 7 структуры были решены для этого класса ферментов, с PDB коды доступа 1LXY, 1RXX, 1S9R, 2A9G, 2AAF, 2ABR, и 2ACI.
Рекомендации
- ОГИНСКИЙ Е.Л., ГЕРИГ РФ (1952). «Аргининдигидролазная система Streptococcus faecalis. II Свойства аргининдезимидазы». J. Biol. Chem. 198 (2): 799–805. PMID 12999797.
- ЛИУ И, БЕРН РА (2009). «Множественные двухкомпонентные системы модулируют образование щелочи в Streptococcus gordonii в ответ на стрессы окружающей среды». J. Bacteriol. 191 (23): 7353–7362. Дои:10.1128 / JB.01053-09. ЧВК 2786566. PMID 19783634.
- ПЕТРАК Б, СУЛЛИАН Л., НАЗАД S (1957). «Поведение очищенной аргининдезиминазы из S. faecalis». Arch. Biochem. Биофизы. 69: 186–197. Дои:10.1016 / 0003-9861 (57) 90485-X. PMID 13445192.
- РАТНЕР С (1954). Синтез мочевины и метаболизм аргинина и цитруллина. Adv. Энзимол. Relat. Subj. Биохим. Достижения в энзимологии и смежных областях молекулярной биологии. 15. С. 319–87. Дои:10.1002 / 9780470122600.ch8. ISBN 9780470122600. PMID 13158183.
- ЛИУ И, БЕРН РА (2008). «Экологическая регуляция и регуляция фазы роста генов аргининдезиминазы Streptococcus gordonii». Appl Environ Microbiol. 74 (16): 5023–5030. Дои:10.1128 / AEM.00556-08. ЧВК 2519279. PMID 18552185.
| Этот EC 3.5 фермент -связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |