Катепсин F - Cathepsin F
Катепсин F это белок что у людей кодируется CTSF ген.[5][6][7]
Катепсины представляют собой цистеиновые протеиназы семейства папаина, которые представляют собой основной компонент лизосомальной протеолитической системы. Как правило, катепсины содержат сигнальную последовательность, за которой следует пропептид, а затем каталитически активная зрелая область. Очень длинный (251 аминокислотный остаток) прорегион предшественника катепсина F содержит С-концевой домен, подобный просегменту L-подобных ферментов катепсина, гибкий линкерный пептид из 50 остатков и предсказанный N-концевой домен. принять цистатиноподобную складку. Прорегион катепсина F является уникальным среди цистеиновых протеаз семейства папаина тем, что он содержит этот дополнительный N-концевой сегмент, который, как предполагается, имеет структурное сходство с ингибиторами цистеиновых протеаз суперсемейства цистатина. Этот цистатин-подобный домен содержит некоторые из элементов, которые, как известно, важны для ингибирующей активности. CTSF кодирует предсказанный белок из 484 аминокислот, который содержит сигнальный пептид из 19 остатков. Катепсин F содержит пять потенциальных сайтов N-гликозилирования, и он может быть нацелен на эндосомный / лизосомный компартмент через путь маннозо-6-фосфатного рецептора. Ген катепсина F экспрессируется повсеместно и отображается на хромосоме 11q13, близкой к гену, кодирующему катепсин W.[7]
Рекомендации
- ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000174080 - Ансамбль, Май 2017
- ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000083282 - Ансамбль, Май 2017
- ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ^ Ван Б., Ши Г.П., Яо П.М., Ли З., Чепмен Х.А., Бромм Д. (декабрь 1998 г.). «Человеческий катепсин F. Молекулярное клонирование, функциональная экспрессия, тканевая локализация и ферментативная характеристика». J Biol Chem. 273 (48): 32000–8. Дои:10.1074 / jbc.273.48.32000. PMID 9822672.
- ^ Сантамария I, Веласко Дж., Пендас А.М., Пас А., Лопес-Отин С. (июнь 1999 г.). «Молекулярное клонирование и структурная и функциональная характеристика человеческого катепсина F, новой цистеиновой протеиназы семейства папаина с длинным пропептидным доменом». J Biol Chem. 274 (20): 13800–9. Дои:10.1074 / jbc.274.20.13800. PMID 10318784.
- ^ а б "Entrez Gene: CTSF катепсин F".
дальнейшее чтение
- Нэглер Д.К., Сулеа Т., Менар Р. (1999). «Полноразмерная кДНК человеческого катепсина F предсказывает присутствие цистатинового домена на N-конце зимогена цистеиновой протеазы». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 257 (2): 313–8. Дои:10.1006 / bbrc.1999.0461. PMID 10198209.
- Wex T, Levy B, Wex H, Brömme D (1999). «Человеческие катепсины F и W: новая подгруппа катепсинов». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 259 (2): 401–7. Дои:10.1006 / bbrc.1999.0700. PMID 10362521.
- Wex T, Wex H, Brömme D (2000). «Ген катепсина F человека - продукт слияния предкового катепсина и гена цистатина». Биол. Chem. 380 (12): 1439–42. Дои:10.1515 / BC.1999.185. PMID 10661872. S2CID 28469574.
- Ши Г.П., Брайант Р.А., Ризе Р. и др. (2000). «Роль катепсина F в инвариантном процессинге цепи и загрузке пептидов класса II главного комплекса гистосовместимости макрофагами». J. Exp. Med. 191 (7): 1177–86. Дои:10.1084 / jem.191.7.1177. ЧВК 2193169. PMID 10748235.
- Деуссинг Дж., Тисляр К., Папазоглу А., Петерс С. (2000). «Мышиный катепсин F: клонирование кДНК, геномная организация и хромосомная принадлежность гена». Ген. 251 (2): 165–73. Дои:10.1016 / S0378-1119 (00) 00196-7. PMID 10876093.
- Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). «Создание и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 99 (26): 16899–903. Дои:10.1073 / pnas.242603899. ЧВК 139241. PMID 12477932.
- Орни К., Снек М., Бремме Д. и др. (2004). «Цистеиновая протеаза катепсин F экспрессируется в атеросклеротических поражениях человека, секретируется культивированными макрофагами и модифицирует частицы липопротеинов низкой плотности in vitro». J. Biol. Chem. 279 (33): 34776–84. Дои:10.1074 / jbc.M310814200. PMID 15184381.
- Герхард Д.С., Вагнер Л., Фейнгольд Е.А. и др. (2004). «Статус, качество и расширение проекта NIH полноразмерной кДНК: Коллекция генов млекопитающих (MGC)». Genome Res. 14 (10B): 2121–7. Дои:10.1101 / гр.2596504. ЧВК 528928. PMID 15489334.
- Васкес-Ортис Г., Пина-Санчес П., Васкес К. и др. (2006). «Сверхэкспрессия катепсина F, матриксных металлопротеиназ 11 и 12 при раке шейки матки». BMC Рак. 5 (1): 68. Дои:10.1186/1471-2407-5-68. ЧВК 1175083. PMID 15989693.
- Каакинен Р., Линдстедт К.А., Снек М. и др. (2007). «Ангиотензин II увеличивает экспрессию и секрецию катепсина F в культивируемых человеческих макрофагах, происходящих из моноцитов: эффект, опосредованный рецептором ангиотензина II типа 2». Атеросклероз. 192 (2): 323–7. Дои:10.1016 / j.atherosclerosis.2006.08.001. PMID 16963053.
внешняя ссылка
PDB галерея | |
|---|---|
|
 | Эта статья о ген на хромосома человека 11 это заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |