Криптохром - Cryptochrome

Криптохром-1
CRY1Pretty.png
Кристаллографическая структура криптохрома-1
Идентификаторы
СимволCRY1
Ген NCBI1407
HGNC2384
OMIM601933
PDB5T5X
RefSeqNP_004066
UniProtQ16526
Прочие данные
LocusChr. 12 q23.3
Криптохром-2
Идентификаторы
СимволCRY2
Ген NCBI1408
HGNC2385
OMIM603732
PDB4MLP
RefSeqNP_066940
UniProtQ49AN0
Прочие данные
LocusChr. 11 p11.2

Криптохромы (от Греческий κρυπτός χρώμα, «скрытый цвет») являются классом флавопротеины которые чувствительны к синий свет. Они находятся в растения и животные. Криптохромы участвуют в циркадные ритмы растений и животных, а также, возможно, в зондирование магнитных полей у ряда видов. Название криптохром был предложен в качестве чемодан сочетая загадочную природу фоторецептора и криптогамный организмов, на которых было проведено множество исследований в синем свете.[1]

Два гены Cry1 и Cry2 код для двух криптохромов белки CRY1 и CRY2.[2] В насекомые и растений, CRY1 регулирует циркадные часы светозависимым образом, тогда как в млекопитающие, CRY1 и CRY2 действуют как светонезависимые ингибиторы ЧАСЫ -BMAL1 компоненты циркадных часов.[3] У растений фоторецепция синего света может использоваться для передачи сигналов развития.[4] Помимо хлорофиллов, криптохромы являются единственными белками, которые, как известно, образуют фотоиндуцированные радикальные пары in vivo.[5]

Открытие

Несмотря на то что Чарльз Дарвин Впервые задокументированная реакция растений на синий свет произошла в 1880-х годах, и только в 1980-х годах исследования начали определять ответственный пигмент.[6] В 1980 году исследователи обнаружили, что ген HY4 растения Arabidopsis thaliana был необходим для чувствительности растения к синему свету, и, когда ген был секвенирован в 1993 году, он показал высокую гомологию последовательности с фотолиаза, белок репарации ДНК, активируемый синим светом.[7] К 1995 году стало ясно, что продукты гена HY4 и двух его человеческих гомологи не проявляли фотолиазной активности и представляли собой новый класс фоторецепторов синего света, предположительно циркадные фотопигменты.[8] В 1996 и 1998 гг. Плакать гомологи были идентифицированы в Дрозофила и мышей, соответственно.[9][10]

Эволюционная история и структура

Криптохромы (CRY1, CRY2) - это эволюционно старые и высококонсервативные белки, принадлежащие к суперсемейству флавопротеинов, которое существует во всех царствах жизни.[4] Все члены этого суперсемейства обладают характеристиками N-концевой гомология фотолиазы (PHR) домен. Домен PHR может связываться с флавинаденин динуклеотид (FAD) кофактор и сбор урожая хромофор.[4] Криптохромы происходят от и тесно связаны с фотолиазы, которые представляют собой бактериальные ферменты, активируемые светом и участвующие в восстановлении повреждений ДНК, вызванных ультрафиолетом. У эукариот криптохромы больше не сохраняют первоначальную ферментативную активность.[11]Структура криптохрома включает складку, очень похожую на структуру фотолиазы, с единственной молекулой FAD, нековалентно связанной с белком.[4] Эти белки имеют переменную длину и поверхность на С-конце из-за изменений в геноме и внешнем виде, которые возникают из-за отсутствия ферментов репарации ДНК. В Рамачандран сюжет[12] показывает, что вторичная структура белка CRY1 в первую очередь является правым альфа спираль практически без стерического перекрытия.[13] Структура CRY1 почти полностью состоит из альфа-спиралей, с несколькими петлями и несколькими бета-листы. Молекула расположена в виде ортогонального пучка.[4]

Функция

Фототропизм

У растений криптохромы опосредуют фототропизм, или направленный рост к источнику света в ответ на синий свет. Теперь известно, что этот ответ имеет свой собственный набор фоторецепторов, фототропины.

В отличие от фитохромы и фототропины, криптохромы не киназы. Их флавин хромофор восстанавливается под действием света и переносится в ядро клетки, где это влияет на тургорное давление и вызывает последующее удлинение стебля. Чтобы быть конкретным, Cry2 отвечает за опосредованный синим светом семядоли и расширение листа. Cry2 чрезмерное выражение в трансгенный растения увеличивают рост семядолей, стимулируемый синим светом, что приводит к появлению большого количества широких листьев и отсутствия цветов, а не нескольких первичных листьев с цветком.[14] Двойная мутация потери функции в генах Arabidopsis thaliana Early Flowering 3 (elf3) и Cry2 задерживает цветение при постоянном освещении и, как было показано, ускоряет его в течение длинных и коротких дней, что предполагает, что Arabidopsis CRY2 может играть роль в ускорении времени цветения. при постоянном свете.[15]

Фотоморфогенез

Рецепторы криптохромов заставляют растения реагировать на синий свет посредством фотоморфогенез. Криптохромы помогают контролировать развитие семян и проростков, а также переход от вегетативной стадии развития к стадии цветения. В Арабидопсис, показано, что криптохромы контролируют рост растений в неоптимальных условиях синего света.[16]

Световой захват

Несмотря на многочисленные исследования по этой теме, криптохром фоторецепция и фототрансдукция в Дрозофила и Arabidopsis thaliana все еще плохо изучен. Известно, что криптохромы обладают двумя хромофорами: птерин (в виде 5,10-метенилтетрагидрофолиевая кислота (MTHF)) и флавин (в форме FAD).[17] Оба могут поглотить фотон, И в Арабидопсисптерин поглощает при длине волны 380 нм, а флавин - при 450 нм. Предыдущие исследования подтвердили модель, согласно которой энергия, захваченная птерином, передается флавину.[18] Согласно этой модели фототрансдукции, тогда ФАД будет уменьшенный в FADH, который, вероятно, является посредником фосфорилирование определенного домена в криптохроме. Это может вызвать преобразование сигнала цепочка, возможно влияющая генная регуляция в ядре клетки.

Новая гипотеза[19] предполагает, что в криптохромах растений преобразование светового сигнала в химический сигнал, который может восприниматься молекулами-партнерами, может быть вызван фотоиндуцированным отрицательным зарядом внутри белка - на кофакторе FAD или на соседней аспарагиновой кислоте.[20][21] Этот отрицательный заряд будет электростатически отталкивать связанный с белком АТФ молекула и, следовательно, также С-концевой домен белка, который покрывает АТФ связывающий карман до поглощения фотона. Результирующее изменение конформации белка может привести к фосфорилированию ранее недоступных сайтов фосфорилирования на С-конце, и данный фосфорилированный сегмент может затем высвободить фактор транскрипции HY5, конкурируя за тот же сайт связывания с негативным регулятором фотоморфогенеза. COP1.

Другой механизм может работать в Дрозофила. Истинное основное состояние кофактора флавина в Дрозофила CRY все еще обсуждается, и некоторые модели показывают, что FAD находится в окисленной форме,[22] в то время как другие поддерживают модель, в которой кофактор флавина существует в анион радикальный форма, FAD−
•. Недавно исследователи заметили, что окисленный FAD легко восстанавливается до FAD−
• по свету. Кроме того, мутации, блокирующие фотовосстановление, не влияли на индуцированную светом деградацию CRY, в то время как мутации, которые изменяли стабильность FAD−
• нарушена функция фоторецептора CRY.[23][24] Эти наблюдения подтверждают основное состояние FAD−
•. Исследователи также недавно предложили модель, в которой FAD−
 взволнован своим дублет или квартетное состояние за счет поглощения фотона, которое затем приводит к конформационному изменению в белке CRY.[25]

В губка глаза, также выражен восприимчивый к синему свету криптохром. Большинство глаз животных используют светочувствительные опсин белки, экспрессируемые в нейронах, передают нервной системе информацию о световой среде, тогда как личинки губок используют пигментные кольцевые глаза для фототактического плавания. Однако, несмотря на наличие многих других Рецепторы, связанные с G-белком (GPCR), полностью секвенированный геном Амфимедон королевский, а демосубка larva, по-видимому, не имеет гена светочувствительного опсинового пигмента, что позволяет предположить, что уникальные глаза губки могли развить новый механизм обнаружения света. Исследования с использованием РНК-зондов показали, что один из двух криптохромов, Aq-Cry2, производился рядом с простыми клетками глаза губки. Aq-Cry2 лишен фотолиазной активности и содержит кофактор на основе флавина, который реагирует на длины волн света, которые также опосредуют фотическое поведение личинок. Определяемый как опсин-кладовый GPCR, он обладает консервативным лизином основания Shiff, который играет центральную роль в функции опсина. Как и другие губки, A. queenslandica отсутствует нервная система. Это указывает на то, что губчатые глаза без опсина используют криптохром, наряду с другими белками, для управления или действия в опосредованном глазом фототаксическом поведении.[26]

Циркадный ритм

Исследования на животных и растениях показывают, что криптохромы играют ключевую роль в создании и поддержании циркадных ритмов.[27] Точно так же криптохромы играют важную роль в захвате циркадных ритмов у растений.[28] В Дрозофилакриптохром (dCRY) действует как фоторецептор синего света, который напрямую модулирует световой поток в циркадные часы,[29] в то время как у млекопитающих криптохромы (CRY1 и CRY2) действуют как транскрипция репрессоры в циркадном часовом механизме.[30] Некоторые насекомые, в том числе бабочка монарх, имеют как млекопитающее, так и Дрозофила-подобная версия криптохрома, свидетельствующая о существовании древнего часового механизма, включающего как светочувствительную, так и репрессивную роль криптохрома.[31][32]

Плакать мутанты изменили циркадные ритмы, показывая, что Плакать влияет на циркадный кардиостимулятор. Дрозофила с мутировавшими Плакать демонстрируют незначительное или полное отсутствие цикла мРНК.[33] Точечная мутация в плакатьб, который необходим для ассоциации флавинов в белке CRY, не приводит к циклическому изменению белков PER или TIM ни в DD, ни в LD.[34] Кроме того, у мышей, лишенных Cry1 или же Cry2 гены демонстрируют дифференцированно измененные периоды свободного бега, но все же способны фотообучение. Однако мыши, которым не хватает обоих Cry1 и Cry2 аритмичны как в LD, так и в DD и всегда имеют высокий Per1 Уровни мРНК. Эти результаты предполагают, что криптохромы играют фоторецептивную роль, а также действуют как негативные регуляторы экспрессии гена Per у мышей.[35]

В Дрозофила

В Дрозофила, криптохром действует как фоторецептор синего света. Воздействие синего света вызывает конформацию, аналогичную конформации всегда активного мутанта CRY с C-концевой делецией (CRYΔ).[25] Период полураспада этой конформации составляет 15 минут в темноте и способствует связыванию CRY с другими продуктами часового гена, PER и ТИМ, в зависимости от света.[3][25][29][36] После связывания dCRY, dTIM подвергается деградации убиквитин-протеасома система.[25][36]

Хотя световые импульсы не увлекаются, полные световые циклы LD по-прежнему могут стимулировать цикличность в вентральный -боковой нейроны в Дрозофила мозг. Эти данные наряду с другими результатами предполагают, что CRY является клеточно-автономным фоторецептором для биологических часов в Дрозофила и может играть роль в непараметрическом уносе (унос короткими дискретными световыми импульсами). Однако латеральные нейроны получают световую информацию как через путь CRY синего света, так и через родопсин путь. Следовательно, CRY участвует в восприятии света и является входом в циркадные часы, однако это не единственный вход для световой информации, поскольку устойчивый ритм был продемонстрирован в отсутствие пути CRY, в котором считается, что Путь родопсина обеспечивает некоторый световой поток.[37] Недавно также было показано, что существует опосредованная CRY световая реакция, которая не зависит от классического циркадного взаимодействия CRY-TIM. Считается, что для этого механизма требуется флавин. редокс основанный на механизме, который зависит от проводимости калиевых каналов. Было показано, что этот опосредованный CRY световой ответ увеличивает потенциал действия стрельба в течение нескольких секунд после легкого ответа в опсин -нокаутировать Дрозофила.[38]

Криптохром, как и многие гены, участвующие в циркадном ритме, показывает циркадные циклы в мРНК и уровни белка. В Дрозофила, Плакать Концентрации мРНК изменяются в соответствии с циклом свет-темнота (LD), с высокими уровнями на свету и низкими уровнями в темноте.[33] Этот цикл сохраняется в постоянной темноте (DD), но с уменьшенной амплитудой.[33] Транскрипция Плакать ген также циклически повторяется с аналогичной тенденцией.[33] Однако уровни белка CRY изменяются иначе, чем Плакать транскрипция и уровни мРНК. При LD белок CRY имеет низкие уровни на свету и высокие уровни в темноте, а при DD уровни CRY непрерывно увеличиваются в течение субъективного дня и ночи.[33] Таким образом, экспрессия CRY регулируется часами на уровне транскрипции и светом на уровне транскрипции. переводной и посттрансляционный уровень.[33]

Сверхэкспрессия Плакать также влияет на циркадные световые реакции. В Дрозофила, Плакать сверхэкспрессия увеличивает чувствительность мух к свету низкой интенсивности.[33] Эта легкая регуляция уровней белка CRY предполагает, что CRY играет циркадную роль выше других генов и компонентов часов.[33]

У млекопитающих

Криптохром является одной из четырех групп часовых генов / белков млекопитающих, которые генерируют петлю отрицательной обратной связи транскрипции-трансляции (TTFL), наряду с Период (PER), ЧАСЫ и BMAL1.[39] В этой петле белки CLOCK и BMAL1 активаторы транскрипции, которые вместе связываются с промоутеры из Плакать и За гены и активируют их транскрипцию.[39] Белки CRY и PER затем связываются друг с другом, проникают в ядро ​​и ингибируют транскрипцию, активируемую CLOCK-BMAL1.[39]

У мышей Cry1 выражение отображает циркадные ритмы в супрахиазматическое ядро, область мозга, участвующая в генерации циркадных ритмов, где уровни мРНК достигают пика во время светлой фазы и достигают минимума в темноте.[40] Эти ежедневные колебания экспрессии поддерживаются в постоянной темноте.[40]

В то время как CRY был также создан в качестве гомолога ТИМА у млекопитающих, роль CRY как фоторецептор у млекопитающих была спорной. В ранних работах указывалось, что CRY имеет как светонезависимые, так и независимые функции. Исследование 2000 года показало, что мыши без родопсина, но с криптохромом все еще реагируют на свет; однако у мышей без родопсина или криптохрома c-Fos транскрипция, медиатор светочувствительности, значительно снижается.[41] В последние годы данные подтверждают меланопсин как главный циркадный фоторецептор, в частности клетки меланопсина, которые опосредуют вовлечение и связь между глаз и супрахиазматическое ядро ​​(SCN).[42] Одна из основных трудностей в подтверждении или отрицании CRY как фоторецептора млекопитающих заключается в том, что при отключении гена у животного происходит аритмия, поэтому трудно измерить его способность как чисто фоторецептора. Однако некоторые недавние исследования показывают, что CRY человека может опосредовать световой ответ в периферических тканях.[43]

Нормальный циркадный ритм млекопитающих в значительной степени зависит от отсроченной экспрессии Cry1 после активации Cry1 промоутер. В то время как ритмы в Per2 активация промотора и Per2 Уровни мРНК имеют почти одинаковую фазу, Cry1 Производство мРНК задерживается примерно на четыре часа по сравнению с Cry1 активация промотора.[44] Эта задержка не зависит от уровней CRY1 или CRY2 и опосредуется комбинацией E / E'-бокс и элементы D-box в промоутере и RevErbA /ROR связывающие элементы (RRE) в первом интроне гена.[45] Трансфекция аритмичных Cry1−/− Cry2−/− клетки с двойным выбиванием только Cry1 промотор (вызывающий конститутивный Cry1 выражение) недостаточно, чтобы спасти ритмичность. Трансфекция этих клеток как промотором, так и первым интроном необходима для восстановления циркадных ритмов в этих клетках.[45]

Магниторецепция

Основная статья: Магниторецепция

Экспериментальные данные свидетельствуют о том, что криптохромы в фоторецепторные нейроны глаз птицы участвуют в магнитной ориентации во время миграция.[46] Также считается, что криптохромы необходимы для светозависимой способности Дрозофила чувствовать магнитные поля.[47] Ранее сообщалось, что магнитные поля влияют на криптохромы также в Arabidopsis thaliana растения: на рост растений, по-видимому, влияли магнитные поля в присутствии синего (но не красного) света.[48] Тем не менее, эти результаты позже оказались невоспроизводимыми в строго контролируемых условиях в другой лаборатории.[49] предполагая, что криптохромы растений не реагируют на магнитные поля.

Криптохром образует пару радикалы с коррелированными спины при воздействии синего света.[50][51] Радикальные пары также могут быть образованы независимым от света темновым повторным окислением кофактора флавина молекулярным кислородом посредством образования спин-коррелированных радикальных пар FADH-супероксид.[52] Предполагается, что магниторецепция действует через влияние окружающего магнитного поля на корреляцию (параллельную или антипараллельную) этих радикалов, которая влияет на время жизни активированной формы криптохрома. Активация криптохрома может повлиять на светочувствительность сетчатка нейроны, в результате чего животное может ощущать магнитное поле.[53] Криптохромы животных и близкородственные (6-4) фотолиазы животных содержат более длинную цепь переносящих электроны триптофанов, чем другие белки суперсемейства криптохром-фотолиаз (тетрада триптофана вместо триады).[54][55] Более длинная цепь приводит к лучшему разделению и более чем в 1000 раз большему времени жизни фотоиндуцированных радикальных пар флавин-триптофан, чем в белках с триадой триптофанов.[54][55] Отсутствие спин-селективной рекомбинации этих радикальных пар во временных масштабах от наносекунд до микросекунд, по-видимому, несовместимо с предположением, что магниторецепция криптохромами основана на реакции прямого света.

Рекомендации

  1. ^ Грессел, Дж. (1979). «Фотоприем голубого света». Фотохимия и фотобиология. 30 (6): 749–754. Дои:10.1111 / j.1751-1097.1979.tb07209.x. ISSN  1751-1097. S2CID  98643540.
  2. ^ ван дер Спек П.Дж., Кобаяши К., Бутсма Д., Такао М., Экер А.П., Ясуи А. (октябрь 1996 г.). «Клонирование, тканевая экспрессия и картирование гомолога фотолиазы человека, имеющего сходство с растительными рецепторами синего света». Геномика. 37 (2): 177–82. Дои:10.1006 / geno.1996.0539. HDL:1765/55742. PMID  8921389.
  3. ^ а б Гриффин Э.А., Стакнис Д., Вайц С.Дж. (октябрь 1999 г.). «Независимая от света роль CRY1 и CRY2 в циркадных часах млекопитающих». Наука. 286 (5440): 768–71. Дои:10.1126 / наука.286.5440.768. PMID  10531061.
  4. ^ а б c d е PDB: 1u3c​; Brautigam CA, Smith BS, Ma Z, Palnitkar M, Tomchick DR, Machius M, Deisenhofer J (август 2004 г.). «Структура фотолиазоподобного домена криптохрома 1 из Arabidopsis thaliana». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 101 (33): 12142–7. Bibcode:2004ПНАС..10112142Б. Дои:10.1073 / pnas.0404851101. ЧВК  514401. PMID  15299148.
  5. ^ Хор П.Дж., Моуритсен Х (июль 2016 г.). "Радикально-парный механизм магниторецепции". Ежегодный обзор биофизики. 45 (1): 299–344. Дои:10.1146 / annurev-biophys-032116-094545. PMID  27216936.
  6. ^ Дарвин С (1881). Сила движения растений. Нью-Йорк: Д. Эпплтон и компания.
  7. ^ Ахмад М., Кэшмор А.Р. (ноябрь 1993 г.). «Ген HY4 A. thaliana кодирует белок с характеристиками фоторецептора синего света». Природа. 366 (6451): 162–6. Bibcode:1993Натура.366..162А. Дои:10.1038 / 366162a0. PMID  8232555. S2CID  4256360.
  8. ^ Томпсон CL, Санкар А (2004). «Криптохром: открытие циркадного фотопигмента». В Lenci F, Horspool WM (ред.). Справочник CRC по органической фотохимии и фотобиологии. Бока-Ратон: CRC Press. С. 1381–89. ISBN  978-0-8493-1348-6.
  9. ^ Тодо Т., Рио Х., Ямамото К., Тох Х., Инуи Т, Аяки Х. и др. (Апрель 1996 г.). «Сходство между фотолиазой дрозофилы (6-4), гомологом фотолиазы человека, и семейством фоторецепторов ДНК-фотолиазы-синего света». Наука. 272 (5258): 109–12. Bibcode:1996Наука ... 272..109Т. Дои:10.1126 / science.272.5258.109. PMID  8600518. S2CID  23151554.
  10. ^ Кобаяши К., Канно С., Смит Б., ван дер Хорст Г. Т., Такао М., Ясуи А. (ноябрь 1998 г.). «Характеристика гомологов рецепторов фотолиазы / синего света в клетках мыши и человека». Исследования нуклеиновых кислот. 26 (22): 5086–92. Дои:10.1093 / nar / 26.22.5086. ЧВК  147960. PMID  9801304.
  11. ^ Вебер С (февраль 2005 г.). «Управляемый светом ферментативный катализ репарации ДНК: обзор последних биофизических исследований фотолиазы». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика. 1707 (1): 1–23. Дои:10.1016 / j.bbabio.2004.02.010. PMID  15721603.
  12. ^ «Анализ MolProbity Ramachandran, 1U3C, модель 1» (PDF). www.rcsb.org. Архивировано из оригинал (PDF) на 2012-10-21. Получено 2011-04-13.
  13. ^ Нельсон Д.Р., Ленингер А.Л., Кокс М. (2005). Принципы биохимии Ленингера. Нью-Йорк: W.H. Фримен. ISBN  978-0-7167-4339-2.
  14. ^ Сюй Д.С., Чжао Х, Чжао С., Казанцев А., Ван РП, Тодо Т. и др. (Ноябрь 1996 г.). «Предполагаемые человеческие фоторецепторы синего света hCRY1 и hCRY2 являются флавопротеинами». Биохимия. 35 (44): 13871–7. Дои:10.1021 / bi962209o. PMID  8909283.
  15. ^ Нефисси Р., Нацуи Ю., Мията К., Ода А., Хасе Ю., Накагава М. и др. (Май 2011 г.). «Двойная мутация потери функции в генах EARLY FLOWERING 3 и CRYPTOCHROME 2 задерживает цветение при постоянном освещении, но ускоряет его при длинных и коротких днях: важная роль Arabidopsis CRY2 в ускорении времени цветения при постоянном освещении». Журнал экспериментальной ботаники. 62 (8): 2731–44. Дои:10.1093 / jxb / erq450. PMID  21296763.
  16. ^ Pedmale UV, Huang SC, Zander M, Cole BJ, Hetzel J, Ljung K и др. (Январь 2016 г.). «Криптохромы напрямую взаимодействуют с СДС, чтобы контролировать рост растений при ограничении синего света». Клетка. 164 (1–2): 233–245. Дои:10.1016 / j.cell.2015.12.018. ЧВК  4721562. PMID  26724867.
  17. ^ Song SH, Dick B, Penzkofer A, Pokorny R, Batschauer A, Essen LO (октябрь 2006 г.). «Абсорбционная и флуоресцентная спектроскопическая характеристика криптохрома 3 из Arabidopsis thaliana». Журнал фотохимии и фотобиологии. B, Биология. 85 (1): 1–16. Дои:10.1016 / j.jphotobiol.2006.03.007. PMID  16725342.
  18. ^ Хоанг Н., Були Дж. П., Ахмад М. (январь 2008 г.). «Доказательства светочувствительной роли фолиевой кислоты в рецепторах синего света криптохрома Arabidopsis». Молекулярный завод. 1 (1): 68–74. Дои:10.1093 / mp / ssm008. PMID  20031915.
  19. ^ Мюллер П., Були Дж. П. (январь 2015 г.). «Поиск механизма передачи сигналов с помощью растительного фоторецептора криптохрома». Письма FEBS. 589 (2): 189–92. Дои:10.1016 / j.febslet.2014.12.008. PMID  25500270. S2CID  207635307.
  20. ^ Müller P, Bouly JP, Hitomi K, Balland V, Getzoff ED, Ritz T, Brettel K (июнь 2014 г.). «Связывание АТФ превращает криптохром растений в эффективный природный фотопереключатель». Научные отчеты. 4: 5175. Bibcode:2014НатСР ... 4Э5175М. Дои:10.1038 / srep05175. ЧВК  4046262. PMID  24898692.
  21. ^ Cailliez F, Müller P, Gallois M, de la Lande A (сентябрь 2014 г.). «Связывание АТФ и протонирование аспартата усиливают фотоиндуцированный перенос электронов в криптохроме растений». Журнал Американского химического общества. 136 (37): 12974–86. Дои:10.1021 / ja506084f. PMID  25157750.
  22. ^ Берндт А., Коттке Т., Брейткройц Х., Дворски Р., Хенниг С., Александр М., Вольф Э. (апрель 2007 г.). «Новый механизм фотореакции для циркадного фоторецептора синего света Drosophila cryptochrome». Журнал биологической химии. 282 (17): 13011–21. Дои:10.1074 / jbc.M608872200. PMID  17298948.
  23. ^ Song SH, Oztürk N, Denaro TR, Arat NO, Kao YT, Zhu H и др. (Июнь 2007 г.). «Образование и функция анион-радикала флавина в фоторецепторе синего света криптохрома 1 бабочки монарх». Журнал биологической химии. 282 (24): 17608–12. Дои:10.1074 / jbc.M702874200. PMID  17459876.
  24. ^ Озтюрк Н., Сонг С.Х., Селби С.П., Санкар А. (февраль 2008 г.). «Криптохромы животных 1 типа. Анализ окислительно-восстановительного состояния кофактора флавина с помощью сайт-направленного мутагенеза». Журнал биологической химии. 283 (6): 3256–63. Дои:10.1074 / jbc.M708612200. PMID  18056988.
  25. ^ а б c d Озтюрк Н., Селби С.П., Аннаев Ю., Чжун Д., Санкар А. (январь 2011 г.). «Механизм реакции криптохрома дрозофилы». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 108 (2): 516–21. Bibcode:2011ПНАС..108..516O. Дои:10.1073 / pnas.1017093108. ЧВК  3021015. PMID  21187431.
  26. ^ Rivera AS, Ozturk N, Fahey B, Plachetzki DC, Degnan BM, Sancar A, Oakley TH (апрель 2012 г.). «Криптохром, чувствительный к синему свету, экспрессируется в губчатом глазу, лишенном нейронов и опсина». Журнал экспериментальной биологии. 215 (Pt 8): 1278–86. Дои:10.1242 / jeb.067140. ЧВК  3309880. PMID  22442365.
  27. ^ Кларсфельд А., Мальпель С., Мишар-Ванхее С., Пико М., Шело Е., Руайе Ф. (февраль 2004 г.). «Новые особенности опосредованной криптохромом фоторецепции в циркадных часах мозга дрозофилы». Журнал неврологии. 24 (6): 1468–77. Дои:10.1523 / JNEUROSCI.3661-03.2004. ЧВК  6730330. PMID  14960620.
  28. ^ Somers DE, Devlin PF, Kay SA (ноябрь 1998 г.). «Фитохромы и криптохромы в захвате циркадных часов Arabidopsis». Наука. 282 (5393): 1488–90. Дои:10.1126 / science.282.5393.1488. PMID  9822379. S2CID  24882653.
  29. ^ а б Эмери П., Станевский Р., Хельфрих-Фёрстер С., Эмери-Ле М., Холл Дж. К., Росбаш М. (май 2000 г.). «Drosophila CRY - это циркадный фоторецептор глубокого мозга». Нейрон. 26 (2): 493–504. Дои:10.1016 / S0896-6273 (00) 81181-2. PMID  10839367. S2CID  15553260.
  30. ^ Репперт С.М., Уивер Д.Р. (август 2002 г.). «Координация суточного ритма у млекопитающих». Природа. 418 (6901): 935–41. Bibcode:2002Натура.418..935р. Дои:10.1038 / природа00965. PMID  12198538. S2CID  4430366.
  31. ^ Чжу Х., Сауман И., Юань К., Кассельман А., Эмери-Ле М., Эмери П., Репперт С.М. (январь 2008 г.). «Криптохромы определяют новый механизм циркадных часов у бабочек-монархов, который может лежать в основе навигации по солнечному компасу». PLOS Биология. 6 (1): e4. Дои:10.1371 / journal.pbio.0060004. ЧВК  2174970. PMID  18184036.
  32. ^ Чжу Х., Юань К., Бриско А.Д., Фрой О., Кассельман А., Репперт С.М. (декабрь 2005 г.). «Два крика бабочки». Текущая биология. 15 (23): R953–4. Дои:10.1016 / j.cub.2005.11.030. PMID  16332522. S2CID  2130485.
  33. ^ а б c d е ж грамм час Эмери П., Со В. В., Канеко М., Холл Дж. К., Росбаш М. (ноябрь 1998 г.). «CRY, часы дрозофилы и светорегулируемый криптохром, вносят основной вклад в восстановление циркадного ритма и светочувствительность». Клетка. 95 (5): 669–79. Дои:10.1016 / S0092-8674 (00) 81637-2. PMID  9845369. S2CID  15629055.
  34. ^ Станевский Р., Канеко М., Эмери П., Беретта Б., Вейджер-Смит К., Кей С.А. и др. (Ноябрь 1998 г.). «Мутация cryb определяет криптохром как циркадный фоторецептор у дрозофилы». Клетка. 95 (5): 681–92. Дои:10.1016 / S0092-8674 (00) 81638-4. PMID  9845370. S2CID  6996815.
  35. ^ Vitaterna MH, Selby CP, Todo T, Niwa H, Thompson C, Fruechte EM, et al. (Октябрь 1999 г.). «Дифференциальная регуляция генов периодов млекопитающих и циркадной ритмичности криптохромами 1 и 2». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 96 (21): 12114–9. Bibcode:1999ПНАС ... 9612114В. Дои:10.1073 / pnas.96.21.12114. ЧВК  18421. PMID  10518585.
  36. ^ а б Буза А., Эмери-Ле М, Росбаш М., Эмери П. (июнь 2004 г.). «Роли двух структурных доменов CRYPTOCHROME дрозофилы в циркадной фоторецепции». Наука. 304 (5676): 1503–6. Bibcode:2004Наука ... 304.1503B. Дои:10.1126 / science.1096973. PMID  15178801. S2CID  18388605.
  37. ^ Данлэп JC (январь 1999 г.). «Молекулярные основы циркадных часов». Клетка. 96 (2): 271–90. Дои:10.1016 / S0092-8674 (00) 80566-8. PMID  9988221. S2CID  14991100.
  38. ^ Фогл К.Дж., Парсон К.Г., Дам Н.А., Холмс Т.С. (март 2011 г.). «КРИПТОХРОМ - датчик синего света, регулирующий скорость возбуждения нейронов». Наука. 331 (6023): 1409–13. Bibcode:2011Научный ... 331.1409F. Дои:10.1126 / science.1199702. ЧВК  4418525. PMID  21385718.
  39. ^ а б c Санкар А., Линдси-Больц Л.А., Канг Т.Х., Рирдон Д.Т., Ли Дж.Х., Озтюрк Н. (июнь 2010 г.). «Циркадные часы контролируют клеточный ответ на повреждение ДНК». Письма FEBS. 584 (12): 2618–25. Дои:10.1016 / j.febslet.2010.03.017. ЧВК  2878924. PMID  20227409.
  40. ^ а б Миямото Ю., Санкар А. (май 1998 г.). «Фоторецепторы синего света на основе витамина В2 в ретиногипоталамическом тракте как фотоактивные пигменты для установки циркадных часов у млекопитающих». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 95 (11): 6097–102. Bibcode:1998ПНАС ... 95.6097М. Дои:10.1073 / пнас.95.11.6097. ЧВК  27591. PMID  9600923.
  41. ^ Селби С.П., Томпсон С., Шмитц Т.М., Ван Гельдер Р.Н., Санкар А. (декабрь 2000 г.). «Функциональная избыточность криптохромов и классических фоторецепторов для невизуальной фоторецепции глаза у мышей». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 97 (26): 14697–702. Bibcode:2000PNAS ... 9714697S. Дои:10.1073 / pnas.260498597. ЧВК  18981. PMID  11114194.
  42. ^ Хаттар С., Ляо Х.В., Такао М., Берсон Д.М., Яу К.В. (февраль 2002 г.). «Меланопсин-содержащие ганглиозные клетки сетчатки: архитектура, проекции и внутренняя светочувствительность». Наука. 295 (5557): 1065–70. Bibcode:2002Научный ... 295.1065H. Дои:10.1126 / science.1069609. ЧВК  2885915. PMID  11834834.
  43. ^ Hoang N, Schleicher E, Kacprzak S, Bouly JP, Picot M, Wu W. и др. (Июль 2008 г.). Schibler U (ред.). «Криптохромы человека и дрозофилы активируются светом за счет фотовосстановления флавинов в живых клетках». PLOS Биология. 6 (7): e160. Дои:10.1371 / journal.pbio.0060160. ЧВК  2443192. PMID  18597555.
  44. ^ Сато Т.К., Ямада Р.Г., Укай Х., Баггс Дж. Э., Миралья Л. Дж., Кобаяши Т. Дж. И др. (Март 2006 г.). «Подавление обратной связи требуется для работы циркадных часов млекопитающих». Природа Генетика. 38 (3): 312–9. Дои:10,1038 / ng1745. ЧВК  1994933. PMID  16474406.
  45. ^ а б Укай-Таденума М., Ямада Р.Г., Сюй Х., Рипперджер Дж.А., Лю А.С., Уэда Х.Р. (январь 2011 г.). «Задержка подавления обратной связи криптохромом 1 необходима для работы циркадных часов» (PDF). Клетка. 144 (2): 268–81. Дои:10.1016 / j.cell.2010.12.019. PMID  21236481. S2CID  8159963.
  46. ^ Heyers D, Manns M, Luksch H, Güntürkün O, Mouritsen H (сентябрь 2007 г.). Иванюк А (ред.). «Зрительный путь связывает структуры мозга, активные во время ориентации по магнитному компасу у перелетных птиц». PLOS ONE. 2 (9): e937. Bibcode:2007PLoSO ... 2..937H. Дои:10.1371 / journal.pone.0000937. ЧВК  1976598. PMID  17895978.
  47. ^ Gegear RJ, Casselman A, Waddell S, Reppert SM (август 2008 г.). «Криптохром опосредует светозависимую магниточувствительность у дрозофилы». Природа. 454 (7207): 1014–8. Bibcode:2008 Натур.454.1014G. Дои:10.1038 / природа07183. ЧВК  2559964. PMID  18641630.
  48. ^ Ахмад М., Галланд П., Ритц Т., Вильчко Р., Вильчко В. (февраль 2007 г.). «Интенсивность магнитного поля влияет на криптохром-зависимые ответы у Arabidopsis thaliana». Planta. 225 (3): 615–24. Дои:10.1007 / s00425-006-0383-0. PMID  16955271. S2CID  96263. Сложить резюме – Национальный центр научных исследований.
  49. ^ Харрис С.Р., Хенбест КБ, Маэда К., Паннелл-младший, Тиммель С.Р., Хор П.Дж., Окамото Х. (декабрь 2009 г.). «Влияние магнитных полей на криптохром-зависимые ответы у Arabidopsis thaliana». Журнал Королевского общества, Интерфейс. 6 (41): 1193–205. Дои:10.1098 / rsif.2008.0519. ЧВК  2817153. PMID  19324677.
  50. ^ Роджерс CT, Хор PJ (январь 2009 г.). «Химическая магниторецепция у птиц: механизм радикальной пары». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 106 (2): 353–60. Bibcode:2009ПНАС..106..353Р. Дои:10.1073 / pnas.0711968106. ЧВК  2626707. PMID  19129499.
  51. ^ Бискап Т, Шлейхер Э, Окафудзи А, Линк Г, Хитоми К., Getzoff ED, Вебер С (2009). «Прямое наблюдение фотоиндуцированной радикальной пары в криптохромном фоторецепторе синего света». Angewandte Chemie. 48 (2): 404–7. Дои:10.1002 / anie.200803102. ЧВК  4329312. PMID  19058271.
  52. ^ Мюллер П., Ахмад М. (июнь 2011 г.). «Активируемый светом криптохром реагирует с молекулярным кислородом с образованием радикальной пары флавин-супероксид, соответствующей магниторецепции». Журнал биологической химии. 286 (24): 21033–40. Дои:10.1074 / jbc.M111.228940. ЧВК  3122164. PMID  21467031.
  53. ^ Чандлер Д., Илья Соловьев I, Шультен К. «Криптохром и магнитное зондирование». Beckman Institute for Advanced Science and Technology, Иллинойсский университет в Урбане-Шампейн. Получено 2011-04-14.
  54. ^ а б Мюллер П., Ямамото Дж., Мартин Р., Иваи С., Бреттель К. (ноябрь 2015 г.). «Открытие и функциональный анализ 4-го переносящего электроны триптофана, сохраняющегося исключительно в криптохромах животных и (6-4) фотолиазах». Химические коммуникации. 51 (85): 15502–5. Дои:10.1039 / C5CC06276D. PMID  26355419.
  55. ^ а б Cailliez F, Müller P, Firmino T, Pernot P, de la Lande A (февраль 2016 г.). «Энергетика фотоиндуцированной миграции заряда в триптофановой тетраде животного (6-4) фотолиазы». Журнал Американского химического общества. 138 (6): 1904–15. Дои:10.1021 / jacs.5b10938. PMID  26765169.

внешняя ссылка