Фотолиаза - Photolyase

ДНК-фотолиаза, С-конец, связывание с FAD
Фотолиаза 1qnf.png
Фотолиаза деазафлавина из Анацистис нидуланс, иллюстрирующий два светособирающих кофактора: FADH− (желтый) и 8-HDF (голубой).
Идентификаторы
СимволFAD_binding_7
PfamPF03441
ИнтерПроIPR005101
PROSITEPDOC00331
SCOP21qnf / Объем / СУПФАМ
дезоксирибодипиримидин-фото-лиаза (CPD)
Прямое повреждение ДНК.png
Димер тимин-тимина циклобутана, вызванный УФ-излучением (справа), является типом Повреждение ДНК который восстанавливается ДНК-фотолиазой. Примечание. Приведенная выше диаграмма неправильно обозначена как тимин, поскольку в структурах отсутствуют 5-метильные группы.
Идентификаторы
Номер ЕС4.1.99.3
Количество CAS37290-70-3
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmiGO / QuickGO

Фотолиазы (EC 4.1.99.3) являются Ремонт ДНК ферменты которые устраняют повреждения, вызванные воздействием ультрафиолетовый свет. Эти ферменты требуют видимый свет (с фиолетового / синего конца спектра) как для собственной активации[1] и для фактического ремонта ДНК.[2] Механизм репарации ДНК с участием фотолиаз называется фотореактивацией. Они в основном превращают димеры пиримидина в нормальную пару пиримидиновых оснований.

Функция

Фотолиазы связывают комплементарно ДНК пряди и сломать определенные типы димеры пиримидина которые возникают, когда пара тимин или цитозин основания на той же цепи ДНК становятся ковалентно связаны. Длина связи этой димеризации короче, чем длина связи нормальной структуры B-ДНК, которая дает неправильную матрицу для репликации и транскрипции.[3] Более распространенная ковалентная связь включает образование циклобутан мост. Фотолиазы имеют высокое сродство к этим поражениям и обратимо связываются и превращают их обратно в исходные основания.

Эволюция

Фотолиаза - это филогенетически старый фермент, который присутствует и функционирует у многих видов, от бактерии к грибы к растения[4] и к животные.[5] Фотолиаза особенно важна в восстановлении повреждений растений, вызванных УФ-излучением. Механизм фотолиазы больше не работает у людей и других плацентарных млекопитающих, которые вместо этого полагаются на менее эффективные механизм эксцизионной репарации нуклеотидов, хотя они сохраняют многие криптохромы.[6]

Фотолиазы бывают флавопротеины и содержат два светособирающих кофакторы. Многие фотолиазы имеют N-концевой домен связывающий второй кофактор. Все фотолиазы содержат восстановленный двумя электронами FADH−; они делятся на два основных класса на основе второго кофактора, который может быть либо птерин метенилтетрагидрофолат (MTHF) в фотолиазы фолиевой кислоты или деазафлавин 8-гидрокси-7,8-дидеметил-5-деазарибофлавин (8-HDF) в деазафлавиновые фотолиазы. Хотя для каталитической активности требуется только FAD, второй кофактор значительно ускоряет скорость реакции в условиях низкой освещенности. Фермент действует путем перенос электронов в котором восстановлен флавин FADH− активируется световой энергией и действует как донор электронов, разрушая димер пиримидина.[7]

На основании сходства последовательностей ДНК-фотолиазы можно разделить на несколько классов:[8][9]

Семейство криптохромов / фотолиаз (2015)[8]
 

FeS-BCP

 
 
 

CPD-2

 
 
 
 

CPD-1

 
 
 

CPD-3gre

 
 

Крик растений

 
 

П. tricornutum CryP]

 
 
 
 
 

Cry-DASH

 
 

Эукариотический 6-4; Плач животных

 
 
 
 
  • Фотолиазы CPD класса 1 представляют собой ферменты, которые обрабатывают поражения димером циклобутан-пиримидин (CPD) грамотрицательных и грамположительных бактерий, галофильных археи Галобактерии галобиум.
  • Фотолиазы CPD класса 2 также обрабатывают поражения CPD. Они содержатся в таких растениях, как тале-кресс. Arabidopsis thaliana и рис.
  • Растение и грибы криптохромы аналогичны CPD класса 1. Это фоторецепторы синего света, которые опосредуют индуцированную синим светом экспрессию генов и модуляцию циркадные ритмы.
  • Лиазы CPD класса 3 составляют сестринскую группу по отношению к криптохромам растений, которые, в свою очередь, являются сестринской группой CPD класса 1.
  • Группа Cry-DASH - это CPD-лиазы, высоко специфичные для одноцепочечной ДНК. Члены включают Холерный вибрион, X1Cry от Xenopus laevis, и AtCry3 из Arabidopsis thaliana.[5] DASH изначально был назван в честь Дрозофила, Арабидопсис, Synechocystis, и Человек, первоначально предполагалось, что четыре таксона несут это семейство лиаз. С тех пор категоризация изменилась. Часть их названия «Cry» возникла из-за первоначального предположения, что они были криптохромами.[8]
  • Эукариотический (6-4) ДНК-фотолиазы образуют группу с криптохромами животных, которые контролируют циркадные ритмы. Они встречаются у разных видов, включая Дрозофила и люди. Криптохромы имеют свою детальную группировку.[9]
  • Бактериальные 6-4 лиазы (ИнтерПро: IPR007357 ), также известная как группа FeS-BCP, образуют свою собственную внешнюю группу относительно всех фотолиаз.

Ветвь CPD, не относящаяся к классу 2, обычно группируется в класс 1 в некоторых системах, таких как PRINTS (PR00147). Хотя члены более мелких групп согласованы, филогения может сильно различаться у авторов из-за различий в методологии, что приводит к некоторой путанице с авторами, которые пытаются все уместить (не считая FeS-BCP) в двухклассовую классификацию.[9] Криптохромы образуют полифилетический группа, включающая фотолиазы, которые утратили свою активность репарации ДНК и вместо этого контролируют циркадные ритмы.[8][9]

заявка

Добавление фотолиазы из сине-зеленые водоросли Анацистис нидуланс, чтобы HeLa клетки частично уменьшали повреждение ДНК от воздействия УФ-В.[10]

Белки человека, содержащие этот домен

CRY1; CRY2;

Номенклатура

В систематическое название этого класса ферментов дезоксирибоциклобутадипиримидин пиримидин-лиаза. Другие широко используемые имена включают фотореактивирующий фермент, ДНК-фотолиаза, ДНК-фотореактивирующий фермент, ДНК-циклобутандипиримидин-фотолиаза, ДНК-фотолиаза, дезоксирибонуклеиновая фотолиаза, дезоксирибодипиримидин фотолиаза, фотолиаза, ПРЕД, PhrB фотолиаза, дезоксирибонуклеиновая циклобутандипиримидин-фотолиаза, phr A фотолиаза, дипиримидин-фотолиаза (светочувствительная), и дезоксирибонуклеат пиримидин димерлиаза (светочувствительная). Этот фермент принадлежит к семейству лиасы особенно в "универсальном" классе углерод-углеродных лиаз.

использованная литература

  1. ^ Ямамото Дж., Симидзу К., Канда Т., Хосокава Ю., Иваи С., Плаза П., Мюллер П. (октябрь 2017 г.). «Потеря четвертого переносящего электроны триптофана у животных (6-4) Фотолиаза ухудшает активность восстановления ДНК в бактериальных клетках». Биохимия. 56 (40): 5356–5364. Дои:10.1021 / acs.biochem.7b00366. PMID  28880077.
  2. ^ Тиагараджан В., Бирдин М., Экер А.П., Мюллер П., Бреттель К. (июнь 2011 г.). «Кинетика расщепления димера циклобутан тимина ДНК-фотолиазой, непосредственно контролируемая в УФ». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 108 (23): 9402–7. Bibcode:2011ПНАС..108.9402Т. Дои:10.1073 / pnas.1101026108. ЧВК  3111307. PMID  21606324.
  3. ^ Гарретт Р.Х., Гришем К.М. (2010). Биохимия. Брукс / Коул, Cengage Learning. ISBN  978-0-495-10935-8. OCLC  984382855.
  4. ^ Тераниши, М., Накамура, К., Мориока, Х., Ямамото, К. и Хидема, Дж. (2008). «Нативная фотолиаза димера циклобутанпиримидина риса фосфорилируется». Физиология растений. 146 (4): 1941–1951. Дои:10.1104 / pp.107.110189. ЧВК  2287361. PMID  18235036.
  5. ^ а б Селби С.П., Санкар А. (ноябрь 2006 г.). «Класс криптохрома / фотолиазы ферментов с одноцепочечной ДНК-специфической фотолиазной активностью». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 103 (47): 17696–700. Bibcode:2006ПНАС..10317696С. Дои:10.1073 / pnas.0607993103. ЧВК  1621107. PMID  17062752.
  6. ^ Лукас-Льедо Дж. И., Линч М. (май 2009 г.). «Эволюция частоты мутаций: филогеномный анализ семейства фотолиазы / криптохрома». Молекулярная биология и эволюция. 26 (5): 1143–53. Дои:10.1093 / molbev / msp029. ЧВК  2668831. PMID  19228922.
  7. ^ Санкар А. (июнь 2003 г.). «Структура и функция ДНК-фотолиазы и криптохромных фоторецепторов синего света». Химические обзоры. 103 (6): 2203–37. Дои:10.1021 / cr0204348. PMID  12797829.
  8. ^ а б c d Scheerer P, Zhang F, Kalms J, von Stetten D, Krauß N, Oberpichler I, Lamparter T (май 2015 г.). «Структура фотолиазы циклобутанпиримидиндимера класса III выявляет новый сайт связывания антенного хромофора и альтернативные пути фотовосстановления». Журнал биологической химии. 290 (18): 11504–14. Дои:10.1074 / jbc.M115.637868. ЧВК  4416854. PMID  25784552.
  9. ^ а б c d Rivera AS, Ozturk N, Fahey B, Plachetzki DC, Degnan BM, Sancar A, Oakley TH (апрель 2012 г.). «Криптохром, чувствительный к синему свету, экспрессируется в губчатом глазу, лишенном нейронов и опсина». Журнал экспериментальной биологии. 215 (Pt 8): 1278–86. Дои:10.1242 / jeb.067140. ЧВК  3309880. PMID  22442365.
  10. ^ Кульмс Д., Пёппельманн Б., Ярош Д., Люгер Т.А., Крутманн Дж., Шварц Т. (июль 1999 г.). «Эффекты ядерных и клеточных мембран независимо вносят вклад в индукцию апоптоза в клетках человека, подвергшихся воздействию УФ-В излучения». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 96 (14): 7974–9. Bibcode:1999PNAS ... 96.7974K. Дои:10.1073 / пнас.96.14.7974. ЧВК  22172. PMID  10393932.

дальнейшее чтение

  • Экер А.П., Фихтингер-Шепман А.М. (1975). «Исследования фотореактивирующего фермента ДНК из Streptomyces griseus II. Очистка фермента». Биохим. Биофиз. Acta. 378 (1): 54–63. Дои:10.1016/0005-2787(75)90136-7. PMID  804322.
  • Санкар Г.Б., Смит Ф.В., Рид Р., Пейн Г., Леви М., Санкар А. (1987). «Механизм действия ДНК-фотолиазы Escherichia coli. I. Формирование фермент-субстратного комплекса». J. Biol. Chem. 262 (1): 478–85. PMID  3539939.
  • Сетлоу Дж. К., Боллум Ф. Дж. (1968). «Минимальный размер субстрата для фотореактивирующего фермента дрожжей». Биохим. Биофиз. Acta. 157 (2): 233–7. Дои:10.1016/0005-2787(68)90077-4. PMID  5649902.

внешние ссылки