Альбумин сыворотки человека - Human serum albumin

ALB
ALB structure.png
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыALB, альбумин крови, ANALBA, FDAH, PRO0883, PRO0903, PRO1341, альбумин, сывороточный альбумин, HSA
Внешние идентификаторыOMIM: 103600 MGI: 87991 ГомолоГен: 405 Генные карты: ALB
Расположение гена (человек)
Хромосома 4 (человек)
Chr.Хромосома 4 (человек)[1]
Хромосома 4 (человек)
Геномное расположение ALB
Геномное расположение ALB
Группа4q13.3Начинать73,397,114 бп[1]
Конец73,421,482 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE ALB 211298 s в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

213

11657

Ансамбль

ENSG00000163631

ENSMUSG00000029368

UniProt

P02768

P07724

RefSeq (мРНК)

NM_000477

NM_009654

RefSeq (белок)

NP_000468

NP_033784

Расположение (UCSC)Chr 4: 73,4 - 73,42 МбChr 5: 90.46 - 90.48 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Альбумин сыворотки человека это сывороточный альбумин найдено в человеке кровь. Это самый распространенный белок в человеческом плазма крови; это составляет около половины сыворотка белок. Производится в печень. Он растворим в воде, и это мономерный.

Альбумин транспортирует гормоны, жирные кислоты и другие соединения, буферизует pH и поддерживает онкотическое давление, среди других функций.

Альбумин синтезируется в печени в виде препроальбумина, который имеет N-концевой пептид, который удаляется до того, как образующийся белок высвобождается из грубого эндоплазматического ретикулума. Продукт, проальбумин, в свою очередь, расщепляется в аппарат Гольджи для производства секретируемого альбумина.

В эталонный диапазон для концентрации альбумина в сыворотке составляет примерно 35–50 г / л (3,5–5,0 г / дл).[5] Период полувыведения из сыворотки составляет около 21 дня.[6] Оно имеет молекулярная масса 66,5 кДа.

Ген альбумина расположен на хромосоме 4 в локусе 4q13.3, и мутации в этом гене могут привести к появлению аномальных белков. Ген альбумина человека - 16 961 нуклеотиды длинный от предполагаемого сайта «шапка» до первого сайта добавления поли (A). Он разделен на 15 экзонов, которые симметрично размещены в трех доменах, которые, как считается, возникли в результате трехкратного дублирования одного первичного домена.

Длительный выпуск препаратов

Рак - это неконтролируемый рост клеток с потерей дифференцировки и, как правило, с метастазами. Противораковые препараты используются для контроля роста раковых клеток. Оксалиплатин - это противоопухолевый агент третьего поколения, производный от платины, эффективность которого была доказана в основном против распространенного колоректального рака (CRC). Введение оксалиплатина оказывает острое возбуждающее и сенсибилизирующее действие, включая неприятную холодовую аллодинию в дистальных отделах конечностей, рта и горла, обычно связанную с мышечными спазмами. Однако основной побочный эффект - ограничивающая дозу токсичность для периферических нервов - влияет на устойчивость запланированного лечения. Хотя эти острые симптомы проходят в течение 1 недели, тяжелая хроническая сенсорная нейропатия развивается при увеличении кумулятивной дозы и характеризуется дистальной парестезией и онемением.[7][8] Системы доставки лекарств предназначены для доставки лекарств в течение длительного времени или в определенное время во время лечения. Следовательно, повышение эффективности и удобства системы высвобождения лекарственного средства имеет первостепенное значение. За последние два десятилетия многочисленные наночастицы (НЧ) были тщательно исследованы для достижения точно контролируемой доставки лекарств.[9] Однако применение и разработка высокоэффективных систем высвобождения лекарств все еще ограничены из-за отсутствия простого, стабильного и эффективного носителя для доставки лекарств. Человеческий сывороточный альбумин (HSA) - это хорошо растворимый в воде глобулярный мономерный белок плазмы с относительной молекулярной массой 67 кДа, состоящий из 585 аминокислотных остатков, одной сульфгидрильной группы и 17 дисульфидных мостиков. Среди носителей наночастиц наночастицы HSA долгое время находились в центре внимания фармацевтической промышленности из-за их способности связываться с различными молекулами лекарств, высокой стабильности при хранении и использовании in vivo, отсутствия токсичности и антигенности, биоразлагаемости, воспроизводимости, увеличения масштабов производственный процесс и лучший контроль за свойствами выпуска. Кроме того, значительные количества лекарственного средства могут быть включены в матрицу частиц из-за большого количества сайтов связывания лекарственного средства на молекуле альбумина.[10]

Функция

  • Поддерживает онкотическое давление
  • Транспорт гормоны щитовидной железы
  • Переносит другие гормоны, в частности, жирорастворимые.
  • Транспорт жирные кислоты («свободные» жирные кислоты) в печень и миоциты для использования энергии
  • Транспорты неконъюгированные билирубин
  • Переносит много наркотики; Уровни сывороточного альбумина могут влиять на период полувыведения лекарств. Конкуренция между лекарствами за сайты связывания альбумина может вызвать взаимодействие лекарств за счет увеличения свободной фракции одного из лекарств, тем самым влияя на эффективность.
  • Соревновательно связывает кальций ионы (Ca2+)
  • Сывороточный альбумин, как отрицательный белок острой фазы, подавляется при воспалительных состояниях. Как таковой, это не действительный маркер статуса питания; скорее, это маркер воспалительного состояния
  • Предотвращает фотодеградацию фолиевая кислота
  • Предотвратить патогенные эффекты Clostridium difficile токсины[11]

Измерение

Альбумин сыворотки обычно измеряется путем регистрации изменения поглощение при связывании с красителем, например бромкрезоловый зеленый или же бромкрезоловый пурпурный.[12]

Референсные диапазоны

Нормальный диапазон сывороточного альбумина человека у взрослых (> 3 лет) составляет 3,5–5,0 г / дл (35–50 г / л). Для детей младше трех лет нормальный диапазон более широкий и составляет 2,9–5,5 г / дл.[13]

Низкий альбумин (гипоальбуминемия ) может быть вызвано болезнь печени, нефротический синдром, ожоги, энтеропатия с потерей белка, нарушение всасывания, недоедание, поздняя беременность, артефакт, генетические вариации и злокачественные новообразования.

Альбумин высокий (гиперальбуминемия ) почти всегда вызвано обезвоживанием. В некоторых случаях ретинол (Витамин А ), уровень альбумина может быть повышен до высоких нормальных значений (например, 4,9 г / дл). Это потому, что ретинол заставляет клетки набухать от воды (это также причина токсичности слишком большого количества витамина А).[14]Этот отек также, вероятно, возникает во время лечения 13-цис-ретиноевой кислотой (изотретноин ), лекарство для лечения тяжелых угрей, среди других состояний. В лабораторных экспериментах было показано, что полностью транс-ретиноевая кислота подавляет выработку человеческого альбумина.[15]

Патология

Гипоальбуминемия

Гипоальбуминемия означает низкий уровень альбумина в крови.[16] Это может быть вызвано:

Гиперальбуминемия

Гиперальбуминемия - это повышенная концентрация альбумина в крови.[18] Обычно такое состояние возникает из-за обезвоживания.[18] Гиперальбуминемия также была связана с диетами с высоким содержанием белка.[19]

Медицинское использование

Раствор человеческого альбумина (HSA) доступен для медицинского применения, обычно в концентрации 5-25%.

Человеческий альбумин часто используется для восполнения потерянной жидкости и восстановления объема крови у пациентов с травмами, ожогами и хирургическими операциями. Нет убедительных медицинских доказательств того, что введение альбумина (по сравнению с физиологическим раствором) спасает жизни людям, у которых гиповолемия или для тех, кто тяжело болен из-за ожогов или гипоальбуминемия.[20] Также неизвестно, есть ли люди в критическом состоянии, которым может помочь альбумин.[20] Следовательно Кокрановское сотрудничество рекомендует не использовать его, за исключением клинические испытания.[21][нуждается в обновлении ]

В акустическое испарение капель (ADV), альбумин иногда используется как поверхностно-активное вещество. ADV был предложен в качестве лечения рака с помощью окклюзионная терапия.[22]

Человеческий сывороточный альбумин может быть использован для потенциальной отмены токсичности лекарства / химического вещества путем связывания со свободным лекарством / агентом.[23]

Человеческий альбумин также можно использовать при лечении декомпенсированного цирроза печени.[24]

Сывороточный альбумин человека использовался как компонент хрупкость индекс.[17]

Не было показано, что он дает лучшие результаты, чем другие жидкости, когда используется просто для восполнения объема, но часто используется в условиях, когда потеря альбумина является серьезной проблемой, например болезнь печени с асцит.[нужна цитата ]

Гликирование

Давно известно, что белки крови человека, такие как гемоглобин[25] и сывороточный альбумин[26][27] может подвергаться медленному неферментативному гликирование, в основном за счет образования основания Шиффа между ε-аминогруппами остатков лизина (а иногда и аргинина) и молекулами глюкозы в крови (Реакция Майяра ). Эта реакция может быть подавлена ​​в присутствии антиоксидантных агентов.[28] Хотя такая реакция может происходить нормально,[26] повышенный уровень гликоальбумина наблюдается при сахарном диабете.[27]

Гликация может изменять биологическую структуру и функцию белка сывороточного альбумина.[29][30][31][32]

Более того, гликирование может приводить к образованию конечных продуктов с улучшенным гликированием (AGE), что приводит к аномальным биологическим эффектам. Накопление AGE приводит к повреждению тканей за счет изменения структуры и функций тканевых белков, стимуляции клеточных ответов через рецепторы, специфичные для AGE-белков, и образования реактивных промежуточных соединений кислорода. AGE также реагируют с ДНК, вызывая мутации и транспозицию ДНК. Термическая обработка белков и углеводов приводит к серьезным изменениям аллергенности. AGE являются антигенами и представляют собой многие важные неоантигены, обнаруженные в приготовленных или хранящихся пищевых продуктах.[33] Они также мешают нормальному производству оксида азота в клетках.[34]

Хотя в структуре сывороточного альбумина есть несколько остатков лизина и аргинина, очень немногие из них могут принимать участие в реакции гликирования.[27][35]

Окисление

Альбумин является преобладающим белком в большинстве жидкостей организма, его Cys34 представляет собой наибольшую долю свободных тиолов в организме. Тиол Cys34 альбумина существует как в восстановленной, так и в окисленной форме.[36] В плазме здоровых молодых людей 70–80% общего HSA содержит свободную сульфгидрильную группу Cys34 в восстановленной форме или меркаптоальбумин (HSA-SH).[37] Однако при патологических состояниях, характеризующихся окислительным стрессом, и во время процесса старения окисленная форма или немеркаптоальбумин (HNA) может преобладать.[38] Тиол альбумина реагирует с гидроксильным радикалом (.OH), перекисью водорода (H2О2) и реактивные формы азота, такие как пероксинитрит (ONOO.), и было показано, что они окисляют Cys34 до производного сульфеновой кислоты (HSA-SOH), он может быть переработан в меркапто-альбумин; однако при высоких концентрациях химически активных веществ происходит необратимое окисление до сульфиновой (HSA-SO2H) или сульфоновой кислоты (HSA-SO3H), влияющее на его структуру.[39] Присутствие активных форм кислорода (АФК) может вызывать необратимые структурные повреждения и изменять активность белков.

Потеря через почки

В здоровом почка, размер альбумина и отрицательный электрический заряд исключают его выведение в клубочки. Это не всегда так, поскольку в некоторых болезни включая диабетическая нефропатия, что иногда может быть осложнением неконтролируемого или длительного сахарный диабет в котором белки могут пересекать клубочки. Потерянный альбумин можно определить с помощью простого анализа мочи.[40] В зависимости от количества потерянного альбумина у пациента может быть нормальная функция почек, микроальбуминурия, или же альбуминурия.

Взаимодействия

Было показано, что сывороточный альбумин человека взаимодействовать с FCGRT.[41]

Он также может взаимодействовать с еще неопознанным альбондин (gp60), определенная пара gp18 / gp30 и некоторые другие белки, например остеонектин, hnRNPs, кальретикулин, кубилин, и мегалин.[42]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000163631 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000029368 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ «Гармонизация эталонных интервалов» (PDF). patologyharmony.co.uk. Патология Гармония. Архивировано из оригинал (PDF) 2 августа 2013 г.. Получено 23 июн 2013.
  6. ^ «Гипоальбуминемия: история вопроса, патофизиология, этиология». Ссылка на Medscape. 2019-11-10. Получено 2019-12-22.
  7. ^ Кокотис П., Шмельц М., Костурос Э., Карандреас Н., Димопулос М.А. (сентябрь 2016 г.). «Оксалиплатин-индуцированная невропатия: долгосрочное клиническое и нейрофизиологическое последующее исследование». Клинический колоректальный рак. 15 (3): e133-40. Дои:10.1016 / j.clcc.2016.02.009. PMID  27038553.
  8. ^ Кришнан А.В., Гольдштейн Д., Фридлендер М., Кирнан М.С. (июль 2005 г.). «Оксалиплатин-индуцированная нейротоксичность и развитие нейропатии». Мышцы и нервы. 32 (1): 51–60. Дои:10.1002 / mus.20340. PMID  15880395. S2CID  23098627.
  9. ^ Каур И.П., Сингх Х (июнь 2014 г.). «Наноструктурированная доставка лекарств для лучшего лечения туберкулеза». Журнал контролируемого выпуска. 184: 36–50. Дои:10.1016 / j.jconrel.2014.04.009. PMID  24732260.
  10. ^ Кучакзаде Х., Шоджаосадати С.А., Шокри Ф. (сентябрь 2014 г.). «Эффективная загрузка и захват тамоксифена в системе доставки наночастиц человеческого сывороточного альбумина с помощью модифицированной техники десольватации». Химико-технические исследования и разработки. 92 (9): 1681–1692. Дои:10.1016 / j.cherd.2013.11.024.
  11. ^ ди Маси А., Лебоффе Л., Полтичелли Ф., Тонон Ф., Зеннаро С., Катерино М., Стано П., Фишер С., Хегеле М., Мюллер М., Клегер А., Папатеодору П., Нокка Г., Арковито А., Гори А, Руопполо М., Барт H, Петросилло Н., Асчензи П., Ди Белла С. (сентябрь 2018 г.). «Сывороточный альбумин человека является важным компонентом механизма защиты хозяина от интоксикации Clostridium difficile». Журнал инфекционных болезней. 218 (9): 1424–1435. Дои:10.1093 / infdis / jiy338. PMID  29868851.
  12. ^ «Альбумин: аналит монография» (PDF). Ассоциация клинической биохимии и лабораторной медицины. Архивировано из оригинал (PDF) 13 ноября 2012 г.. Получено 23 июн 2013.
  13. ^ «Нормальные диапазоны для общих лабораторных тестов». Архивировано 14 января 2013 года.. Получено 2007-12-06.CS1 maint: BOT: статус исходного URL-адреса неизвестен (связь) Университет Раша
  14. ^ Pasantes-Morales H, Wright CE, Gaull GE (декабрь 1984 г.). «Защитный эффект таурина, цинка и токоферола на индуцированное ретинолом повреждение лимфобластоидных клеток человека». Журнал питания. 114 (12): 2256–61. Дои:10.1093 / jn / 114.12.2256. PMID  6502269.
  15. ^ Масаки Т., Мацуура Т., Окава К., Миямура Т., Окадзаки И., Ватанабе Т., Сузуки Т. (июль 2006 г.). «Полностью транс-ретиноевая кислота подавляет экспрессию гена человеческого альбумина за счет индукции C / EBPbeta-LIP». Биохимический журнал. 397 (2): 345–53. Дои:10.1042 / BJ20051863. ЧВК  1513275. PMID  16608438.
  16. ^ Андерсон Д.М. (2000). Иллюстрированный медицинский словарь Дорланда (29-е изд.). Филадельфия [u.a.]: Сондерс. п.860. ISBN  978-0721682617.
  17. ^ а б Грин П., Воглом А.Е., Женере П., Данео Б., Паради Дж. М., Шнелл С., Хоки М., Маурер М. С., Киртан А. Дж., Кодали С., Мозес Дж. В., Леон МБ, Смит С. Р., Уильямс М. (сентябрь 2012 г.). «Влияние слабости на выживаемость после транскатетерной замены аортального клапана у пожилых людей с тяжелым стенозом аорты: опыт одного центра». JACC. Сердечно-сосудистые вмешательства. 5 (9): 974–81. Дои:10.1016 / j.jcin.2012.06.011. ЧВК  3717525. PMID  22995885.
  18. ^ а б Бушер Дж. Т. (1990). "Глава 101: Сывороточный альбумин и глобулин". В Walker HK, Hall WD, Hurst JW (ред.). Клинические методы: анамнез, физикальные и лабораторные исследования. (3-е изд.). Бостон: Баттервортс. ISBN  978-0409900774.
  19. ^ Мутлу Е.А., Кешаварзян А., Мутлу Г.М. (июнь 2006 г.). «Гиперальбуминемия и повышенные трансаминазы, связанные с диетой с высоким содержанием белка». Скандинавский журнал гастроэнтерологии. 41 (6): 759–60. Дои:10.1080/00365520500442625. PMID  16716979. S2CID  21264934.
  20. ^ а б Робертс И., Блэкхолл К., Олдерсон П., Банн Ф., Ширхаут Г. (ноябрь 2011 г.). «Раствор человеческого альбумина для реанимации и увеличения объема у тяжелобольных». Кокрановская база данных систематических обзоров (11): CD001208. Дои:10.1002 / 14651858.CD001208.pub4. HDL:2299/5243. ЧВК  7055200. PMID  22071799.
  21. ^ Робертс И., Блэкхолл К., Олдерсон П., Банн Ф., Ширхаут Г. (ноябрь 2011 г.). «Раствор человеческого альбумина для реанимации и увеличения объема у тяжелобольных». Кокрановская база данных систематических обзоров (11): CD001208. Дои:10.1002 / 14651858.CD001208.pub4. ЧВК  7055200. PMID  22071799.
  22. ^ Ло А.Х., Крипфганс О.Д., Карсон П.Л., Ротман Э.Д., Фаулкс Дж. Б. (май 2007 г.). «Порог испарения акустической капли: влияние длительности импульса и контрастного вещества». Транзакции IEEE по ультразвуку, сегнетоэлектрикам и контролю частоты. 54 (5): 933–46. Дои:10.1109 / tuffc.2007.339. PMID  17523558. S2CID  11983041.
  23. ^ Асценци П., Лебоффе Л., Тоти Д., Полтичелли Ф., Трезза В. (август 2018 г.). «Узнавание фипронила сайтом FA1 сывороточного альбумина человека». Журнал молекулярного распознавания. 31 (8): e2713. Дои:10.1002 / jmr.2713. PMID  29656610. S2CID  4894574.
  24. ^ Caraceni P, Riggio O, Angeli P, Alessandria C, Neri S, Foschi FG и др. (Июнь 2018). «Долгосрочное назначение альбумина при декомпенсированном циррозе печени (ОТВЕТ): открытое рандомизированное исследование». Ланцет. 391 (10138): 2417–2429. Дои:10.1016 / S0140-6736 (18) 30840-7. HDL:2108/208667. PMID  29861076. S2CID  44120418.
  25. ^ Рахбар С. (октябрь 1968 г.). «Аномальный гемоглобин в эритроцитах диабетиков». Clinica Chimica Acta; Международный журнал клинической химии. 22 (2): 296–8. Дои:10.1016/0009-8981(68)90372-0. PMID  5687098.
  26. ^ а б Дэй JF, Thorpe SR, Baynes JW (февраль 1979 г.). «Неферментативно глюкозилированный альбумин. Получение in vitro и выделение из нормальной сыворотки человека». Журнал биологической химии. 254 (3): 595–7. PMID  762083.
  27. ^ а б c Иберг Н., Флюкигер Р. (октябрь 1986 г.). «Неферментативное гликозилирование альбумина in vivo. Идентификация множественных гликозилированных сайтов». Журнал биологической химии. 261 (29): 13542–5. PMID  3759977.
  28. ^ Якус В., Хрнчарова М., Карски Дж., Краулец Б., Ритброк Н. (1999). «Ингибирование неферментативного гликирования белков и перекисного окисления липидов препаратами с антиоксидантной активностью». Науки о жизни. 65 (18–19): 1991–3. Дои:10.1016 / S0024-3205 (99) 00462-2. PMID  10576452.
  29. ^ Мохамади-Неджад А., Мусави-Мовахеди А.А., Хакимелахи Г.Х., Шейбани Н. (сентябрь 2002 г.). «Термодинамический анализ взаимодействий человеческого сывороточного альбумина с глюкозой: понимание диабетического диапазона концентрации глюкозы». Международный журнал биохимии и клеточной биологии. 34 (9): 1115–24. Дои:10.1016 / S1357-2725 (02) 00031-6. PMID  12009306.
  30. ^ Шаклай Н., Гарлик Р.Л., Банн Х.Ф. (март 1984 г.). «Неферментативное гликозилирование человеческого сывороточного альбумина изменяет его конформацию и функцию». Журнал биологической химии. 259 (6): 3812–7. PMID  6706980.
  31. ^ Мендес Д.Л., Дженсен Р.А., МакЭлрой Л.А., Пена Дж.М., Эскерра Р.М. (декабрь 2005 г.). «Влияние неферментативного гликирования на раскрытие человеческого сывороточного альбумина». Архивы биохимии и биофизики. 444 (2): 92–9. Дои:10.1016 / j.abb.2005.10.019. PMID  16309624.
  32. ^ Мохамади-Неджада А., Мусави-Мовахеди А.А., Сафариана С., Надери-Манеш М.Х., Ранджбарк Б., Фарзамид Б., Мостафави Х., Лариджаниф МБ, Хакимелахи Г.Х. (июль 2002 г.). «Термический анализ незиматического гликозилирования сывороточного альбумина человека: дифференциальная сканирующая калориметрия и исследования кругового дихроизма». Термохимика Акта. 389 (1–2): 141–151. Дои:10.1016 / S0040-6031 (02) 00006-0.
  33. ^ Kańska U, Boratyński J (2002). «Термическое гликирование белков D-глюкозой и D-фруктозой». Archivum Immunologiae et Therapiae Experimentalis. 50 (1): 61–6. PMID  11916310.
  34. ^ Рохас А., Ромай С., Гонсалес Д., Эррера Б., Дельгадо Р., Отеро К. (февраль 2000 г.). «Регулирование экспрессии эндотелиальной синтазы оксида азота конечными продуктами продвинутого гликозилирования, производными от альбумина». Циркуляционные исследования. 86 (3): E50-4. Дои:10.1161 / 01.RES.86.3.e50. PMID  10679490.
  35. ^ Гарлик Р.Л., Мазер Дж.С. (май 1983 г.). «Главный сайт неферментативного гликозилирования человеческого сывороточного альбумина in vivo». Журнал биологической химии. 258 (10): 6142–6. PMID  6853480.
  36. ^ Каваками А., Кубота К., Ямада Н., Тагами Ю., Такехана К., Сонака И., Сузуки Е., Хираяма К. (июль 2006 г.). «Идентификация и характеристика окисленного сывороточного альбумина человека. Незначительное структурное изменение нарушает его лиганд-связывающую и антиоксидантную функции». Журнал FEBS. 273 (14): 3346–57. Дои:10.1111 / j.1742-4658.2006.05341.x. PMID  16857017. S2CID  12844381.
  37. ^ Турелл Л., Карбаллал С., Ботти Н., Ради Р., Альварес Б. (апрель 2009 г.). «Окисление тиола альбумина до сульфеновой кислоты и его влияние на внутрисосудистый компартмент». Бразильский журнал медицинских и биологических исследований = Revista Brasileira de Pesquisas Medicas e Biologicas. 42 (4): 305–11. Дои:10.1590 / с0100-879x2009000400001. PMID  19330257.
  38. ^ Росас-Диас М., Камарильо-Кадена М., Эрнандес-Арана А., Рамон-Гальегос Е., Медина-Наварро Р. (июнь 2015 г.). «Антиоксидантная способность и структурные изменения человеческого сывороточного альбумина у пациентов на поздних стадиях диабетической нефропатии и эффект диализа». Молекулярная и клеточная биохимия. 404 (1–2): 193–201. Дои:10.1007 / s11010-015-2378-2. PMID  25758354. S2CID  6718332.
  39. ^ Мацуяма Ю., Тераваки Х, Терада Т, Эра S (август 2009 г.). «Окисление тиолов альбумина и образование карбонила сывороточного белка прогрессивно усиливаются с прогрессирующими стадиями хронического заболевания почек». Клиническая и экспериментальная нефрология. 13 (4): 308–315. Дои:10.1007 / s10157-009-0161-y. PMID  19363646. S2CID  20886185.
  40. ^ «Анализ мочи на микроальбумин». WebMD.
  41. ^ Чаудхури С., Мехназ С., Робинсон Дж. М., Хейтон В. Л., Перл Д. К., Рупениан, округ Колумбия, Андерсон С. Л. (февраль 2003 г.). «Главный Fc-рецептор, связанный с комплексом гистосовместимости, для IgG (FcRn) связывает альбумин и продлевает срок его жизни». Журнал экспериментальной медицины. 197 (3): 315–22. Дои:10.1084 / jem.20021829. ЧВК  2193842. PMID  12566415.
  42. ^ Мерло AM, Калиновский Д.С., Ричардсон Д.Р. (2014). «Раскрытие тайн сывороточного альбумина - большего, чем просто сывороточного протеина». Границы физиологии. 5: 299. Дои:10.3389 / fphys.2014.00299. ЧВК  4129365. PMID  25161624.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка