Ретинол-связывающий белок - Retinol-binding protein

Не путать с РНК-связывающие белки, также сокращенно RBPs.
Ретинол-связывающий белок (плазма), человек.

Ретинол-связывающие белки (RBP) - это семейство белки с разнообразными функциями. Они есть белки-носители это связывает ретинол. Оценка ретинол-связывающего белка используется для определения массы висцерального белка в исследованиях питания, связанных со здоровьем.

Ретинол и ретиноевая кислота играют решающую роль в модуляции экспрессии генов и общем развитии эмбриона. Однако дефицит или избыток любого из этих веществ может вызвать раннюю гибель эмбриона или пороки развития. Регулирование транспорта и метаболизма ретинола, необходимого для успешной беременности, осуществляется с помощью RBP. Ретинол-связывающие белки были идентифицированы в матке, эмбрионе и внеэмбриональной ткани крупного рогатого скота, овцы и свиньи, что ясно указывает на то, что RBP играет роль в правильном воздействии ретинола на эмбрион и успешном транспорте на границе раздела матери и плода. Необходимы дальнейшие исследования, чтобы определить точное влияние плохой экспрессии RBP на беременность и пороговые уровни этой экспрессии.

Гены

  • Сотовый: RBP1, RBP2, RBP5, RBP7
  • Межстраничное объявление: RBP3
  • Плазма: RBP4

RBP при беременности

Ретинол играет решающую роль в росте и дифференцировке различных тканей тела, и ранее было охарактеризовано, что эмбрионы чрезвычайно чувствительны к изменениям концентрации ретинола, которые могут привести к самопроизвольному выкидышу и порокам развития, возникающим во время развития.[1][2] У зрелого животного ретинол транспортируется из печени через систему кровообращения, будучи связанным с RBP к желаемой ткани-мишени. RBP также связывается с белком-носителем, транстиретином.[3] Процесс, с помощью которого RBP высвобождает ретинол для клеточной доступности, все еще неизвестен и точно не определен.[4][5][6]

Сайты синтеза

Традиционно RBP синтезируется в печени, а секреция зависит от концентрации ретинола. Однако уровни концентраций, по-видимому, не влияют на транскрипцию матричной РНК (мРНК) RBP, которая остается постоянной.[7][8] Литература показывает, что эндометрий крупного рогатого скота также был идентифицирован как место синтеза RBP, а также концептуальных и внеэмбриональных тканей различных видов сельскохозяйственных животных.[9][10][11][12]

Типы

  1. Ретинол-связывающий белок плазмы, транспортный носитель ретинола в сыворотке.[13]
  2. CRBP I / II, клеточно-связывающие белки, участвующие в транспорте ретинола и метаболитов в ретиниловые эфиры для хранения или в ретиноевую кислоту.[14]
  3. CRABPs, клеточные белки, связывающие ретиноевую кислоту, способные связывать ретинол и ретиноевую кислоту с высоким сродством.[15][16][17] Также было охарактеризовано, что CRABP участвуют во многих аспектах пути передачи сигналов ретиноевой кислоты, таких как регуляция и доступность ретиноевой кислоты для ядерных рецепторов.[18]

Наличие у видов домашнего скота во время беременности

КРС / Овцы

RBP, идентичный обнаруженному в плазме, был идентифицирован в тканях плаценты как овцы, так и крупного рогатого скота, что позволяет предположить, что RBP может принимать активное участие в транспорте и метаболизме ретинола во время беременности.[2][10] Однако точное время экспрессии еще не определено. Антисыворотка, специфичная к RBP крупного рогатого скота, и иммуногистохимия была использована для выявления присутствия RBP на разных стадиях ранней беременности.[2] Сильное иммуноокрашивание и гибридизация наблюдались в трофэктодерме трубчатых, но не сферических бластоцист на 13 день. МРНК RBP была локализована в эпителиальных клетках хориона, аллантоиса и амниона на 45 день беременности.[2] Наконец, мРНК RBP была обнаружена в семядолях, вкладе плода в плаценту и в месте прикрепления к эпителию матки для обмена между плодами и матерями.[2] Выражение RBP в разработке концепций, внеэмбриональные оболочки, и на границе между плодом и матерью указывают на то, что может быть некоторая регуляция транспорта и метаболизма ретинола, которая происходит из-за RBP внеэмбриональными мембранами.[10] Было обнаружено, что внутри матки беременных крупного рогатого скота синтез RBP в просветном и железистом эпителии очень похож на синтез циклического животного; однако по достижении 17-го дня полового цикла уровни RBP остаются постоянными и продолжают постепенно повышаться на протяжении всей беременности.[19] Также было высказано предположение, что стероиды яичников могут играть роль в регуляции экспрессии RBP в матке.[19]

Свиной

Все три ранее упомянутых типа ретинол-связывающих белков (RBP, CRBP, CRABP) были идентифицированы в плаценте свиньи во время беременности с помощью иммуногистохимии.[14] Как упоминалось ранее, ретинол и ретиноевая кислота являются модуляторами экспрессии генов и необходимы для правильного развития и роста концептуса.[14] У свиней имеется плацента диффузного типа, которая имеет субъединицы ареолярных желез, которые позволяют переносить более крупные молекулы между маткой и плодом. RBP и CRBP были идентифицированы в железах эндометрия и ареолярных трофобластах, что позволяет предположить, что RBP играет решающую роль в транспорте ретинола от железы к трофэктодерме концептуса.[14] Экспрессия RBP также была идентифицирована в желточном мешке, миометрии, яйцеводе и многих других тканях плода.[9]

Смотрите также

  • STRA6 (Рецептор витамина А)

Рекомендации

  1. ^ Вольф G (июль 1984 г.). «Многофункциональность витамина А». Физиологические обзоры. 64 (3): 873–937. Дои:10.1152 / Physrev.1984.64.3.873. PMID  6377341.
  2. ^ а б c d е Лю К. Х., Доре Дж. Дж., Робертс М. П., Кришнан Р., Хопкинс М. М., Годкин Дж. Д. (август 1993 г.). «Экспрессия и клеточная локализация ретинол-связывающего белка-мессенджера рибонуклеиновой кислоты в бластоцистах крупного рогатого скота и внеэмбриональных мембранах». Биология размножения. 49 (2): 393–400. Дои:10.1095 / биолрепрод49.2.393. PMID  8373966.
  3. ^ Хендрикс Х.Ф., Брауэр А., Кнук Д.Л. (1987). «Роль печеночных жировых (звездчатых) клеток в метаболизме ретиноидов». Гепатология. 7 (6): 1368–71. Дои:10.1002 / hep.1840070630. PMID  3315935.
  4. ^ Hodam JR, St Hilaire P, Creek KE (август 1991 г.). «Сравнение скорости поглощения и биологических эффектов ретинола, добавленного к кератиноцитам человека либо непосредственно в культуральную среду, либо связанного с ретинол-связывающим белком сыворотки». Журнал следственной дерматологии. 97 (2): 298–304. Дои:10.1111 / 1523-1747.ep12480562. PMID  2071940.
  5. ^ MacDonald PN, Bok D, Ong DE (июнь 1990 г.). «Локализация клеточного ретинол-связывающего белка и ретинол-связывающего белка в клетках, составляющих гематоэнцефалический барьер крысы и человека». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 87 (11): 4265–9. Bibcode:1990ПНАС ... 87.4265М. Дои:10.1073 / pnas.87.11.4265. ЧВК  54089. PMID  2190219.
  6. ^ ван Беннекум А.М., Бланер В.С., Зайферт-Бок I, Мукидес М., Брауэр А., Хендрикс Х.Ф. (февраль 1993 г.). «Захват ретинола из ретинол-связывающего белка (RBP) паренхимными клетками печени in vitro не зависит конкретно от его связывания с RBP». Биохимия. 32 (7): 1727–33. Дои:10.1021 / bi00058a005. PMID  8439537.
  7. ^ Blaner WS, Hendriks HF, Brouwer A, de Leeuw AM, Knook DL, Goodman DS (октябрь 1985 г.). «Ретиноиды, ретиноид-связывающие белки и распределение ретинилпальмитатгидролазы в различных типах клеток печени крыс». Журнал липидных исследований. 26 (10): 1241–51. PMID  4067418.
  8. ^ Сопрано Д.Р., Сопрано К.Дж., Гудман Д.С. (февраль 1986 г.). «Уровни РНК-мессенджера ретинол-связывающего белка в печени и внепеченочных тканях крысы». Журнал липидных исследований. 27 (2): 166–71. PMID  3754273.
  9. ^ а б Харни Дж. П., Смит Л. К., Симмен Р. К., Флисс А. Е., Базер Ф. В. (май 1994 г.). «Ретинол-связывающий белок: иммунолокализация белка и изобилие рибонуклеиновой кислоты-мессенджера в концептусах и тканях матери во время беременности у свиней». Биология размножения. 50 (5): 1126–35. Дои:10.1095 / биолрепрод50.5.1126. PMID  8025169.
  10. ^ а б c Лю К.Х., Годкин Д.Д. (декабрь 1992 г.). «Характеристика и иммунолокализация ретинол-связывающего белка матки крупного рогатого скота». Биология размножения. 47 (6): 1099–104. Дои:10.1095 / биолрепрод47.6.1099. PMID  1493174.
  11. ^ Лю К.Х., Гао К.Х., Баумбах Г.А., Годкин Д.Д. (январь 1992 г.). «Очистка и иммунолокализация овечьего плацентарного ретинол-связывающего белка». Биология размножения. 46 (1): 23–9. Дои:10.1095 / биолрепрод46.1.23. PMID  1547313.
  12. ^ Томас Д.Г., Джеймс С.Л., Фадж А., Оджерс С., Тойбнер Дж., Симмер К. (июнь 1991 г.). «Доставка витамина А из растворов для парентерального питания новорожденных». Журнал педиатрии и детского здоровья. 27 (3): 180–3. Дои:10.1111 / j.1440-1754.1991.tb00382.x. PMID  1909535.
  13. ^ Сопрано Д.Р., Гида М., Цзян Х., Харниш Д.К., Угэн К., Сатре М., Чен Л., Сопрано К.Дж., Кочхар Д.М. (март 1994). «Устойчивое повышение уровня мРНК и белка бета 2 рецептора ретиноевой кислоты происходит во время индуцированного ретиноевой кислотой дисморфогенеза плода». Механизмы развития. 45 (3): 243–53. Дои:10.1016/0925-4773(94)90011-6. PMID  8011556. S2CID  46392586.
  14. ^ а б c d Йоханссон С., Денкер Л., Данцер В. (январь 2001 г.). «Иммуногистохимическая локализация ретиноидсвязывающих белков на границе материнско-плодного эпителиохориальной плаценты свиньи». Биология размножения. 64 (1): 60–8. Дои:10.1095 / биолрепрод64.1.60. PMID  11133659.
  15. ^ Ли Э., Норрис А.В. (1996). «Структура / функция цитоплазматических белков, связывающих витамин А». Ежегодный обзор питания. 16: 205–34. Дои:10.1146 / annurev.nutr.16.1.205. PMID  8839926.
  16. ^ Наполи JL, Boerman MH, Chai X, Zhai Y, Fiorella PD (июнь 1995 г.). «Ферменты и связывающие белки, влияющие на концентрацию ретиноевой кислоты». Журнал стероидной биохимии и молекулярной биологии. 53 (1–6): 497–502. Дои:10.1016 / 0960-0760 (95) 00096-я. PMID  7626500. S2CID  10670925.
  17. ^ Наполи, Дж. Л. (1996). «Биосинтез и метаболизм ретиноевой кислоты». Журнал FASEB. 10 (9): 993–1001. Дои:10.1096 / fasebj.10.9.8801182. PMID  8801182.
  18. ^ Густафсон А.Л., Донован М., Аннервалл Э., Денкер Л., Эрикссон Ю. (август 1996 г.). «Ядерный импорт клеточного белка, связывающего ретиноевую кислоту, типа I в эмбриональных клетках мыши». Механизмы развития. 58 (1–2): 27–38. Дои:10.1016 / s0925-4773 (96) 00554-0. PMID  8887314. S2CID  18772488.
  19. ^ а б Маккензи С.Х., Робертс МП, Лю К.Х., Доре Дж.Дж., Годкин Д.Д. (декабрь 1997 г.). «Секреция ретинол-связывающего белка эндометрия крупного рогатого скота, экспрессия рибонуклеиновой кислоты-мессенджера и клеточная локализация во время эстрального цикла и на ранних сроках беременности». Биология размножения. 57 (6): 1445–50. Дои:10.1095 / биолрепрод57.6.1445. PMID  9408253.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка