Триптаза - Tryptase

Триптаза
1lto.jpg
альфа1 Тетрамер триптазы, человек
Идентификаторы
Номер ЕС3.4.21.59
Количество CAS97501-93-4
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmiGO / QuickGO

Триптаза (EC 3.4.21.59,) является наиболее распространенным секреторным гранулированным сериновая протеиназа содержалась в тучные клетки и использовался в качестве маркера активации тучных клеток.[1][2][3][4][5] Клетки клуба содержать триптаза, который считается ответственным за расщепление гемагглютинин поверхностный белок грипп А вирус, тем самым активируя его и вызывая симптомы гриппа.[6]

Номенклатура

Триптаза также известна как триптаза тучных клеток, протеаза II тучных клеток, триптаза кожи, триптаза легких, триптаза гипофиза, нейтральная протеиназа тучных клеток, сериновая протеиназа II тучных клеток, протеиназа II тучных клеток, триптаза сериновых протеиназ тучных клеток, протеиназа тучных клеток II , и триптаза М.

Клиническое использование

Уровни в сыворотке обычно менее 11,5 нг / мл.[7] Повышенный уровень триптазы в сыворотке крови наблюдается в обоих анафилактический и анафилактоидные реакции, но отрицательный тест не исключает анафилаксия. Повышение уровня триптазы менее вероятно при реакциях пищевой аллергии, чем при других причинах анафилаксии. Уровни триптазы в сыворотке также повышены и используются как одно из указаний на наличие эозинофильные лейкозы из-за генетических мутаций, приводящих к образованию FIP1L1-PDGFRA гены слияния или наличие системный мастоцитоз.[8][9]

Физиология

Триптаза участвует в аллергической реакции и, как предполагается, действует как митоген за фибробласт линий. Триптаза может использовать морфеин модель аллостерическая регуляция.[10] Триптаза-6 тучных клеток участвует в Трихинелла спиральная заражение мышей через связывание адаптивный и врожденный иммунитет.[11]

Гены

Гены человека, кодирующие белки с активностью триптазы, включают:

Человеческий генФермент
TPSAB1Триптаза альфа-1
TPSAB1Триптаза бета-1
TPSB2Триптаза бета-2
TPSD1Дельта триптазы
TPSG1Триптаза гамма
PRSS22Триптаза эпсилон

Мышиные гены, кодирующие белки с активностью триптазы, включают:

Мышиный генФермент
Триптаза МСР-6
Триптаза МСР-7

Рекомендации

  1. ^ Танака Т., МакРэй Би Джей, Чо К., Кук Р., Фраки Дж. Э., Джонсон Д. А., Пауэрс Дж. К. (ноябрь 1983 г.). «Трипсиноподобные ферменты тканей млекопитающих. Сравнительная реакционная способность триптазы кожи человека, триптазы легких человека и трипсина крупного рогатого скота с субстратами пептида 4-нитроанилида и тиоэфира» (PDF). Журнал биологической химии. 258 (22): 13552–7. PMID  6358206.открытый доступ
  2. ^ Вандерслис П., Баллинджер С.М., Там Э.К., Гольдштейн С.М., Крейк С.С., Каугей Г.Х. (май 1990 г.). «Триптаза тучных клеток человека: множественные кДНК и гены раскрывают семейство мультигенных сериновых протеаз». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 87 (10): 3811–5. Дои:10.1073 / pnas.87.10.3811. ЧВК  53993. PMID  2187193.открытый доступ
  3. ^ Кидо Х., Фукузэн Н., Катунума Н. (июнь 1985 г.). «Сериновые протеазы химотрипсинового и трипсинового типов в тучных клетках крыс: свойства и функции». Архивы биохимии и биофизики. 239 (2): 436–43. Дои:10.1016 / 0003-9861 (85) 90709-X. PMID  3890754.закрытый доступ
  4. ^ Кромлиш Дж. А., Сейда Н. Г., Марцинкевич М., Хамелин Дж., Джонсон Д. А., Кретьен М. (январь 1987 г.). «Триптаза гипофиза человека: молекулярные формы, NH2-концевая последовательность, иммуноцитохимическая локализация и специфичность с прогормоном и флуорогенными субстратами». Журнал биологической химии. 262 (3): 1363–73. PMID  3543004.открытый доступ
  5. ^ Harvima IT, Schechter NM, Harvima RJ, Fräki JE (ноябрь 1988 г.). «Триптаза кожи человека: очистка, частичная характеристика и сравнение с триптазой легких человека». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология. 957 (1): 71–80. Дои:10.1016/0167-4838(88)90158-6. PMID  3140898.закрытый доступ
  6. ^ Таубенбергер Дж. К. (август 1998 г.). «Расщепление гемагглютинина вируса гриппа на HA1, HA2: не до смеха». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 95 (17): 9713–5. Дои:10.1073 / пнас.95.17.9713. ЧВК  33880. PMID  9707539.
  7. ^ Клиника Мейо> Идентификатор теста: FFTRS91815, Триптаза. Проверено октябрь 2012 г.[мертвая ссылка ]
  8. ^ Вега Ф, Медейрос Л.Дж., Буэсо-Рамос К.Э., Арболеда П., Миранда Р.Н. (сентябрь 2015 г.). «Гематолимфоидные новообразования, связанные с перестройками PDGFRA, PDGFRB и FGFR1» (PDF). Американский журнал клинической патологии. 144 (3): 377–92. Дои:10.1309 / AJCPMORR5Z2IKCEM. PMID  26276769.
  9. ^ Валент П., Акин С., Хартманн К., Нильссон Г., Райтер А., Гермине О, Сотлар К., Сперр В. Р., Эскрибано Л., Джордж Т. И., Клюин-Нелеманс Х. С., Устун К., Тригиани М., Броков К., Готлиб Дж., Орфао А., Schwartz LB, Broesby-Olsen S, Bindslev-Jensen C, Kovanen PT, Galli SJ, Austen KF, Arber DA, Horny HP, Arock M, Metcalfe DD (март 2017 г.). «Достижения в классификации и лечении мастоцитоза: текущее состояние и перспективы на будущее». Исследования рака. 77 (6): 1261–1270. Дои:10.1158 / 0008-5472.CAN-16-2234. ЧВК  5354959. PMID  28254862.
  10. ^ Селвуд Т., Джаффе Е.К. (март 2012 г.). «Динамические диссоциирующие гомоолигомеры и контроль функции белка». Архивы биохимии и биофизики. 519 (2): 131–43. Дои:10.1016 / j.abb.2011.11.020. ЧВК  3298769. PMID  22182754.открытый доступ
  11. ^ Шин К., Уоттс Г.Ф., Оттген ХК, Друг Д.С., Пембертон А.Д., Гуриш М.Ф., Ли Д.М. (апрель 2008 г.). «Триптаза тучных клеток мыши mMCP-6 является важным звеном между адаптивным и врожденным иммунитетом в хронической фазе инфекции Trichinella spiralis». Журнал иммунологии. 180 (7): 4885–91. Дои:10.4049 / jimmunol.180.7.4885. ЧВК  2969178. PMID  18354212.

внешняя ссылка