Семейство гликозид гидролаз 22 - Википедия - Glycoside hydrolase family 22

В молекулярной биологии семейство гликозид гидролаз 22 это семья из гликозидгидролазы.

Лизоцим C-типа / семейство альфа-лактальбумина
PDB 1dkj EBI.jpg
лизоцим боббелого перепела
Идентификаторы
СимволLys
PfamPF00062
Pfam кланCL0037
ИнтерПроIPR001916
PROSITEPDOC00716
SCOP21e0g / Объем / СУПФАМ
TCDB9.B.41
CAZyGH22
CDDcd00119
Мембранома34

Гликозид гидролазы ЕС 3.2.1. представляют собой широко распространенную группу ферментов, которые гидролизовать в гликозидная связь между двумя или более углеводами или между углеводным и неуглеводным фрагментом. Система классификации гликозидгидролаз, основанная на сходстве последовательностей, привела к определению> 100 различных семейств.[1][2][3] Эта классификация доступна на CAZy интернет сайт,[4][5] а также обсуждается в CAZypedia, онлайн-энциклопедии углеводно-активных ферментов.[6][7]

Семейство гликозид гидролаз 22 КАЗИ GH_22 состоит из лизоцим тип C (ЕС 3.2.1.17 ) лизоцим I типа (ЕС 3.2.1.17 ) и альфа-лактальбумины. Жерех и / или карбонильный кислород C-2 ацетамидной группы субстрат действует как каталитический нуклеофил /основание.

Альфа-лактальбумин,[8][9] это молоко белок, который действует как регуляторная субъединица лактозосинтетазы, способствуя превращению галактозилтрансфераза к лактозосинтаза, который необходим для производства молока. в молочная железа, альфа-лактальбумин изменяет субстрат специфичность галактозилтрансферазы из N-ацетилглюкозамин к глюкоза.

Лизоцимы действуют как бактериолитические ферменты, гидролизуя бета (1-> 4) связи между N-ацетилглюкозамином и N-ацетилмурамовая кислота в пептидогликан из прокариотический клеточные стенки. Он также был задействован для пищеварительной роли в определенных жвачные животные и колобин обезьяны.[10] Существует как минимум пять различных классов лизоцимов:[11] C (курица тип), G (Гусь тип), фаг -тип (Т4), грибы (Халаропсис) и бактериальный (Bacillus subtilis ). Есть немного общего в последовательности различных типов лизоцимов.

Лизоцим типа C и альфа-лактальбумин схожи с точки зрения первичная последовательность и структура, и возможно развился из общего предкового белка.[12] Около 35-40% остатков консервированный в обоих белки а также позиции четырех дисульфидные связи. Однако по функциям подобия нет. Еще одно существенное различие между двумя ферментами заключается в том, что все лактальбумины обладают способностью связывать кальций,[13] в то время как это свойство ограничено только несколькими лизоцимами.[14]

В сайт привязки был выведен с использованием высокого разрешения рентгеновский снимок структура анализ и показал, что состоит из трех аспарагиновая кислота остатки. Сначала было предложено, чтобы кальций связанный с лактальбумином, стабилизировал структуру, но недавно было заявлено, что кальций контролирует высвобождение лактальбумина из гольджи мембрана и узор ион связывание также может влиять на каталитические свойства лактозы синтетаза сложный.

Рекомендации

  1. ^ Henrissat B, Callebaut I, Fabrega S, Lehn P, Mornon JP, Davies G (июль 1995 г.). «Консервированный каталитический аппарат и прогнозирование общей складки для нескольких семейств гликозилгидролаз». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 92 (15): 7090–4. Bibcode:1995PNAS ... 92.7090H. Дои:10.1073 / пнас.92.15.7090. ЧВК  41477. PMID  7624375.
  2. ^ Дэвис Дж., Хенриссат Б. (сентябрь 1995 г.). «Строения и механизмы гликозилгидролаз». Структура. 3 (9): 853–9. Дои:10.1016 / S0969-2126 (01) 00220-9. PMID  8535779.
  3. ^ Henrissat B, Bairoch A (июнь 1996 г.). «Обновление классификации гликозилгидролаз на основе последовательностей». Биохимический журнал. 316 (Pt 2): 695–6. Дои:10.1042 / bj3160695. ЧВК  1217404. PMID  8687420.
  4. ^ "Дома". CAZy.org. Получено 2018-03-06.
  5. ^ Ломбард V, Голаконда Рамулу Х, Друла Э, Коутиньо П.М., Хенриссат Б (январь 2014 г.). «База данных по углеводно-активным ферментам (CAZy) за 2013 год». Исследования нуклеиновых кислот. 42 (Проблема с базой данных): D490-5. Дои:10.1093 / нар / gkt1178. ЧВК  3965031. PMID  24270786.
  6. ^ «Семейство гликозид гидролаз 22». CAZypedia.org. Получено 2018-03-06.
  7. ^ Консорциум CAZypedia (декабрь 2018 г.). «Десять лет CAZypedia: живая энциклопедия углеводно-активных ферментов». Гликобиология. 28 (1): 3–8. Дои:10.1093 / glycob / cwx089. PMID  29040563.
  8. ^ Shewale JG, Sinha SK, Brew K (апрель 1984 г.). «Эволюция альфа-лактальбуминов. Полная аминокислотная последовательность альфа-лактальбумина сумчатых (Macropus rufogriseus) и исправления в областях последовательности в альфа-лактальбуминах крупного рогатого скота и козы». Журнал биологической химии. 259 (8): 4947–56. PMID  6715332.
  9. ^ Холл L, Кэмпбелл П.Н. (1986). «Альфа-лактальбумин и родственные белки: универсальное семейство генов с интересным происхождением». Очерки биохимии. 22: 1–26. PMID  3104032.
  10. ^ Ирвин Д.М., Уилсон А.С. (июль 1989 г.). «Множественные последовательности кДНК и эволюция лизоцима желудка крупного рогатого скота». Журнал биологической химии. 264 (19): 11387–93. PMID  2738070.
  11. ^ Камей К., Хара С., Икенака Т., Мурао С. (ноябрь 1988 г.). «Аминокислотная последовательность лизоцима (B-фермента) из Bacillus subtilis YT-25». Журнал биохимии. 104 (5): 832–6. Дои:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a122558. PMID  3148618.
  12. ^ Нитта К., Сугай С. (июнь 1989 г.). «Эволюция лизоцима и альфа-лактальбумина». Европейский журнал биохимии. 182 (1): 111–8. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1989.tb14806.x. PMID  2731545.
  13. ^ Стюарт Д.И., Ачарья К.Р., Уокер Н.П., Смит С.Г., Льюис М., Филипс, округ Колумбия (1986). «Альфа-лактальбумин обладает новой петлей, связывающей кальций». Природа. 324 (6092): 84–7. Bibcode:1986Натура.324 ... 84С. Дои:10.1038 / 324084a0. PMID  3785375. S2CID  4349973.
  14. ^ Нитта К., Цуге Х, Сугаи С., Симадзаки К. (ноябрь 1987 г.). «Кальций-связывающая способность лизоцима лошади». Письма FEBS. 223 (2): 405–8. Дои:10.1016/0014-5793(87)80328-9. PMID  3666156. S2CID  12630658.