Рибонуклеаза III - Ribonuclease III

Домен рибонуклеазы III
PDB 1yyw EBI.jpg
Структура рибонуклеазы III, взаимодействующая с двухцепочечной РНК.
Идентификаторы
СимволРНКаза_III
PfamPF00636
ИнтерПроIPR000999
PROSITEPDOC00448
SCOP21jfz / Объем / СУПФАМ

Рибонуклеаза III (РНКаза III или РНКаза C)[1](BRENDA 3.1.26.3 ) является разновидностью рибонуклеаза который признает дцРНК и расщепляет его в определенных целевых местах, чтобы преобразовать их в зрелые РНК.[2] Эти ферменты представляют собой группу эндорибонуклеазы которые характеризуются своим рибонуклеазным доменом, который обозначен как домен РНКазы III.[3] Они повсеместно встречаются в клетке и играют важную роль в таких путях, как РНК синтез прекурсора, РНК молчание, а pnp саморегулирующий механизм.[4][5]

Типы РНКазы III

Суперсемейство РНКаз III делится на четыре известных класса: 1, 2, 3 и 4. Каждый класс определяется своей доменной структурой.[6]

РНКаза III класса

  • Ферменты РНКазы III класса 1 имеют гомодимерную структуру, функция которой заключается в расщеплении дцРНК на несколько субъединиц. Это Mg2+-зависимая эндонуклеаза и в основном обнаруживается в бактерии и бактериофаг. РНКазы III класса 1 были обнаружены в грибах Glomeromycotan, что предположительно является результатом горизонтальный перенос генов из цианобактерий.[7] Среди РНКаз III в классе есть РНК из Кишечная палочка. Обычно ферменты класса I обладают одним доменом РНКазы III (RIIID), за которым следует dsRNA-связывающий домен (dsRBD).[6] Они перерабатывают прекурсоры рибосомная РНК, малая ядерная РНК (мяРНК) и малая ядрышковая РНК (мяРНК). Основная функция расщепления дцРНК РНКазы III класса 1 сохраняется у большинства организмов, в которых она присутствует. Однако у ряда видов функция изменилась и взяла на себя другие или дополнительные биологические роли.[8]
Rnc (UniProtKB P0A7Y0 ) - E.Coli - эта РНКаза III участвует в процессинге вирусных транскриптов и некоторых мРНК через расщепление нескольких участков на дцРНК. На это расщепление может влиять присутствие рибосомного белка.[9]
Вариации РНКазы III класса 1, называемой Мини-III, являются гомодимерными ферментами и состоят исключительно из доменов РНКазы III.[10]

РНКаза III класса

Рибонуклеаза III класса 2 (Rnt1p) из Saccharomyces cerevisiae в комплексе с двухцепочечной РНК
Нуклеазы дрожжей с доменом РНКазы III класса 2:[11]
RNT1 (UniProtKB Q02555 ) - С. cerevisiae - эта РНКаза III участвует в транскрипции и процессинге рДНК, формировании 3'-конца мяРНК U2 посредством расщепления концевой петли, стрессовом ответе и деградации клеточной стенки и регуляции генов контрольных точек морфогенеза.[12]
Pac1 (UniProtKB P22192 ) - С. Помбе - эта РНКаза III расположена на хромосоме II дрожжевой нуклеазы и при чрезмерной экспрессии непосредственно участвует в стерильности, недостаточной эффективности спаривания, аномальном цикле митотических клеток и подавлении мутаций в организме.[13]

РНКаза III класса

Кристаллическая структура фермента рибонуклеазы Дроша человека в комплексе с двумя С-концевыми спиралями белка DGCR8.
  • РНКазы III класса 3 включают Дроша семейство ферментов, которые, как известно, участвуют в созревании предшественников miRNA.[14]

РНКаза III класса

  • РНКазы III класса 4 включают Дайсер семейство ферментов, которые, как известно, функционируют в РНК-интерференция (РНКи).[15] РНКазы класса III являются компонентами S-РНКазы. Это компонент системы самонесовместимости у Rosaceae, Solanaceae и Plantaginaceae. Их нанимают, чтобы справляться с различными сценариями экологического стресса.[16]
  • Ферменты Dicer перерабатывают субтраты дцРНК в небольшие фрагменты РНК индивидуального размера в диапазоне от 21 до 27 нуклеотидов в длину.[17] Дайсер имеет N-концевой домен геликазы / АТФазы, за которым следует другой домен неизвестной функции. Это центрально расположенный домен PAZ и С-концевая конфигурация, которая включает один dsRBD и два каталитических домена РНКазы III.[18] Взаимодействие Dicer происходит с другими белками, включая TRBP, PACT и Ago2.[19] РНК, которые продуцируются Dicer, действуют как проводники для последовательности определенного подавления родственных генов через РНКи и родственные пути.[17]

Белки человека, содержащие домен РНКазы III

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Филиппов, Валерий; Соловьев Виктор; Филиппова Мария; Гилл, Сарджит С. (7 марта 2000 г.). «Новый тип белков семейства РНКазы III у эукариот». Ген. 245 (1): 213–221. Дои:10.1016 / S0378-1119 (99) 00571-5. PMID  10713462.
  2. ^ Заморе, Филлип Д. (декабрь 2001 г.). «Тридцать три года спустя, взгляд на активный сайт рибонуклеазы III». Молекулярная клетка. 8 (6): 1158–1160. Дои:10.1016 / S1097-2765 (01) 00418-X. PMID  11885596.
  3. ^ Конрад, Кристиан; Раухут, Рейнхард (февраль 2002 г.). «Рибонуклеаза III: новое ощущение от неприятностей». Международный журнал биохимии и клеточной биологии. 34 (2): 116–129. Дои:10.1016 / S1357-2725 (01) 00112-1. PMID  11809414.
  4. ^ Inada, T .; Накамура, Ю. (1995). «Смертельная активность рибонуклеазы III в отношении процессинга двухцепочечной РНК в отсутствие белка SuhB Escherichia coli». Биохимия. 77 (4): 294–302. Дои:10.1016/0300-9084(96)88139-9. PMID  8589060.
  5. ^ Парк, Хонгмарн; Яхнин, Елена; Коннолли, Майкл; Ромео, Тони; Бабицке, Пол; Гурс, Р. Л. (15 декабря 2015 г.). «CsrA участвует в механизме ауторегуляции PNPase, избирательно подавляя трансляцию транскриптов, которые ранее были обработаны РНКазой III и PNPase». Журнал бактериологии. 197 (24): 3751–3759. Дои:10.1128 / JB.00721-15. ЧВК  4652041. PMID  26438818.
  6. ^ а б c Лян И-Х, Лавуа М., Комо М.-А, Элела С.А., Джи Х. Структура комплекса эукариотической РНКазы III после расщепления выявляет механизм двойной линейки для выбора субстрата. Молекулярная клетка. 2014; 54 (3): 431-444. DOI: 10.1016 / j.molcel.2014.03.006.
  7. ^ Сун-Джэ Ли, Мэнсюань Конг, Пол Харрисон, Мохамед Хиджри; Консервированные белки системы интерференции РНК в арбускулярном микоризном грибе Rhizoglomus irregulare позволяют по-новому взглянуть на эволюционную историю Glomeromycota, биологию и эволюцию генома, evy002, https://doi.org/10.1093/gbe/evy002
  8. ^ Kreuze, Jan F .; Савенков, Евгений И .; Куэльяр, Уилмер; Ли, Сяндун; Валконен, Яри П. Т. (1 июня 2005 г.). «Вирусная РНКаза III класса 1, участвующая в подавлении молчания РНК». Журнал вирусологии. 79 (11): 7227–7238. Дои:10.1128 / JVI.79.11.7227-7238.2005. ISSN  0022-538X. ЧВК  1112141. PMID  15890961.
  9. ^ «РНК - Рибонуклеаза 3 - Escherichia coli (штамм K12) - ген и белок РНК». www.uniprot.org. Консорциум UniProt. Получено 5 ноября 2016.
  10. ^ Свечение, Д .; Пьянка, Д .; Сулей, А. А .; Kozlowski, Lukasz P .; Czarnecka, J .; Chojnowski, G .; Skowronek, K.J .; Буйницки, Дж. М. (2015). «Последовательно-специфическое расщепление дцРНК мини-III РНКазой». Исследования нуклеиновых кислот. 43 (5): 2864–2873. Дои:10.1093 / nar / gkv009. ISSN  0305-1048. ЧВК  4357697. PMID  25634891.
  11. ^ У, Чан-Сянь; Сюй, Сянь-Цзинь; Чжэн, Кэ; Лю, Фанг; Ян, Сюй-Донг; Чен, Чжуан-Фу; Чен, Хуан-Чунь; Лю, Чжэн-Фэй (1 апреля 2016 г.). «Характеристика рибонуклеазы III из Brucella». Ген. 579 (2): 183–192. Дои:10.1016 / j.gene.2015.12.068. PMID  26778206.
  12. ^ «Обзор RNT1 / YMR239C». www.yeastgenome.org. Стэндфордский Университет. Получено 5 ноября 2016.
  13. ^ "pac1 (SPBC119.11c)". www.pombase.org. EMBL-EBI. Получено 5 ноября 2016.
  14. ^ Филиппов В., Соловьев В., Филиппова М., Гилл С.С. (март 2000 г.). «Новый тип белков семейства РНКазы III у эукариот». Ген. 245 (1): 213–221. Дои:10.1016 / S0378-1119 (99) 00571-5. PMID  10713462.
  15. ^ Бернштейн Э., Кауди А.А., Хаммонд С.М., Hannon GJ (2001). «Роль бидентатной рибонуклеазы на этапе инициации РНК-интерференции». Природа. 409 (6818): 363–6. Дои:10.1038/35053110. PMID  11201747. S2CID  4371481. закрытый доступ
  16. ^ Рохас, Эрнан; Флойд, Брайс; Моррис, Стефани С.; Бэссэм, Дайан; Макинтош, Густаво К.; Голдрайдж, Ариэль (1 июля 2015 г.). «NnSR1, не-S-РНКаза класса III, специфически индуцируемая у Nicotiana alata при дефиците фосфата, локализуется в компартментах эндоплазматического ретикулума». Растениеводство. 236: 250–259. Дои:10.1016 / j.plantsci.2015.04.012. PMID  26025538.
  17. ^ а б Макрей, Ян Дж; Дудна, Дженнифер А. (февраль 2007 г.). «Пересмотр рибонуклеазы: понимание структуры ферментов семейства рибонуклеаз III». Текущее мнение в структурной биологии. 17 (1): 138–145. Дои:10.1016 / j.sbi.2006.12.002. PMID  17194582.
  18. ^ Редько Юлия; Bechhofer, David H .; Кондон, Чиаран (июнь 2008 г.). «Mini-III, необычный член семейства ферментов РНКазы III, катализирует созревание 23S рибосомной РНК в B. subtilis». Молекулярная микробиология. 68 (5): 1096–1106. Дои:10.1111 / j.1365-2958.2008.06207.x. PMID  18363798.
  19. ^ Николсон, Аллен В. (январь 2014 г.). «Механизмы расщепления двухцепочечной РНК рибонуклеазой III». Междисциплинарные обзоры Wiley: РНК. 5 (1): 31–48. Дои:10.1002 / wrna.1195. ЧВК  3867540. PMID  24124076.
  20. ^ «Тканевое выражение DICER1 - Резюме». www.proteinatlas.org. Атлас белков человека. Получено 5 ноября 2016.
  21. ^ "Тканевое выражение DROSHA - Резюме". www.proteinatlas.org. Атлас белков человека. Получено 5 ноября 2016.
Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR000999

внешняя ссылка