Белковая тирозинфосфатаза - Protein tyrosine phosphatase
Протеин-тирозин-фосфатаза | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Белковая тирозинфосфатаза 1, тример, человек | |||||||||
Идентификаторы | |||||||||
Номер ЕС | 3.1.3.48 | ||||||||
Количество CAS | 79747-53-8 | ||||||||
Базы данных | |||||||||
IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
ПРИАМ | профиль | ||||||||
PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
|
Белковые тирозинфосфатазы группа ферменты это удалить фосфат группы из фосфорилированный тирозин остатки на белках. Фосфорилирование белкового тирозина (pTyr) является обычным посттрансляционная модификация которые могут создавать новые мотивы распознавания для белковых взаимодействий и клеточной локализации, влиять на стабильность белка и регулировать активность ферментов. Как следствие, поддержание соответствующий уровень фосфорилирования тирозина белка важно для многих клеточных функций. Тирозин-специфические протеинфосфатазы (ПТФаза; ЕС 3.1.3.48 ) катализируют удаление фосфатной группы, присоединенной к остатку тирозина, с использованием промежуточного продукта цистеинилфосфатного фермента. Эти ферменты являются ключевыми регуляторными компонентами в преобразование сигнала пути (такие как Киназный путь MAP ) и клеточный цикл контроля и важны для контроля рост клеток, распространение, дифференциация, трансформация, и синаптическая пластичность.[1][2][3][4]
Функции
Вместе с тирозинкиназы, PTP регулируют фосфорилирование состояние многих важных сигнализация молекулы, такие как MAP киназа семейство. PTP все чаще рассматриваются как неотъемлемые компоненты преобразование сигнала каскадов, несмотря на меньшее изучение и понимание по сравнению с тирозинкиназы.
PTP участвуют в регуляции многих клеточных процессов, включая, но не ограничиваясь:
- Рост клеток
- Клеточная дифференциация
- Митотический циклы
- Онкогенный трансформация
- Рецепторный эндоцитоз[5]
Классификация
По механизму
Активность PTP можно обнаружить в четырех семействах белков.[6][7]
Ссылки на все 107 членов семейства протеинтирозинфосфатаз можно найти в шаблон внизу этой статьи.
I класс
PTP класса I - это самая большая группа PTP, состоящая из 99 членов, которые могут быть далее подразделены на
- 38 классических PTP
- 21 рецепторная тирозинфосфатаза
- 17 PTP нерецепторного типа
- 61 VH-1-подобная фосфатаза или фосфатаза с двойной специфичностью (DSP)
- 11 MAPK фосфатаз (МПК)
- 3 рогатки
- 3 СПЛ
- 4 CDC14
- 19 нетипичных DSP
- 5 Гомологи фосфатазы и тензина (PTEN)
- 16 Миотубулярины
Фосфатазы с двойной специфичностью (dTyr и dSer / dThr) белок-тирозин с двойной специфичностью фосфатазы. Фосфатазы с двойной специфичностью Ser / Thr и Tyr представляют собой группу ферментов с Ser / Thr (ЕС 3.1.3.16 ) и тирозин-специфическая протеинфосфатаза (ЕС 3.1.3.48 ) активность, способная удалить серин /треонин или тирозин-связанная фосфатная группа из широкого диапазона фосфопротеины, включая ряд ферментов, фосфорилированных под действием киназа. Протеинфосфатазы с двойной специфичностью (DSP) регулируют передачу митогенного сигнала и контролируют клеточный цикл.
ЛЕОПАРД-синдром, Синдром Нунана, и Метахондроматоз связаны с ПТПН11.
Повышенный уровень активированного ПТПН5 отрицательно влияет синаптическая стабильность и играет роль в Болезнь Альцгеймера,[3] Синдром ломкой Х-хромосомы[4] шизофрения,[8] и Болезнь Паркинсона.[9] Снижение уровня ПТПН5 был замешан в болезнь Хантингтона,[10][11] церебральная ишемия[12] злоупотребление алкоголем,[13][14] и стресс расстройства.[15][16] Вместе эти результаты показывают, что только при оптимальном уровне ПТПН5 синаптическая функция не нарушена.
II класс
LMW (низкомолекулярные) фосфатазы, или кислые фосфатазы, действуют на фосфорилированные тирозином белки, арилфосфаты с низким молекулярным весом, а также на природные и синтетические ацил фосфаты.[17][18]
PTP класса II содержат только один член, низкомолекулярную фосфотирозинфосфатазу (LMPTP ).
III класс
Cdc25 фосфатазы (dTyr и / или dThr)
PTP класса III состоит из трех членов: CDC25. А, B, и C
IV класс
Это члены ИМЕЛ фолд и суперсемейство, и включают фосфатазы, специфичные для pTyr и pSer / Thr, а также низкомолекулярные фосфатазы и другие ферменты.[19] Считается, что подсемейство EYA (глаза отсутствуют) специфично для pTyr и имеет четыре члена у человека, EYA1, EYA2, EYA3 и EYA4. Этот класс имеет каталитический механизм, отличный от других трех классов.[20]
По местонахождению
В зависимости от клеточной локализации PTPases также классифицируются как:
- Рецептороподобные, которые трансмембранные рецепторы которые содержат PTPase домены.[21] С точки зрения структуры все известные рецепторные ПТФазы состоят из рецепторов переменной длины. внеклеточный домен, за которым следует трансмембранный регион и C-терминал каталитический цитоплазматический домен. Некоторые из рецепторных ПТФаз содержат фибронектин повторы типа III (FN-III), иммуноглобулин -подобные домены, домены MAM или карбоангидраза -подобные домены в их внеклеточной области. Как правило, цитоплазматическая область содержит две копии домена PTPase. Первый, похоже, обладает ферментативной активностью, тогда как второй неактивен.
- Нерецепторные (внутриклеточные) ПТФазы[22]
Общие элементы
Все ПТФазы, кроме тех, что принадлежат к семейству eya, несут высококонсервативный активный сайт. мотив C (X) 5R (мотив сигнатуры PTP), используют общий каталитический механизм и обладают аналогичной структурой ядра, состоящей из центральной параллели бета-лист с флангом альфа-спирали содержащий бета-петлю-альфа-петлю, которая охватывает мотив сигнатуры PTP.[23] Функциональное разнообразие между PTPases обеспечивается регуляторными доменами и субъединицами.
|
|
|
|
|
Образец выражения
Отдельные PTP могут быть выразил всеми типами клеток, или их экспрессия может быть строго ткань -специфический. Однако большинство клеток экспрессируют от 30% до 60% всех PTP. кроветворный и нейронный клетки экспрессируют большее количество PTP по сравнению с другими типами клеток. Т-клетки и В-клетки гемопоэтического происхождения экспрессируют от 60 до 70 различных PTP. Экспрессия нескольких PTPS ограничена гемопоэтическими клетками, например, LYP, SHP1, CD45, и HePTP.[28] Выражение ПТПН5 ограничивается мозгом. Дифференциальное выражение ПТПН5 обнаруживается во многих областях мозга и не экспрессируется в мозжечке.[29][30][31]
Рекомендации
- ^ Диксон Дж. Э., Дену Дж. М. (1998). «Белковые тирозинфосфатазы: механизмы катализа и регуляции». Curr Opin Chem Biol. 2 (5): 633–41. Дои:10.1016 / S1367-5931 (98) 80095-1. PMID 9818190.
- ^ Пол С., Ломброзо П.Дж. (2003). «Рецепторные и нерецепторные протеинтирозинфосфатазы в нервной системе». Cell. Мол. Life Sci. 60 (11): 2465–82. Дои:10.1007 / s00018-003-3123-7. PMID 14625689.
- ^ а б Чжан И., Куруп П., Сюй Дж., Карти Н., Фернандес С. М., Найгаард Х. Б., Питтенгер С., Грингард П., Стритматтер С. М., Нэрн А. С., Ломброзо П. Дж. (Ноябрь 2010 г.). «Генетическое сокращение тирозинфосфатазы, обогащенной полосатым телом (STEP), устраняет когнитивные и клеточные дефициты на мышиной модели с болезнью Альцгеймера». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 107 (44): 19014–9. Дои:10.1073 / pnas.1013543107. ЧВК 2973892. PMID 20956308.
- ^ а б Goebel-Goody SM, Wilson-Wallis ED, Royston S, Tagliatela SM, Naegele JR, Lombroso PJ (июль 2012 г.). «Генетическая манипуляция STEP обращает вспять поведенческие аномалии на мышиной модели с синдромом ломкой Х-хромосомы». Гены, мозг и поведение. 11 (5): 586–600. Дои:10.1111 / j.1601-183X.2012.00781.x. ЧВК 3922131. PMID 22405502.
- ^ Куруп П., Чжан И, Сюй Дж., Венкитарамани Д.В., Арутюнян В., Грингард П., Нэрн А.С., Ломброзо П.Дж. (апрель 2010 г.). «Абета-опосредованный эндоцитоз рецептора NMDA при болезни Альцгеймера включает убиквитинирование тирозинфосфатазы STEP61». Журнал неврологии. 30 (17): 5948–57. Дои:10.1523 / JNEUROSCI.0157-10.2010. ЧВК 2868326. PMID 20427654.
- ^ Сунь JP, Чжан З.Й., Ван В.К. (2003). «Обзор суперсемейства протеинтирозинфосфатаз». Curr Top Med Chem. 3 (7): 739–48. Дои:10.2174/1568026033452302. PMID 12678841.
- ^ Алонсо А., Сасин Дж. И др. (2004). «Белковые тирозинфосфатазы в геноме человека». Клетка. 117 (6): 699–711. Дои:10.1016 / j.cell.2004.05.018. PMID 15186772.
- ^ Карти NC, Xu J, Kurup P, Brouillette J, Goebel-Goody SM, Austin DR, Yuan P, Chen G, Correa PR, Haroutunian V, Pittenger C, Lombroso PJ (2012). «Тирозинфосфатаза STEP: значение при шизофрении и молекулярный механизм, лежащий в основе антипсихотических препаратов». Трансляционная психиатрия. 2 (7): e137. Дои:10.1038 / tp.2012.63. ЧВК 3410627. PMID 22781170.
- ^ Куруп П.К., Сюй Дж., Видейра Р.А., Ононеньи К., Балтазар Дж., Ломброзо П.Дж., Нэрн А.С. (январь 2015 г.). «STEP61 является субстратом паркина лигазы Е3 и активируется при болезни Паркинсона». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 112 (4): 1202–7. Дои:10.1073 / pnas.1417423112. ЧВК 4313846. PMID 25583483.
- ^ Сааведра А., Хиральт А., Руэ Л., Ксифро Х, Сюй Дж., Ортега З, Лукас Дж. Дж., Ломброзо П. Дж., Альберх Дж., Перес-Наварро Е. (июнь 2011 г.). «Экспрессия и активность протеинтирозинфосфатазы, обогащенной полосатым железом, при болезни Хантингтона: ЭТАП в сопротивлении эксайтотоксичности». Журнал неврологии. 31 (22): 8150–62. Дои:10.1523 / JNEUROSCI.3446-10.2011. ЧВК 3472648. PMID 21632937.
- ^ Гладдинг CM, Сеперс, доктор медицины, Сюй Дж., Чжан Л.Я., Милнервуд А.Дж., Ломброзо П.Дж., Раймонд Л.А. (сентябрь 2012 г.). «Активация кальпаина и STriatal-Enriched протеинтирозинфосфатазы (STEP) вносит вклад в внесинаптическую локализацию рецептора NMDA на мышиной модели болезни Хантингтона». Молекулярная генетика человека. 21 (17): 3739–52. Дои:10.1093 / hmg / dds154. ЧВК 3412376. PMID 22523092.
- ^ Деб И., Манхас Н., Поддар Р., Раджагопал С., Аллан А. М., Ломброзо П. Дж., Розенберг Г. А., Канделарио-Джалил Е., Пол С. (ноябрь 2013 г.). «Нейропротекторная роль тирозинфосфатазы, обогащенной мозгом, STEP, в очаговой ишемии головного мозга». Журнал неврологии. 33 (45): 17814–26. Дои:10.1523 / JNEUROSCI.2346-12.2013. ЧВК 3818554. PMID 24198371.
- ^ Hicklin TR, Wu PH, Radcliffe RA, Freund RK, Goebel-Goody SM, Correa PR, Proctor WR, Lombroso PJ, Browning MD (апрель 2011 г.). «Алкогольное подавление функции рецептора NMDA, долгосрочное потенцирование и обучение страху требует наличия протеинтирозинфосфатазы, обогащенной полосатым телом». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 108 (16): 6650–5. Дои:10.1073 / pnas.1017856108. ЧВК 3081035. PMID 21464302.
- ^ Дарк Э., Хамида С.Б., Ву С., Фамлуонг К., Харазия В., Сюй Дж., Ломброзо П., Рон Д. (июнь 2014 г.). «Ингибирование обогащенной полосатым телом тирозинфосфатазы 61 в дорсомедиальном полосатом теле достаточно для увеличения потребления этанола». Журнал нейрохимии. 129 (6): 1024–34. Дои:10.1111 / jnc.12701. ЧВК 4055745. PMID 24588427.
- ^ Ян Ч., Хуанг СС, Сюй К.С. (май 2012 г.). «Решающая роль нерецептора протеинтирозинфосфатазы типа 5 в определении индивидуальной предрасположенности к развитию когнитивных и морфологических изменений, связанных со стрессом». Журнал неврологии. 32 (22): 7550–62. Дои:10.1523 / JNEUROSCI.5902-11.2012. PMID 22649233.
- ^ Дабровска Дж., Хазра Р., Гуо Дж. Д., Ли К., Девитт С., Сюй Дж., Ломброзо П. Дж., Рэйнни Д. Дж. (Декабрь 2013 г.). «Обогащенная полосатым телом протеинтирозинфосфатаза - ЭТАПЫ на пути к пониманию вызванной хроническим стрессом активации нейронов рилизинг-фактора кортикотропина в ядре концевой полоски крысы». Биологическая психиатрия. 74 (11): 817–26. Дои:10.1016 / j.biopsych.2013.07.032. ЧВК 3818357. PMID 24012328.
- ^ Во YY, Шабановиц Дж., Хант Д.Ф., Дэвис Дж. П., Митчелл Г.Л., Ван Эттен Р.Л., Маккормак А.Л. (1992). «Секвенирование, клонирование и экспрессия кислой фосфатазы типа красных клеток человека, цитоплазматической фосфотирозилпротеинфосфатазы». J. Biol. Chem. 267 (15): 10856–10865. PMID 1587862.
- ^ Шекельс Л.Л., Смит А.Дж., Бернлор Д.А., Ван Эттен Р.Л. (1992). «Идентификация кислой фосфатазы адипоцитов как PAO-чувствительной тирозилфосфатазы». Белковая наука. 1 (6): 710–721. Дои:10.1002 / pro.5560010603. ЧВК 2142247. PMID 1304913.
- ^ Чен MJ, Диксон Дж., Мэннинг Дж. (Апрель 2017 г.). «Геномика и эволюция протеинфосфатаз». Научная сигнализация. 10 (474). Дои:10.1126 / scisignal.aag1796. PMID 28400531.
- ^ Плакстон В.К., Макманус М.Т. (2006). Контроль первичного метаболизма у растений. Вили-Блэквелл. С. 130–. ISBN 978-1-4051-3096-7. Получено 12 декабря 2010.
- ^ Knapp S, Longman E, Debreczeni JE, Eswaran J, Barr AJ (2006). «Кристаллическая структура человеческого рецепторного белка тирозинфосфатазы каппа-фосфатазы домена 1». Белковая наука. 15 (6): 1500–1505. Дои:10.1110 / пс 062128706. ЧВК 2242534. PMID 16672235.
- ^ Perrimon N, Джонсон М.Р., Перкинс Л.А., Мельник МБ (1996). «Нерецепторная протеиновая тирозинфосфатаза функционирует во многих путях рецепторной тирозинкиназы у дрозофилы». Dev. Биол. 180 (1): 63–81. Дои:10.1006 / dbio.1996.0285. PMID 8948575.CS1 maint: несколько имен: список авторов (ссылка на сайт)
- ^ Барфорд Д., Дас А. К., Эглофф М. П. (1998). «Структура и механизм протеинфосфатазы s: понимание катализа и регулирования». Анну. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 27 (1): 133–64. Дои:10.1146 / annurev.biophys.27.1.133. PMID 9646865.
- ^ Су XD, Таддей Н., Стефани М., Рампони Дж., Нордлунд П. (август 1994 г.). «Кристаллическая структура низкомолекулярной фосфотирозинфосфатазы». Природа. 370 (6490): 575–8. Дои:10.1038 / 370575a0. PMID 8052313.
- ^ Стаки Дж. А., Шуберт Х. Л., Фауман Э. Б., Чжан З. Я., Диксон Дж. Э., Сапер М. А. (август 1994 г.). «Кристаллическая структура протеинтирозинфосфатазы Yersinia при 2,5 А и комплекс с вольфраматом» (PDF). Природа. 370 (6490): 571–5. Дои:10.1038 / 370571a0. PMID 8052312.
- ^ Yuvaniyama J, Denu JM, Dixon JE, Saper MA (май 1996 г.). «Кристаллическая структура протеина фосфатазы двойной специфичности VHR». Наука. 272 (5266): 1328–31. Дои:10.1126 / science.272.5266.1328. PMID 8650541.
- ^ Aceti DJ, Bitto E, Yakunin AF, et al. (Октябрь 2008 г.). «Структурная и функциональная характеристика новой фосфатазы из локуса гена Arabidopsis thaliana At1g05000». Белки. 73 (1): 241–53. Дои:10.1002 / prot.22041. ЧВК 4437517. PMID 18433060.
- ^ Mustelin T, Vang T, Bottini N (2005). «Белковые тирозинфосфатазы и иммунный ответ». Nat. Rev. Immunol. 5 (1): 43–57. Дои:10.1038 / nri1530. PMID 15630428.
- ^ Ломброзо П.Дж., Мердок Г., Лернер М. (август 1991 г.). «Молекулярная характеристика протеин-тирозин-фосфатазы, обогащенной полосатым телом». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 88 (16): 7242–6. Дои:10.1073 / пнас.88.16.7242. ЧВК 52270. PMID 1714595.
- ^ Бульт А., Чжао Ф., Дирккс Р., Шарма Е., Лукачи Е., Солимена М., Наэгеле Дж. Р., Ломброзо П. Дж. (Декабрь 1996 г.). «ШАГ61: член семейства обогащенных головным мозгом ПТБ локализуется в эндоплазматическом ретикулуме». Журнал неврологии. 16 (24): 7821–31. Дои:10.1523 / JNEUROSCI.16-24-07821.1996. PMID 8987810.
- ^ Lombroso PJ, Naegele JR, Sharma E, Lerner M (июль 1993 г.). «Протеинтирозинфосфатаза, экспрессируемая в допаминоцептивных нейронах базальных ганглиев и связанных структур». Журнал неврологии. 13 (7): 3064–74. Дои:10.1523 / JNEUROSCI.13-07-03064.1993. PMID 8331384.
Источники
внешняя ссылка
- Резюме PTP и соответствующие публикации в Университет Монаша
- Протеин-тирозин-фосфатаза в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)
- ЕС 3.1.3.48