Ацетилхолинэстераза - Acetylcholinesterase
| ацетилхолинэстераза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Ацетилхолинэстераза катализирует гидролиз ацетилхолина до ацетат-иона и холина. | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 3.1.1.7 | ||||||||
| Количество CAS | 9000-81-1 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Ацетилхолинэстераза (HGNC символ ACHE; EC 3.1.1.7), также известный как АХЭ или же ацетилгидролаза, является основным холинэстераза в организме. Это фермент который катализирует распад ацетилхолин и некоторых других холин сложные эфиры, которые действуют как нейротрансмиттеры. АХЭ встречается в основном в нервно-мышечные соединения И в химические синапсы из холинергический тип, где его деятельность служит для прекращения синаптическая передача. Это принадлежит семейство карбоксилэстераз ферментов. Это основная цель подавления фосфорорганический такие соединения, как нервно-паралитические вещества и пестициды.
Структура и механизм фермента
АХЭ - это гидролаза который гидролизует эфиры холина. Имеет очень высокий каталитический активность - каждая молекула AChE расщепляет около 25000 молекул ацетилхолин (ACh) в секунду, приближаясь к пределу, разрешенному распространение из субстрат.[6][7] В активный сайт АХЭ включает 2 субсайта - анионный сайт и эстератический субсайт. Структура и механизм действия AChE были выяснены из кристаллической структуры фермента.[8][9]
Анионный субсайт вмещает положительную четвертичную амин ацетилхолина, а также других катионных субстратов и ингибиторы. Катионные субстраты связываются не отрицательно заряженной аминокислотой в анионном сайте, а взаимодействием 14 ароматный остатки, которые выстилают ущелье, ведущее к активному участку.[10][11][12] Все 14 аминокислот в ароматическом ущелье высоко консервативны у разных видов.[13] Среди ароматических аминокислот триптофан 84 является критическим и его замена на аланин приводит к снижению реактивности в 3000 раз.[14] Ущелье проникает на полпути через фермент и составляет примерно 20 ангстремы длинный. Активный центр расположен на расстоянии 4 ангстрем от дна молекулы.[15]
Эстератическая подсайта, где ацетилхолин гидролизуется до ацетата и холина, содержит каталитическая триада из трех аминокислот: серин 200, гистидин 440 и глутамат 327. Эти три аминокислоты похожи на триаду в других сериновые протеазы за исключением того, что глутамат является третьим членом, а не аспартат. Более того, триада имеет противоположную хиральность по сравнению с другими протеазами.[16] Реакция гидролиза карбоксилового эфира приводит к образованию ацилфермента и свободного холин. Затем ацилфермент подвергается нуклеофильный атака молекулой воды при поддержке группы гистидина 440, высвобождая уксусная кислота и регенерация свободного фермента.[17][18]
Биологическая функция
В течение нейротрансмиссия, ACh высвобождается из пресинаптического нейрона в синаптический расщепляется и связывается с рецепторами ACh на постсинаптической мембране, передавая сигнал от нерва. AChE, также расположенный на постсинаптической мембране, прекращает передачу сигнала путем гидролиза ACh. Освободившийся холин снова поглощается пресинаптическим нейроном, и ACh синтезируется путем объединения с ацетил-КоА через действие холинацетилтрансфераза.[19][20]
А холиномиметик препарат нарушает этот процесс, действуя как холинэргический нейротрансмиттер, невосприимчивый к лизирующему действию ацетилхолинэстеразы.
Актуальность болезни
Чтобы холинергический нейрон получил следующий импульс, ACh должен высвобождаться из рецептора ACh. Это происходит только тогда, когда концентрация ACh в синаптической щели очень низкая. Торможение AChE приводит к накоплению ACh в синаптической щели и приводит к затрудненной нейротрансмиссии.[нужна цитата ]
Необратимые ингибиторы AChE могут привести к мышечному паралич, судороги, бронхиальный сжатие и смерть от удушье. Органофосфаты (OP), сложные эфиры фосфорной кислоты, представляют собой класс необратимых ингибиторов AChE.[21] Расщепление OP с помощью AChE оставляет фосфорильную группу в эстератическом сайте, которая медленно гидролизуется (порядка дней) и может стать ковалентно граница. Необратимые ингибиторы AChE использовались в инсектициды (например., малатион ) и нервно-паралитические газы для химического оружия (например, Зарин и Зоман ). Карбаматы, сложные эфиры N-метилкарбаминовой кислоты, представляют собой ингибиторы AChE, которые гидролизуются в течение нескольких часов и использовались в медицинских целях (например, физостигмин для лечения глаукома ). Обратимые ингибиторы занимают эстератические участки в течение коротких периодов времени (от секунд до минут) и используются для лечения ряда заболеваний центральной нервной системы. Тетрагидроаминоакридин (THA) и донепезил одобрены FDA для улучшения когнитивных функций в Болезнь Альцгеймера. Ривастигмин также используется для лечения болезни Альцгеймера и Деменция с тельцами Леви, и пиридостигмин бромид используется для лечения миастения.[22][23][24][25][26][27]
Эндогенный ингибитор AChE в нейронах - это МикроРНК Мир-132, который может ограничивать воспаление в головном мозге, подавляя экспрессию этого белка и позволяя ACh действовать как противовоспалительное средство.[28]
Также было показано, что основной активный ингредиент каннабиса, тетрагидроканнабинол, является конкурентным ингибитором ацетилхолинэстеразы.[29]
Распределение
АХЭ обнаруживается во многих типах проводящих тканей: нервных и мышечных, центральных и периферических тканях, моторных и сенсорных волокнах, холинергических и нехолинергических волокнах. Активность AChE выше в двигательных нейронах, чем в сенсорных нейронах.[30][31][32]
Ацетилхолинэстераза также обнаруживается на эритроцит мембраны, где разные формы составляют Yt группа крови антигены.[33] Ацетилхолинэстераза существует в нескольких молекулярных формах, которые обладают сходными каталитическими свойствами, но различаются по своим свойствам. олигомерный сборка и способ прикрепления к поверхности клетки.
Ген AChE
У млекопитающих ацетилхолинэстераза кодируется одним геном AChE, тогда как у некоторых беспозвоночных есть несколько генов ацетилхолинэстеразы. Обратите внимание, что высшие позвоночные также кодируют близкородственный паралог BCHE (бутирилхолинэстеразу) с 50% идентичностью аминокислот с ACHE.[34] Разнообразие транскрибируемых продуктов из единственного гена млекопитающих возникает из альтернативных сплайсинг мРНК и посттрансляционный ассоциации каталитических и структурных субъединиц. Известны три формы: T (хвост), R (прочтение) и H (гидрофобная).[35]
АХЭТ
Основная форма ацетилхолинэстеразы, обнаруженная в головном мозге, мышцах и других тканях, известная как гидрофильная разновидность, которая образует олигомеры с дисульфидной связью с коллагеновый, или же липид -содержащие структурные субъединицы. В нервно-мышечных соединениях AChE экспрессируется в асимметричной форме, которая ассоциируется с ColQ или субъединица. В центральной нервной системе это связано с ПРИМА что расшифровывается как Proline Rich Membrane anchor, чтобы сформировать симметричную форму. В любом случае якорь ColQ или PRiMA служит для поддержания фермента в межклеточном соединении, ColQ для нервно-мышечного соединения и PRiMA для синапсов.
АХЭЧАС
Другая, альтернативно соединенная форма, выраженная в основном в эритроид ткани, отличается C-конец, и содержит расщепляемый гидрофобный пептид с PI-якорь сайт. Он ассоциируется с мембраны сквозь фосфоинозитид (PI) фрагменты добавляются посттрансляционно.[36]
АХЭр
Третий тип пока обнаружен только в Торпедо sp. и мышей, хотя это предполагается у других видов. Считается, что он участвует в реакции на стресс и, возможно, в воспалении.[37]
Номенклатура
Номенклатурные варианты АХЭ и холинэстераз обычно обсуждаются на Холинэстераза § Типы и номенклатура.
Ингибиторы
Для ацетилхолинэстеразы (AChE), обратимые ингибиторы те, которые не связываются необратимо и не деактивируют AChE.[38] Лекарства, которые обратимо ингибируют ацетилхолинэстеразу, исследуются в качестве средств лечения Болезнь Альцгеймера и миастения, среди прочего. Примеры включают такрин и донепезил.[39]
Смотрите также
Биологический портал- Ингибитор ацетилхолинэстеразы
- Холинэстеразы
Биологический порталРекомендации
- ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000087085 - Ансамбль, Май 2017
- ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000023328 - Ансамбль, Май 2017
- ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ^ Кацунг Б.Г. (2001). Фундаментальная и клиническая фармакология: Введение в вегетативную фармакологию (8-е изд.). Компании McGraw Hill. С. 75–91. ISBN 978-0-07-160405-5.
- ^ Куинн Д.М. (1987). «Ацетилхолинэстераза: структура фермента, динамика реакции и виртуальные переходные состояния». Химические обзоры. 87 (5): 955–79. Дои:10.1021 / cr00081a005.
- ^ Тейлор П., Радич З. (1994). «Холинэстеразы: от генов к белкам». Ежегодный обзор фармакологии и токсикологии. 34: 281–320. Дои:10.1146 / annurev.pa.34.040194.001433. PMID 8042853.
- ^ Суссман Дж. Л., Харел М., Фролов Ф., Офнер С., Голдман А., Токер Л., Силман И. (август 1991 г.). «Атомная структура ацетилхолинэстеразы из Torpedo californica: прототипный ацетилхолин-связывающий белок». Наука. 253 (5022): 872–9. Bibcode:1991Sci ... 253..872S. Дои:10.1126 / science.1678899. PMID 1678899. S2CID 28833513.
- ^ Суссман Дж. Л., Харел М., Сильман И. (июнь 1993 г.). «Трехмерная структура ацетилхолинэстеразы и ее комплексов с антихолинэстеразными препаратами». Chem. Биол. Взаимодействовать. 87 (1–3): 187–97. Дои:10.1016 / 0009-2797 (93) 90042-Вт. PMID 8343975.
- ^ Радич З., Гибни Дж., Кавамото С., Макфи-Куигли К., Бонджорно С., Тейлор П. (октябрь 1992 г.). «Экспрессия рекомбинантной ацетилхолинэстеразы в бакуловирусной системе: кинетические свойства мутантов глутамата 199». Биохимия. 31 (40): 9760–7. Дои:10.1021 / bi00155a032. PMID 1356436.
- ^ Ордентлих А., Барак Д., Кронман С., Ариэль Н., Сегалл И., Велан Б., Шафферман А. (февраль 1995 г.). «Вклад ароматических групп тирозина 133 и анионного субсайта триптофана 86 в каталитическую эффективность и аллостерическую модуляцию ацетилхолинэстеразы». J. Biol. Chem. 270 (5): 2082–91. Дои:10.1074 / jbc.270.5.2082. PMID 7836436.
- ^ Ариэль Н., Ордентлих А., Барак Д., Бино Т., Велан Б., Шафферман А. (октябрь 1998 г.). «« Ароматический пластырь »из трех проксимальных остатков в активном центре ацетилхолинэстеразы человека позволяет использовать различные способы взаимодействия с ингибиторами». Biochem. J. 335 (1): 95–102. Дои:10.1042 / bj3350095. ЧВК 1219756. PMID 9742217.
- ^ Ордентлих А., Барак Д., Кронман С., Флэшнер Ю., Лейтнер М., Сегалл И., Ариэль Н., Коэн С., Велан Б., Шафферман А. (август 1993 г.). «Рассечение детерминант субстратной специфичности активного центра ацетилхолинэстеразы человека. Идентификация остатков, составляющих анионный сайт, гидрофобный сайт и ацильный карман». J. Biol. Chem. 268 (23): 17083–95. PMID 8349597.
- ^ Тугу V (2001). «Ацетилхолинэстераза: механизм катализа и ингибирования». Современная лекарственная химия - агенты центральной нервной системы. 1 (2): 155–170. Дои:10.2174/1568015013358536.
- ^ Харел М., Шалк И., Эрет-Сабатье Л., Буэ Ф., Гёльднер М., Хирт С., Аксельсен П. Х., Силман И., Сассман Д. Л. (1993). «Связывание четвертичного лиганда с ароматическими остатками в ущелье активного центра ацетилхолинэстеразы». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 90 (19): 9031–5. Bibcode:1993PNAS ... 90.9031H. Дои:10.1073 / пнас.90.19.9031. ЧВК 47495. PMID 8415649.
- ^ Трипати А (октябрь 2008 г.). «Ацетилхолинстераза: универсальный фермент нервной системы». Анналы неврологии. 15 (4): 106–111. Дои:10.5214 / ans.0972.7531.2008.150403.
- ^ Полинг Л. (1946). «Молекулярная архитектура и биологические реакции» (PDF). Новости химии и машиностроения. 24 (10): 1375–1377. Дои:10.1021 / cen-v024n010.p1375.
- ^ Фершт А (1985). Структура и механизм фермента. Сан-Франциско: W.H. Фримен. п. 14. ISBN 0-7167-1614-3.
- ^ Уиттакер В.П. (1990). «Вклад лекарств и токсинов в понимание холинергической функции» (PDF). Тенденции в фармакологических науках. 11 (1): 8–13. Дои:10.1016/0165-6147(90)90034-6. HDL:11858 / 00-001M-0000-0013-0E8C-5. PMID 2408211.
- ^ Purves D, Augustine GJ, Fitzpatrick D, Hall WC, LaMantia AS, McNamara JO, White LE (2008). Неврология (4-е изд.). Sinauer Associates. С. 121–2. ISBN 978-0-87893-697-7.
- ^ "Национальный информационный центр по пестицидам - Технический информационный бюллетень" Диазинон " (PDF). Получено 24 февраля 2012.
- ^ «Клиническое применение: ацетилхолин и болезнь Альцгеймера». Получено 24 февраля 2012.
- ^ Стултинг РК (1999). Антихолинэстеразные препараты и холинергические агонисты », в фармакологии и физиологии в анестезиологической практике. Липпинкотт-Рэйвен. ISBN 978-0-7817-5469-9. Архивировано из оригинал на 2016-03-03. Получено 2012-02-26.
- ^ Тейлор П., Хардман Дж. Г., Лимбирд Л. Э., Молинофф П. Б., Руддон Р. В., Гилман А. Г. (1996). «5: Автономная фармакология: холинергические препараты». Фармакологическая основа терапии. Компании McGraw-Hill. С. 161–174. ISBN 978-0-07-146804-6.
- ^ Блюменталь Д., Брантон Л., Гудман Л.С., Паркер К., Гилман А., Лазо Дж. С., Бакстон I (1996). "5: Автономная фармакология: холинергические препараты". Goodman & Gilman's Фармакологические основы терапии. Нью-Йорк: Макгроу-Хилл. п. 1634. ISBN 978-0-07-146804-6.
- ^ Драхман Д.Б., Иссельбахер К.Дж., Браунвальд Э., Уилсон Д.Д., Мартин Дж.Б., Фаучи А.С., Каспер Д.Л. (1998). Принципы внутренней медицины Харрисона (14-е изд.). Компании МакКроу-Хилл. стр.2469 –2472. ISBN 978-0-07-020291-7.
- ^ Раффе РБ (2004). Автономные и соматические нервные системы в иллюстрированной фармакологии Неттера. Elsevier Health Science. п. 43. ISBN 978-1-929007-60-8.
- ^ Shaked I, Meerson A, Wolf Y, Avni R, Greenberg D, Gilboa-Geffen A, Soreq H (2009). «МикроРНК-132 усиливает холинергические противовоспалительные сигналы, воздействуя на ацетилхолинэстеразу». Иммунитет. 31 (6): 965–73. Дои:10.1016 / j.immuni.2009.09.019. PMID 20005135.
- ^ Юбэнкс Л.М., Роджерс С.Дж., Бушер А.Э., Куб Г.Ф., Олсон А.Дж., Дикерсон Т.Дж., Джанда К.Д. (2006). «Молекулярная связь между активным компонентом марихуаны и патологией болезни Альцгеймера». Мол. Фарм. 3 (6): 773–7. Дои:10.1021 / mp060066m. ЧВК 2562334. PMID 17140265.
- ^ Massoulié J, Pezzementi L, Bon S, Krejci E, Vallette FM (июль 1993 г.). «Молекулярная и клеточная биология холинэстераз». Прогресс в нейробиологии. 41 (1): 31–91. Дои:10.1016 / 0301-0082 (93) 90040-У. PMID 8321908. S2CID 21601586.
- ^ Чако Л. В., Серф Дж. А. (1960). «Гистохимическая локализация холинэстеразы в спинном мозге амфибий и изменения после разреза вентрального корня». Журнал анатомии. 94 (Pt 1): 74–81. ЧВК 1244416. PMID 13808985.
- ^ Koelle GB (1954). «Гистохимическая локализация холинэстераз в центральной нервной системе крысы». Журнал сравнительной анатомии. 100 (1): 211–35. Дои:10.1002 / cne.901000108. PMID 13130712. S2CID 23021010.
- ^ Бартельс К.Ф., Зелински Т., Локридж О. (май 1993 г.). «Мутация в кодоне 322 в гене ацетилхолинэстеразы человека (ACHE) объясняет полиморфизм группы крови YT». Являюсь. J. Hum. Genet. 52 (5): 928–36. ЧВК 1682033. PMID 8488842.
- ^ Джонсон G, Мур SW (2012). «Почему была сохранена бутирилхолинэстераза? Структурная и функциональная диверсификация в дублированном гене. 2012». Neurochem. Int. 16 (5): 783–797. Дои:10.1016 / j.neuint.2012.06.016. PMID 22750491. S2CID 39348660.
- ^ Massoulié J, Perrier N, Noureddine H, Liang D, Bon S (2008). «Старые и новые вопросы о холинэстеразах». Chem. Биол. Взаимодействовать. 175 (1–3): 30–44. Дои:10.1016 / j.cbi.2008.04.039. PMID 18541228.
- ^ «Ген Entrez: ацетилхолинэстераза ACHE (группа крови Yt)».
- ^ Дори А., Иферган Г., Саар-Леви Т., Берсудский М., Мор I, Сорек Х., Виргин I (2007). «Прохождение ацетилхолинэстеразы при невропатиях, связанных с воспалением». Life Sci. 80 (24–25): 2369–74. Дои:10.1016 / j.lfs.2007.02.011. PMID 17379257.
- ^ Millard CB, Kryger G, Ordentlich A, Greenblatt HM, Harel M, Raves ML, Segall Y, Barak D, Shafferman A, Silman I, Sussman JL (июнь 1999 г.). «Кристаллические структуры состаренной фосфонилированной ацетилхолинэстеразы: продукты реакции нервно-паралитического агента на атомном уровне». Биохимия. 38 (22): 7032–9. Дои:10.1021 / bi982678l. PMID 10353814.
- ^ Жюльен Р.М., Адвокат CD, Комати Дж. Э. (2007-10-12). Учебник по действию лекарств (Одиннадцатое изд.). Стоит издателям. стр.50. ISBN 978-1-4292-0679-2.
дальнейшее чтение
- Силман И., Футерман А. Х. (1988). «Способы прикрепления ацетилхолинэстеразы к поверхностной мембране». Евро. J. Biochem. 170 (1–2): 11–22. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1987.tb13662.x. PMID 3319614.
- Суссман Дж. Л., Харел М., Фролов Ф, Эфнер С., Голдман А., Токер Л., Силман И. (1991). «Атомная структура ацетилхолинэстеразы из Torpedo californica: прототипный ацетилхолин-связывающий белок». Наука. 253 (5022): 872–9. Bibcode:1991Sci ... 253..872S. Дои:10.1126 / science.1678899. PMID 1678899. S2CID 28833513.
- Сорек Х, Сейдман С (2001). «Ацетилхолинэстераза - новые роли для старого актера». Обзоры природы Неврология. 2 (4): 294–302. Дои:10.1038/35067589. PMID 11283752. S2CID 5947744.
- Шен Т., Тай К., Хенчман Р. Х., Маккаммон Дж. А. (2003). «Молекулярная динамика ацетилхолинэстеразы». Соотв. Chem. Res. 35 (6): 332–40. Дои:10.1021 / ar010025i. PMID 12069617.
- Пакаски М., Каса П. (2003). «Роль ингибиторов ацетилхолинэстеразы в метаболизме белка-предшественника амилоида». Текущие целевые показатели по лекарствам. ЦНС и неврологические расстройства. 2 (3): 163–71. Дои:10.2174/1568007033482869. PMID 12769797.
- Мешорер Э., Сорек Х. (2006). «Достоинства и недостатки альтернативного сплайсинга AChE при невропатологиях, связанных со стрессом». Тенденции Neurosci. 29 (4): 216–24. Дои:10.1016 / j.tins.2006.02.005. PMID 16516310. S2CID 18983474.
- Эрлих Г., Вьегас-Пекиньот Э., Гинзберг Д., Синдел Л., Сорек Х., Закут Х. (1992). «Картирование гена ацетилхолинэстеразы человека на хромосоме 7q22 с помощью флуоресцентной гибридизации in situ в сочетании с селективной ПЦР-амплификацией из панели соматических гибридных клеток и библиотек ДНК, отсортированных по хромосомам». Геномика. 13 (4): 1192–7. Дои:10.1016 / 0888-7543 (92) 90037-С. PMID 1380483.
- Весна FA, Гарднер Б., Anstee DJ (1992). «Доказательства того, что антигены системы группы крови Yt расположены на ацетилхолинэстеразе эритроцитов человека». Кровь. 80 (8): 2136–41. Дои:10.1182 / blood.V80.8.2136.2136. PMID 1391965.
- Шафферман А., Кронман С., Флэшнер Ю., Лейтнер М., Гросфельд Х, Ордентлих А., Гозес Ю., Коэн С., Ариэль Н., Барак Д. (1992). «Мутагенез ацетилхолинэстеразы человека. Идентификация остатков, участвующих в каталитической активности и сворачивании полипептидов». J. Biol. Chem. 267 (25): 17640–8. PMID 1517212.
- Гетман Д. К., Юбэнкс Дж. Х., Лагерь S, Эванс Г. А., Тейлор П. (1992). «Ген человека, кодирующий ацетилхолинэстеразу, расположен на длинном плече хромосомы 7». Являюсь. J. Hum. Genet. 51 (1): 170–7. ЧВК 1682883. PMID 1609795.
- Ли Y, Лагерь S, Рачинский Т.Л., Гетман Д., Тейлор П. (1992). «Генная структура ацетилхолинэстеразы млекопитающих. Альтернативные экзоны диктуют тканеспецифическую экспрессию». J. Biol. Chem. 266 (34): 23083–90. PMID 1744105.
- Велан Б., Гросфельд Х., Кронман С., Лейтнер М., Гозес Ю., Лазар А., Флэшнер Ю., Маркус Д., Коэн С., Шафферман А. (1992). «Влияние устранения межсубъединичных дисульфидных связей на активность, сборку и секрецию рекомбинантной ацетилхолинэстеразы человека. Экспрессия ацетилхолинэстеразы Cys-580 ---- мутант Ala». J. Biol. Chem. 266 (35): 23977–84. PMID 1748670.
- Сорек Х., Бен-Азиз Р., Проди К.А., Зайдман С., Гнатт А., Невилл Л., Лиман-Гурвиц Дж., Лев-Леман Е., Гинзберг Д., Липидот-Лифсон Й. (1991). «Молекулярное клонирование и конструирование кодирующей области для ацетилхолинэстеразы человека выявили аттенуирующую структуру, богатую G + C». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 87 (24): 9688–92. Bibcode:1990PNAS ... 87.9688S. Дои:10.1073 / pnas.87.24.9688. ЧВК 55238. PMID 2263619.
- Чхаджлани В., Дерр Д., Эрлз Б., Шмелл Е., Август Т. (1989). «Очистка и частичный анализ аминокислотной последовательности ацетилхолинэстеразы эритроцитов человека». FEBS Lett. 247 (2): 279–82. Дои:10.1016/0014-5793(89)81352-3. PMID 2714437. S2CID 41843002.
- Лапидот-Лифсон Ю., Проди К.А., Гинзберг Д., Мейтес Д., Закут Н., Сорек Н. (1989). «Коамплификация генов ацетилхолинэстеразы и бутирилхолинэстеразы человека в клетках крови: корреляция с различными лейкемиями и аномальным мегакариоцитопоэзом». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 86 (12): 4715–9. Bibcode:1989PNAS ... 86.4715L. Дои:10.1073 / pnas.86.12.4715. ЧВК 287342. PMID 2734315.
- Базелянский М., Роби Э., Кирш Дж. Ф. (1986). «Ограниченный фракционной диффузией компонент реакций, катализируемых ацетилхолинэстеразой». Биохимия. 25 (1): 125–30. Дои:10.1021 / bi00349a019. PMID 3954986.
- Гастон С.М., Марчез РБ, Якои Э.Р. (1982). «Лигатин мозга: мембранный лектин, связывающий ацетилхолинэстеразу». J. Cell. Биохим. 18 (4): 447–59. Дои:10.1002 / jcb.1982.240180406. PMID 7085778. S2CID 22975039.
- Ордентлих А., Барак Д., Кронман С., Ариэль Н., Сегалл И., Велан Б., Шафферман А. (1995). «Вклад ароматических групп тирозина 133 и анионного субсайта триптофана 86 в каталитическую эффективность и аллостерическую модуляцию ацетилхолинэстеразы». J. Biol. Chem. 270 (5): 2082–91. Дои:10.1074 / jbc.270.5.2082. PMID 7836436.
- Маруяма К., Сугано С. (1994). «Олиго-кэппинг: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Ген. 138 (1–2): 171–4. Дои:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID 8125298.
- Бен Азиз-Алоя Р., Штернфельд М., Сорек Х. (1994). «Промоторные элементы и альтернативный сплайсинг в гене ACHE человека». Прог. Brain Res. 98: 147–53. Дои:10.1016 / s0079-6123 (08) 62392-4. PMID 8248502.
- Massoulié J, Pezzementi L, Bon S, Krejci E, Vallette FM (1993). «Молекулярная и клеточная биология холинэстераз». Прог. Brain Res. 41 (1): 31–91. Дои:10.1016 / 0301-0082 (93) 90040-У. PMID 8321908. S2CID 21601586.
внешняя ссылка
- Тематические исследования ATSDR в области экологической медицины: ингибиторы холинэстеразы, включая инсектициды и химические боевые нервные агенты НАС. Департамент здравоохранения и социальных служб
- Протеопедия Ацетилхолинэстераза
- Протеопедия АХЭ_ингибиторы_и_субстраты
- Протеопедия AChE_inhibitors_and_substrates_ (Часть_II)
- Протеопедия Бивалентные ингибиторы АХЭ, бивалентные ингибиторы АХЭ, бивалентные ингибиторы АХЭ
- Ацетилхолинэстераза: богатый фермент —PDBe
- Ацетилхолинэстераза —RCSB PDB
- Человек ACHE расположение генома и ACHE страница сведений о генах в Браузер генома UCSC.
- Обзор всей структурной информации, доступной в PDB за UniProt: P22303 (Ацетилхолинэстераза человека) в PDBe-KB.
PDB галерея | |
|---|---|
|
