PTPN11 - Википедия - PTPN11

ПТПН11
Шп-2.JPG
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыПТПН11, BPTP3, CFC, JMML, METCDS, NS1, PTP-1D, PTP2C, SH-PTP2, SH-PTP3, SHP2, протеинтирозинфосфатаза, нерецепторный тип 11, протеинтирозинфосфатаза нерецепторного типа 11
Внешние идентификаторыOMIM: 176876 MGI: 99511 ГомолоГен: 2122 Генные карты: ПТПН11
Расположение гена (человек)
Хромосома 12 (человек)
Chr.Хромосома 12 (человек)[1]
Хромосома 12 (человек)
Геномное расположение PTPN11
Геномное расположение PTPN11
Группа12q24.13Начинать112,418,351 бп[1]
Конец112,509,913 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE PTPN11 gnf1h09380 s в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

5781

19247

Ансамбль

ENSG00000179295

ENSMUSG00000043733

UniProt

Q06124

P35235

RefSeq (мРНК)

NM_002834
NM_080601
NM_001330437
NM_001374625

NM_001109992
NM_011202

RefSeq (белок)

NP_001317366
NP_002825
NP_542168
NP_001361554

NP_001103462
NP_035332

Расположение (UCSC)Chr 12: 112,42 - 112,51 МбChr 5: 121.13 - 121.19 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Тирозин-протеинфосфатаза нерецепторного типа 11 (ПТПН11) также известный как протеин-тирозинфосфатаза 1D (ПТП-1Д), Src гомология область 2 домен-содержащая фосфатаза-2 (ШП-2), или же протеин-тирозинфосфатаза 2C (ПТП-2С) является фермент что у людей кодируется ПТПН11 ген. PTPN11 - это протеинтирозинфосфатаза (ПТП) Шп2.[5][6]

PTPN11 является членом семейства протеинтирозинфосфатаз (PTP). Известно, что ПТР представляют собой сигнальные молекулы, которые регулируют множество клеточных процессов, включая рост, дифференцировку, митотический цикл и онкогенную трансформацию. Этот PTP содержит два тандемных домена Src homology-2, которые функционируют как фосфотирозин-связывающие домены и опосредуют взаимодействие этого PTP с его субстратами. Этот PTP широко экспрессируется в большинстве тканей и играет регулирующую роль в различных сигнальных событиях клетки, которые важны для разнообразия клеточных функций, таких как митогенная активация, метаболический контроль, регуляция транскрипции и миграция клеток. Мутации в этом гене являются причиной Синдром Нунана а также острый миелолейкоз.[7]

Структура и функции

Эта фосфатаза вместе со своим паралогом Шп1, обладает доменной структурой, состоящей из двух тандемных SH2 домены на его N-конце следует домен протеинтирозинфосфатазы (PTP). В неактивном состоянии N-концевой домен SH2 связывает домен PTP и блокирует доступ потенциальных субстратов к активному сайту. Таким образом, Shp2 автоматически подавляется.

После связывания с целевыми фосфотирозильными остатками N-концевой домен SH2 высвобождается из домена PTP, каталитически активируя фермент путем снятия этого аутоингибирования.

Генетические заболевания, связанные с PTPN11

Миссенс-мутации в локусе PTPN11 связаны с обоими Синдром Нунана и Синдром леопарда.

Это также было связано с Метахондроматоз.[8]

Синдром Нунана

В случае синдрома Нунана мутации широко распространены по всей кодирующей области гена, но все, по-видимому, приводят к гиперактивированным или нерегулируемым мутантным формам белка. Большинство этих мутаций нарушают границу связывания между доменом N-SH2 и каталитическим ядром, необходимое ферменту для поддержания его аутоингибированной конформации.[9]

Синдром леопарда

Мутации, вызывающие синдром Леопарда, представляют собой ограниченные области, влияющие на каталитическое ядро ​​фермента, продуцирующего каталитически нарушенные варианты Shp2.[10] В настоящее время неясно, как мутации, приводящие к появлению мутантных вариантов Shp2 с биохимически противоположными характеристиками, приводят к сходным генетическим синдромам человека.

Рак, связанный с PTPN11

Пациенты с подмножеством мутаций PTPN11 синдрома Нунана также имеют более высокую распространенность ювенильные миеломоноцитарные лейкозы (JMML). Активирующие мутации Shp2 также были обнаружены в нейробластома, меланома, острый миелоидный лейкоз, рак молочной железы, рак легких, колоректальный рак.[11] В последнее время относительно высокая распространенность мутаций PTPN11 (24%) была обнаружена секвенирование следующего поколения в когорте NPM1 -мутированный острый миелоидный лейкоз пациенты,[12] хотя прогностическое значение таких ассоциаций не выяснено. Эти данные позволяют предположить, что Shp2 может быть протоонкоген. Однако сообщалось, что PTPN11 / Shp2 может действовать как опухоль промоутер или же подавитель.[13] В модели старых мышей, гепатоцит-специфическая делеция PTPN11 / Shp2 способствует передаче сигналов воспаления через STAT3 пути и воспаление печени /некроз, что приводит к регенеративной гиперплазии и спонтанному развитию опухолей. Снижение экспрессии PTPN11 / Shp2 было обнаружено в субфракции человека. гепатоцеллюлярная карцинома (ГЦК) образцы.[13] Бактерия Helicobacter pylori был связан с раком желудка, и считается, что это частично опосредовано взаимодействием его фактора вирулентности CagA с SHP2.[14]

Взаимодействия

PTPN11 был показан взаимодействовать с

Фактор вирулентности H Pylori CagA

CagA - это белок и фактор вирулентности вставлено Helicobacter pylori в желудочный эпителий. После активации фосфорилированием SRC CagA связывается с SHP2, аллостерически активируя его. Это приводит к морфологическим изменениям, аномальным митогенным сигналам и устойчивой активности, что может привести к апоптоз клетки-хозяина. Эпидемиологические исследования показали роль cagA-положительных Хеликобактер пилори в развитии атрофический гастрит, язвенная болезнь болезнь и рак желудка.[70]

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000179295 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000043733 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Джеймисон Ч.Р., ван дер Бургт I, Брэди А.Ф., ван Рин М., Эльсави М.М., Хол Ф., Джеффри С., Паттон М.А., Мариман Э. (декабрь 1994 г.). «Сопоставление гена синдрома Нунана с длинным плечом хромосомы 12». Nat. Genet. 8 (4): 357–60. Дои:10.1038 / ng1294-357. PMID  7894486. S2CID  1582162.
  6. ^ Фриман Р.М., Плутцки Дж., Нил Б.Г. (декабрь 1992 г.). «Идентификация протеин-тирозин-фосфатазы, содержащей Src гомологию 2 человека: предполагаемый гомолог Drosophila corkscrew». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 89 (23): 11239–43. Дои:10.1073 / пнас.89.23.11239. ЧВК  50525. PMID  1280823.
  7. ^ «Ген Entrez: протеинтирозинфосфатаза PTPN11, не рецепторный тип 11 (синдром Нунана 1)».
  8. ^ Собрейра Н.Л., Цирулли Е.Т., Аврамопулос Д., Волер Е., Освальд Г.Л., Стивенс Е.Л., Д.Д., Шианна К.В., Смит Дж. П., Майя Дж. М., Гамбс К. Э., Певснер Дж., Томас Г., Валле Д., Гувер-Фонг Дж. Июнь 2010 г.). «Полногеномное секвенирование одного пробанда вместе с анализом сцепления идентифицирует ген менделевской болезни». PLOS Genet. 6 (6): e1000991. Дои:10.1371 / journal.pgen.1000991. ЧВК  2887469. PMID  20577567.
  9. ^ Робертс А.Е., Араки Т., Суонсон К.Д., Монтгомери К.Т., Скирипо Т.А., Джоши В.А., Ли Л., Ясин Ю., Тамбурино А.М., Нил Б.Г., Кучерлапати Р.С. (январь 2007 г.). «Мутации увеличения функции зародышевой линии в SOS1 вызывают синдром Нунана». Nat. Genet. 39 (1): 70–4. Дои:10,1038 / ng1926. PMID  17143285. S2CID  10222262.
  10. ^ Контаридис М.И., Суонсон К.Д., Дэвид Ф.С., Барфорд Д., Нил Б.Г. (март 2006 г.). «Мутации PTPN11 (Shp2) при синдроме LEOPARD имеют доминантно отрицательные, а не активирующие эффекты». J. Biol. Chem. 281 (10): 6785–92. Дои:10.1074 / jbc.M513068200. PMID  16377799.
  11. ^ Бентирес-Элдж М., Паес Дж. Г., Дэвид Ф. С., Кейлхак Х., Халмос Б., Наоки К., Марис Дж. М., Ричардсон А., Барделли А., Шугарбейкер Д. Д., Ричардс В. Г., Ду Дж., Жирар Л., Минна Д. Д., Ло М. Л., Фишер Д. Э., Велкулеску В.Е., Фогельштейн Б., Мейерсон М., Селлерс В.Р., Нил Б.Г. (декабрь 2004 г.). «Активирующие мутации гена SHP2 / PTPN11, ассоциированного с синдромом нунан, в солидных опухолях человека и остром миелогенном лейкозе у взрослых». Рак Res. 64 (24): 8816–20. Дои:10.1158 / 0008-5472.CAN-04-1923. PMID  15604238.
  12. ^ Patel SS, Kuo FC, Gibson CJ, Steensma DP, Soiffer RJ, Alyea EP, Chen YA, Fathi AT, Graubert TA, Brunner AM, Wadleigh M, Stone RM, DeAngelo DJ, Nardi V, Hasserjian RP, Weinberg OK (май 2018 г.) ). «Высокая нагрузка мутантного аллеля NPM1 при диагностике предсказывает неблагоприятные исходы при ОМЛ de novo». Кровь. 131 (25): 2816–2825. Дои:10.1182 / кровь-2018-01-828467. ЧВК  6265642. PMID  29724895.
  13. ^ а б c Бард-Шапо Э.А., Ли С., Дин Дж., Чжан С.С., Чжу Х.Х., Принсен Ф., Фанг Д.Д., Хан Т., Байи-Мэтр Б., Поли В., Варки Н.М., Ван Х., Фэн Г.С. (май 2011 г.). «Ptpn11 / Shp2 действует как опухолевый супрессор в гепатоцеллюлярном канцерогенезе». Раковая клетка. 19 (5): 629–39. Дои:10.1016 / j.ccr.2011.03.023. ЧВК  3098128. PMID  21575863.
  14. ^ а б Хатакеяма М, Хигаси Х (2005). «Helicobacter pylori CagA: новая парадигма бактериального канцерогенеза». Наука о раке. 96 (12): 835–843. Дои:10.1111 / j.1349-7006.2005.00130.x. PMID  16367902. S2CID  5721063.
  15. ^ Танака Ю., Танака Н., Саеки Ю., Танака К., Мураками М., Хирано Т., Исии Н., Сугамура К. (август 2008 г.). «c-Cbl-зависимое моноубиквитинирование и лизосомная деградация gp130». Мол. Клетка. Биол. 28 (15): 4805–18. Дои:10.1128 / MCB.01784-07. ЧВК  2493370. PMID  18519587.
  16. ^ Таучи Т., Фэн Г.С., Маршалл М.С., Шен Р., Мантел С., Поусон Т., Броксмайер Х.Э. (октябрь 1994 г.). «Повсеместно экспрессируемая фосфатаза Syp взаимодействует с c-kit и Grb2 в гемопоэтических клетках». J. Biol. Chem. 269 (40): 25206–11. PMID  7523381.
  17. ^ Козловски М., Лароз Л., Ли Ф., Ле Д.М., Роттапель Р., Симинович К.А. (апрель 1998 г.). «SHP-1 связывает и отрицательно модулирует рецептор c-Kit за счет взаимодействия с тирозином 569 в прилегающей мембранной области c-Kit». Мол. Клетка. Биол. 18 (4): 2089–99. Дои:10.1128 / MCB.18.4.2089. ЧВК  121439. PMID  9528781.
  18. ^ Илан Н., Чунг Л., Пинтер Е., Мадри Дж. А. (июль 2000 г.). «Молекула адгезии тромбоцитов к эндотелиальным клеткам-1 (CD31), молекула-каркас для выбранных членов семейства катенинов, связывание которых опосредуется различным фосфорилированием тирозина и серина / треонина». J. Biol. Chem. 275 (28): 21435–43. Дои:10.1074 / jbc.M001857200. PMID  10801826.
  19. ^ Памфри Нью-Джерси, Тейлор В., Фриман С., Дуглас М. Р., Брэдфилд П. Ф., Янг С. П., Лорд Дж. М., Вакелам М. Дж., Бёрд И. Н., Лосось М., Бакли CD (апрель 1999 г.). «Дифференциальная ассоциация цитоплазматических сигнальных молекул SHP-1, SHP-2, SHIP и фосфолипазы C-gamma1 с PECAM-1 / CD31». FEBS Lett. 450 (1–2): 77–83. Дои:10.1016 / S0014-5793 (99) 00446-9. PMID  10350061. S2CID  31471121.
  20. ^ Hua CT, Gamble JR, Vadas MA, Jackson DE (октябрь 1998 г.). «Привлечение и активация протеин-тирозинфосфатазы SHP-1 с помощью молекулы-1 адгезии эндотелиальных клеток тромбоцитов человека (PECAM-1). Идентификация иммунорецепторных тирозиновых ингибиторных мотивов и субстратов связывания». J. Biol. Chem. 273 (43): 28332–40. Дои:10.1074 / jbc.273.43.28332. PMID  9774457.
  21. ^ Джексон Д.Е., Уорд К.М., Ван Р., Ньюман П.Дж. (март 1997 г.). «Протеин-тирозинфосфатаза SHP-2 связывает адгезионную молекулу-1 тромбоцитов / эндотелиальных клеток (PECAM-1) и образует отдельный сигнальный комплекс во время агрегации тромбоцитов. Доказательства механистической связи между PECAM-1- и интегрином-опосредованной клеточной передачей сигналов». J. Biol. Chem. 272 (11): 6986–93. Дои:10.1074 / jbc.272.11.6986. PMID  9054388.
  22. ^ Хубер М., Иззи Л., Грондин П., Хоуд С., Кунат Т., Вейлетт А., Бошемин Н. (январь 1999 г.). «Карбоксиконцевая область билиарного гликопротеина контролирует его фосфорилирование тирозина и ассоциацию с протеин-тирозинфосфатазами SHP-1 и SHP-2 в эпителиальных клетках». J. Biol. Chem. 274 (1): 335–44. Дои:10.1074 / jbc.274.1.335. PMID  9867848.
  23. ^ Шульце WX, Дэн Л., Манн М. (2005). «Фосфотирозиновый интерактом семейства киназ рецептора ErbB». Мол. Syst. Биол. 1 (1): E1 – E13. Дои:10.1038 / msb4100012. ЧВК  1681463. PMID  16729043.
  24. ^ Томич С., Грейзер У., Ламмерс Р., Харитоненков А., Имянитов Э., Ульрих А., Бёмер Ф. Д. (сентябрь 1995 г.). «Ассоциация тирозинфосфатаз домена SH2 с рецептором эпидермального фактора роста в опухолевых клетках человека. Фосфатидная кислота активирует дефосфорилирование рецептора с помощью PTP1C». J. Biol. Chem. 270 (36): 21277–84. Дои:10.1074 / jbc.270.36.21277. PMID  7673163.
  25. ^ а б c L.A. Lai; К. Чжао; E.E. Zhang; Г.С. Фэн (2004). «14 Тирозинфосфатаза Shp-2». В Хоакине Ариньо; Денис Александр (ред.). Протеиновые фосфатазы. Springer. С. 275–299. ISBN  978-3-540-20560-9.
  26. ^ а б Нил Б.Г., Гу Х., Пао Л. (июнь 2003 г.). «Новости Shp'ing: SH2-домен-содержащие тирозинфосфатазы в передаче сигналов в клетке». Тенденции в биохимических науках. 28 (6): 284–293. Дои:10.1016 / S0968-0004 (03) 00091-4. ISSN  0968-0004. PMID  12826400.
  27. ^ Делахай Л., Рокки С., Ван Обберген Э. (февраль 2000 г.). «Возможное участие FRS2 в передаче сигналов инсулина». Эндокринология. 141 (2): 621–8. Дои:10.1210 / endo.141.2.7298. PMID  10650943.
  28. ^ Курокава К., Ивашита Т., Мураками Х., Хаяси Х., Кавай К., Такахаши М. (апрель 2001 г.). «Идентификация стыковочного сайта SNT / FRS2 на тирозинкиназе рецептора RET и его роль в передаче сигнала». Онкоген. 20 (16): 1929–38. Дои:10.1038 / sj.onc.1204290. PMID  11360177.
  29. ^ а б c Хадари Ю.Р., Кухара Х., Лакс И., Шлессингер Дж. (Июль 1998 г.). «Связывание тирозинфосфатазы Shp2 с FRS2 необходимо для дифференцировки клеток PC12, индуцированной фактором роста фибробластов». Мол. Клетка. Биол. 18 (7): 3966–73. Дои:10.1128 / MCB.18.7.3966. ЧВК  108981. PMID  9632781.
  30. ^ Сайто Ю., Ходжо Ю., Танимото Т., Абэ Дж., Берк BC (июнь 2002 г.). «Протеинкиназа С-альфа и протеинкиназа С-эпсилон необходимы для фосфорилирования тирозина связующего-1, связанного с Grb2, в ответ на тромбоцитарный фактор роста». J. Biol. Chem. 277 (26): 23216–22. Дои:10.1074 / jbc.M200605200. PMID  11940581.
  31. ^ Рокки С., Тартар-Декерт С., Мурдака Дж., Ольгадо-Мадруга М., Вонг А.Дж., Ван Обберген Е. (июль 1998 г.). «Определение взаимодействия Gab1 (Grb2-associated binder-1) с сигнальными молекулами рецептора инсулина». Мол. Эндокринол. 12 (7): 914–23. Дои:10.1210 / исправление.12.7.0141. PMID  9658397.
  32. ^ а б Будо С., Кадри З, Петитфрер Э, Ламберт Э, Кретьен С., Майё П., Хэй Б., Биллат С. (октябрь 2002 г.). «Фосфатидилинозитол-3-киназа регулирует гидролиз гликозилфосфатидилинозитола посредством активации PLC-гамма (2) в клетках, стимулированных эритропоэтином». Клетка. Сигнал. 14 (10): 869–78. Дои:10.1016 / S0898-6568 (02) 00036-0. PMID  12135708.
  33. ^ Линч Д.К., Дейли Р.Дж. (январь 2002 г.). «Опосредованная PKB отрицательная обратная связь жестко регулирует митогенную передачу сигналов через Gab2». EMBO J. 21 (1–2): 72–82. Дои:10.1093 / emboj / 21.1.72. ЧВК  125816. PMID  11782427.
  34. ^ Чжао Ц., Ю. Д., Шен Р., Фэн Г. С. (июль 1999 г.). «Gab2, новый адаптерный белок, содержащий домен гомологии плекстрина, действует для разъединения передачи сигналов от киназы ERK к Elk-1». J. Biol. Chem. 274 (28): 19649–54. Дои:10.1074 / jbc.274.28.19649. PMID  10391903.
  35. ^ Crouin C, Arnaud M, Gesbert F, Camonis J, Bertoglio J (апрель 2001 г.). «Дрожжевое двугибридное исследование взаимодействий человеческого p97 / Gab2 с его партнерами по связыванию, содержащими домен SH2». FEBS Lett. 495 (3): 148–53. Дои:10.1016 / S0014-5793 (01) 02373-0. PMID  11334882. S2CID  24499468.
  36. ^ Wolf, I .; Jenkins, B.J .; Liu, Y .; Seiffert, M .; Custodio, J. M .; Young, P .; Роршнайдер, Л. Р. (2002). «Gab3, новый член семейства DOS / Gab, способствует дифференцировке макрофагов». Молекулярная и клеточная биология. 22 (1): 231–244. Дои:10.1128 / MCB.22.1.231-244.2002. ISSN  0270-7306. ЧВК  134230. PMID  11739737. и временно связывается с белками, содержащими SH2-домен, p85 и SHP2
  37. ^ а б c Lehmann U, Schmitz J, Weissenbach M, Sobota RM, Hortner M, Friederichs K, Behrmann I, Tsiaris W., Sasaki A, Schneider-Mergener J, Yoshimura A, Neel BG, Heinrich PC, Schaper F (январь 2003 г.). «SHP2 и SOCS3 вносят вклад в Tyr-759-зависимое ослабление передачи сигналов интерлейкина-6 через gp130». J. Biol. Chem. 278 (1): 661–71. Дои:10.1074 / jbc.M210552200. PMID  12403768.
  38. ^ Anhuf D, Weissenbach M, Schmitz J, Sobota R, Hermanns HM, Radtke S, Linnemann S, Behrmann I, Heinrich PC, Schaper F (сентябрь 2000 г.). «Сигнальная трансдукция IL-6, фактора ингибирования лейкемии и онкостатина М: структурные требования рецептора для ослабления сигнала». Журнал иммунологии. 165 (5): 2535–43. Дои:10.4049 / jimmunol.165.5.2535. PMID  10946280.
  39. ^ Ким Х, Бауманн Х (декабрь 1997 г.). «Трансмембранный домен gp130 способствует передаче внутриклеточного сигнала в клетках печени». J. Biol. Chem. 272 (49): 30741–7. Дои:10.1074 / jbc.272.49.30741. PMID  9388212.
  40. ^ а б c Инь Т., Шен Р., Фэн Г.С., Ян Ю.С. (январь 1997 г.). «Молекулярная характеристика специфических взаимодействий между фосфатазой SHP-2 и тирозинкиназами JAK». J. Biol. Chem. 272 (2): 1032–7. Дои:10.1074 / jbc.272.2.1032. PMID  8995399.
  41. ^ Ганджу Р.К., Брубакер С.А., Чернок Р.Д., Авраам С., Групман Дж. Э. (июнь 2000 г.). «Бета-хемокиновый рецептор CCR5 передает сигналы через SHP1, SHP2 и Syk». J. Biol. Chem. 275 (23): 17263–8. Дои:10.1074 / jbc.M000689200. PMID  10747947.
  42. ^ Беннетт А.М., Тан Т.Л., Сугимото С., Уолш К.Т., Нил Б.Г. (июль 1994 г.). «Протеин-тирозин-фосфатаза SHPTP2 связывает бета-рецептор тромбоцитарного фактора роста с Ras». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 91 (15): 7335–9. Дои:10.1073 / пнас.91.15.7335. ЧВК  44394. PMID  8041791.
  43. ^ Ward AC, Monkhouse JL, Hamilton JA, Csar XF (ноябрь 1998 г.). «Прямое связывание Shc, Grb2, SHP-2 и p40 с рецептором колониестимулирующего фактора мышиных гранулоцитов». Биохим. Биофиз. Acta. 1448 (1): 70–6. Дои:10.1016 / S0167-4889 (98) 00120-7. PMID  9824671.
  44. ^ Тан Дж., Фэн Г.С., Ли В. (октябрь 1997 г.). «Индуцированное прямое связывание адаптера белка Nck с белком p62, активирующим ГТФазу, с помощью эпидермального фактора роста». Онкоген. 15 (15): 1823–32. Дои:10.1038 / sj.onc.1201351. PMID  9362449.
  45. ^ Тан Х, Чжао Ц.Дж., Хуанг XY, Лэндон Э.Д., Инагами Т. (апрель 1999 г.). «Направленная Fyn-киназой активация SH2-домен-содержащей протеин-тирозинфосфатазы SHP-2 рецепторами, связанными с белком Gi, в клетках почек собак Madin-Darby». J. Biol. Chem. 274 (18): 12401–7. Дои:10.1074 / jbc.274.18.12401. PMID  10212213.
  46. ^ Zhang S, Mantel C, Broxmeyer HE (март 1999 г.). «Передача сигналов Flt3 включает тирозилфосфорилирование SHP-2 и SHIP и их ассоциацию с Grb2 и Shc в клетках Baf3 / Flt3». J. Leukoc. Биол. 65 (3): 372–80. Дои:10.1002 / jlb.65.3.372. PMID  10080542. S2CID  38211235.
  47. ^ Вонг Л., Джонсон Г. Р. (август 1996 г.). «Эпидермальный фактор роста индуцирует связывание протеин-тирозинфосфатазы 1D с GRB2 через COOH-концевой SH3 домен GRB2». J. Biol. Chem. 271 (35): 20981–4. Дои:10.1074 / jbc.271.35.20981. PMID  8702859.
  48. ^ Stofega MR, Herrington J, Billestrup N, Carter-Su C. (сентябрь 2000 г.). «Мутация сайта связывания SHP-2 в рецепторе гормона роста (GH) продлевает GH-промотируемое тирозилфосфорилирование рецептора GH, JAK2 и STAT5B». Мол. Эндокринол. 14 (9): 1338–50. Дои:10.1210 / мэ.14.9.1338. PMID  10976913.
  49. ^ Moutoussamy S, Renaudie F, Lago F, Kelly PA, Finidori J (июнь 1998 г.). «Grb10 идентифицирован как потенциальный регулятор передачи сигналов гормона роста (GH) путем клонирования белков-мишеней рецептора GH». J. Biol. Chem. 273 (26): 15906–12. Дои:10.1074 / jbc.273.26.15906. PMID  9632636.
  50. ^ Ван Х, Линдси С., Конечна И., Бей Л., Хорват Э., Хуанг В., Сабервал Г., Эклунд Э.А. (январь 2009 г.). «Конститутивно активный SHP2 взаимодействует со сверхэкспрессией HoxA10, вызывая острый миелоидный лейкоз». J Biol Chem. 284 (4): 2549–67. Дои:10.1074 / jbc.M804704200. ЧВК  2629090. PMID  19022774.
  51. ^ Маэгава Х, Уги С., Адачи М., Хинода Й, Киккава Р., Ячи А., Сигета Й, Касиваги А. (март 1994 г.). «Киназа инсулинового рецептора фосфорилирует протеинтирозинфосфатазу, содержащую области 2 гомологии Src, и модулирует ее активность PTPase in vitro». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 199 (2): 780–5. Дои:10.1006 / bbrc.1994.1297. PMID  8135823.
  52. ^ Харитоненков А., Шнекенбургер Дж., Чен З., Князев П., Али С., Цвик Э., Уайт М., Ульрих А. (декабрь 1995 г.). «Адаптерная функция протеин-тирозинфосфатазы 1D во взаимодействии рецептора инсулина / субстрата-1 рецептора инсулина». J. Biol. Chem. 270 (49): 29189–93. Дои:10.1074 / jbc.270.49.29189. PMID  7493946.
  53. ^ Манес С., Мира Е., Гомес-Мутон С., Чжао З. Дж., Лакаль Р.А., Мартинес-А.С. (апрель 1999 г.). «Согласованная активность тирозинфосфатазы SHP-2 и киназы фокальной адгезии в регуляции подвижности клеток». Мол. Клетка. Биол. 19 (4): 3125–35. Дои:10.1128 / mcb.19.4.3125. ЧВК  84106. PMID  10082579.
  54. ^ Сили Б.Л., Райхарт Д.Р., Стаубс П.А., Джун Б.Х., Хсу Д., Маэгава Х., Миларски К.Л., Салтиель А.Р., Олефски Дж.М. (август 1995 г.). «Локализация сайтов связывания рецептора инсулиноподобного фактора роста I для белков домена SH2 p85, Syp и белка, активирующего GTPase». J. Biol. Chem. 270 (32): 19151–7. Дои:10.1074 / jbc.270.32.19151. PMID  7642582.
  55. ^ Kuhné MR, Pawson T., Lienhard GE, Feng GS (июнь 1993 г.). «Субстрат 1 рецептора инсулина связывается с SH2-содержащей фосфотирозинфосфатазой Syp». J. Biol. Chem. 268 (16): 11479–81. PMID  8505282.
  56. ^ Майерс М.Г., Мендес Р., Ши П., Пирс Дж. Х., Роадс Р., Уайт М.Ф. (октябрь 1998 г.). «COOH-концевые сайты фосфорилирования тирозина на IRS-1 связывают SHP-2 и негативно регулируют передачу сигналов инсулина». J. Biol. Chem. 273 (41): 26908–14. Дои:10.1074 / jbc.273.41.26908. PMID  9756938.
  57. ^ Таучи Т., Дамен Дж. Э., Тояма К., Фэн Г. С., Броксмейер Х. Э., Кристал Дж. (Июнь 1996 г.). «Тирозин 425 в активированном рецепторе эритропоэтина связывает Syp, снижает эритропоэтин, необходимый для фосфорилирования тирозина Syp, и способствует митогенезу». Кровь. 87 (11): 4495–501. Дои:10.1182 / blood.V87.11.4495.bloodjournal87114495. PMID  8639815.
  58. ^ Маэгава Х., Касиваги А., Фудзита Т., Уги С., Хасегава М., Обата Т., Нисио Ю., Кодзима Х., Хидака Х., Киккава Р. (ноябрь 1996 г.). «SHPTP2 служит адаптерным белком, связывающим киназу 2 Janus и субстраты рецептора инсулина». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 228 (1): 122–7. Дои:10.1006 / bbrc.1996.1626. PMID  8912646.
  59. ^ Fournier N, Chalus L, Durand I, Garcia E, Pin JJ, Churakova T., Patel S, Zlot C, Gorman D, Zurawski S, Abrams J, Bates EE, Garrone P (август 2000 г.). «FDF03, новый ингибирующий рецептор суперсемейства иммуноглобулинов, экспрессируется дендритными и миелоидными клетками человека». Журнал иммунологии. 165 (3): 1197–209. Дои:10.4049 / jimmunol.165.3.1197. PMID  10903717.
  60. ^ Meyaard L, Adema GJ, Chang C., Woollatt E, Sutherland GR, Lanier LL, Phillips JH (август 1997 г.). «LAIR-1, новый ингибирующий рецептор, экспрессируемый на мононуклеарных лейкоцитах человека». Иммунитет. 7 (2): 283–90. Дои:10.1016 / S1074-7613 (00) 80530-0. PMID  9285412.
  61. ^ Беттс Г.Н., ван дер Гир П., Комивес Е.А. (июнь 2008 г.). «Структурные и функциональные последствия фосфорилирования тирозина в цитоплазматическом домене LRP1». J. Biol. Chem. 283 (23): 15656–64. Дои:10.1074 / jbc.M709514200. ЧВК  2414285. PMID  18381291.
  62. ^ Кейлхак Х., Мюллер М., Бёмер С.А., Франк С., Вайднер К.М., Бирхмайер В., Лигенса Т., Берндт А., Космель Х., Гюнтер Б., Мюллер Т., Бирхмайер С., Бёмер Ф. Д. (январь 2001 г.). «Отрицательная регуляция передачи сигналов тирозинкиназы рецептора Ros. Эпителиальная функция домена SH2-тирозинфосфатазы SHP-1». J. Cell Biol. 152 (2): 325–34. Дои:10.1083 / jcb.152.2.325. ЧВК  2199605. PMID  11266449.
  63. ^ Lechleider RJ, Sugimoto S, Bennett AM, Kashishian AS, Cooper JA, Shoelson SE, Walsh CT, Neel BG (октябрь 1993 г.). «Активация SH2-содержащей фосфотирозинфосфатазы SH-PTP2 ее сайтом связывания, фосфотирозин 1009, на рецепторе человеческого фактора роста тромбоцитов». J. Biol. Chem. 268 (29): 21478–81. PMID  7691811.
  64. ^ Чаухан Д., Пандей П., Хидешима Т., Треон С., Радже Н., Дэвис Ф. Э., Шима Ю., Тай Ю. Т., Розен С., Авраам С., Харбанда С., Андерсон К. К. (сентябрь 2000 г.). «SHP2 опосредует защитный эффект интерлейкина-6 против апоптоза, вызванного дексаметазоном, в клетках множественной миеломы». J. Biol. Chem. 275 (36): 27845–50. Дои:10.1074 / jbc.M003428200. PMID  10880513.
  65. ^ Хауи Д., Симарро М., Сайос Дж., Гирадо М., Санчо Дж., Терхорст К. (февраль 2000 г.). «Молекулярное рассечение сигнальных и костимулирующих функций CD150 (SLAM): связывание CD150 / SAP и костимуляция, опосредованная CD150». Кровь. 99 (3): 957–65. Дои:10.1182 / кровь.V99.3.957. PMID  11806999.
  66. ^ Морра М., Лу Дж., Пой Ф, Мартин М., Сайос Дж., Кальпе С., Гулло С., Хауи Д., Ритдейк С., Томпсон А., Койл А. Дж., Денни С., Яффе МБ, Энгель П., Эк MJ, Терхорст С. (ноябрь 2001 г. ). «Структурная основа взаимодействия свободного SH2-домена EAT-2 с рецепторами SLAM в гемопоэтических клетках». EMBO J. 20 (21): 5840–52. Дои:10.1093 / emboj / 20.21.5840. ЧВК  125701. PMID  11689425.
  67. ^ Чин Х., Сайто Т., Араи А., Ямамото К., Камияма Р., Миясака Н., Миура О. (октябрь 1997 г.). «Эритропоэтин и ИЛ-3 индуцируют фосфорилирование тирозина CrkL и его ассоциацию с Shc, SHP-2 и Cbl в гемопоэтических клетках». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 239 (2): 412–7. Дои:10.1006 / bbrc.1997.7480. PMID  9344843.
  68. ^ а б Ю. К.Л., Джин Ю.Дж., Бураков С.Дж. (январь 2000 г.). «Цитозольное дефосфорилирование тирозина STAT5. Возможная роль SHP-2 в регуляции STAT5». J. Biol. Chem. 275 (1): 599–604. Дои:10.1074 / jbc.275.1.599. PMID  10617656.
  69. ^ Chughtai N, Schimchowitsch S, Lebrun JJ, Ali S (август 2002 г.). «Пролактин индуцирует ассоциацию SHP-2 со Stat5, ядерную транслокацию и связывание с промотором гена бета-казеина в клетках молочной железы». J. Biol. Chem. 277 (34): 31107–14. Дои:10.1074 / jbc.M200156200. PMID  12060651.
  70. ^ Хатакеяма М. (сентябрь 2004 г.). «Онкогенные механизмы белка CagA Helicobacter pylori». Обзоры природы Рак. 4 (9): 688–94. Дои:10.1038 / nrc1433. PMID  15343275. S2CID  1218835.

дальнейшее чтение

  • Маррон МБ, Хьюз Д.П., Маккарти М.Дж., Бомонт Э.Р., Бриндл Н.П. (2000). «Взаимодействие эндодомена тирозинкиназы рецептора Tie-1 с SHP2: потенциальные механизмы передачи сигналов и роли в ангиогенезе». Ангиогенез. Adv. Exp. Med. Биол. Успехи экспериментальной медицины и биологии. 476. С. 35–46. Дои:10.1007/978-1-4615-4221-6_3. ISBN  978-1-4613-6895-3. PMID  10949653.
  • Картер-Су Ч., Руи Л., Стофега М. Р. (2000). «SH2-B и SIRP: JAK2-связывающие белки, которые модулируют действие гормона роста». Недавняя прог. Horm. Res. 55: 293–311. PMID  11036942.
  • Ion A, Tartaglia M, Song X, Kalidas K, van der Burgt I, Shaw AC, Ming JE, Zampino G, Zackai EH, Dean JC, Somer M, Parenti G, Crosby AH, Patton MA, Gelb BD, Jeffery S ( 2002). «Отсутствие мутаций PTPN11 в 28 случаях кожно-кардиологического (CFC) синдрома». Гм. Genet. 111 (4–5): 421–7. Дои:10.1007 / s00439-002-0803-6. PMID  12384786. S2CID  27085702.
  • Hugues L, Cavé H, Philippe N, Pereira S, Fenaux P, Preudhomme C (2006). «Мутации PTPN11 редки при миелоидных злокачественных новообразованиях у взрослых». Haematologica. 90 (6): 853–4. PMID  15951301.
  • Тарталья М, Гелб Б.Д. (2005). «Зародышевые и соматические мутации PTPN11 при заболеваниях человека». Европейский журнал медицинской генетики. 48 (2): 81–96. Дои:10.1016 / j.ejmg.2005.03.001. PMID  16053901.
  • Огата Т., Ёсида Р. (2006). «Мутации PTPN11 и генотип-фенотипические корреляции при синдромах Нунан и LEOPARD». Обзоры детской эндокринологии: PER. 2 (4): 669–74. PMID  16208280.
  • Фэн Г.С. (2007). «Shp2-опосредованная молекулярная передача сигналов в контроле самообновления и дифференцировки эмбриональных стволовых клеток». Cell Res. 17 (1): 37–41. Дои:10.1038 / sj.cr.7310140. PMID  17211446.
  • Эдуард Т., Монтагнер А, Танец М, Конте Ф, Ярт А, Парфе Б, Таубер М, Саллес Дж. П., Рейналь П. (2007). «Как мутации Shp2, которые противоположно влияют на его биохимическую активность, приводят к синдромам с перекрывающимися симптомами?». Клетка. Мол. Life Sci. 64 (13): 1585–90. Дои:10.1007 / s00018-007-6509-0. PMID  17453145. S2CID  25934330.

внешняя ссылка