LRP1 - Википедия - LRP1
Белок 1, связанный с рецепторами липопротеинов низкой плотности (LRP1), также известный как рецептор альфа-2-макроглобулина (A2MR), рецептор аполипопротеина E (APOER) или же кластер дифференциации 91 (CD91), это белок формирование рецептор найдено в плазматическая мембрана из клетки участвует в опосредованном рецептором эндоцитоз. У человека белок LRP1 кодируется LRP1 ген.[5][6][7] LRP1 также является ключевым сигнализация белок и, таким образом, участвует в различных биологических процессах, таких как липопротеин метаболизм и подвижность клеток, и болезни, Такие как нейродегенеративные заболевания, атеросклероз, и рак.[8][9]
Структура
В LRP1 ген кодирует 600 кДа белок-предшественник который обрабатывается фурин в транс-аппарат Гольджи, что приводит к образованию альфа-цепи 515 кДа и связанной с бета-цепью 85 кДа нековалентно.[8][10][11] Как член LDLR семейства LRP1 содержит богатые цистеином повторы типа комплемента, EGF (ген) повторы, β-пропеллерные домены, a трансмембранный домен, а цитоплазматический домен.[9] Внеклеточный домен LRP1 представляет собой альфа-цепь, состоящую из четырех лиганд -связывающие домены (пронумерованные I-IV), содержащие два, восемь, десять и одиннадцать богатых цистеином повторов типа комплемента, соответственно.[8][9][10][11] Эти повторы связывают внеклеточный матрикс белки, факторы роста, протеазы, ингибитор протеазы комплексы, и другие белки, участвующие в липопротеин метаболизм.[8][9] Из четырех доменов II и IV связывают большинство лигандов белка.[11] Повторы EGF и β-пропеллерные домены служат для высвобождения лиганды в малом pH условия, такие как внутри эндосомы постулируется, что β-пропеллер замещает лиганд в повторах связывания лиганда.[9] Трансмембранный домен представляет собой β-цепь, которая содержит 100-остаток цитоплазматический хвост. Этот хвост содержит два мотива NPxY, которые отвечают за функцию белка в эндоцитоз и преобразование сигнала.[8]
Функция
LRP1 является членом семейства LDLR и повсеместно экспрессируется в нескольких ткани, хотя его больше всего в сосудистый гладкомышечные клетки (SMC), гепатоциты, и нейроны.[8][9] LRP1 играет ключевую роль во внутриклеточной передаче сигналов и эндоцитозе, что, таким образом, вовлекает его во многие клеточные и биологические процессы, включая липид и липопротеин метаболизм, протеаза деградация, рецептор фактора роста тромбоцитов регулирование интегрин созревание и переработка, регуляция тонуса сосудов, регуляция гематоэнцефалический барьер проницаемость, рост клеток, миграция клеток, воспаление, и апоптоз, а также болезни такие как нейродегенеративные заболевания, атеросклероз и рак.[7][8][9][10][11] Чтобы уточнить, LRP1 в основном способствует регулированию активности белка, связывая целевые белки в качестве корецептор, в сочетании с интегральные мембранные белки или адаптерные белки, такие как uPA, в лизосома на деградацию.[9][10][11] В метаболизме липопротеинов взаимодействие между LRP1 и APOE стимулирует сигнальный путь, который приводит к увеличению внутриклеточного лагерь уровни, повышенные протеинкиназа А активности, ингибирует миграцию SMC и, в конечном итоге, защищает от сосудистое заболевание.[9]Пока мембраносвязанный LRP1 выполняет эндоцитарный клиренс протеаз и ингибиторов, протеолитическое расщепление своего эктодомен позволяет свободному LRP1 конкурировать с мембраносвязанной формой и предотвращать их клиренс.[8] В протеолитическом расщеплении LRP1 участвуют несколько шеддаз, таких как ADAM10,[12] ADAM12,[13] ADAM17[14] и МТ1-ММП.[13] LRP1 также непрерывно эндоцитозируется из мембраны и возвращается обратно на поверхность клетки.[9] Хотя роль LRP1 в апоптозе неясна, для tPA необходимо связываться с LRP1, чтобы запустить сигнальный каскад ERK1 / 2 и способствовать выживанию клеток.[15]
Клиническое значение
Болезнь Альцгеймера
Нейроны требовать холестерин функционировать. Холестерин импортируется в нейрон аполипопротеином E (апоЕ ) через рецепторы LRP1 на поверхности клетки. Было высказано предположение, что причинный фактор в Болезнь Альцгеймера представляет собой снижение LRP1, опосредованное метаболизмом белка-предшественника амилоида, что приводит к снижению нейронального холестерина и увеличению бета-амилоида.[16]
LRP1 также участвует в эффективном удалении Aβ из мозга к периферии через гематоэнцефалический барьер.[17][18] LRP1 опосредует пути взаимодействия с астроцитами и перицитами, которые связаны с гематоэнцефалическим барьером. В подтверждение этого, экспрессия LRP1 снижается в эндотелиальных клетках в результате нормального старения и болезни Альцгеймера у людей и животных, моделирующих это заболевание.[19][20] Этот механизм зазора регулируется апоЕ изоформ, при этом присутствие изоформы апоЕ4 приводит к снижению трансцитоза Aβ в моделях гематоэнцефалического барьера in vitro.[21] Уменьшение клиренса, по-видимому, по крайней мере частично, является результатом увеличения эктодомена, отщепляющего LRP1 шеддазами, что приводит к образованию растворимого LRP1, который больше не способен трансцитозировать пептиды Aβ.[22]
Кроме того, чрезмерное накопление медь в головном мозге связано со снижением опосредованного LRP1 клиренса амилоид бета через гематоэнцефалический барьер. Этот дефектный клиренс может способствовать накоплению нейротоксичного бета-амилоида, который считается, что способствует к болезни Альцгеймера.[23]
Сердечно-сосудистые заболевания
Исследования выяснили различные роли LRP1 в клеточных процессах, связанных с сердечно-сосудистыми заболеваниями. Атеросклероз является основной причиной сердечно-сосудистых заболеваний, таких как инсульт и сердечные приступы. В печени LRP1 важен для удаления атерогенных липопротеины (Остатки хиломикрона, ЛПОНП) и другие проатерогенные лиганды из кровотока.[24][25] LRP1 играет холестерин-независимую роль при атеросклерозе, модулируя активность и клеточную локализацию PDGFR-β в сосудистом гладкомышечные клетки.[26][27] Наконец, LRP1 в макрофаги оказывает влияние на атеросклероз за счет модуляции внеклеточного матрикса и воспалительных реакций.[28][29]
Рак
LRP1 участвует в онкогенезе, и предполагается, что он является супрессором опухолей. Примечательно, что LRP1 действует в очищении протеаз, таких как плазмин, активатор плазминогена урокиназного типа, и металлопротеиназы, что способствует предотвращению инвазия рака, в то время как его отсутствие связано с увеличением инвазии рака. Однако точные механизмы требуют дальнейшего изучения, поскольку другие исследования показали, что LRP1 также может способствовать инвазии рака. Один из возможных механизмов ингибирующей функции LRP1 при раке включает LRP1-зависимый эндоцитоз 2'-гидроксициннамальдегида (HCA), что приводит к снижению пепсин уровни и, как следствие, прогрессирование опухоли.[9] В качестве альтернативы LRP1 может регулировать очаговая адгезия разборка раковых клеток через ERK и JNK пути для помощи вторжению.[8] Более того, LRP1 взаимодействует с PAI-1 набирать тучные клетки (MC) и вызывают их дегрануляция, что приводит к высвобождению медиаторов MC, активации воспалительного ответа и развитию глиома.[10]
Взаимодействия
LRP1 был показан взаимодействовать с:
- А2-макроглобулин,[9]
- β -белок-предшественник амилоида,[9]
- APBB1,[30]
- APOE,[9][31][32]
- Апротинин,[9]
- C1S /C1q ингибитор,[9]
- CALR,[9][33]
- CD44,[8]
- Хиломикрон,[9]
- Циркумспорозоитный белок,[9]
- Коллектин,[9]
- Дополнение C3,[9]
- CTGF,[9]
- DLG4,[34]
- Эластаза,[9]
- Фактор IXa,[9]
- Фактор VIIa,[9]
- Фибронектин,[9]
- Гентамицин,[9]
- GIPC1,[34]
- Белки теплового шока: gp96, hsp70, hsp90,[35]
- кофактор гепарина II,[9]
- Печеночная липаза,[9]
- ITGB1BP1,[34]
- Лактоферрин,[9]
- Липопротеин липаза,[9]
- LPL,[36][37][38]
- MAPK8IP1,[34]
- MAPK8IP2,[34]
- Мидкин,[9]
- MMP13,[8][9]
- MMP2,[8]
- MMP9,[8][9]
- Нейросерпин,[9]
- Нексин-1,[9]
- NOS1AP,[34]
- PAI 2,[8]
- PAI-1,[8][10]
- PDGF,[9]
- tPA,[8][9]
- uPA,[8][9]
- Полимиксин B,[9]
- Ингибитор протеина С,[9]
- Экзотоксин псевдомонады А,[9]
- РЭП,[9]
- Рицин А,[9]
- SHC1,[39][40] и
- Белок-активатор сфинголипидов,[9]
- SYNJ2BP.[34]
- Tat,[9]
- Тромбин,[9]
- THBS1,[9][41][42][43]
- Тромбоспондин 2,[9]
- TIMP1,[8]
- TIMP2,[8]
- TIMP3,[8]
- Ингибитор пути тканевого фактора,[9]
- ПЛАТ,[44][45]
- Трансформирующий фактор роста-β,[9]
- PLAUR,[46]
- ЛПОНП,[9]
Интерактивная карта проезда
Нажмите на гены, белки и метаболиты ниже, чтобы ссылки на соответствующие статьи. [§ 1]
- ^ Интерактивную карту путей можно редактировать на WikiPathways: "Statin_Pathway_WP430".
Смотрите также
Рекомендации
- ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000123384 - Ансамбль, Май 2017
- ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000040249 - Ансамбль, Май 2017
- ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ^ Герц Дж., Хаманн У., Рогне С., Миклебост О., Гаузеполь Х., Стэнли К.К. (декабрь 1988 г.). «Поверхностное расположение и высокое сродство к кальцию мембранного белка печени массой 500 кДа, тесно связанного с рецептором ЛПНП, предполагает физиологическую роль рецептора липопротеинов». Журнал EMBO. 7 (13): 4119–27. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1988.tb03306.x. ЧВК 455121. PMID 3266596.
- ^ Myklebost O, Arheden K, Rogne S, Geurts van Kessel A, Mandahl N, Herz J, Stanley K, Heim S, Mitelman F (июль 1989 г.). «Ген предполагаемого рецептора апоЕ человека находится на хромосоме 12 в сегменте q13-14». Геномика. 5 (1): 65–9. Дои:10.1016/0888-7543(89)90087-6. PMID 2548950.
- ^ а б «Ген Entrez: белок 1, связанный с рецептором липопротеинов низкой плотности LRP1».
- ^ а б c d е ж грамм час я j k л м п о п q р s т Etique N, Verzeaux L, Dedieu S, Emonard H (2013). «LRP-1: контрольная точка протеолиза внеклеточного матрикса». BioMed Research International. 2013: 152163. Дои:10.1155/2013/152163. ЧВК 3723059. PMID 23936774.
- ^ а б c d е ж грамм час я j k л м п о п q р s т ты v ш Икс у z аа ab ac объявление ае аф аг ах ай aj ак аль являюсь ан ао ap водный ар в качестве в au средний ау топор ай az Лиллис А.П., Михайленко И., Стрикленд Д.К. (август 2005 г.). «Помимо эндоцитоза: функция LRP в миграции клеток, пролиферации и проницаемости сосудов». Журнал тромбоза и гемостаза. 3 (8): 1884–93. Дои:10.1111 / j.1538-7836.2005.01371.x. PMID 16102056. S2CID 20991690.
- ^ а б c d е ж Рой А., Коум А., Маринеску В.Д., Пылаева Дж., Смитс А., Неландер С., Урбом Л., Вестермарк Б., Форсберг-Нильссон К., Понтен Ф., Чугунова Е. (июнь 2015 г.). «Полученный из глиомы ингибитор активатора плазминогена-1 (PAI-1) регулирует рекрутинг LRP1-положительных тучных клеток». Oncotarget. 6 (27): 23647–61. Дои:10.18632 / oncotarget.4640. ЧВК 4695142. PMID 26164207.
- ^ а б c d е Кан Х.С., Ким Дж., Ли Х. Дж., Квон БМ, Ли Д. К., Хонг Ш. (август 2014 г.). «LRP1-зависимый клиренс пепсина, индуцированный 2'-гидроксициннамальдегидом, ослабляет инвазию клеток рака груди». Международный журнал биохимии и клеточной биологии. 53: 15–23. Дои:10.1016 / j.biocel.2014.04.021. PMID 24796846.
- ^ Shackleton, B .; Crawford, F .; Бахмайер, К. (8 августа 2016 г.). «Ингибирование ADAM10 способствует удалению Aβ через ГЭБ за счет снижения шеддинга эктодомена LRP1». Жидкости и барьеры ЦНС. 13 (1): 14. Дои:10.1186 / с12987-016-0038-х. ISSN 2045-8118. ЧВК 4977753. PMID 27503326.
- ^ а б Селвэ, Шарлотта; Д'Аурия, Людовик; Титека, Донатьен; Перро, Гвенн; Лемуан, Паскаль; Троеберг, Линда; Дедье, Стефан; Ноэль, Аньес; Нагасе, Хидеаки (31 марта 2017 г.). «Клеточный холестерин модулирует зависимое от металлопротеиназ отщепление белка-1, связанного с рецепторами липопротеинов низкой плотности (LRP-1), и функцию клиренса». Журнал FASEB. 25 (8): 2770–2781. Дои:10.1096 / fj.10-169508. ISSN 0892-6638. ЧВК 3470721. PMID 21518850.
- ^ Лю, Цян; Чжан, Хуан; Тран, Хиен; Verbeek, Marcel M .; Рейсс, Карина; Эстус, Стивен; Бу, Гоцзюнь (16 апреля 2009 г.). «Выделение LRP1 в человеческом мозгу: роли ADAM10 и ADAM17». Молекулярная нейродегенерация. 4: 17. Дои:10.1186/1750-1326-4-17. ISSN 1750-1326. ЧВК 2672942. PMID 19371428.
- ^ Ху К., Линь Л., Тан X, Ян Дж, Бу Г, Марс В. М., Лю Ю. (март 2008 г.). «tPA защищает интерстициальные фибробласты и миофибробласты почек от апоптоза». Журнал Американского общества нефрологов. 19 (3): 503–14. Дои:10.1681 / ASN.2007030300. ЧВК 2391054. PMID 18199803.
- ^ Лю Кью, Зербинатти CV, Чжан Дж., Хо Х.С., Ван Б., Коул С.Л., Херц Дж., Маглия Л., Бу Джи (октябрь 2007 г.). «Белок-предшественник амилоида регулирует мозговой аполипопротеин Е и метаболизм холестерина через рецептор липопротеина LRP1». Нейрон. 56 (1): 66–78. Дои:10.1016 / j.neuron.2007.08.008. ЧВК 2045076. PMID 17920016.
- ^ Дин, Р. Белл, РД; Сагаре, А; Злокович, Б.В. (31.03.2017). «Удаление амилоид-β пептида через гематоэнцефалический барьер: значение для терапии болезни Альцгеймера». Мишени для лекарств от ЦНС и неврологических расстройств. 8 (1): 16–30. Дои:10.2174/187152709787601867. ISSN 1871-5273. ЧВК 2872930. PMID 19275634.
- ^ Storck, Steffen E .; Мейстер, Сабрина; Нахрат, Юлий; Meißner, Julius N .; Шуберт, Нильс; Спиецио, Алессандро Ди; Бач, Сандра; Vandenbroucke, Roosmarijn E .; Баутер, Ивонн (04.01.2016). «Эндотелиальный LRP1 транспортирует амилоид-β.1–42 через гематоэнцефалический барьер ". Журнал клинических исследований. 126 (1): 123–136. Дои:10.1172 / JCI81108. ISSN 0021-9738. ЧВК 4701557. PMID 26619118.
- ^ Канг, Д. Э .; Pietrzik, C.U .; Baum, L .; Chevallier, N .; Merriam, D.E .; Kounnas, M. Z .; Wagner, S.L .; Troncoso, J.C .; Кавас, К. Х. (1 ноября 2000 г.). «Модуляция клиренса амилоидного бета-белка и восприимчивости к болезни Альцгеймера посредством белкового пути, связанного с рецептором ЛПНП». Журнал клинических исследований. 106 (9): 1159–1166. Дои:10.1172 / JCI11013. ISSN 0021-9738. ЧВК 301422. PMID 11067868.
- ^ Shibata, M .; Yamada, S .; Kumar, S. R .; Calero, M .; Bading, J .; Frangione, B .; Хольцман, Д. М .; Miller, C.A .; Стрикленд, Д. К. (2000-12-01). «Удаление пептида амилоида-β (1-40) болезни Альцгеймера из мозга с помощью белка-1, связанного с рецептором ЛПНП, на гематоэнцефалическом барьере». Журнал клинических исследований. 106 (12): 1489–1499. Дои:10.1172 / JCI10498. ISSN 0021-9738. ЧВК 387254. PMID 11120756.
- ^ Бахмайер, Корбин; Пэрис, Даниэль; Больё-Абделахад, Дэвид; Музон, Бенуа; Муллан, Майкл; Кроуфорд, Фиона (01.01.2013). «Многогранная роль апоЕ в клиренсе бета-амилоида через гематоэнцефалический барьер». Нейродегенеративные заболевания. 11 (1): 13–21. Дои:10.1159/000337231. ISSN 1660-2862. PMID 22572854. S2CID 30189180.
- ^ Бахмайер, Корбин; Шеклтон, Бен; Охо, Джозеф; Пэрис, Даниэль; Муллан, Майкл; Кроуфорд, Фиона (31 марта 2017 г.). «Специфические эффекты изоформы аполипопротеина Е на процессинг рецепторов липопротеинов». Нейромолекулярная медицина. 16 (4): 686–696. Дои:10.1007 / s12017-014-8318-6. ISSN 1535-1084. ЧВК 4280344. PMID 25015123.
- ^ Сингх И., Сагаре А.П., Кома М., Перлмуттер Д., Гелейн Р., Белл Р.Д., Дин Р.Дж., Чжун Е., Паризи М., Чишевски Дж., Каспер Р.Т., Дин Р. (сентябрь 2013 г.). «Низкий уровень меди нарушает гомеостаз амилоида-β в головном мозге, изменяя его производство и выведение». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 110 (36): 14771–6. Bibcode:2013ПНАС..11014771С. Дои:10.1073 / пнас.1302212110. ЧВК 3767519. PMID 23959870.
- ^ Gordts PL, Reekmans S, Lauwers A, Van Dongen A, Verbeek L, Roebroek AJ (сентябрь 2009 г.). «Инактивация внутриклеточного мотива NPxYxxL LRP1 у мышей с дефицитом ЛПНП усиливает постпрандиальную дислипидемию и атеросклероз». Артериосклероз, тромбоз и биология сосудов. 29 (9): 1258–64. Дои:10.1161 / ATVBAHA.109.192211. PMID 19667105.
- ^ Ролманн А., Готтхардт М., Хаммер Р. Э., Герц Дж. (Февраль 1998 г.). «Индуцируемая инактивация гена LRP в печени посредством cre-опосредованной рекомбинации подтверждает роль LRP в клиренсе остатков хиломикронов». Журнал клинических исследований. 101 (3): 689–95. Дои:10.1172 / JCI1240. ЧВК 508614. PMID 9449704.
- ^ Баучер П., Готтхардт М., Ли В.П., Андерсон Р.Г., Герц Дж. (Апрель 2003 г.). «LRP: роль в целостности сосудистой стенки и защите от атеросклероза». Наука. 300 (5617): 329–32. Bibcode:2003Sci ... 300..329B. Дои:10.1126 / science.1082095. PMID 12690199. S2CID 2070128.
- ^ Баучер П., Ли В.П., Матц Р.Л., Такаяма Ю., Ауверкс Дж., Андерсон Р.Г., Херц Дж. (2007). «LRP1 функционирует как атеропротекторный интегратор сигналов TGFbeta и PDFG в сосудистой стенке: последствия для синдрома Марфана». PLOS ONE. 2 (5): e448. Bibcode:2007PLoSO ... 2..448B. Дои:10.1371 / journal.pone.0000448. ЧВК 1864997. PMID 17505534.
- ^ Янси П.Г., Дин И, Фань Д., Блейкмор Д.Л., Чжан Ю., Дин Л., Чжан Дж., Линтон М.Ф., Фацио С. (июль 2011 г.). «Белок 1, связанный с рецептором липопротеинов низкой плотности, предотвращает ранний атеросклероз, ограничивая апоптоз поражения и воспалительный моноцитоз Ly-6Chigh: доказательства того, что эффекты не зависят от аполипопротеина E». Тираж. 124 (4): 454–64. Дои:10.1161 / CIRCULATIONAHA.111.032268. ЧВК 3144781. PMID 21730304.
- ^ Компакт-диск Overton, Янси П.Г., Майор А.С., Линтон М.Ф., Fazio S (март 2007 г.). «Делеция белка, связанного с рецептором ЛПНП макрофагами, увеличивает атерогенез у мышей». Циркуляционные исследования. 100 (5): 670–7. Дои:10.1161 / 01.RES.0000260204.40510.aa. PMID 17303763.
- ^ Троммсдорф М., Борг Дж. П., Марголис Б., Херц Дж. (Декабрь 1998 г.). «Взаимодействие цитозольных адаптерных белков с нейрональными рецепторами аполипопротеина Е и белком-предшественником амилоида». Журнал биологической химии. 273 (50): 33556–60. Дои:10.1074 / jbc.273.50.33556. PMID 9837937.
- ^ Poswa M (март 1977 г.). «[Рост команды за счет приобретения ученика]». Quintessenz Journal. 7 (3): 21–3. PMID 277965.
- ^ Коваль Р.С., Херц Дж., Гольдштейн Дж. Л., Эссер В., Браун М.С. (август 1989 г.). «Белок, связанный с рецептором липопротеинов низкой плотности, опосредует поглощение сложных эфиров холестерина, полученных из липопротеинов, обогащенных апопротеином E». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 86 (15): 5810–4. Bibcode:1989PNAS ... 86,58 10K. Дои:10.1073 / пнас.86.15.5810. ЧВК 297720. PMID 2762297.
- ^ Orr AW, Pedraza CE, Pallero MA, Elzie CA, Goicoechea S, Strickland DK, Murphy-Ullrich JE (июнь 2003 г.). «Белок, связанный с рецептором липопротеинов низкой плотности, является корецептором кальретикулина, который сигнализирует о разрушении фокальной адгезии». Журнал клеточной биологии. 161 (6): 1179–89. Дои:10.1083 / jcb.200302069. ЧВК 2172996. PMID 12821648.
- ^ а б c d е ж грамм Gotthardt M, Trommsdorff M, Nevitt MF, Shelton J, Richardson JA, Stockinger W, Nimpf J, Herz J (август 2000 г.). «Взаимодействие семейства генов рецепторов липопротеинов низкой плотности с цитозольным адаптером и белками каркаса предполагает различные биологические функции в клеточной коммуникации и передаче сигналов». Журнал биологической химии. 275 (33): 25616–24. Дои:10.1074 / jbc.M000955200. PMID 10827173.
- ^ Басу С., Биндер Р.Дж., Рамалингам Т., Шривастава П.К. (март 2001 г.). «CD91 является обычным рецептором белков теплового шока gp96, hsp90, hsp70 и кальретикулина». Иммунитет. 14 (3): 303–13. Дои:10.1016 / с1074-7613 (01) 00111-х. PMID 11290339.
- ^ Williams SE, Inoue I, Tran H, Fry GL, Pladet MW, Iverius PH, Lalouel JM, Chappell DA, Strickland DK (март 1994). «Карбокси-концевой домен липопротеинлипазы связывается с рецептором липопротеинов низкой плотности / рецептором альфа 2-макроглобулина (LRP) и опосредует связывание нормальных липопротеинов очень низкой плотности с LRP». Журнал биологической химии. 269 (12): 8653–8. PMID 7510694.
- ^ Никьяер А., Нильсен М., Лукене А., Мейер Н., Ройгаард Х., Этцеродт М., Бейзигель Ю., Оливекрона Г., Глиманн Дж. (Декабрь 1994 г.). «Карбокси-концевой фрагмент липопротеинлипазы связывается с белком, связанным с рецептором липопротеинов низкой плотности, и ингибирует опосредованное липазой поглощение липопротеина клетками». Журнал биологической химии. 269 (50): 31747–55. PMID 7989348.
- ^ Чаппелл Д.А., Фрай Г.Л., Вакниц М.А., Ивериус PH, Уильямс С.Е., Стрикленд, округ Колумбия (декабрь 1992 г.). «Связанный с рецептором липопротеина низкой плотности белок / рецептор альфа 2-макроглобулина связывает и опосредует катаболизм липопротеин липазы коровьего молока». Журнал биологической химии. 267 (36): 25764–7. PMID 1281473.
- ^ Barnes H, Ackermann EJ, van der Geer P (июнь 2003 г.). «v-Src индуцирует связывание Shc с тирозином 63 в цитоплазматическом домене белка 1, связанного с рецептором ЛПНП». Онкоген. 22 (23): 3589–97. Дои:10.1038 / sj.onc.1206504. PMID 12789267.
- ^ Лукинова Е., Ранганатан С., Кузнецов С., Горлатова Н., Мильорини М.М., Лукинов Д., Улери П.Г., Михайленко И., Лоуренс Д.А., Стрикленд Д.К. (май 2002 г.). «Тромбоцитарный фактор роста (PDGF) - индуцированное фосфорилирование тирозина белка, связанного с рецептором липопротеинов низкой плотности (LRP). Доказательства интегрированной функции корецептора между LRP и PDGF». Журнал биологической химии. 277 (18): 15499–506. Дои:10.1074 / jbc.M200427200. PMID 11854294.
- ^ Ван С., Херндон М.Э., Ранганатан С., Година С., Лоулер Дж., Аргрейвс В.С., Ляу Г. (март 2004 г.). «Интернализация, но не связывание тромбоспондина-1 с белком-1, связанным с рецептором липопротеинов низкой плотности, требует гепарансульфатных протеогликанов». Журнал клеточной биохимии. 91 (4): 766–76. Дои:10.1002 / jcb.10781. PMID 14991768. S2CID 12198474.
- ^ Михайленко И., Крылов Д., Аргрейвс К.М., Робертс Д.Д., Лиау Г., Стрикленд Д.К. (март 1997 г.). «Клеточная интернализация и деградация тромбоспондина-1 опосредованы амино-концевым гепарин-связывающим доменом (HBD). Высокоаффинное взаимодействие димерного HBD с белком, связанным с рецептором липопротеинов низкой плотности». Журнал биологической химии. 272 (10): 6784–91. Дои:10.1074 / jbc.272.10.6784. PMID 9045712.
- ^ Годына С., Ляу Г., Попа И., Стефанссон С., Аргрейв С.С. (июнь 1995 г.). «Идентификация белка, связанного с рецептором липопротеина низкой плотности (LRP), в качестве эндоцитарного рецептора тромбоспондина-1». Журнал клеточной биологии. 129 (5): 1403–10. Дои:10.1083 / jcb.129.5.1403. ЧВК 2120467. PMID 7775583.
- ^ Zhuo M, Holtzman DM, Li Y, Osaka H, DeMaro J, Jacquin M, Bu G (январь 2000 г.). «Роль тканевого активатора плазминогена рецептора LRP в долговременной потенциации гиппокампа». Журнал неврологии. 20 (2): 542–9. Дои:10.1523 / JNEUROSCI.20-02-00542.2000. ЧВК 6772406. PMID 10632583.
- ^ Орт К., Мэдисон Е.Л., Гетинг М.Дж., Сэмбрук Дж.Ф., Херц Дж. (Август 1992 г.). "Комплексы тканевого активатора плазминогена и его ингибитора серпина ингибитора плазминогена-активатора типа 1 интернализуются посредством рецептора белка, связанного с рецептором липопротеинов низкой плотности / альфа 2-макроглобулина". Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 89 (16): 7422–6. Bibcode:1992 ПНАС ... 89.7422O. Дои:10.1073 / пнас.89.16.7422. ЧВК 49722. PMID 1502153.
- ^ Чекай Р.П., Куэммель Т.А., Орландо Р.А., Фаркуар М.Г. (май 2001 г.). «Прямое связывание занятого рецептора урокиназы (uPAR) с белком, связанным с рецептором LDL, необходимо для эндоцитоза uPAR и регуляции активности урокиназы на клеточной поверхности». Молекулярная биология клетки. 12 (5): 1467–79. Дои:10.1091 / mbc.12.5.1467. ЧВК 34598. PMID 11359936.
дальнейшее чтение
- Ли З, Дай Дж, Чжэн Х, Лю Б., Кодилл М. (март 2002 г.). «Комплексное представление о роли и механизмах комплекса белка теплового шока gp96-пептид в вызове иммунного ответа». Границы биологических наук. 7 (4): d731–51. Дои:10.2741 / A808. PMID 11861214.
- ван дер Гир П. (май 2002 г.). «Фосфорилирование LRP1: регуляция транспорта и передачи сигнала». Тенденции в сердечно-сосудистой медицине. 12 (4): 160–5. Дои:10.1016 / S1050-1738 (02) 00154-8. PMID 12069755.
- Мэй П., Герц Дж. (Май 2003 г.). «Белки, связанные с рецептором ЛПНП в развитии нервной системы». Трафик. 4 (5): 291–301. Дои:10.1034 / j.1600-0854.2003.00086_4_5.x. PMID 12713657. S2CID 23565545.
- Льоренте-Кортес V, Бадимон Л. (март 2005 г.). «Белок, связанный с рецептором ЛПНП, и сосудистая стенка: последствия для атеротромбоза». Артериосклероз, тромбоз и биология сосудов. 25 (3): 497–504. Дои:10.1161 / 01.ATV.0000154280.62072.fd. PMID 15705932.
- Хуан СС, Хуанг Дж.С. (октябрь 2005 г.). «TGF-бета контроль пролиферации клеток». Журнал клеточной биохимии. 96 (3): 447–62. Дои:10.1002 / jcb.20558. PMID 16088940. S2CID 83711249.
- Лиллис А.П., Михайленко И., Стрикленд Д.К. (август 2005 г.). «Помимо эндоцитоза: функция LRP в миграции клеток, пролиферации и проницаемости сосудов». Журнал тромбоза и гемостаза. 3 (8): 1884–93. Дои:10.1111 / j.1538-7836.2005.01371.x. PMID 16102056. S2CID 20991690.
внешняя ссылка
- CD91 + антиген в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)
PDB галерея | |
|---|---|
|
